Витамин В2 (рибофлавин) впервые был выделен из молока и ряда других пищевых продуктов. В зависимости от источника получения витамин В2 называли по-разному, хотя по существу это было одно и то же соединение: лактофлавин (из молока), гепатофлавин (из печени), овофлавин (из белка яиц), вердофлавин (из растений). Химический синтез витамина В2 был осуществлен в 1935 г. Р. Куном. Растворы витамина В2 имеют оранжево-желтую окраску и характеризуются желто-зеленой флюоресценцией.
В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол. Химическое название «рибофлавин» отражает наличие рибитола и желтой окраски препарата , рациональное название его 6,7-диметил-9-D-рибитилизоаллоксазин.
Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме.
Клинические проявления недостаточности рибофлавина лучше всего изучены на экспериментальных животных. Помимо остановки роста, выпадения волос (алопеция), характерных для большинства авитаминозов, специфичными для авитаминоза В2 являются воспалительные процессы слизистой оболочки языка (глоссит), губ, особенно у углов рта, эпителия кожи и др. Наиболее характерны кератиты, воспалительные процессы и усиленная васкуляризация роговой оболочки, катаракта (помутнение хрусталика). При авитаминозе В2 у людей развиваются общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы.
Согласно данным К. Яги, существует прямая связь между степенью недостаточности рибофлавина у животных и накоплением в крови продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ), развитием атеросклероза и катаракты. Эти нарушения, по мнению автора, указывают на важную роль флавопротеинов в молекулярных механизмах синтеза и распада продуктов ПОЛ.
Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков – флаво-протеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L- и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к N 1 и N 10 . ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы.
ФМН синтезируется в организме животных из свободного рибофлавина и АТФ при участии специфического фермента рибофлавинкиназы:
Образование ФАД в тканях также протекает при участии специфического АТФ-зависимого фермента ФМН-аденилилтрансферазы. Исходным веществом для синтеза является ФМН:
Распространение в природе и суточная потребность. Рибофлавин достаточно широко распространен в природе. Он содержится почти во всех животных тканях и растениях; сравнительно высокие концентрации его обнаружены в дрожжах. Из пищевых продуктов рибофлавином богаты хлеб (из муки грубого помола), семена злаков, яйца, молоко, мясо, свежие овощи и др.; в молоке он содержится в свободном состоянии, а в печени и почках животных прочно связан с белками в составе ФАД и ФМН. Из организма человека и животных рибофлавин выделяется с мочой в свободном виде. Суточная потребность взрослого человека в рибофлавине составляет 1,7 мг, в пожилом возрасте и при тяжелой физической работе эта потребность возрастает.
источник
Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:
— гидрофобными взаимодействиями и т.д.
Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.
Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.
Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.
1 группа: тиаминовые – производные витамина В1. Сюда относят:
— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;
ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО2.
Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.
2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:
Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.
[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.
3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.
4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:
Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.
Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]
5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]
Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).
ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.
Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.
1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).
2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.
3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.
4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).
-присоединении субстратного комплекса фермента;
-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;
-стабилизация четвертичной структуры.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10489 — 
| 7308 — 
или читать все.
195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
Соединения, которые не являются витаминами, но могут служить предшественниками их образования в организме, называются провитаминами . К ним относятся, например, каротины, расщепляющиеся в организме с образованием витамина А, некоторые стерины (эргостерин, 7-дегидрохолестерин и др.), превращающиеся в витамин D.
Ряд витаминов представлен не одним, а несколькими соединениями, обладающими сходной биологической активностью (витамеры), например витамин В6 включает пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин. Для обозначения подобных групп родственные соединения используют слово «витамин» с буквенными обозначениями (витамин А, витамин Е и т.п.).
Для индивидуальных соединений, обладающих витаминной активностью, используются рациональные названия, отражающие их химическую природу, например ретиналь (альдегидная форма витамина А), эргокальциферол и холекалыдиферол (формы витамина D).
Таким образом, наряду с жирами, белками, углеводами и минеральными солями, необходимый комплекс для поддержания жизнедеятельности человека включает пятый, равноценный по своей значимости компонент — витамины. Витамины принимают самое непосредственное и активное участие во всех обменных процессах жизнедеятельности организма, а также входят в состав многих ферментов, выполняя роль катализаторов.
Так как к витаминам относится группа веществ различной химической природы, то классификация их по химическому строению сложна. Поэтому классификация проводится по растворимости в воде или органических растворителях. В соответствие с этим витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.
1) К водорастворимым витаминам относят:
B2 (рибофлавин) антидерматитный;
B3 (пантотеновая кислота) антидерматитный;
B6 (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин) антидерматитный;
B9 (фолиевая кислота; фолацин) антианемический;
B12 (цианкобаламин) антианемический;
PP (никотиновая кислота; ниацин) антипеллагрический;
C (аскорбиновая кислота) антицинготный – участвуют в структуре и функционировании ферментов.
2) К жирорастворимым витаминам относят:
А (ретинол) антиксерофтальмический;
D (кальциферолы) антирахитический;
E (токоферолы) антистерильный;
К (нафтохинолы) антигеморрагический;
Жирорастворимые витамины входят в структуру мембранных систем, обеспечивая их оптимальное функциональное состояние.
В химическом отношении жирорастворимые витамины А, D, E и К относятся к изопреноидам.
3) следующая группа: витаминоподобные вещества. К ним обычно относят витамины:В13 (оротовая кислота), В15 (пангамовая кислота), В4 (холин), В8 (инозитол), Вт (карнитин), H1 (параминбензойная кислота), F (полинасыщенные жирные кислоты), U (S=метилметионин-сульфат-хлорид).
Номенклатура (название) основана на использовании заглавных букв латинского алфавита с нижним цифровым индексом. Кроме того, в названии используются наименования, отражающие химическую природу и функцию витамина.
Витамины стали известны человечеству не сразу, и в течение многих лет ученым удавалось открывать новые виды витаминов, а также новые свойства этих полезных для человеческого организма веществ. Поскольку языком медицины во всем мире является Латынь, то и витамины обозначались именно латинскими буквами, а в дальнейшем и цифрами.
Присвоение витаминам не только букв, но и цифр объясняется тем, что витамины приобретали новые свойства, обозначить которые при помощи цифр в названии витамина, представлялось наиболее простым и удобным. Для примера, можно рассмотреть популярный витамин «В». Так, на сегодняшний день, этот витамин может быть представлен в самых разных областях, и во избежание путаницы он именуется от «витамин В1» и вплоть до «витамина В14». Аналогично именуются и витамины входящие в эту группу, например, «витамины группы В».
Когда химическая структура витаминов была определена окончательно, стало возможным именовать витамины в соответствии с терминологией, принятой в современной химии. Так в обиход вошли такие названия, как пиридоксаль, рибофлавин, а также птероилглутаминовая кислота. Прошло еще какое то время, и стало совершенно ясно, что многие органические вещества, уже давным-давно известные науке, также обладают свойствами витаминов. Причем таких веществ оказалось достаточно много. Из наиболее распространенных можно упомянуть никотинамид, лгезоинозит, ксантоптерин, катехин, гесперетин, кверцетин, рутин, а также ряд кислот, в частности, никотиновую, арахидоновую, линоленовую, линолевую, и некоторые другие кислоты.
Далее более подробно рассмотрим сведения о биологической роли тех витаминов, механизм действия которых уже расшифрован.
2.1 Жирорастворимые витамины
Витамин А (ретинол) является предшественником группы «ретиноидов », к которой принадлежат ретиналь и ретиноевая кислота. Ретинол образуется при окислительном расщеплении провитамина β-каротина. Ретиноиды содержатся в животных продуктах, а β-каротин — в свежих фруктах и овощах (в особенности в моркови). Ретиналь обуславливает окраску зрительного пигмента родопсина. Ретиноевая кислота выполняет функции ростового фактора.
Рисунок 2 – Жирорастворимые витамины
При недостатке витамина А развиваются ночная («куриная») слепота, ксерофтальмия (сухость роговой оболочки глаз), наблюдается нарушение роста.
Витамин D (кальциферол) при гидроксилировании в печени и почках образует гормон кальцитриол (1α,25-дигидроксихолекальциферол). Вместе с двумя другими гормонами (паратгормоном, или паратирином, и кальцитонином) кальцитриол принимает участие в регуляции метаболизма кальция. Кальциферол образуется из предшественника 7-дегидрохолестерина, присутствующего в коже человека и животных, при облучении ультрафиолетовым светом.
Если УФ-облучение кожи недостаточно или витамин D отсутствует в пищевых продуктах, развивается витаминная недостаточность и, как следствие, рахит у детей, остеомаляция (размягчение костей) у взрослых. В обоих случаях нарушается процесс минерализации (включения кальция) костной ткани.
Витамин Ε включает токоферол и группу родственных соединений с хромановым циклом. Такие соединения содержатся только в растениях, особенно их много в проростках пшеницы. Для ненасыщенных липидов эти вещества являются эффективными антиоксидантами.
Витамин К — общее название группы веществ, включающей филлохинон и родственные соединения с модифицированной боковой цепью. Недостаток витамина К наблюдается довольно редко, так как эти вещества вырабатываются микрофлорой кишечника. Витамин К принимает участие в карбоксилировании остатков глютаминовой кислоты белков плазмы крови, что важно для нормализации или ускорения процесса свертывания крови. Процесс ингибируется антагонистами витамина К (например, производными кумарина), что находит применение как один из методов лечения тромбозов.
2.2 Водорастворимые витамины
Витамин B1 (тиамин) построен из двух циклических систем — пиримидина (шестичленный ароматический цикл с двумя атомами азота) и тиазола (пятичленный ароматический цикл, включающий атомы азота и серы), соединенных метиленовой группой. Активной формой витамина Β1 является тиаминдифосфат (ТРР), выполняющий функцию кофермента при переносе гидроксиалкильных групп («активированных альдегидов»), например, в реакции окислительного декарбоксилирования α-кетокислот, а также в транскетолазной реакций гексозомонофосфатного пути. При недостатке витамина Β1 развивается болезнь бери-бери , признаками которой являются расстройства нервной системы (полиневриты), сердечнососудистые заболевания и мышечная атрофия.
Витамин B2 — комплекс витаминов, включающий рибофлавин, фолиевую, никотиновую и пантотеновую кислоты. Рибофлавин служит структурным элементом простетических групп флавинмононуклеотида [ФМН (FMN)] и флавинадениндинуклеотида [ФАД (FAD)]. ФМН и ФАД являются простетическими группами многочисленных оксидоредуктаз (дегидрогеназ), где выполняют функцию переносчиков водорода (в виде гидрид-ионов).
Молекула фолиевой кислоты (витамин B9, витамин Вc, фолацин, фолат) включает три структурных фрагмента: производное птеридина, 4-аминобензоат и один или несколько остатков глутаминовой кислоты. Продукт восстановления фолиевой кислоты — тетрагидрофолиевая (фолиновая) кислота [ТГФ (THF)] — входит в состав ферментов, осуществляющих перенос одноуглеродных фрагментов (С1-метаболизм).
Рисунок 2 – Жирорастворимые витамины
Дефицит фолиевой кислоты встречается довольно часто. Первым признаком дефицита является нарушение эритропоэза (мегалобластическая анемия). При этом тормозятся синтез нуклеопротеидов и созревание клеток, появляются аномальные предшественники эритроцитов — мегалоциты. При остром недостатке фолиевой кислоты развивается генерализованное поражение тканей, связанное с нарушением синтеза липидов и обмена аминокислот.
источник
Ферменты – вещества белковой природы, ускоряющие биохимические реакции в организме.
По строению различают простые и сложные ферменты. Простые ферменты состоят из аминокислот – белковой части. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть называется кофактором. Кофактор может быть представлен производными витаминов, нуклеотидами, металлами.
В процессе биохимической реакции фермент превращает вещество – субстрат. Субстрат связывается с активным центром фермента при помощи водородных, ионных, гидрофобных связей. Активный центр простого фермента представлен радикалами аминокислот. Активный центр сложного фермента представлен кофактором.
Ферменты с четвертичной структурой имеют аллостерический центр, к которому присоединяются низкомолекулярные вещества, регулирующие активность ферментов.
Витамины – сложные вещества, которые участвуют в биохимических реакциях.
Витамины поступают в организм с пищей, ряд витаминов образуется микрофлорой кишечника в организме. При отсутствии какого-либо витамина в организме развивается авитаминоз по этому витамину. При недостатке какого-либо витамина развивается гиповитаминоз. При избытке какого-либо витамина развивается гипервитаминоз.
Витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.
Витамин В1 – химическое название: тиамин; биологическое название: антиневритный. Образует кофактор тиаминпирофосфат, который входит в состав ферментов, участвующих в реакциях окисления углеводов с целью получения энергии.
При гиповитаминозе наблюдаются слабость, поражение нервной системы: невриты, которые сопровождаются болями, нарушением чувствительности, раздражительность, в тяжелых случаях наблюдаются парезы, параличи, нарушения психики. Эти симптомы связаны с накоплением в нервной ткани пирувата. В окислении пирувата участвует тиаминпирофосфат. Поэтому при гиповитаминозе по тиамину снижается окисление пирувата, и он накапливается в тканях. При этом наиболее чувствительной к накоплению пирувата является нервная ткань, поэтому при гиповитаминозе по тиамину прежде всего развиваются симптомы со стороны нервной системы. Кроме того, нарушение окисления пирувата ведет к недостатку энергии. Снижение энергии в организме также прежде всего сказывается на состоянии нервной системы.
Источниками тиамина являются прежде всего – неочищенные зерна злаков, молодые проростки злаков, мясо, хлеб.
Химическое название – рибофлавин; биологическое название — витамин роста.
Образует кофакторы – флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, жирных кислот для получения энергии.
При гиповитаминозе наблюдается недостаток энергии в организме, что сопровождается снижением роста, слабостью, поражением нервной системы, сердечно-сосудистой системы, нарушением питания, ломкостью волос, ногтей.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, бобовые
Химическое название – пантотеновая кислота.
Образует кофермент – коэнзим А, который входит в состав ферментов, участвующих в окислении углеводов, липидов с целью получения энергии. Также кофермент участвует в синтезе липидов. Поэтому при недостатке пантотеновой кислоты развиваются симптомы – слабость, нарушении функции нервной, эндокринной систем, желудочно-кишечного тракта, поражение кожи.
Источники – мясо, яйца, молоко, печень, микрофлора кишечника.
Химическое название – никотиновая кислота, никотинамид, ниацин; биологическое название – антипеллагрический.
Образует коферменты – никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, липидов с целью получения энергии. Поэтому при гиповитаминозе по никотинамиду развивается недостаток энергии, поражение органов и систем, поражение кожи – пеллагра (шелушение, зуд, покраснение).
Источники – мясо, молоко, яйца, печень. В организме никотинамид образуется из незаменимой аминокислоты трипотофана, которая поступает с продуктами животного происхождения.
Химическое название – пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин; биологическое название – антидерматитный витамин.
Образует коферменты – пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях обмена аминокислот, синтезе гема, биогенных аминов, которые регулируют процессы обмена в нервной ткани. При гиповитаминозе по витамину наблюдаются анемия из-за снижения синтеза гема, снижается количество биогенных аминов, что вызывает нарушения со стороны нервной системы, нарушается синтез аминокислот, белков, углеводов. Кроме того, гиповитаминоз проявляется поражениями кожи в виде дерматитов.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника.
Химическое название – фолиевая кислота.
Образует кофермент тетрагидрофолиевая кислота, который входит в состав ферментов, участвующих в синтезе азотистых оснований, аминокислот, а значит в синтезе нуклеиновых кислот, белков, что важно для размножения, развития, созревания клеток.
При гиповитаминозе наблюдается макроцитарная анемия, т.к. нарушается созревание эритроцитов, в результате в крови обнаруживаются незрелые эритроциты – макроциты, у которых снижена функция переноса кислорода.
Источники – растительная пища, микрофлора кишечника.
Химическое название – цианокобаламин, биологическое название – антианемический.
Образует коферменты – метилкобаламин, кобаламин. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в обмене азотистых оснований, регенерации метионина, синтезе сложных липидов, холина, креатина. При гиповитаминозе развивается макроцитарная анемия из-за нарушения созревания эритроцитов; нарушается синтез липопротеинов и функций мембран из-за недостатка холина, наблюдается снижение образования энергии с участием креатинфосфата.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника
Химическое название – аскорбиновая кислота, биологическое название – антицинготный
Участвует в реакциях синтеза коллагена, обмена аминокислот, окислительно-восстановительных реакциях с целью получения энергии, обеспечивает всасывание железа в тонком кишечнике. При гиповитаминозе нарушается синтез коллагена, что сказывается на состоянии соединительной ткани, она становится слабой, хрупкой, ломкой. Например, становятся ломкими сосуды, в результате могут быть подкожные гематомы, частые носовые кровотечения. Кроме того, при гиповитаминозе развивается железодефицитная анемия, т.к. снижается всасывание железа в тонком кишечнике.
Источники – преимущественно цитрусовые, смородина, шиповник
Химическое название – биотин, биологическое название – антисеборейный.
Биотин участвует в реакциях синтеза углеводов, липидов. При гиповитаминозе наблюдается недостаток углеводов, липидов. Также развивается себорея – нарушения деятельности сальных желез.
Источники – мясо, молоко, печень, рыбий жир.
Витамин Аоению различают простые и сложные. ские реакции в организме. ств
Химическое название – ретинол, биологическое название — антиксерофтальмический
Роль витамина: — участвует в восприятии зрительных образов
— является антиоксидантом – защищает мембраны клеток от повреждений активными радикалами.
Образуется из предшественника β-каротина в печени.
При гиповитаминозе наблюдается куриная слепота, нарушается целостность мембран клеток.
Источники – морковь, перец, томаты, рыбий жир
Химическое название – эргокальцеферол, биологическое название – антирахитический. Образуется из холестерола при участии ультрафиолета.
Витамин Д участвует в процессах всасывания кальция в кишечнике и почках, что способствует его усвоению костями. При гиповитаминозе нарушается всасывание кальция в кишечнике, в результате наблюдается недостаток кальция и фосфора в организме, наблюдается ломкость костей, деформации скелета. У детей развивается рахит.
Химическое название – токоферол, биологическое название – антистерильный.
Участвует в процессах репродукции, является антиоксидантом.
При гиповитаминозе наблюдается бесплодие, невынашивание беременности, нарушение целостности мембран
Источники – растительные масла, подкожножировая клетчатка
Химическое название — менахинон, филлохинон, биологическое название – антигеморрагический
Является коферментом ферментов, которые участвуют в активации факторов свертывания крови. Поэтому при гиповитаминозе наблюдается снижение свертывания крови, частые кровотечения
Источники – растительная пища, микрофлора кишечника
Таким образом, поступление витаминов в организм зависит от состояния желудочно-кишечного тракта, т.е. причинами гиповитаминозов прежде всего являются заболевания пищеварительного тракта и нарушение деятельности микрофлоры кишечника.
Механизм действия ферментов
На первом этапе биохимической реакции происходит взаимодействие фермента с субстратом, образуется фермент-субстратный комплекс. На втором этапе происходит превращение субстрата при помощи активного центра фермента. На третьем этапе происходит отделение продуктов реакции.
Факторы, влияющие на активность ферментов
— ферменты проявляют наибольшую активность при температуре тела – 37 градусов; при снижении температуры активность фермента падает, но при нагревании препарата фермента до температуры тела его активность возобновляется. При температуре выше 40 градусов активность ферментов снижается из-за денатурации фермента, т.к. он является белком
— каждый фермент проявляет максимальную активность при определенной рН, например, фермент желудка пепсин активен при рН 1,5-2,0; ферменты тонкого кишечника работают при рН 7,5-8,0; фермент слюны амилаза требует рН 7,4
— при повышении количества фермента активность увеличивается
— при повышении количества субстрата активность фермента сначала увеличивается, затем не изменяется, т.к. весь фермент насыщен субстратом, и для того чтобы увеличить активность фермента нужно увеличить количество фермента.
Изоферменты – множественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по физико-химическим свойствам: сродству к субстрату, подвижности при электрофорезе, регуляторным свойствам.
Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент с четвертичной структурой, содержит 2 типа субъединиц – М и Н. Молекула изоферментов ЛДГ образована 4 субъединицами. Поэтому ЛДГ имеет 5 изоферментов:
— ЛДГ2 состоит из НННМ – Н3М
— ЛДГ3 состоит из ННММ – Н2М2
— ЛДГ4 состоит из НМММ – НМ3
ЛДГ катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную кислоту (лактат).
При электрофорезе наибольшей подвижностью обладает изофермент ЛДГ1, наименьшей – ЛДГ5.
В скелетной мышце и миокарде преобладает активность ЛДГ1, а в печени – ЛДГ5. Это обстоятельство используют в клинической практике для диагностики заболеваний миокарда, скелетных мышц, печени. В норме активность изоферментов ЛДГ в сыворотке крови очень низкая. При повреждении соответствующих органов активность этих изоферментов возрастает в сыворотке крови. При увеличении активности ЛДГ1 в сыворотке крови подозревают поражение скелетных мышц или миокарда. Повышение активности ЛДГ5 в сыворотке крови может свидетельствовать о поражении печени.
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности фермента осуществляется на уровне транскрипции и на уровне изменения активности синтезированного фермента.
Регуляция активности фермента на уровне транскрипции рассмотрена на примере лактозного оперона (в теме — Белки).
Регуляция активности синтезированного фермента происходит несколькими путями с участием гормонов.
А. Аллостерическая регуляция
В молекуле фермента различают аллостерический центр, который необходим для связывания различных веществ – активаторов и ингибиторов, которые регулируют активность фермента. Активаторы – вещества, ускоряющие активность ферментов. Например, ионы хлора увеличивают активность амилазы, соляная кислота активирует пепсин, желчь активирует липазу.
Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов. Различают конкурентное и неконкурентное ингибирование. Конкурентный ингибитор имеет структурное сходство с субстратом, поэтому конкурентный ингибитор может взаимодействовать с активным центром фермента. При этом взаимодействие субстрата с активным центром фермента снижается и активность фермента падает. Неконкурентный ингибитор присоединяется к ферменту в аллостерическом центре, в результате меняется пространственная конфигурация активного центра фермента, и субстрат не может присоединяться к активному центру, поэтому активность фермента падает.
Активность фермента регулируется по принципу прямой положительной связи – присутствие субстрата активирует фермент. Отрицательная обратная связь – продукт реакции ингибирует ферменты, которые принимали участие в синтезе этого продукта на начальных стадиях.
Б. Ковалентная модификация
Этот путь регуляции активности ферментов заключается в следующем. В молекуле фермента присутствуют радикалы серина, тирозина, треонина. К спиртовым группам этих аминокислот присоединяется фосфат, источником которого служит АТФ. Присоединение фосфата к молекуле фермента называется фосфорилированием. Для этого процесса необходим фермент протенкиназа. При фосфорилировании фермент либо активируется, либо инактивируется.
Кроме того, может наблюдаться противоположная реакция – отщепление фосфата от молекулы фермента – дефосфорилирование. Для этого необходим фермент фосфопротеифосфатаза. При этом дефосфорилированный фермент может активироваться или инактивироваться.
Например, в синтезе гликогена участвует гликогенсинтетаза, а в распаде гликогена — гликогенфосфорилаза. Дефосфорилирование этих ферментов приводит к активации гликогенсинтетазы и ингибированию гликогенфосфорилазы, при этом преобладает синтез гликогена, а его распад замедляется. Фосфорилирование гликогенсинтетазы и гликогенфосфорилазы при водит к активации гликогенфосфорилазы и ингибированию гликогенсинтетазы, т.е. преобладает распад гликогена, а его синтез замедляется.
В. Регуляция активности фермента путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте
Например, неактивная форма протеинкиназы представлена комплексом связанных субъединиц RRCC. При распаде этого комплекса на RR и С, С образуются активные формы фермента – С.
Применение ферментов в медицине
Энзимотерапия – применение ферментов в качестве лекарств. Например, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта наблюдается ферментативная недостаточность желудка, поджелудочной железы. При этом нарушается переваривание белков, жиров, углеводов. Для улучшения процессов переваривания используются препараты, которые содержат ферменты, расщепляющие белки, жиры, углеводы в пищеварительном тракте. В хирургии для лечения гнойных ран используются протеолитические ферменты, которые расщепляют белки гнойного содержимого раны, поврежденных тканей, при этом рана лучше очищается от налета.
Высокая активность ферментов может приводить к развитию различных заболеваний. Поэтому в медицине применяются ингибиторы активности этих ферментов, что облегчает состояние больных.
В медицине ферменты стрептокиназа и урокиназа применяются для расщепления тромбов, в результате улучшается кровоток в поврежденных тканях.
Энзимодиагностика – определение активности органоспецифических ферментов в биологических жидкости и использование полученных результатов для диагностики заболеваний. В норме в крови активность ферментов низкая, т.к. ферменты преимущественно находятся в тканях органов – органоспецифичность. Если органы поражаются патологическим процессом, то ферменты из органов высвобождаются в кровь, и обнаруживается высокая активность ферментов в крови.
Ферменты, имеющие диагностическое значение
— аспартатаминотрансфераза – АСТ. Отмечена высокая активность АСТ в мышечной ткани, менее активен фермент в печени. Если в крови обнаруживается высокая активность АСТ, то можно предполагать поражение мышечной ткани или печени
— аланинаминотрансфераза – АЛТ. Отмечена высокая активность фермента в печени, менее активен фермент в мышечной ткани. При повышении активности АЛТ в крови можно предположить поражение печени или мышечной ткани.
— креатинфосфокиназа – КФК. Отмечена высокая активность КФК в мышечной ткани, мозге. При повышении активность КФК в крови можно предполагать поражение мышечной ткани, мозга
— лактатдегидрогеназа – ЛДГ. Отмечена высокая активность ЛДГ в мышечной ткани, печени. При повышении активность ЛДГ в крови модно предполагать поражение мышечной ткани или печени
— гаммаглутамилтранспептидаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, почках. При повышении активность фермента в крови можно предполагать патологию печени, желчевыводящих ходов или почек
— щелочная фосфатаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, костной ткани. При повышении активности щелочной фосфатазы в крови можно предполагать поражение печени и желчевыводящих ходов, костной ткани.
— панкреатическая амилаза. Отмечена высокая активность фермента в поджелудочной железе. При повышении активности амилазы в крови и моче можно предполагать патологию поджелудочной железы.
Описаны наследственные заболевания, которые связаны с дефектом или отсутствием каких-либо ферментов.
Ферменты используются в лабораторной практике для определения различных метаболитов в биологических жидкостях.
Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 4257 ; Нарушение авторских прав? ;
Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет
источник
| Название | Витамины витамины |
| Анкор | Формулы витаминов.doc |
| Дата | 04.03.2017 |
| Размер | 227 Kb. |
| Формат файла | |
| Имя файла | Формулы витаминов.doc |
| Тип | Документы #3384 |
| Подборка по базе: 2 коллок. Витамины.docx, шпаргалка гормоны витамины (1).pdf. Витамины – это необходимые для нормальной жизнедеятельности низкомолекулярные органические соединения, синтез которых у организмов данного вида отсутствует или ограничен. Витамины и их производные являются активными участниками биохимических и физиологических процессов, протекающих в живых организмах (табл. 10). В организмах млекопитающих большинство витаминов не синтезируется, а некоторые синтезируются кишечной микрофлорой или тканями в недостаточных количествах, поэтому витамины должны поступать с пищей. Некоторые микроорганизмы и высшие растения также нуждаются в определенных витаминах. Особенности функционирования витаминов в живых организмах заключаются в следующем: 1) практически не синтезируются в организме; 2) источником витаминов служит пища и/или кишечные бактерии; 3) содержатся в организме в небольших количествах; 4) не входят в состав пластического материала организма и не используются в качестве источника энергии; 5) в большинстве случаев выполняют коферментные функции (табл. 11). Для обозначения каждого витамина существует буквенное латинское обозначение (например, витамины группы В), химическое (например, никотиновая кислота) и физиологическое названия (например, витамин роста). Отдельные витамины могут быть представлены группой соединений, близких по химическому строению и проявляющих близкую биологическую активность, называемых витамерами (например, витамин А может быть представлен витамерами А1 и А2). Классификация витаминов. По растворимости в воде и жирах витамины подразделяют на две группы: водорастворимые и жирорастворимые (табл. 10). В каждой из этих групп, наряду с витаминами, выделяют витаминоподобные соединения, выполняющие функции витаминов, но требующиеся организму в сравнительно больших количествах (табл. 12). Суточная потребность в витаминах невелика, но при недостаточном или избыточном поступлении витаминов в организме наступают характерные и опасные патологические состояния: 1) авитаминоз – комплекс симптомов, развивающихся в организме в результате достаточно длительного полного или почти полного отсутствия одного или нескольких (полиавитаминоз) витаминов;2) гипо- и гипервитаминозы – болезни, вызванные, соответственно, недостаточным или избыточным поступлением витамина или нескольких витаминов (полигипо- и полигипервитаминозы). Вещества, структурно подобные витаминам, которые при взаимодействии с апоферментом образуют неактивные формы ферментов, называются антивитаминами и находят применение в медицинской практике для лечения ряда заболеваний (например, сульфаниламидные препараты). Витамин А (ретинол)– зрительный процесс (регулирует рост и дифференцировку клеток) Витамин Д (кальциферол)- обмен кальция и фосфора Витамин Е (токоферол)- антиоксидант, транспорт электронов (защита мембранных липидов) Витамин К (филлохинон)- перенос электронов (кофактор в реакциях карбоксилирования) участвует в активации факторов свертывания крови Витамин В 1 (тиамин)– декарбоксилирование α-кетокислот, перенос активного альдегида (транскетолаза) Витамин В2 (рибофлавин)– дыхание, перенос водорода Витамин РР (никотиновая кислота)- дыхание, перенос водорода Витамин В6 (пиридоксин) – обмен аминокислот, перенос аминогрупп Витамин В12 (кобаламин)– кофермент ряда метаболических реакций переноса алкильных групп, метилирование цистеина Фолиевая кислота – транспорт одноуглеродных групп Витамин В3 (пантотеновая кислота) – транспорт ацильных групп Витамин Н (биотин) – кофермент реакций карбоксилирования (транспорт СО2) Витамин С – антиоксидант, восстанавливающий кофактор для ряда оксигеназ, гидроксилирование пролина, лизина, катаболизм тирозина буквенное обозначение , химическое и физиологическое названия | Химическая формула | Суточная потребность | Источники поступления | Проявления недостаточности витамина |
| жирорастворимые витамины | ||||
| Витамин А Антиксерофтальмический | 1,5 – 2,5 мг | Рыбий жир, печень рыб, птиц и животных, желток куриного яйца, сливочное масло, зелень, красно-мякотные овощи | Куриная слепота | |
| Витамин D Антирахитический | 0,04 мг | Образуются в коже под действием УФ-света; рыбий жир, сливочное масло, молоко, печень, желток яйца | Рахит, остеопороз | |
Антигеморрагический
Антистерильный
водорастворимые витамины
Антиневритный
Витамин роста
Пантотеновая кислота
Антипеллагрический
Антидерматитный
Фактор роста
Антианемический
Антисеборейный
Антискорбутный
Капилляроукрепляющий
Химическое строение и биохимические функции некоторых коферментов – производных витаминов
| № | Название | Химическая формула | Биохимические функции |
| 1 | 2 | 3 | 4 |
| 1 | Тиаминдифосфат (ТДФ) – производное витамина В1 (тиамин) | Входит в состав пируватдегидрогеназного комплекса ферментов и транскетолазы, участвует в окислении пирувата, в биосинтезе жирных кислот, стероидов и других соединений. |
| 2 | Флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД) – производные витамина В2 (рибофлавин) | Являются простетическими группами флавопротеинов, катализирующих процессы переноса электронов и протонов в дыхательной цепи, окисления пирувата, жирных кислот и других соединений. | |
| 3 | Кофермент А (коэнзим А, КоА) – производное витамина В3 (пантотеновая кислота) | Участвует в реакциях активации и переноса ацильных остатков. Является высокоэнергетическим соединением. |
| 4 | Никотинамиддинуклеотид (НАД) и никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ) – производные витамина В5 (никотиновая кислота) | Являются коферментами дегидрогеназ. НАД-зависимые дегидрогеназы катализируют реакции окисления биосубстратов путем дегидрирования. НАДФ-зависимые дегидрогеназы катализируют одновременно с процессами дегидрирования реакции декарбоксилирования, при этом они не передают водород в дыхательную цепь. | |
| 5 | Н4-фолат – производное витамина В9 (фолиевая кислота) | Участвует в реакциях переноса одноуглеродных фрагментов, играет важную роль в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, влияя тем самым на генетический аппарат клетки. | |
| 6 | Карбоксибиотин – производное витамина Н (биотин) | Биотинзависимые ферменты катализируют реакции β-карбокси-лирования и транскарбоксилирования карбоновых кислот, способствуя усвоению тканями организма гидрокарбонат-ионов. |
Витаминоподобные вещества: химическое строение и биохимические функции
строение
линоленовая, арахидоновая кислоты)
Линолевая кислота (цис-цис-9,12-октадекадиеновая)
Линоленовая кислота (9,12,15-октадекатриеновая)
источник
Начиная с 1879 г. из разных тканей были выделены несколько желтых пигментов, названных флавинами. К этому термину добавляли приставки, указывающие на источник получения таких веществ (например, лакго-, ово- и гепатофлавины). В дальнейшем было показано, что различные флавины имеют одинаковый химический состав.
Тем временем водорастворимый витамин В удалось разделить на термолабильный излечивающий бери-бери фактор В1 и термостабильный ростовой фактор В2, концентрированный раствор которого имел желтый цвет. В 1932 г. Варбург и Кристиан нашли в дрожжевых грибах желтый дыхательный фермент, а в 1933 г. было показано, что пигмент, входящий в его состав, представляет собой витамин В2. Синтез лактофлавина и доказательство полной биологической активности синтетического продукта сняли все сомнения относительно идентичности витамина В2 и природных флавинов. Из-за наличия рибозы в структуре этого витамина он получил название рибофлавин.
Рибофлавин выполняет в организме функцию двух коферментов, принимая форму либо флавинмононуклеотида, либо флавинадениндинуклеотида. Структурные формулы этих соединений показаны ниже.
Рибофлавин превращается во флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид в ходе двух ферментативных реакций:
Рибофлавин + АТФ S ФМН + АДФ, (63.1)
ФМН + АТФ -> ФАД + пирофосфат, (63.2)
где ФАД — флавинадениндинуклеотид; ФМН — флавинмононуклеотид.
Ни при приеме внутрь, ни при парентеральном введении рибофлавин не оказывает видимого действия.
Физиологически активные формы рибофлавина, флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид, служат коферментами множества важнейших дыхательных флавопротеидов, часть которых содержит металлы (например, ксантиноксидаза). Симптомы дефицита. Проявлениям спонтанного или индуцированного авитаминоза В2 посвящен обзор McCormick (1989). Обычно вначале возникают боль в горле и заеды. Затем развиваются глоссит, хейлоз (гиперемия и шелушение губ), себорейный дерматит лица, воспаление кожи туловища и конечностей, а далее — анемия и нейропатия. В некоторых случаях основными проявлениями служат васкуляризация роговицы и образование катаракты.
Для авитаминоза В2 характерна нормоцитарная нормохромная анемия с ретикулоцитопенией. Число лейкоцитов и тромбоцитов обычно не меняется. Введение рибофлавина в таких случаях приводит к ретикулоцитозу и нормализации уровня гемоглобина. Анемия при авитаминозе В2 может быть отчасти связана с нарушением обмена фолиевой кислоты.
Трудность диагностики авитаминоза В2 заключается в том, что некоторые его проявления (такие, как глоссит и дерматит) часто наблюдаются и при других патологических состояниях, в том числе при других авитаминозах. Изолированный авитаминоз В2 встречается редко. Исследования питания показывают, что у детей в городах и у госпитализированных больных авитаминоз В2 наблюдается часто, но он почти всегда сопровождается другими авитаминозами. Аналогичные данные получены при обследовании страдающих алкоголизмом городских жителей из малообеспеченных групп населения. Биохимические признаки авитаминоза В2 отмечаются и у новорожденных с гипербилирубинемией, которых лечат ультрафиолетовым облучением. Риск авитаминоза В2 особенно высок у детей при естественном вскармливании, поскольку содержание рибофлавина в женском молоке относительно мало. Об обеспеченности организма рибофлавином судят, сопоставляя данные о питании с клиническими и лабораторными показателями. Биохимические исследования включают определение экскреции рибофлавина с мочой (экскреция менее 50 мкг/сут указывает на авитаминоз). Концентрация флавинов в крови не имеет диагностического значения, но активность глутатионредуктазы в эритроцитах коррелирует с обеспеченностью организма рибофлавином (Prentice and Bates, 1981).
Суточная потребность в рибофлавине —1,3 мг для мужчин и 1,1 мг для женщин. Расходование рибофлавина, по-видимому, коррелирует с энергозатратами, и в периоды повышенной физической активности потребность в витамине несколько возрастает.
Большие количества рибофлавина содержатся в молоке, сыре, мясе, яйцах, зелени, а также в цельных и обогащенных крупах и хлебобулочных изделиях.
Содержание витамина В2 в некоторых пищевых продуктах
Содержание витамина В2, мг/100 г продукта
источник
Ферменты – вещества белковой природы, ускоряющие биохимические реакции в организме.
По строению различают простые и сложные ферменты. Простые ферменты состоят из аминокислот – белковой части. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть называется кофактором. Кофактор может быть представлен производными витаминов, нуклеотидами, металлами.
В процессе биохимической реакции фермент превращает вещество – субстрат. Субстрат связывается с активным центром фермента при помощи водородных, ионных, гидрофобных связей. Активный центр простого фермента представлен радикалами аминокислот. Активный центр сложного фермента представлен кофактором.
Ферменты с четвертичной структурой имеют аллостерический центр, к которому присоединяются низкомолекулярные вещества, регулирующие активность ферментов.
Витамины – сложные вещества, которые участвуют в биохимических реакциях.
Витамины поступают в организм с пищей, ряд витаминов образуется микрофлорой кишечника в организме. При отсутствии какого-либо витамина в организме развивается авитаминоз по этому витамину. При недостатке какого-либо витамина развивается гиповитаминоз. При избытке какого-либо витамина развивается гипервитаминоз.
Витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.
Витамин В1 – химическое название: тиамин; биологическое название: антиневритный. Образует кофактор тиаминпирофосфат, который входит в состав ферментов, участвующих в реакциях окисления углеводов с целью получения энергии.
При гиповитаминозе наблюдаются слабость, поражение нервной системы: невриты, которые сопровождаются болями, нарушением чувствительности, раздражительность, в тяжелых случаях наблюдаются парезы, параличи, нарушения психики. Эти симптомы связаны с накоплением в нервной ткани пирувата. В окислении пирувата участвует тиаминпирофосфат. Поэтому при гиповитаминозе по тиамину снижается окисление пирувата, и он накапливается в тканях. При этом наиболее чувствительной к накоплению пирувата является нервная ткань, поэтому при гиповитаминозе по тиамину прежде всего развиваются симптомы со стороны нервной системы. Кроме того, нарушение окисления пирувата ведет к недостатку энергии. Снижение энергии в организме также прежде всего сказывается на состоянии нервной системы.
Источниками тиамина являются прежде всего – неочищенные зерна злаков, молодые проростки злаков, мясо, хлеб.
Химическое название – рибофлавин; биологическое название — витамин роста.
Образует кофакторы – флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, жирных кислот для получения энергии.
При гиповитаминозе наблюдается недостаток энергии в организме, что сопровождается снижением роста, слабостью, поражением нервной системы, сердечно-сосудистой системы, нарушением питания, ломкостью волос, ногтей.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, бобовые
Химическое название – пантотеновая кислота.
Образует кофермент – коэнзим А, который входит в состав ферментов, участвующих в окислении углеводов, липидов с целью получения энергии. Также кофермент участвует в синтезе липидов. Поэтому при недостатке пантотеновой кислоты развиваются симптомы – слабость, нарушении функции нервной, эндокринной систем, желудочно-кишечного тракта, поражение кожи.
Источники – мясо, яйца, молоко, печень, микрофлора кишечника.
Химическое название – никотиновая кислота, никотинамид, ниацин; биологическое название – антипеллагрический.
Образует коферменты – никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, липидов с целью получения энергии. Поэтому при гиповитаминозе по никотинамиду развивается недостаток энергии, поражение органов и систем, поражение кожи – пеллагра (шелушение, зуд, покраснение).
Источники – мясо, молоко, яйца, печень. В организме никотинамид образуется из незаменимой аминокислоты трипотофана, которая поступает с продуктами животного происхождения.
Химическое название – пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин; биологическое название – антидерматитный витамин.
Образует коферменты – пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях обмена аминокислот, синтезе гема, биогенных аминов, которые регулируют процессы обмена в нервной ткани. При гиповитаминозе по витамину наблюдаются анемия из-за снижения синтеза гема, снижается количество биогенных аминов, что вызывает нарушения со стороны нервной системы, нарушается синтез аминокислот, белков, углеводов. Кроме того, гиповитаминоз проявляется поражениями кожи в виде дерматитов.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника.
Химическое название – фолиевая кислота.
Образует кофермент тетрагидрофолиевая кислота, который входит в состав ферментов, участвующих в синтезе азотистых оснований, аминокислот, а значит в синтезе нуклеиновых кислот, белков, что важно для размножения, развития, созревания клеток.
При гиповитаминозе наблюдается макроцитарная анемия, т.к. нарушается созревание эритроцитов, в результате в крови обнаруживаются незрелые эритроциты – макроциты, у которых снижена функция переноса кислорода.
Источники – растительная пища, микрофлора кишечника.
Химическое название – цианокобаламин, биологическое название – антианемический.
Образует коферменты – метилкобаламин, кобаламин. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в обмене азотистых оснований, регенерации метионина, синтезе сложных липидов, холина, креатина. При гиповитаминозе развивается макроцитарная анемия из-за нарушения созревания эритроцитов; нарушается синтез липопротеинов и функций мембран из-за недостатка холина, наблюдается снижение образования энергии с участием креатинфосфата.
Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника
Химическое название – аскорбиновая кислота, биологическое название – антицинготный
Участвует в реакциях синтеза коллагена, обмена аминокислот, окислительно-восстановительных реакциях с целью получения энергии, обеспечивает всасывание железа в тонком кишечнике. При гиповитаминозе нарушается синтез коллагена, что сказывается на состоянии соединительной ткани, она становится слабой, хрупкой, ломкой. Например, становятся ломкими сосуды, в результате могут быть подкожные гематомы, частые носовые кровотечения. Кроме того, при гиповитаминозе развивается железодефицитная анемия, т.к. снижается всасывание железа в тонком кишечнике.
Источники – преимущественно цитрусовые, смородина, шиповник
Химическое название – биотин, биологическое название – антисеборейный.
Биотин участвует в реакциях синтеза углеводов, липидов. При гиповитаминозе наблюдается недостаток углеводов, липидов. Также развивается себорея – нарушения деятельности сальных желез.
Источники – мясо, молоко, печень, рыбий жир.
Витамин Аоению различают простые и сложные. ские реакции в организме. ств
Химическое название – ретинол, биологическое название — антиксерофтальмический
Роль витамина: — участвует в восприятии зрительных образов
— является антиоксидантом – защищает мембраны клеток от повреждений активными радикалами.
Образуется из предшественника β-каротина в печени.
При гиповитаминозе наблюдается куриная слепота, нарушается целостность мембран клеток.
Источники – морковь, перец, томаты, рыбий жир
Химическое название – эргокальцеферол, биологическое название – антирахитический. Образуется из холестерола при участии ультрафиолета.
Витамин Д участвует в процессах всасывания кальция в кишечнике и почках, что способствует его усвоению костями. При гиповитаминозе нарушается всасывание кальция в кишечнике, в результате наблюдается недостаток кальция и фосфора в организме, наблюдается ломкость костей, деформации скелета. У детей развивается рахит.
Химическое название – токоферол, биологическое название – антистерильный.
Участвует в процессах репродукции, является антиоксидантом.
При гиповитаминозе наблюдается бесплодие, невынашивание беременности, нарушение целостности мембран
Источники – растительные масла, подкожножировая клетчатка
Химическое название — менахинон, филлохинон, биологическое название – антигеморрагический
Является коферментом ферментов, которые участвуют в активации факторов свертывания крови. Поэтому при гиповитаминозе наблюдается снижение свертывания крови, частые кровотечения
Источники – растительная пища, микрофлора кишечника
Таким образом, поступление витаминов в организм зависит от состояния желудочно-кишечного тракта, т.е. причинами гиповитаминозов прежде всего являются заболевания пищеварительного тракта и нарушение деятельности микрофлоры кишечника.
Механизм действия ферментов
На первом этапе биохимической реакции происходит взаимодействие фермента с субстратом, образуется фермент-субстратный комплекс. На втором этапе происходит превращение субстрата при помощи активного центра фермента. На третьем этапе происходит отделение продуктов реакции.
Факторы, влияющие на активность ферментов
— ферменты проявляют наибольшую активность при температуре тела – 37 градусов; при снижении температуры активность фермента падает, но при нагревании препарата фермента до температуры тела его активность возобновляется. При температуре выше 40 градусов активность ферментов снижается из-за денатурации фермента, т.к. он является белком
— каждый фермент проявляет максимальную активность при определенной рН, например, фермент желудка пепсин активен при рН 1,5-2,0; ферменты тонкого кишечника работают при рН 7,5-8,0; фермент слюны амилаза требует рН 7,4
— при повышении количества фермента активность увеличивается
— при повышении количества субстрата активность фермента сначала увеличивается, затем не изменяется, т.к. весь фермент насыщен субстратом, и для того чтобы увеличить активность фермента нужно увеличить количество фермента.
Изоферменты – множественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по физико-химическим свойствам: сродству к субстрату, подвижности при электрофорезе, регуляторным свойствам.
Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент с четвертичной структурой, содержит 2 типа субъединиц – М и Н. Молекула изоферментов ЛДГ образована 4 субъединицами. Поэтому ЛДГ имеет 5 изоферментов:
— ЛДГ2 состоит из НННМ – Н3М
— ЛДГ3 состоит из ННММ – Н2М2
— ЛДГ4 состоит из НМММ – НМ3
ЛДГ катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную кислоту (лактат).
При электрофорезе наибольшей подвижностью обладает изофермент ЛДГ1, наименьшей – ЛДГ5.
В скелетной мышце и миокарде преобладает активность ЛДГ1, а в печени – ЛДГ5. Это обстоятельство используют в клинической практике для диагностики заболеваний миокарда, скелетных мышц, печени. В норме активность изоферментов ЛДГ в сыворотке крови очень низкая. При повреждении соответствующих органов активность этих изоферментов возрастает в сыворотке крови. При увеличении активности ЛДГ1 в сыворотке крови подозревают поражение скелетных мышц или миокарда. Повышение активности ЛДГ5 в сыворотке крови может свидетельствовать о поражении печени.
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности фермента осуществляется на уровне транскрипции и на уровне изменения активности синтезированного фермента.
Регуляция активности фермента на уровне транскрипции рассмотрена на примере лактозного оперона (в теме — Белки).
Регуляция активности синтезированного фермента происходит несколькими путями с участием гормонов.
А. Аллостерическая регуляция
В молекуле фермента различают аллостерический центр, который необходим для связывания различных веществ – активаторов и ингибиторов, которые регулируют активность фермента. Активаторы – вещества, ускоряющие активность ферментов. Например, ионы хлора увеличивают активность амилазы, соляная кислота активирует пепсин, желчь активирует липазу.
Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов. Различают конкурентное и неконкурентное ингибирование. Конкурентный ингибитор имеет структурное сходство с субстратом, поэтому конкурентный ингибитор может взаимодействовать с активным центром фермента. При этом взаимодействие субстрата с активным центром фермента снижается и активность фермента падает. Неконкурентный ингибитор присоединяется к ферменту в аллостерическом центре, в результате меняется пространственная конфигурация активного центра фермента, и субстрат не может присоединяться к активному центру, поэтому активность фермента падает.
Активность фермента регулируется по принципу прямой положительной связи – присутствие субстрата активирует фермент. Отрицательная обратная связь – продукт реакции ингибирует ферменты, которые принимали участие в синтезе этого продукта на начальных стадиях.
Б. Ковалентная модификация
Этот путь регуляции активности ферментов заключается в следующем. В молекуле фермента присутствуют радикалы серина, тирозина, треонина. К спиртовым группам этих аминокислот присоединяется фосфат, источником которого служит АТФ. Присоединение фосфата к молекуле фермента называется фосфорилированием. Для этого процесса необходим фермент протенкиназа. При фосфорилировании фермент либо активируется, либо инактивируется.
Кроме того, может наблюдаться противоположная реакция – отщепление фосфата от молекулы фермента – дефосфорилирование. Для этого необходим фермент фосфопротеифосфатаза. При этом дефосфорилированный фермент может активироваться или инактивироваться.
Например, в синтезе гликогена участвует гликогенсинтетаза, а в распаде гликогена — гликогенфосфорилаза. Дефосфорилирование этих ферментов приводит к активации гликогенсинтетазы и ингибированию гликогенфосфорилазы, при этом преобладает синтез гликогена, а его распад замедляется. Фосфорилирование гликогенсинтетазы и гликогенфосфорилазы при водит к активации гликогенфосфорилазы и ингибированию гликогенсинтетазы, т.е. преобладает распад гликогена, а его синтез замедляется.
В. Регуляция активности фермента путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте
Например, неактивная форма протеинкиназы представлена комплексом связанных субъединиц RRCC. При распаде этого комплекса на RR и С, С образуются активные формы фермента – С.
Применение ферментов в медицине
Энзимотерапия – применение ферментов в качестве лекарств. Например, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта наблюдается ферментативная недостаточность желудка, поджелудочной железы. При этом нарушается переваривание белков, жиров, углеводов. Для улучшения процессов переваривания используются препараты, которые содержат ферменты, расщепляющие белки, жиры, углеводы в пищеварительном тракте. В хирургии для лечения гнойных ран используются протеолитические ферменты, которые расщепляют белки гнойного содержимого раны, поврежденных тканей, при этом рана лучше очищается от налета.
Высокая активность ферментов может приводить к развитию различных заболеваний. Поэтому в медицине применяются ингибиторы активности этих ферментов, что облегчает состояние больных.
В медицине ферменты стрептокиназа и урокиназа применяются для расщепления тромбов, в результате улучшается кровоток в поврежденных тканях.
Энзимодиагностика – определение активности органоспецифических ферментов в биологических жидкости и использование полученных результатов для диагностики заболеваний. В норме в крови активность ферментов низкая, т.к. ферменты преимущественно находятся в тканях органов – органоспецифичность. Если органы поражаются патологическим процессом, то ферменты из органов высвобождаются в кровь, и обнаруживается высокая активность ферментов в крови.
Ферменты, имеющие диагностическое значение
— аспартатаминотрансфераза – АСТ. Отмечена высокая активность АСТ в мышечной ткани, менее активен фермент в печени. Если в крови обнаруживается высокая активность АСТ, то можно предполагать поражение мышечной ткани или печени
— аланинаминотрансфераза – АЛТ. Отмечена высокая активность фермента в печени, менее активен фермент в мышечной ткани. При повышении активности АЛТ в крови можно предположить поражение печени или мышечной ткани.
— креатинфосфокиназа – КФК. Отмечена высокая активность КФК в мышечной ткани, мозге. При повышении активность КФК в крови можно предполагать поражение мышечной ткани, мозга
— лактатдегидрогеназа – ЛДГ. Отмечена высокая активность ЛДГ в мышечной ткани, печени. При повышении активность ЛДГ в крови модно предполагать поражение мышечной ткани или печени
— гаммаглутамилтранспептидаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, почках. При повышении активность фермента в крови можно предполагать патологию печени, желчевыводящих ходов или почек
— щелочная фосфатаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, костной ткани. При повышении активности щелочной фосфатазы в крови можно предполагать поражение печени и желчевыводящих ходов, костной ткани.
— панкреатическая амилаза. Отмечена высокая активность фермента в поджелудочной железе. При повышении активности амилазы в крови и моче можно предполагать патологию поджелудочной железы.
Описаны наследственные заболевания, которые связаны с дефектом или отсутствием каких-либо ферментов.
Ферменты используются в лабораторной практике для определения различных метаболитов в биологических жидкостях.
Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 4258 ; Нарушение авторских прав? ;
Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет
источник