Меню Рубрики

Какие ферменты входят в витамины

Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. Жизнь и многообразие ее проявлений — сложная совокупность химических реакций, катализируемых специфическими ферментами. И.П. Павлов считал ферменты возбудителями всех химических превращений у живых существ. Как известно, важнейшим свойством живого организма является обмен веществ, ускоряющим аппаратом, основой молекулярных механизмов интенсивности которого являются ферменты. Вся тайна животной жизни,— писал Д.И. Менделеев,— заключается в непрерывных химических превращениях веществ, входящих в состав животных тканей.

Ферменты отличаются рядом характерных свойств от неорганических катализаторов. Прежде всего ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют высокую каталитическую активность в условиях умеренной температуры (температура тела), нормального давления и в области близких к нейтральным значениям pH среды.

Ферменты отличаются высокой специфичностью действия в отношении как природы субстрата, так и типа химической реакции, т.е. каждый фермент катализирует в основном только определенную химическую реакцию. Для каждого фермента характерны специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков и пространственная конформация. Существенной особенностью ферментов является также то, что их активность в клетках строго контролируется как на генетическом уровне, так и посредством определенных низкомолекулярных соединений, в частности субстратов и продуктов реакций, катализируемых этими же ферментами, ингибиторов и др. Таким образом, молекула фермента характеризуется уникальностью структуры, которая и определяет уникальность ее функции.

Важно подчеркнуть, что изучение ферментов имеет огромное значение для любой фундаментальной и прикладной области биологии, а также для многих практических отраслей химической, пищевой и фармацевтической индустрии, занятых приготовлением катализаторов, антибиотиков, витаминов и многих других биологически активных веществ, используемых в народном хозяйстве и медицине. На рис.6 представлены основные области биологии и медицины, в которых идеи и методы энзимологии нашли широкое применение. В фармакологии действие многих лекарственных препаратов основано на определенном, хотя зачастую еще не выявленном, механизме взаимодействия их с ферментами.

Рис.6. Центральная роль ферментов и энзимологии в биологии и медицине (по Грину).

Наука о питании базируется на точных знаниях поэтапного расщепления питательных веществ под влиянием ферментов пищеварительного аппарата, на количественный и качественный состав которых существенно влияет характер поступающих с пищей веществ. Многие проблемы наследственной патологии человека, развитие врожденных пороков обмена тесно связаны с дефектами или полным отсутствием синтеза специфических ферментов. Проблемы клеточного роста и развития, дифференцировки, физиологических функций (движение, перемещение в пространстве, транспорт веществ и ионов, процессы возбуждения и торможения и др.) определяются в большой степени работой биокатализаторов, включая их биосинтез и инактивацию.

Биологические катализаторы, т.е. ферменты не вызывают в отличие от неорганических катализаторов, каких-либо побочных реакций и не осуществляют реакций, невозможных по термодинамическим условиям, но и те, и другие катализаторы только ускоряют химические реакции, обычно протекающие очень медленно.

источник

Витамины играют важную роль в обмене веществ. В настоящее время известны не только те реакции, для нормального течения которых необходим тот или иной витамин, но и ферменты, в со­став коферментов которых входят витамины (табл. 14). Описано более 100 таких ферментов.

Недостаточное поступление витаминов с пищей, нарушение их всасывания и усвоения, повышенная потребность организма в них могут приводить к специфическим для каждого витамина наруше­ниям обмена веществ и физиологических функций, снижению ра­ботоспособности. Длительный дефицит поступления витаминов вызывает специфические заболевания (гиповитаминозы и авитаминозы).

Таблица Важнейшие коферменты, в состав которых входят витамины

Название витаминов Название коферментов Реакции, катализируемые ферментами РР (никотиновая кислота) НАД, НАДФ Перенос атомов водорода в процессе тканевого дыхания и биосинтеза с одного субстрата на другой ­ В2 (рибофлавин) ФАД (флавинадениндинуклеотид) Перенос атомов водорода с суб­страта на кислород В3 (пантотеновая кислота) Коэнзим А (КоА) Перенос ацетильных или ацильных радикалов (остаток уксусной и жирных кислот) Вс (фолиевая кислота) ­ Перенос одноуглеродистых соединений в процессе биосинтеза (нуклеиновых кислот и др.)­ В1 (тиамин) Тиаминпирофос-фат (ТПФ) Окислительное декарбоксилирование кетокислот (пировиноградной, α-кетоглютаровой). Окисление глюкозы в пентозном цикле. ­ В6 (пиридоксин) Пиридоксаль-5-фосфат Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот и ряд других реакций белкового и аминокислот­ного обмена — В12 (цианкобаламин) Коэнэим В12 (кобамидный кофермент) Перенос и образование лабильных метильных групп и другие реакции биосинтеза

ПРИЧИНЫ ВОЗНИКНОВЕНИЯ ДЕФИЦИТА ВИТАМИНОВ В ОРГАНИЗМЕ

Витамины — незаменимые факторы питания. Их запасы в ор­ганизме крайне невелики (за исключением ретинола), поэтому они в необходимых количествах должны поступать с пищей. От содержания витаминов в рационе зависит общая направленность обмена веществ и состояние здоровья (табл. 3).

Одной из часто встречающихся причин повышения потребности организма в витаминах является изменение нормального соотно­шения в пищевом рационе основных усвояемых веществ. Увеличе­ние доли углеводов повышает потребность в витамине В1, белка — в витамине В6, растительных масел — в витамине Е и липотропных факторах. Снижение потребления белка (ниже установленных фи­зиологических норм) увеличивает потребность в большинстве ви­таминов, так как затрудняется их утилизация, построение фермен­тов, в которые они входят.

Усиленные физическая и нервная нагрузки приводят к значи­тельным изменениям обменных процессов, что сопряжено с повы­шенным расходом витаминов.Потребность в витаминах возрастает во время пребывания в высокогорье, при воздействии на организм пониженной и повышен­ной температур воздуха в крайних климатических зонах. Особенно это относится к людям, не акклиматизировавшимся к данному кли­мату.

Витамины поступают в организм с различными продуктами питания; для предупреждения дефицита витаминов и специфиче­ских нарушений обмена они должны поступать систематически и в определенных количествах (табл.3).

Потребность организма взрослого человека в витаминах и их основные источники в питании

Витамины Суточная потребность Основные источники витаминов в питании
Тиамин (В1) 1,3-2,6 мг 0,6мг на 4000 кДж Зерновые продукты, не освобожден­ные от периферических частей и обо­лочек. Другие растительные и живот­ные продукты
Рибофлавин (В2) 1,5-3 мг 0,7 мг на 1000 кДж Молоко, молочные продукты, яица, мясо, овощи
Никотиновая кислота (РР) 15-20 мг 6,6 мг на 1000 кДж Печень, яйца, хлеб ржаной, говядина, сыр, молоко, картофель
Пиридоксин (В6) 1,5—3 мг Мясо, рыба, картофель, капуста, крупы, хлеб пшеничный
фолиевая кислота (Вс) 0,2 мг Печень, зелень (петрушка, шпинат, салат, лук зеленый), говядина, яйца
Цианкобаламин (В12) 3 мкг Мясные и рыбные продукты, яйца, творог
Аскорбиновая кислота (С) ­ 60—100 мг Картофель, капуста, другие овощи, фрукты, ягоды
Ретинол (А) 1 мг ретиноловых эквивалентов Печень, молоко, рыба, сливочное масло, яйца, сыр
Витамин D (кальцифе- ролы)­ 0,0025 мг (100МЕ) Рыба, рыбные продукты, молоко, масло сливочное
Витамин Е токоферолы 12-15 мг Растительные масла, маргарин, крупы, яйца, печень

В настоящее время количественно определена потребность в 10 витаминах, которая зависит от многих причин. Наиболее существенной причиной считают физическую напряженность труда. Потребность в витаминах К, Р, липоевой и пантотеновой кислотах, биотине, а также в витаминоподобных веществах (оротовой кислоте, витамине В15, холине, парааминобензойной кислоте, инозите и карнитине) определена ориентировочно. Более точно разработаны рекомендации по их использованию с целью направленного воздействия на обмен веществ, что отражено в специальных инструкциях, регламентирующих сроки и дозы применения, в том числе и в спортивной практике.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10488 — | 7308 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

Изучение истории открытия и строения витаминов как низкомолекулярных органических веществ самого разнообразного строения, которые не синтезируются в организме, но являются жизненно необходимыми. Виды и функции витаминов, их роль в структуре ферментов.

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

Национальный государственный Университет физической культуры, cпорта и здоровья

имени П. Ф. Лесгафта, Санкт-Петербург

на тему: «Роль витаминов в построении ферментов»

студентка I курса 109 группы

Витамины — это низкомолекулярные органические вещества самого разнообразного строения, которые не синтезируются в организме, но являются жизненно необходимыми и поэтому должны обязательно поступать в организм с пищей, хотя и в малых количествах. Некоторые витамины в ограниченном количестве вырабатываются микрофлорой кишечника.

Витамины — группа биологически активных органических соединений различной химической природой.

Витамины были открыты русским врачом Н.И. Луниным.

История. витамин органический низкомолекулярный фермент

Важность некоторых видов еды для предотвращения определённых болезней была известна ещё в древности. Так, древние египтяне знали, что печень помогает от куриной слепоты. Ныне известно, что куриная слепота может вызываться недостатком витамина A. В 1330 году в Пекине Ху Сыхуэй опубликовал трёхтомный труд «Важные принципы пищи и напитков», систематизировавший знания о терапевтической роли питания и утверждавший необходимость для здоровья комбинировать разнообразные продукты.

В 1747 году шотландский врач Джеймс Линд, пребывая в длительном плавании, провел своего рода эксперимент на больных матросах. Вводя в их рацион различные кислые продукты, он открыл свойство цитрусовых предотвращать цингу.

Истоки учения о витаминах заложены в исследованиях российского ученого Николая Ивановича Лунина. Он скармливал подопытным мышам по отдельности все известные элементы, из которых состоит коровье молоко: сахар, белки, жиры, углеводы, соли. Мыши погибли. В сентябре 1880 г. при защите своей докторской диссертации Лунин утверждал, что для сохранения жизни животного, помимо белков, жиров, углеводов, солей и воды, необходимы ещё и другие, дополнительные вещества.

В 1895 г. В. В. Пашутин пришел к выводу, что цинга является одной из форм голодания и развивается от недостатка в пище какого-то органического вещества, создаваемого растениями, но не синтезируемого организмом человека.

Витамины как незаменимый компонент входят в состав активных центров многих ферментов и участвуют в реакциях биокатализа, в регуляциях многих биохимических и физиологических процессов. Витамины способствуют укреплению здоровья, увеличивают сопротивляемость организма к простудным и инфекционным заболеваниям, повышают работоспособность.

Биологическая роль большинства известных витаминов заключаются в том, что они входят в состав коферментов и простетических групп ферментов и, следовательно, используются организмом как строительный материал при синтезе коферментов и небелковых частей ферментов.

Витамин В6 — пиридоксин — используется при синтезе кофермента пиридоксалъфос-фата. Этот кофермент необходим для трансаминаз — ферментов, катализирующих первую стадию катаболизма аминокислот.

Кроме витаминов в пище могут находится также провитамины. Провитамины являются предшественниками витаминов. Попадая в организм, провитамины превращаются в витамины.

Антивитамины — вещества, затрудняющие использование организмом витаминов. Действие антивитаминов осуществляется путем связывания и разрушения соответствующих витаминов, а также за счет включения антивитамина вместо витамина в синтезируемый кофермент, что делает невозможным участие такого кофермента в биокатализе.

Изменение содержания витаминов в организме приводит к возникновению различных патологических (болезненных) состояний:

Авитаминоз — тяжелейшее заболевание, вызванноеполным отсутсвием в организме какого-то витамина в организме. У людей авитаминозы, практически не встречаются, так как в пищевом рационе всегда присутствует минимальное количество витаминов. Авитаминозы могут быть вызваны у эксперементальных животных с целью изучения биологической роли витаминов в организме. Для этого применяются диеты, не содержащие определенного витамина или используются антивитамины.

Гиповиаминоз — специфическое заболевание, протекающее в более легкой формой сравнению с авитаминозами, вызываемые недостаточным содержанием отдельных витаминов в организме.

Гипервитаминоз — Спецефическое заболевание, причиной которого является избыточное поступление в организм отдельных витаминов, Чаще гипервитаминозы вызываются накоплением в организме жирорастворимых витаминов, выделение которых затруднено из-за их нерастворимости в воде.

Из перечисленных патологических состояний у людей чаще всего наблюдаются гиповитаминозы. Наиболее часто встречающиеся причины возникновения гиповитаминоза:

Использование продуктов с малым содержанием витаминов

1) Неправильное приготовление пищи, приводящее к разрушению витаминов в пище

1) Заболевания желудочно-кишечного тракта и печени, сопровождающиеся нарушением всасывания витаминов

2) Угнетение микрофлоры кишечника. Наблюдается при использовании для лечения инфекционных заболеваний различных антимикробных препаратов (антибиотики)

Повышенная потребность организма в витаминах часто наблюдается при беременности, при выполнении тяжелой физической работы. В этом случае обычно поступление витаминов с пищей, их синтеза кишечными микробами окажется недостаточным для организма. Поэтому у регулярно тренирующихся спортсменов потребность в витаминах возрастает в 1,5 — 2 раза.

Многие психологические, психические и физические проблемы можно избежать, если просто снабжать свое тело теми витаминными нормами, которые определила сама природа.

По физико-химическим свойствам витамины делятся на две группы:

Водорастворимые (В1,В2, В5, В6, С, Р, РР)

2. Легко всасываются из кишечника, не накапливаются в тканях (исключением является витамин В12), поэтому их необходимо ежедневно принимать с пищей.

3. В организм поступают в основном с продуктами растительного происхождения (однако некоторые представители водорастворимых витаминов содержатся в животной пище в больших количествах, чем в растительной).

4. Быстро выводятся из организма и не задерживаются в нем более нескольких суток.

5. Нехватка водорастворимых витаминов приводит к тому, что многие другие витамины становятся неактивными.

6. Передозировка водорастворимыми витаминами не вызывает расстройства организма (за исключением редких случаев), так как их избыток быстро выходится с мочой или расщепляется.

7. В организме большинство из них становятся активными в результате присоединения остатка фосфорной кислоты.

1. Водорастворимые витамины в составе коферментов участвуют в обмене веществ, являясь катализаторами (ускорителями) биохимических реакций.

2. Витамины группы В регулируют общее состояние здоровья. Если они поступают в достаточном количестве, то человеческий организм может жить без животных белков. Это особенно важно при аллергиях.

3. Некоторые из них являются витаминами — антиоксидантами (например, витамин С).

витамин В1 (тиамин, антиневритный);

витамин В3 (витамин РР, никотиновая кислота, антипеллагрический);

витамин В5 (пантотеновая кислота);

витамин В6 (пиридоксин, антидермитный);

витамин В9 (фолиевая кислота, антианемический витамин);

витамин В12 (цианокобаламин, антианемический витамин);

витамин Н (биотин, витамин В8, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий, антисеборейный);

Читайте также:  Мясо свинина какой в нем витамин

витамин С (аскорбиновая кислота, антискорбутный);

витамин Р ( биофлавоноиды, витамин проницаемости);

2. Входят в состав клеточных мембран.

3. Имеют способность накапливаться в подкожно-жировой клетчатке, в жировых капсулах внутренних органов. Благодаря этому в организме создается достаточно «прочный» запас жирорастворимых витаминов. Их избыток хранится в печени и при необходимости выводится из нее с мочой.

4. Основным источником содержания является пища животного происхождения (мясо, рыба, молоко, яйца, сыр и так далее), а также растительные продукты. Витамин К образуется кишечной микрофлорой организма.

5. Недостаток жирорастворимых витаминов встречается крайне редко, так как из организма данный тип витаминов выводится медленно.

6. Передозировка жирорастворимыми витаминами или однократное применение сверхвысокой дозы могут привести к тяжелому расстройству организма. Особенно токсична передозировка витаминами А и D.

1. Биологическая роль жирорастворимых витаминов заключается в поддержании оптимального состояния клеточных мембран разного типа.

2. Являются помощниками организма в усвоении продуктов питания. Особенно обеспечивают наиболее полное расщепление пищевых жиров.

3. Не образуют коферменты (за исключением витамина К).

4. Наряду со стероидными гормонами выполнят функцию индукторов синтеза белка. Особенно высокой гормональной активностью обладают активные формы витамина D.

5. Некоторые из них (такие как витамины А и Е) являются витаминами-антиоксидантами и защищают наш организм от опаснейших «разрушителей» — свободных радикалов.

провитамины А (каротины и каротиноиды);

Если провести образное сравнение, то витамины — это «драйвера», которые обеспечивают нормальное функционирование операционной системы, то бишь, организма. Уберите их, и программа превратится в мертвый код, не способная выполнить ни одной операции.

Познание роли витаминов имеет очень большое значение. Оно позволяет, с одной стороны, глубже подойти к изучению ферментов и регулируемых ими жизненных процессов; с другой стороны, связь между витаминами и ферментами открывает новые возможности более широкого изучения витаминов на основе достижений ферментологии.

Витамины и ферменты находятся в определенных генетических взаимоотношениях и что многие витамины входят в качестве составных частей ( простетических групп, или коферментов, стр. Поэтому, поскольку организм человека или животных не может производить витамины, введение их с пищей необходимо для образования ферментов, без которых невозможно течение в организмах жизненно важных процессов.

Витамины, участвующие в биохимических процессах, являются

предшественниками коферментов (например витамин В1) или соб-

ственно коферментами (например липоамид). Коферменты — орга-

нические природные соединения небелковой природы, необходимые

для осуществления каталитического действия ферментов.

Коферменты вместе с функциональными группами аминокислот-

ных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса.Некоторые витамины обеспечивают осуществление физиологических процессов, например: витамин А2 участвует в процессе зрительного восприятия; витамин А3 — в процессе дифференцировки клеток; витамин

D — в процессе формирования костной ткани; витамин Е — антиоксидант. Известно более 20 соединений, которые могут быть отнесены к витаминам. Наряду с витаминами, необходимость которых для человека и животных бесспорно установлена, в пище содержатся биологически активные вещества, которые по своим функциям ближе не к витаминам, а к другим незаменимым пищевым веществам. Эти вещества называют витаминоподобными. К ним обычно относят биофлавоноиды, холин, инозит, оротовую, пангамовую и пара-аминобензойную кислоты, полиненасыщенные жирные кислоты и др.

Некоторые аналоги и производные витаминов способны занимать место витамина в активном центре фермента, однако при этом не способны выполнять коферментную функцию, что ведет к снижению активности данного фермента и развитию соответствующей витаминной недостаточности. Такие соединения называются антивитаминами. Так,например, производные 4-гидроксикумарина (дикумарин и др.), пре-дупреждающие возникновение тромбов, — антагонисты витамина К.

1. Михайлов С.С.; Спортивная биохимия: Учебник / СПбГАФК им. П.Ф. Лесгафта. — СПб., 2002 — 264 с.

2. О.Ф. Филенко. Биология: Школьный иллюстрированный справочник. — Москва. — «Росмэн». 1995 — 309 с.

3. Биология. Пособие для поступающих в вузы / А.Г. Мустафин, Ф.К. Лагкуева, Н.Г. Быстренина и др.; Под ред. В.Н. Ярыгина. — 10-е изд., стер. — М.: Высш. шк., 2007. — 492 с.: ил.

4. Биология: Справ. материалы : Учеб. пособие для учащихся / Д.И. Трайтак, В.А. Карьенов, Е.Т. Бровкина и др.; Под ред. Д.И.Трайтака. — 3-е изд., перераб. — М.: Просвещение, 1994. — 223 с ., ил.

5. Ю. А. Овчинников Витамины // Биоорганическая химия. — Москва: Просвещение, 1987. — С. 668.

Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.

шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013

Биообъект как средство производства лекарственных, диагностических и профилактических препаратов; требования, классификация. Иммобилизация ферментов, используемые носители. Применение иммобилизованных ферментов. Биологическая роль витаминов, их получение.

контрольная работа [83,1 K], добавлен 04.11.2015

Классификация витаминов, их содержание в продуктах. Необходимость низкомолекулярных органических соединений с высокой биологической активностью для нормальной жизнедеятельности. Особенности витаминов различных групп, их применение и действие на организм.

презентация [1,5 M], добавлен 16.11.2013

Роль витаминов в продлении здоровой жизни. Болезни, причина которых – авитаминоз: цинга, рахит, пеллагра. Низкомолекулярные органические соединения. Функция витаминов в регулировании обмена веществ через систему ферментов и гормонов, биокатализаторы.

реферат [20,9 K], добавлен 26.02.2009

История витаминов, их основные химические свойства и структура, жизненная необходимость для нормальной жизнедеятельности организма. Понятие недостатка витаминов, сущность гипоавитаминоза и его лечение. Содержание витаминов в различных пищевых продуктах.

реферат [96,3 K], добавлен 15.11.2010

Пищевая ценность продуктов. История открытия витаминов. Их деление на жирорастворимые и водорастворимые. Виды витаминов и их значение для организма. Нарушения при их недостатке и избытке. Симптомы гипо-, гипер- и авитаминоза. Причины их возникновения.

реферат [21,7 K], добавлен 25.11.2014

Ферменты: история их открытия, свойства, классификация. Сущность витаминов, их роль в жизни человека. Физиологическое значение витаминов в процессе обмена веществ. Гормоны — специфические вещества, которые регулируют развитие и функционирование организма.

реферат [44,4 K], добавлен 11.01.2013

Открытие витаминов. Голландский врач Христиан Эйкман. Биохимик Карл Петер Хенрик Дам. Установление структуры и синтеза каждого витамина. Исследование роли витаминов в организме. Артур Харден. Применение синтетических витаминов. Сбалансированное питание.

реферат [53,9 K], добавлен 07.06.2008

Характеристика ферментов, органических катализаторов белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Условия действия, получение и применение ферментов. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

презентация [2,6 M], добавлен 19.10.2013

История открытия и изучения витаминов. Понятие о витаминах, и их значении в организме, понятие об авитаминозах, гипо- и гипервитаминозах. Классификация витаминов; жирорастворимые и водорастворимые витамины. Определение содержания витаминов в веществах.

курсовая работа [63,4 K], добавлен 19.02.2010

источник

Более двух десятилетий назад, Doll и Peto (The causes of cancer: quantitative estimates of avoidable risks of cancer in the United States today) показали, что 35% всех случаев смерти от рака в Соединенных Штатах и Европе может быть предотвращено с помощью изменений в диете, это на 5% больше, чем для табака и на 25% больше, чем для инфекций.

Это говорит о том, что питание, являющееся неотъемлемой частью нашей жизни, важно не только для нашей фигуры, здоровья сердечно-сосудистой системы и интеллектуального долголетия, но и для защиты от онкологической патологии.

Остановимся подробнее на отдельных составляющих нашего привычного рациона, для этого заглянем в настольную книгу современного онколога Devita, Hellman, and Rosenberg’s cancer: principles & practice of oncology.

Наиболее важное влияние диеты на риск развития рака опосредовано массой тела. Избыточный вес, ожирение и пассивный образ жизни являются основными факторами риска развития рака.

В большом исследовании Американского онкологического общества, тучные люди имели значительно более высокую смертность от всех видов рака и, в частности, от колоректального рака, рака молочной железы в постменопаузе, рака тела матки, рака шейки матки, рака поджелудочной железы и рака желчного пузыря, чем у их сверстников с нормальной массой тела.

Ожирение и, в частности, окружность талии являются предикторами заболеваемости раком толстой кишки у женщин и мужчин. Увеличение веса на 10 кг или более связано со значительным увеличением в постменопаузе заболеваемости рака молочной железы среди женщин, которые никогда не использовали заместительную гормональную терапию, в то время как потеря веса после менопаузы существенно уменьшает риск рак молочной железы. Избыточный вес тесно связан с эндогенным уровнем эстрогена, который, вероятно, способствует избыточному росту эндометрия и риску рака молочной железы в постменопаузе.

Причины возникновения других видов рака менее ясна, но избыточный вес тела также связан с более высоким уровнем циркулирующего инсулина, инсулиноподобного фактора роста (IGF) -1, и С-пептида (маркер секреции инсулина), низким уровнем связывания белков с половыми гормонами и IGF-1, а также с более высокими уровнями различных воспалительных факторов, все из которых могут гипотетические быть связаны с риском развития различных видов рака.

Международным агентством по изучению рака алкоголь классифицируется как канцероген. Потребление алкоголя увеличивает риск многочисленных видов рака, в том числе печени, пищевода, глотки, полости рта, гортани, молочной железы и колоректального рака в зависимости от дозы.Фактические данные доказывают, что чрезмерное потребление алкоголя увеличивает риск первичного рака печени, возможно, через цирроз и алкогольный гепатит.

Механизмы могут включать в себя прямое повреждение клеток в верхних отделах желудочно-кишечного тракта; модуляцию метилирования ДНК, который влияет на восприимчивость ДНК к мутациям; и увеличению количества ацетальдегида, основного метаболита спирта, который усиливает пролиферацию эпителиальных клеток, образуют агенты, повреждающие ДНК, и является признанным канцерогеном.

Связь между потреблением алкоголя и раком молочной железы примечательна тем, что небольшой, но значительный риск был обнаружен даже при потреблении одного напитка в день. Механизмы могут включать в себя взаимодействие с фолиевой кислотой, увеличение уровня эндогенных эстрогенов, и повышение концентрации ацетальдегида.

Интерес к пищевому жиру в качестве причины раки начался в первой половине 20-го века, когда исследования “Танненбаум” показали, что диета с высоким содержанием жира может способствовать росту опухоли у животных. Особенно сильные корреляции были замечены с риском развития рака молочной железы, толстой кишки, простаты и эндометрия, которые являются наиболее важными видами рака не по причине курения в развитых странах.

Эти корреляции были характерны для животного жира (особенно для красного мяса), но не для растительного жира.

Фрукты и овощи гипотетически должны вносить существенный вклад в профилактику рака, потому что они богаты веществами, обладающими потенциально противораковыми свойствами. Фрукты и овощи содержат антиоксиданты и минералы и являются хорошими источниками клетчатки, калия,каротиноидов, витамина С, фолиевой кислоты и других витаминов.

Несмотря на то, что фрукты и овощи составляют менее 5% от общего калоража в большинстве стран по всему миру, концентрация микроэлементов в этих продуктах больше, чем в большинстве других.

Связь между потреблением фруктов и овощей и заболеваемостью раком толстой или прямой кишки рассматривалась по крайней мере в шести крупных исследованиях. В некоторых из этих проспективных исследований наблюдалась обратная зависимость для отдельных продуктов или подгруппы фруктов или овощей.

Результаты крупнейшего исследования среди медсестер “Health Study”и среди медицинских работников “Follow-Up Study” не показывают никакой важной связи между потреблением фруктов и овощей и уменьшением количества случаев рака толстой или прямой кишки во время 1,743,645 наблюдений. В этих двух больших популяциях диета постоянна анализировалась в течение периода наблюдения с помощью подробного анкетирования участников об их каждодневном рационе.

Аналогичным образом, в проспективном исследовании “Pooling Project”, включающем 14 исследований, 756217 участников и 5838 случаев рака толстой кишки, никакой связи с общим риском развития рака толстой кишки не было найдено.

Анализ исследований Health Study и Follow-Up Study, включающих более 9000 случаев заболевания раком, не выявил существенной пользы потребления фруктов и овощей для общей заболеваемости раком. Несмотря на то, что обильное потребление овощей и фруктов не может снизить риск развития опухолей, тем не менее есть существенная польза для защиты организма от сердечно-сосудистых заболеваний.

Под термином “пищевые волокна” с 1976 года понимается “совокупность всех полисахаридов растений и лигнин, которые устойчивы к гидролизу пищеварительными ферментами человека”. Волокна, как растворимые, так и нерастворимые, ферментируются просветными бактериями толстой кишки.

Среди всех свойств волокон, важным для профилактики рака являются их эффект «набухания», что сокращает время прохождения химуса по ободочной кишке и позволяет связывать потенциально канцерогенные химические вещества. Волокна могут также помогать просветным бактериям в производстве жирных кислот с короткой цепью, которые могут непосредственно обладать антиканцерогенными свойствами.

Некоторые исследователи считают, что пищевые волокна могут снизить риск развития рака молочной железы за счет снижения кишечной абсорбции эстрогенов и прохождения их через билиарную систему.

Регулярное потребление молока связано с незначительным снижением риска развития колоректального рака, что было показано в крупном мета-анализе когортных исследований, возможно из-за содержания в нём кальция. По результатам нескольких рандомизированных исследований, добавление кальция в рацион снижает риск развития колоректального рака и аденом.

С другой стороны, в нескольких исследованиях высокое потребление кальция или молочных продуктов было ассоциировано с повышенным риском рака простаты, в частности, со смертельным исходом рака простаты. Употребление трех или более порций молочных продуктов продуктов в день было связано с раком эндометрия у женщин в постменопаузе, не использующих гормональную терапию.

Высокое потребление лактозы из молочных продуктов также было связано с умеренно высоким риском развития рака яичников.

В 1980 году Гарленд выдвинул гипотезу, что солнечный свет и витамин D может снизить риск развития рака толстой кишки. С тех пор, существенное количество исследований было проведено по поводу обратной связи между циркулирующим 25-гидроксивитамином D(25 [OH] D) и риском колоректального рака. Было показано, что уровень витамина D может, в частности влиять на прогноз колоректального рака; смертность от колоректального рака составила на 72% ниже среди лиц с концентрацией 25 (OH) D 80 нмоль / л или выше.

Читайте также:  Какие витамины попить для сил

Высокая плазменная концентрация витамина D связаны с уменьшением риска развития некоторых других видов рака, включая рак молочной железы, простаты, особенно со смертельным исходом, и яичника.

Вышеизложенные факты доказывают, что в мире онкологии вопрос о рациональном и профилактическом питании остаётся открытым. Однако, на основании уже имеющихся данных мы можем сформулировать некоторые рекомендации, сформулированные Американским Обществом против рака:

  1. Не пренебрегайте регулярными физическими нагрузками. Физическая активность является основным способом контроля веса, а это, как мы уже выяснили, снижает риск развития некоторых видов рака, особенно рака толстой кишки.
  2. Избегайте избыточного веса. Положительный энергетический баланс приводит к избыточному отложению жира в организме, что является одним из наиболее важных факторов риска развития рака.
  3. Ограничьте потребление алкоголя. Это способствует уменьшению риска развития многих видов рака, а также уменьшает смертность (в том числе и онкологических больных) от несчастных случаев.
  4. Потребляйте много фруктов и овощей. Частое потребление фруктов и овощей во взрослой жизни, вероятно, не играет существенной роли в заболеваемости раком, но уменьшает риск развития сердечно-сосудистых заболеваний.
  5. Потребляйте цельное зерно и избегайте рафинированных углеводов и сахаров. Регулярное потребление цельного зерна вместо продуктов из рафинированной муки и низкое потребление рафинированного сахара снижает риск развития сердечно-сосудистых заболеваний и диабета.
  6. Замените красное мясо рыбой, орехами и бобовыми, ограничьте потребление молочных продуктов. Потребление красного мяса увеличивает риск развития колоректального рака, диабета и ишемической болезни сердца, и должно быть в значительной степени снижено. Частое потребление молочных продуктов может увеличить риск развития рака простаты. Рыба, орехи и бобовые являются отличными источниками моно- и полиненасыщенных жиров и растительных белков и может способствовать снижению темпов развития сердечно-сосудистых заболеваний и диабета.
  7. Рассмотрите вопрос о потреблении добавок с витамином D. Значительная часть населения, особенно тех, кто живет в более высоких широтах, испытывают дефицит витамина D. Большинство взрослых людей могут извлечь пользу от принятия 1000 МЕ витамина D3 в день в течение месяца при низкой интенсивности солнечного света. Витамин D будет, как минимум, снижать частоту переломов костей, и, вероятно, частоту рака ободочной и прямой кишки.

Подробнее с этими и многими другими рекомендациями можно ознакомиться в оригинальной статье American Cancer Society Guidelines on nutrition and physical activity for cancer prevention: reducing the risk of cancer with healthy food choices and physical activity.

1) Devita, Hellman, and Rosenberg’s cancer : principles & practice of oncology / editors, Vincent T. DeVita, Jr.,Theodore S. Lawrence, Steven A. Rosenberg ; with 404 contributing authors.—10th edition.

2) Doll R, Peto R. The causes of cancer: quantitative estimates of avoidable risks of cancer in the United States today. J Natl Cancer Inst 1981

3) Kushi LH, Doyle C, McCullough M, et al. American Cancer Society Guidelines on nutrition and physical activity for cancer prevention: reducing the risk of cancer with healthy food choices and physical activity. CA Cancer J Clin 2012.

источник

Ферменты – вещества белковой природы, ускоряющие биохимические реакции в организме.

По строению различают простые и сложные ферменты. Простые ферменты состоят из аминокислот – белковой части. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть называется кофактором. Кофактор может быть представлен производными витаминов, нуклеотидами, металлами.

В процессе биохимической реакции фермент превращает вещество – субстрат. Субстрат связывается с активным центром фермента при помощи водородных, ионных, гидрофобных связей. Активный центр простого фермента представлен радикалами аминокислот. Активный центр сложного фермента представлен кофактором.

Ферменты с четвертичной структурой имеют аллостерический центр, к которому присоединяются низкомолекулярные вещества, регулирующие активность ферментов.

Витамины – сложные вещества, которые участвуют в биохимических реакциях.

Витамины поступают в организм с пищей, ряд витаминов образуется микрофлорой кишечника в организме. При отсутствии какого-либо витамина в организме развивается авитаминоз по этому витамину. При недостатке какого-либо витамина развивается гиповитаминоз. При избытке какого-либо витамина развивается гипервитаминоз.

Витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.

Витамин В1 – химическое название: тиамин; биологическое название: антиневритный. Образует кофактор тиаминпирофосфат, который входит в состав ферментов, участвующих в реакциях окисления углеводов с целью получения энергии.

При гиповитаминозе наблюдаются слабость, поражение нервной системы: невриты, которые сопровождаются болями, нарушением чувствительности, раздражительность, в тяжелых случаях наблюдаются парезы, параличи, нарушения психики. Эти симптомы связаны с накоплением в нервной ткани пирувата. В окислении пирувата участвует тиаминпирофосфат. Поэтому при гиповитаминозе по тиамину снижается окисление пирувата, и он накапливается в тканях. При этом наиболее чувствительной к накоплению пирувата является нервная ткань, поэтому при гиповитаминозе по тиамину прежде всего развиваются симптомы со стороны нервной системы. Кроме того, нарушение окисления пирувата ведет к недостатку энергии. Снижение энергии в организме также прежде всего сказывается на состоянии нервной системы.

Источниками тиамина являются прежде всего – неочищенные зерна злаков, молодые проростки злаков, мясо, хлеб.

Химическое название – рибофлавин; биологическое название — витамин роста.

Образует кофакторы – флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, жирных кислот для получения энергии.

При гиповитаминозе наблюдается недостаток энергии в организме, что сопровождается снижением роста, слабостью, поражением нервной системы, сердечно-сосудистой системы, нарушением питания, ломкостью волос, ногтей.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, бобовые

Химическое название – пантотеновая кислота.

Образует кофермент – коэнзим А, который входит в состав ферментов, участвующих в окислении углеводов, липидов с целью получения энергии. Также кофермент участвует в синтезе липидов. Поэтому при недостатке пантотеновой кислоты развиваются симптомы – слабость, нарушении функции нервной, эндокринной систем, желудочно-кишечного тракта, поражение кожи.

Источники – мясо, яйца, молоко, печень, микрофлора кишечника.

Химическое название – никотиновая кислота, никотинамид, ниацин; биологическое название – антипеллагрический.

Образует коферменты – никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, липидов с целью получения энергии. Поэтому при гиповитаминозе по никотинамиду развивается недостаток энергии, поражение органов и систем, поражение кожи – пеллагра (шелушение, зуд, покраснение).

Источники – мясо, молоко, яйца, печень. В организме никотинамид образуется из незаменимой аминокислоты трипотофана, которая поступает с продуктами животного происхождения.

Химическое название – пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин; биологическое название – антидерматитный витамин.

Образует коферменты – пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях обмена аминокислот, синтезе гема, биогенных аминов, которые регулируют процессы обмена в нервной ткани. При гиповитаминозе по витамину наблюдаются анемия из-за снижения синтеза гема, снижается количество биогенных аминов, что вызывает нарушения со стороны нервной системы, нарушается синтез аминокислот, белков, углеводов. Кроме того, гиповитаминоз проявляется поражениями кожи в виде дерматитов.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника.

Химическое название – фолиевая кислота.

Образует кофермент тетрагидрофолиевая кислота, который входит в состав ферментов, участвующих в синтезе азотистых оснований, аминокислот, а значит в синтезе нуклеиновых кислот, белков, что важно для размножения, развития, созревания клеток.

При гиповитаминозе наблюдается макроцитарная анемия, т.к. нарушается созревание эритроцитов, в результате в крови обнаруживаются незрелые эритроциты – макроциты, у которых снижена функция переноса кислорода.

Источники – растительная пища, микрофлора кишечника.

Химическое название – цианокобаламин, биологическое название – антианемический.

Образует коферменты – метилкобаламин, кобаламин. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в обмене азотистых оснований, регенерации метионина, синтезе сложных липидов, холина, креатина. При гиповитаминозе развивается макроцитарная анемия из-за нарушения созревания эритроцитов; нарушается синтез липопротеинов и функций мембран из-за недостатка холина, наблюдается снижение образования энергии с участием креатинфосфата.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника

Химическое название – аскорбиновая кислота, биологическое название – антицинготный

Участвует в реакциях синтеза коллагена, обмена аминокислот, окислительно-восстановительных реакциях с целью получения энергии, обеспечивает всасывание железа в тонком кишечнике. При гиповитаминозе нарушается синтез коллагена, что сказывается на состоянии соединительной ткани, она становится слабой, хрупкой, ломкой. Например, становятся ломкими сосуды, в результате могут быть подкожные гематомы, частые носовые кровотечения. Кроме того, при гиповитаминозе развивается железодефицитная анемия, т.к. снижается всасывание железа в тонком кишечнике.

Источники – преимущественно цитрусовые, смородина, шиповник

Химическое название – биотин, биологическое название – антисеборейный.

Биотин участвует в реакциях синтеза углеводов, липидов. При гиповитаминозе наблюдается недостаток углеводов, липидов. Также развивается себорея – нарушения деятельности сальных желез.

Источники – мясо, молоко, печень, рыбий жир.

Витамин Аоению различают простые и сложные. ские реакции в организме. ств

Химическое название – ретинол, биологическое название — антиксерофтальмический

Роль витамина: — участвует в восприятии зрительных образов

— является антиоксидантом – защищает мембраны клеток от повреждений активными радикалами.

Образуется из предшественника β-каротина в печени.

При гиповитаминозе наблюдается куриная слепота, нарушается целостность мембран клеток.

Источники – морковь, перец, томаты, рыбий жир

Химическое название – эргокальцеферол, биологическое название – антирахитический. Образуется из холестерола при участии ультрафиолета.

Витамин Д участвует в процессах всасывания кальция в кишечнике и почках, что способствует его усвоению костями. При гиповитаминозе нарушается всасывание кальция в кишечнике, в результате наблюдается недостаток кальция и фосфора в организме, наблюдается ломкость костей, деформации скелета. У детей развивается рахит.

Химическое название – токоферол, биологическое название – антистерильный.

Участвует в процессах репродукции, является антиоксидантом.

При гиповитаминозе наблюдается бесплодие, невынашивание беременности, нарушение целостности мембран

Источники – растительные масла, подкожножировая клетчатка

Химическое название — менахинон, филлохинон, биологическое название – антигеморрагический

Является коферментом ферментов, которые участвуют в активации факторов свертывания крови. Поэтому при гиповитаминозе наблюдается снижение свертывания крови, частые кровотечения

Источники – растительная пища, микрофлора кишечника

Таким образом, поступление витаминов в организм зависит от состояния желудочно-кишечного тракта, т.е. причинами гиповитаминозов прежде всего являются заболевания пищеварительного тракта и нарушение деятельности микрофлоры кишечника.

Механизм действия ферментов

На первом этапе биохимической реакции происходит взаимодействие фермента с субстратом, образуется фермент-субстратный комплекс. На втором этапе происходит превращение субстрата при помощи активного центра фермента. На третьем этапе происходит отделение продуктов реакции.

Факторы, влияющие на активность ферментов

— ферменты проявляют наибольшую активность при температуре тела – 37 градусов; при снижении температуры активность фермента падает, но при нагревании препарата фермента до температуры тела его активность возобновляется. При температуре выше 40 градусов активность ферментов снижается из-за денатурации фермента, т.к. он является белком

— каждый фермент проявляет максимальную активность при определенной рН, например, фермент желудка пепсин активен при рН 1,5-2,0; ферменты тонкого кишечника работают при рН 7,5-8,0; фермент слюны амилаза требует рН 7,4

— при повышении количества фермента активность увеличивается

— при повышении количества субстрата активность фермента сначала увеличивается, затем не изменяется, т.к. весь фермент насыщен субстратом, и для того чтобы увеличить активность фермента нужно увеличить количество фермента.

Изоферменты – множественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по физико-химическим свойствам: сродству к субстрату, подвижности при электрофорезе, регуляторным свойствам.

Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент с четвертичной структурой, содержит 2 типа субъединиц – М и Н. Молекула изоферментов ЛДГ образована 4 субъединицами. Поэтому ЛДГ имеет 5 изоферментов:

— ЛДГ2 состоит из НННМ – Н3М

— ЛДГ3 состоит из ННММ – Н2М2

— ЛДГ4 состоит из НМММ – НМ3

ЛДГ катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную кислоту (лактат).

При электрофорезе наибольшей подвижностью обладает изофермент ЛДГ1, наименьшей – ЛДГ5.

В скелетной мышце и миокарде преобладает активность ЛДГ1, а в печени – ЛДГ5. Это обстоятельство используют в клинической практике для диагностики заболеваний миокарда, скелетных мышц, печени. В норме активность изоферментов ЛДГ в сыворотке крови очень низкая. При повреждении соответствующих органов активность этих изоферментов возрастает в сыворотке крови. При увеличении активности ЛДГ1 в сыворотке крови подозревают поражение скелетных мышц или миокарда. Повышение активности ЛДГ5 в сыворотке крови может свидетельствовать о поражении печени.

Регуляция активности ферментов

Регуляция активности фермента осуществляется на уровне транскрипции и на уровне изменения активности синтезированного фермента.

Регуляция активности фермента на уровне транскрипции рассмотрена на примере лактозного оперона (в теме — Белки).

Регуляция активности синтезированного фермента происходит несколькими путями с участием гормонов.

А. Аллостерическая регуляция

В молекуле фермента различают аллостерический центр, который необходим для связывания различных веществ – активаторов и ингибиторов, которые регулируют активность фермента. Активаторы – вещества, ускоряющие активность ферментов. Например, ионы хлора увеличивают активность амилазы, соляная кислота активирует пепсин, желчь активирует липазу.

Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов. Различают конкурентное и неконкурентное ингибирование. Конкурентный ингибитор имеет структурное сходство с субстратом, поэтому конкурентный ингибитор может взаимодействовать с активным центром фермента. При этом взаимодействие субстрата с активным центром фермента снижается и активность фермента падает. Неконкурентный ингибитор присоединяется к ферменту в аллостерическом центре, в результате меняется пространственная конфигурация активного центра фермента, и субстрат не может присоединяться к активному центру, поэтому активность фермента падает.

Активность фермента регулируется по принципу прямой положительной связи – присутствие субстрата активирует фермент. Отрицательная обратная связь – продукт реакции ингибирует ферменты, которые принимали участие в синтезе этого продукта на начальных стадиях.

Б. Ковалентная модификация

Этот путь регуляции активности ферментов заключается в следующем. В молекуле фермента присутствуют радикалы серина, тирозина, треонина. К спиртовым группам этих аминокислот присоединяется фосфат, источником которого служит АТФ. Присоединение фосфата к молекуле фермента называется фосфорилированием. Для этого процесса необходим фермент протенкиназа. При фосфорилировании фермент либо активируется, либо инактивируется.

Кроме того, может наблюдаться противоположная реакция – отщепление фосфата от молекулы фермента – дефосфорилирование. Для этого необходим фермент фосфопротеифосфатаза. При этом дефосфорилированный фермент может активироваться или инактивироваться.

Например, в синтезе гликогена участвует гликогенсинтетаза, а в распаде гликогена — гликогенфосфорилаза. Дефосфорилирование этих ферментов приводит к активации гликогенсинтетазы и ингибированию гликогенфосфорилазы, при этом преобладает синтез гликогена, а его распад замедляется. Фосфорилирование гликогенсинтетазы и гликогенфосфорилазы при водит к активации гликогенфосфорилазы и ингибированию гликогенсинтетазы, т.е. преобладает распад гликогена, а его синтез замедляется.

Читайте также:  Какой витамин принимать при сухости и шелушении кожи

В. Регуляция активности фермента путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте

Например, неактивная форма протеинкиназы представлена комплексом связанных субъединиц RRCC. При распаде этого комплекса на RR и С, С образуются активные формы фермента – С.

Применение ферментов в медицине

Энзимотерапия – применение ферментов в качестве лекарств. Например, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта наблюдается ферментативная недостаточность желудка, поджелудочной железы. При этом нарушается переваривание белков, жиров, углеводов. Для улучшения процессов переваривания используются препараты, которые содержат ферменты, расщепляющие белки, жиры, углеводы в пищеварительном тракте. В хирургии для лечения гнойных ран используются протеолитические ферменты, которые расщепляют белки гнойного содержимого раны, поврежденных тканей, при этом рана лучше очищается от налета.

Высокая активность ферментов может приводить к развитию различных заболеваний. Поэтому в медицине применяются ингибиторы активности этих ферментов, что облегчает состояние больных.

В медицине ферменты стрептокиназа и урокиназа применяются для расщепления тромбов, в результате улучшается кровоток в поврежденных тканях.

Энзимодиагностика – определение активности органоспецифических ферментов в биологических жидкости и использование полученных результатов для диагностики заболеваний. В норме в крови активность ферментов низкая, т.к. ферменты преимущественно находятся в тканях органов – органоспецифичность. Если органы поражаются патологическим процессом, то ферменты из органов высвобождаются в кровь, и обнаруживается высокая активность ферментов в крови.

Ферменты, имеющие диагностическое значение

— аспартатаминотрансфераза – АСТ. Отмечена высокая активность АСТ в мышечной ткани, менее активен фермент в печени. Если в крови обнаруживается высокая активность АСТ, то можно предполагать поражение мышечной ткани или печени

— аланинаминотрансфераза – АЛТ. Отмечена высокая активность фермента в печени, менее активен фермент в мышечной ткани. При повышении активности АЛТ в крови можно предположить поражение печени или мышечной ткани.

— креатинфосфокиназа – КФК. Отмечена высокая активность КФК в мышечной ткани, мозге. При повышении активность КФК в крови можно предполагать поражение мышечной ткани, мозга

— лактатдегидрогеназа – ЛДГ. Отмечена высокая активность ЛДГ в мышечной ткани, печени. При повышении активность ЛДГ в крови модно предполагать поражение мышечной ткани или печени

— гаммаглутамилтранспептидаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, почках. При повышении активность фермента в крови можно предполагать патологию печени, желчевыводящих ходов или почек

— щелочная фосфатаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, костной ткани. При повышении активности щелочной фосфатазы в крови можно предполагать поражение печени и желчевыводящих ходов, костной ткани.

— панкреатическая амилаза. Отмечена высокая активность фермента в поджелудочной железе. При повышении активности амилазы в крови и моче можно предполагать патологию поджелудочной железы.

Описаны наследственные заболевания, которые связаны с дефектом или отсутствием каких-либо ферментов.

Ферменты используются в лабораторной практике для определения различных метаболитов в биологических жидкостях.

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 4255 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферментыбиокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5). Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.

источник