Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина к

8.1. Система гемостаза включает: Д. все перечисленное

А. факторы фибринолиза В. антикоагулянты

Б. плазменные факторы Г. тромбоциты

8.2. Гемостатическим потенциалом обладают: Д. все перечисленное

Б. эритроциты Г. эндотелий сосудов

8.3. Инициатором начала свертывания крови является:В. фактор XII

8.4. В протромбиназообразовании принимает участие освобождающийся из тромбоцитов:

8.5. Индуктором агрегации тромбоцитов является:В. АДФ

8.6. Активатором тромбоцитов не является: Г. АТФ

8.7. Печень не принимает участие в синтезе:А. фактора III

8.8. Витамин «К» влияет на синтез:А. протромбина

8.9. Внешний механизм гемостаза включает активацию:А. фактора VII

8.10. Образование тромбина происходит путем протеолиза П фактора: Г. фактором Ха

8.11. Тромбоцитарно-сосудистому гемостазу принадлежит функция:

А. протеолиза В. гидролиза Д. фибринолиза

Б. адгезивно-агрегационная Г. лизиса эу глобулинов

8.12. Кефалин в методике АЧТВ выполняет роль:В. фактора 3

8.13. В тромбоцитах синтезируется:Б. тромбоксан

8.14. Антикоагулянтом является: В. антитромбин III

8.15. Продукты деградации фибрина вызывают: В. блокаду образования фибрина

8.16. Ретракция кровяного сгустка определяется функцией: Б. тромбоцитов

8.17. Тромбинообразованию препятствуют: Г. Антикоагулянты

8.18. Протромбиназобразование по внешнему пути следует контролировать: В. активированным частичным тромбопластиновым временем

8.19. Определение тромбинового времени используется для: Д. всего перечисленного

А. контроля за гепаринотерапией В. оценки антитромбиновой активности

Б. наблюдения за ПДФ Г. диагностики дисфибриногенемии

8.20. Определение антитромбина III в плазме используется для: Д. всегоперечисленного

А. диагностики коагулопатии потребления при ДВС-синдроме Г. диагностики гиперкоагуляции при
Б. выявления резистентности к гепарину приеме оральных контрацептивов

В. выявления наследственной тромбофилии

8.21. Этапом формирования фибрина из фибриногена не является: А. образование протромбиназы

8.22. Активатором фактора Хагемана не является: В. силикон

8.23. Активация плазменных факторов происходит на: А. факторе 3 тромбоцитов (фосфолипиде

8.24. Причиной ДВС-синдрома могут быть все следующие эндогенные факторы, кроме: Б. гипергликемии

8.25. Причиной ДВС-синдрома может быть следующий экзогенный фактор: Д. все перечисленное верно

А. бактеремия, виремия Г. сосудистые протезы

Б. трансфузионные жидкости

8.26. К патологическому состоянию, протекающему преимущественно с гипокоагуляцией,
относится: Б. болезнь Виллебранда

8.27. Для предтромботического состояния характерно:Б. повышение агрегации и адгезии тромбоцитов

8.28. Для антитромбина III характерно следующее, кроме:Б. антикоагулянт, ингибирующий Vа и VIIIа факторы

8.29. Причинами снижения антитромбина III в плазме являются: Д. всеперечисленное верно

А. уменьшение синтетической активности печени с В. избыток введения гепарина

возрастом и при циррозе печени Г. врожденная недостаточность синтеза

Б. потребление при ДВС-синдроме

8.30. Снижение фибриногена в плазме не наблюдается при: Г. острой фазе воспаления

8.31. Определение продуктов деградации фибрина (ПДФ) в плазме показано для: Г. все перечисленноеверно

А. контроля за лечением фибринолитиками В. диагностики ДВС-синдрома

Б. мониторинга использования активаторов

плазминогеиа при лечении тромбоэмболии

8.32. Причиной снижения плазминогеиа в плазме могут быть следующие факторы: Д. все перечисленное

А. наследственные дефекты синтеза В. первичный фибринолиз

Б. цирроз печени Г. потребление при ДВС-синдроме

8.33. Внешний путь протромбиназообразования следует контролировать: Г. протромбиновым временем

А. тромбиновым временем В. толерантностью плазмы к гепарину Д. антитромбином III

8.34. Фибринообразование следует контролировать: А. фибриногеном

8.35. Активность фибринолитической системы следует контролировать: Г. лизисом эуглобулинов

8.36. Активатором фибринолиза является: Г. стрептокиназа

8.37. Гепаринотерапию можно контролировать: А.активированным частичным тромбопластиновым временем

8.38. Контроль за антикоагулянтами непрямого действия можно осуществлять определением: Д. все перечисленное верно

А.протромбина по Квику (% от нормы) Г. протромбинового времени

Б. международного нормализованного отношения В. протромбинового индекса

8.39. При острой форме ДВС-синдрома: А. фибриноген снижается

8.40. Для диагностики хронической формы ДВС-синдрома наиболее информативно определение: Г. продуктов деградации фибрина

8.41. Для выявления тромбоцитопении необходимо исследовать: Б. количество тромбоцитов

8.42. Для выявления тромбоцитопатии необходимо исследовать: Д. все перечисленное

А. агрегационную функцию тромбоцитов Г. время кровотечения

Б. адгезивную функцию тромбоцитов

8.43. Коагулопатия потребления развивается при: Б. ДВС-синдроме

8.44.Для гемофилии характерноА. удлинение АЧТВ

8.45. Снижение антитромбина Ш возможно при:А. ишемической болезни сердца

8.46. Для поражения гепатоцитов наиболее типично:А. повышение фибриногена

8.47. Обмен витамина К нарушается при: Д. паренхиматозном гепатите

8.48. «К» авитаминоз не развивается при: Г. дисфункции яичников

8.49. Удлинение протромбинового времени не наблюдается при: Г. гемофилии А

8.50. Коагулопатия потребления не сопровождается потреблением: Д. ионов кальция

8.51. При болезни Гланцмана поражается: Г. тромбоциты

8.52. Болезнь Виллебранда связана с:А. дефектом антигена фактора VШ-В

8.53. При гемофилии имеется дефицит факторов:А. плазмы

8.54. Антикоагулянтным действием обладает: В. протеин С

8.55. В эндотелии сосудов синтезируется: Б. простациклин

8.56. Фибронектину свойственно следующее: Д. все перечисленное верно

А. участвует в формировании фибринового матрикса

Б. активирует факторы свертывания

В. снижается при ДВС-синдроме

Г. формирует комплексы с компонентами комплемента

8.57. Диагностическое значение определения протеина С:А. выявление риска тромбозов

8.58. Дефицит ХШ фактора наблюдается: Д. всепречисленное верно

А. лучевая болезнь Г. при патологии печени

В. после хирургических вмешательств

8.59. Диагностическое значение определения фибриногена: Д. всеперечисленное верно

А. фактор коагуляции, вязкости крови В. острофазный белок

Б. независимый риск-фактор инфаркта миокарта и Г. кофактор агрегации тромбоцитов
инсульта

8.60. Об активации тромбоцитов свидетельствует повышение в плазме: В. бета-тромбоглобулина

8.61 .АЧТВ удлиняется в следующих случаях, кроме:

А. гемофилии А, В, С Г. наличии ингибиторов свертывания крови

Б. передозировки антикоагулянтов непрямого действия (гепарин, продукты деградации фибриногена)

В. дефиците VII фактора Д. снижении концентрации фибриногена

8.62. Протромбиновое время удлиняется в следующих случаях: Д. все перечисленное верно

А. врожденный дефицит факторов II, V, VII, X Г. гипофибриногенемия

Б. хронические заболевания печени

8.63. Удлинение времени кровотечения характерно для: Д. всеперечисленное верно

А. тромбоцитопении различного генеза Г. ДОС синдром

В. лечение дезагрегантами, аспирином, гепарином

8.64. Удлинение времени свертывания наблюдается в следующих случаях, кроме:В. отсутствия антитромбина III

8.65. Активация фибринолиза (время лизиса эуглобулинов сокращено) наблюдается в следующих
случаях: Д. всех перечисленных случаев

В. оперативное вмешательство на простате, ткани легких

8.66. Проба на продукты деградации фибрина (ПДФ) положительная при: Г. все перечисленноеверно

А. ДВС-синдроме В. лечении фибринолитическими средствами Д. все перечисленное неверно

8.67. Кровь от больного со стенозом митрального клапана, больной идет на плановую операцию.

источник

Мембраны, печень, желчные кислоты.

173. По каким направлениям используются аминокислоты, роль системы глутаминовая кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

Основной источник свободных аминокислот в организме — процесс переваривания белков. Высвобождение аминокислот происходит также в результате непрерывного обновления тканевых белков. Заменимые аминокислоты могут образовываться в организме и в результате биосинтеза из предшественников.

Использование аминокислот осуществляется по трем направлениям: 1) включение в белки; 2) участие в образовании биологически значимых соединений (некоторых гормонов, медиаторов, витаминов); 3) включение в процессы, в ходе которых аминокислоты теряют амино- или карбоксигруппы. В первом случае они преобразуются в соединения, вовлекающиеся в цикл Кребса, используются отчасти как источник энергии, отчасти могут превращаться в углеводы (глюкогенные аминокислоты), отчасти в липиды (кетогенные аминокислоты). Во втором случае аминокислоты превращаются в биологически активные вещества.

Включение аминокислот в белки.Увеличение суммарного количества белка при росте организма или выздоровлении, образование новых клеток у взрослого организма, связанное с процессом самообновления, — все это требует дополнительного синтеза белка. Скорость синтеза белка у человека точно уравновешивается скоростью деградации белка и составляет 400 г у взрослого весом 70 кг, или 0,6 г азота на кг массы в сутки. При этом синтез каждого индивидуального белка строго сбалансирован с его распадом.

Процессы распада белка катализируют широко распространенные в тканях всех органов тканевые протеиназы (катепсины) и пептидазы. Они же участвуют в деградации белковых и пептидных гормонов и других биологически активных соединений белковой или пептидной природы.

Синтез белков — процесс, обеспечивающий реализацию генетической информации, закодированной в ДНК у всех эукариотических организмов. В связи с этим напомним в общих чертах структуру и функцию основных элементов, участвующих в хранении и передаче генетической информации.

ДНК — генетический материал клетки— представляет собой две длинные спиральные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг одной оси. Цепи ориентированы в противоположных направлениях (антипараллельны). Сахарофосфатный остов лежит снаружи двойной спирали, а азотистые (пуриновые и пиримидиновые) основания внутри. Цепи удерживаются вместе водородными связями между парами оснований: аденин-тимин, гуанин-цитозин (А-Т, Г-Ц), т.е. цепи комплементарны. Генетическая информация закодирована последовательностью азотистых оснований вдоль цепи.

РНКпо общей структуре напоминает ДНК, отличаясь тем, что содержит не рибозу, а дезоксирцбозу, а вместо тимина (Т) урацил (У) (тимин встречается в очень малом количестве). Молекулы РНК, как и ДНК, полимерные цепи, состоящие из нуклеотидов, связанных через остатки фосфорной кислоты. Степень упорядоченности молекул РНК ниже, чем у ДНК: спирализованные участки не столь протяженны, структура одноцепочна, лишь в отдельных участках имеется двуцепочная структура. Однако эти участки образованы не разными полинуклеотидами, а сближенными участками одной и той же цепи.

Существует три основных типа РНК.

204. Какие витамины или их коферментные формы участвуют в транспорте протонов и электронов по дыхательной цепи?

В5-никотиновая к-та ( НАД- зависимая дегидрогеназа ), В2( ФАД-зависимая дегидрогеназа ), витамин Q (убихинон).

205. Какие витамины (витаминоподобные вещества) и каким путем определяют соотношение между синтезом триглицеридов и фосфолипидов в печени?

В3-пантотен (КоА) окисление и биосинтез ВЖК. КоА-приозводные жирной к-ты взаимодействуют с глицерол-3-фосфатом с образованием фосфатидной к-ты, которая затем гидролизуется до диглицерида и триглицерида. Синтезированные триглицериды встраиваются в ЛПОНП и поступают в кровь.Для синтеза фосфолипидов необходимы неорганические фосфаты и азотистые основания. Синтез фосфолипидов лимитируется количеством азотистых оснований .Например для синтеза фосфотидилхолина необходимы либо холин, либо соединения-доноры метильных групп, участвующих в образовании холина.

206. Как связан процесс светоощущения с обеспеченностью организма витамином А?

В зрительном акте участвует 11-цис-ретиналь. В палочках родопсин, в колбочках йодопсин. Кванты света вызывают изомеризацию в родо- и йодопсине 11-цис-ретиналь в транс-ретиналь. Фотоизомеризация ретиналя вызывает местную деполяризицию мембраны. Возникает электрический импульс.

207. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

Т.к. при заболевании почек нарушается клубочковая фильтрация, канальцевая реабсорбция и секреция. Наблюдается снижение выделения Са с мочей. Возможно возникает нефрокальциноз.

208. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и связь его с обменом кальция?

7-дегидрохолестерол – предшественник витамина Д3 (под действием УФ). При недостатке Д3 нарушается фосфорно-кальциевый обмен.

209. Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина К?

Формирование факторов II, VI, IX, X.

210. Сформулируйте понятие «Антивитамины», каков принцип их классификации

Антивитамины – это вещ-ва, затрудняющте использование витаминов клеткой путём их разрушения, связывания в неактивные формы, замещения соединениями, близкими по структуре, но не обладающими их св-вами.

Неспецифические- препятствующие проникновению в клетку тем или иным путем ( связывание, разрушение) : энзимы, разрушающие витамины ( тиаминаза) и вещества , образующие с витаминами комплексы , препятствуя их всасыванию ( авидин).

Специфические –препятствуют осуществлению метаболических функций.Они действуют как анти коферменты.

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2019 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.002 с) .

источник

1. Генерация энергии как процесс, объединяющий метаболизм белков, липидов и углеводов.

2. Интеграция всех метаболических путей через образование строительных блоков и восстановительных потенциалов

3. Изобразить схему общих и частных путей метаболизма углеводов, липидов и белков. Указать стадии катаболизма и анаболизма.

4. Общие и частные пути метаболизма углеводов, липидов и аминокислот. Взаимосвязь.

Обмен воды и минеральных солей. Механизм обезвреживания токсичных продуктов. Биохимия печени. Биохимия тканей. Биохимия мышц. Биохимия межклеточного матрикса и соединительной ткани. Биохимия нервной ткани. Биохимия крови. Гемостаз

Водно-солевой обмен

1. Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости. +

2. Биологическое значение кальция, содержание в крови, факторы, контролирующие его содержание.+

3. Назовите биологически активные вещества, обеспечивающие регуляцию обмена кальция.+

4. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

5. Как проявляется гипер- и гипокалиемия; причины их развития.+

6. Назвать шесть основных патологических состояний, которые вызваны изменением осмотического давления или объема внеклеточной жидкости. По каким биохимическим показателям можно отличать шесть основных патохимических состояний водно-электролитного обмена.+

7. Регуляция объема внеклеточной жидкости+

8. Регуляция осмотического давления во внеклеточной жидкости.+

9. Регуляция рН во внеклеточной жидкости. Буферные системы.+

10. Две принципиальные группы превращений в печени, обеспечивающие детоксикацию.

11. Роль печени в метаболизме белков, жиров, углеводов.

12. Этапы окисления лекарственных веществ в печени, протекающего при участии цитохрома Р450

13. Механизм мышечного сокращения. Энергообеспечение мышцы+

14. Креатин. Значение для организма. Синтез и дальнейшие превращения. Креатинурия.+

Биохимия соединительной ткани

15. Коллаген. Особенности аминокислотного состава и структурной организации молекулы. Предшественник и его трансформация в коллаген. Значение витамина С. Особенности метаболизма. Основные функции.+

16. Структура и функции полимеров соединительной ткани: глюкозаминогликанов, протеогликанов, фибронектина.+

Биохимия крови

17. Буферные системы крови, компоненты систем, их соотношение в поддержании постоянства крови. Ацидоз, алкалоз.+

18. Общее содержание белка в сыворотке крови. Белки плазмы крови по данным электрофореза. Основные индивидуальные белки плазмы крови, соотношение альбумины/глобулины. Диагностическое значение.+

19. Индивидуальные белки сыворотки крови, их функции, содержание, диагностическое значение результатов лабораторного исследования. Белки острой фазы.+

20. Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.+

21. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции.

22. Коагуляционный гемостаз. Компоненты системы. Схема плазмокоагуляции

23. В какой последовательности взаимодействует сосудистая стенка и тромбоциты, какими соединениями обеспечивается взаимодействие?

24. Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина К?

25. Какова роль витамина К в функционировании гемостаза, при каких формах коагулопатий имеет смысл назначение витамина К?

26. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?

27. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора ХIII и плазмина.+

28. Антикоагулянты. Представители, их характеристика, значение.+

29. Почему при механической желтухе снижается свертывание крови?+

30. Классификация нарушений гемостаза.+

31. Нарушения тромбоцитарного гемостаза.

32. Виды первичных коагулопатий ( название, причины возникновения).+

Дата добавления: 2016-09-06 ; просмотров: 1044 | Нарушение авторских прав

источник

Аудиторная работа

Используя учебник и конспекты лекций, решить задачи и ответить на вопросы:

1. Оценить на основании данных лабораторного анализа функцию щитовидной железы, используя термины «гипотиреоидное состояние», «эутиреоидное состояние» и «гипертиреоидное состояние»:

— у пациента Х тироксин – норма, ТТГ – ниже нормы, трийодтиронин — выше нормы;

— у пациент N тироксин ниже нормы, ТТГ – выше нормы, трийодтиронин — норма;

— у пациента С тироксин – ТТГ – норма, тироксин – норма.

2. У пациента выявлены отрицательный азотистый баланс, креатинурия, и гипопротеинемия, концентрация тироксина выше нормы. Есть ли основания думать о гипертиреоидном состоянии и если да, то чем обусловлены изменения в белковом обмене?

3. Свободный трийодтиронин активнее тироксина, из которого он может образовываться. Как происходит превращение Т₄ в Т₃?

4. Что может явиться причиной эндемической зобной болезни? На каком этапе может быть нарушен при этом заболевании синтез тиреоидных гормонов? Как можно предотвратить заболевание или замедлить его прогрессирование, угрожающее развитием микседемы, кретинизма?

5.осле удаления части щитовидной железы пациенту назначен тироксин. При обследовании уровень ТТГ оказался выше нормы, следует ли изменить и в каком направлении дозу тироксина?

6. Как скажется снижение секреции ТТГ на продукции тиреоидных гормонов?

9. Скажется ли на продукции тиреоидных гормонов введение избытка сульфаниламидов, тиокарбамида?

7. Назвать мишени тиреоидных гормонов.

8. Как и почему тиреоидные гормоны влияют на потребление тканями кислорода?

9. Как влияют тиреоидные гормоны на процессы дифференцировки тканей? За счет изменения каких биохимических процессов?

10. Назовите условия, препятствующие переходу эстрогенной фазы овариального цикла у самок в фазу инволюции желтого тела.

11. С какими нарушениями связана маскулинизация у женщин, какими внешними признаками сопровождается это явление?

(итоговое по теме «БИОМОЛЕКУЛЫ С ПРЕИМУЩЕСТВЕННО РЕГУЛЯТОРНЫМИ ФУНКЦИЯМ»)

ЦЕЛЬ: при подготовке к занятию в порядке самоконтроля определить с помощью следующих вопросов, усвоены ли Вами все разделы темы (использовать материалы лекций, учебники)

1. Какие признаки позволяют отнести био­логически активное вещество к клас­­су витаминов или к витаминоподобным соединениям?

2. На какие группы, и по каким признакам можно разделить все известные витамины?

3. Каким образом витамины могут участвовать в обменных процессах?

4.Что представляет собой кофермент, что обозначают как коферментную функцию витаминов, назовите коферменты, содержащие тиамин, рибофлавин, пантотеновую кислоту, никотиновую кислоту, пиридоксин и процессы, в которых они участвуют.

5.Назвать важнейшие источники жирорастворимых и водорастворимых витаминов, процессы, в которых они участвуют, их коферментные формы (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе (вопрос может быть отнесен к каждому отдельному витамину).

6.Чему равна суточная потребность в витаминах А, Д, Е, К?

7.Чему равна суточная потребность в витаминах группы В?

8.Какие витамины или их коферментные формы участвуют в транспорте про­тонов и электронов по дыхательной цепи?

9.Какие витамины (витаминоподобные вещества) и каким путем определяют соотношение между синтезом триацилглицеридов и фосфолипидов в печени?

10.Как связан процесс светоощущения с обеспеченностью организма витамином А?

11.Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

12.Последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и связь его с обменом кальция?

13.Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина К?

14.Сформулировать понятие «Антивитамины» и назвать принцип их классификации.

15.Назвать антивитамины, использующиеся в предупреждении внутрисосудистого тромбообразования. Охарактеризовать механизм их действия

16.Какие биологически активные соединения можно называть гормонами?

На чем основана их номенклатура и классификация?

17. В какой последовательности взаимодействуют гормоны в управлении метаболизмом (характер соподчиненности)?

Дата добавления: 2015-06-04 ; Просмотров: 481 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

5. Представить структурными формулами анаэробный распад глюкозы, начиная с пирувата, указать фермент.

6. Почему при дефиците донаторов метильных групп может развиться жировое перерождение печени? Назовите эти соединения из числа витаминов

7. Что объединяет тромбоксан А₂ и простациклин?

8. Переписать фразу, устранив неверные сведения: «Инсулин активирует синтез белка; ускоряет гликогеногенез; активирует гликогенолиз и глюконеогенез в печени; тормозит синтез белка; ускоряет протеолиз; тормозит использование глюкозы в процессах синтеза аминокислот.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. При какой концентрации сахара в крови он может появиться в моче?

2. Назвать источники глюкозы в крови:

Всасывание из кишечника,гликонеогенез,гликогенолиз

3. Чем обусловлены врожденные пороки метаболизма?

Обусловленны молекулярным дефектом, нарушениями превращений 1 или более видов молекул

4. Зачеркнуть неверные утверждения во фразе: «Первичный дефект всасывания глюкозы обусловлен нарушением транспортных систем эпителия слизистой тонкого кишечника и проявляется: синдромом нарушения всасывания сахаров; обезвоживанием; гипергликемией после введения с пищей глюкозы, после введения с пищей фруктозы; отсутствием гипергликемии после введения с пищей галактозы, снятием синдрома при кормлении фруктозой».

5. Назвать метаболиты, которые являются субстратами более чем одного процесса основного пути превращения глюкозы.

6. Изобразить общую структурную формулу фосфатидов. Назовите представителей. Перечислите их функции.

7. Назвать основные направления в использовании аминокислот, указать роль системы глутаминовая-ке­то­глутаровая кислоты в сохранении баланса аминокисл

Основной источник свободных аминокислот в орг- процесс переваривания белков.Высвобождение аминокислот происходит также в рез-тате непрерывного обновления тканевых белков.Заменимые аминокисл могут образов в организме и в рез-тате биосинтеза из предшественников.

Направления использован амин кисл:1)включение в белки 2)участие в образование биологич знач соеден 3) включение в процессы в ходе которых амин кисл теряют амино или карбоксигруппы.В первом случае они преобразуются в соеден, вовлекающ в цикл Кребса, используются почти как источник энергии,отчасти могут превращаться в углеводы, отчасти в липиды.Во втором случае амин кисл превращ в биологич активн в-ва.

8. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и связь его с обменом кальция?

Распад витамина D с пищей(печень,молоко),поступает в виде предшественника 7-д\а, кот после воздействия на него УФ в коже превращается в холекальцеферон, поступает в печень, где гидроксилируется à 25гидрооксихолекальцеферол,транспортир в почки и снова гидроксилируется => 1.25д/л появл активной формы вит D контролирует паратгормон, который увеличивает кишечную абсорбцию и канальцевую реабсорбцию катионов Ca 2+

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Принципы классификации белков. Простые и сложные белки, классы, общая харак­теристика.

Простые белки содержат только аминокислоты, а сложные наряду с аминокисл содержат еще и простетическую группу. Простые белки разделяют по растворимости и пространств строению на глобулярные и фибриллярные.Глобулярные- имеют шарообразную форму, хорошо растворимы в воде и соль растворах сюда входят такие белки как альбумины, полифункц глобулины, гистоны, проланины, протамины и тд , хорошая растворимость этих белков обусловлена тем что на поверхности глобулы локализованы заряженные аминокисл остатки, окруженные гидратной оболочкой что обеспеч хороший контакт с растворителем.Сложные белки- содержат наряду с протеиногенными аминокислотами простетические группы ( орг и не орг природы) она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно, представителями явл ( гликопротеины,липопротеины,фосфопротеины,нуклеопротеины,хромопротеины)

2. Какие биологически активные соединения можно называть гормонами?

Соединения выделяемые эндокринными железами в кровь и оказывающими сложное и многогранное влияние на организм в целом либо на органы мишени.

3. В какой последовательности взаимодействуют гормоны в управлении метаболизмом (характер соподчиненности)?

4.Энергия необходима клетке для обеспечения следующих видов работ (перечислить):

5. Назвать коферментные формы витамина В₁₂ и катализируемые реакции.

Метил- каболамин кофермент гомоцистеинметилтрансферазы, каталализ перенос метильн группы с N- метилтетрагидрофолиевой к-ты на гомоцистеин, что приводит к образованию метионина.

6. Написать структурными формулами катаболизм пуриновых нуклеотидов.

7. Нарисовать схему аутокаталитического действия тромбина

8. Дополните фразу «Из тканей холестерол транспортируется к печени в составе____________,где гидроксилируется с превращением в_______________________________.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Перечислить виды белков, отличающиеся по третичной структуре.

Фибриллярные и глобулярные

1. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности — это денатурация»

Изобразить структурные формулы АМФ,

3. Сформулируйте понятие «Обмен веществ»,

Совокупность хим реакций в организме, кот обеспечивают его вещ-ми и энергией необходим для его жизнедеятельности

4.Впишите пропущенное: «Протонофоры разобщают ……………………………………и…………………………………. при этом снижается интенсивность…………………………………………. а часть энергии ……………………………

5. Каким является азотистый баланс при полном белковом голодании и каким он станет при введении 40 г белка в сутки?

6. Нарисовать схему функционирования плазминовой системы.

7. Назвать аллостерический фермент и эффектор синтеза гема.

8. Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина К?

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Назвать состав белковых молекул, уровни их организации и типы связей на каждом уровне.

Белковая молекула состоит из аминокислот, помимо которых в ней еще могут находиться простетические группы, у белковой молекулы 4 уровня, тоесть 4 вида структур, первая порядок чередования аминокислотных остатков, кот. Связанны между собой ковалентными связями.Вторичные альфа-спираль и бета-структура, альфа спираль связ водородными связями, а бета водород связи. Третичная расположен межд пептидных цепей в пространстве – пептид связи гидрофобные или бисульфидные

2. Как по константе Михаэлиса судят о степени сродства энзима к субстрату? Дать биологическую интерпретацию высокому значению константы Михаэлиса.

3.Чем обеспечивается создание трансмембранного электрохимического потенциала?

4. Написать структурными формулами реакции 3-го этапа превращений глюкозы, обвести красным первичные доноры водорода.

5. Подчеркнуть то, что относится к особенностям аллостерических ингибиторов:

сходны по структуре с субстратом, изменяют конфигурацию субстрата;

значительно отличаются от природного субстрата энзима;

условно специфичны; неспецифичны; строго специфичны;

действуют на предпоследнее звено в цепи ферментативных реакций; на первое звено; на любое звено цепи; не действуют на ферменты.

6. Перечислить механизмы переноса веществ через мембрану

Простая диффузия, облегченная диффузия, симпорт, антипорт, унипорт

7. Каким путем инсулин повышает скорость синтеза ЖК?

8. Назвать участников рекогниции аминокислот и продукт этой стадии синтеза белка. Назвать следующий за рекогницией этап биосинтеза белка и его стадии.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Фермент, являющийся по природе сложным белком, включает следующие структурно-функциональные элементы:

2. Изобразить структурными формулами схему переаминирования глутаминовой и щавелевоуксусной кислоты. Назовите фермент.

3. Почему при усиленном распаде жирных кислот вследствие энергетического голода ускоряется накопление кетоновых тел?

4. Вписать недостающее: «Мишень пролактина — молочная железа, где гормон стимулирует секрецию молозива, и жировая ткань, где гормон стимулирует пролиферацию и метаболизм. . Гормон тормозит овуляцию и лютеинизацию, лимитируя действие ФСГ и гонадотропного-релизит-фактора»

5. Как связана продукция паратгормона с уровнем Са 2+ крови?

Секреция паратгормона паращитовидными железами регулируется Са2+ плазмы крови, много Са -мало гормона, мало Са много- гормона

5. Назвать факторы, способствующие адгезии.

5)Обнажение коллаген волокон и базальн мембр

6. Назвать факторы, вызывающие агрегацию и кофакторы этого процесса.

1)АДФ 2)Тромбин 3)Фибриноген 4)Са2+ 5)Протогландины 6)Тромбоксан А-ионы кальция,магния, альбумины,фибриноген.

7. Перечислить последовательность событий, вызываемых приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва.

Деполяризация мембр, снижение МП, увелич проницаемости мембр для Na,потенциал увеличивается,Инверсия полярности,проводимость для Na+ падает, исходное состояние.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Сформулировать понятие «активный центр» энзима.

Зона молекулы фермента, кот специфич взаимодейств с ферментом.

2. Подчеркнуть из представленных кислые пептиды: pro-ser-ser, ala-pro-leu-thr, met-gly-ala, glu-his-ser, cys-lys-arg, glu-arg-lys, his-glu.

3. Подчеркнуть то свойство митохондриальной мембраны, которое обеспечивает сопряжение: наличие интегральных белков, присутствие холестерола и его производных, непроницаемость для протонов, избирательная проницаемость для ацилпроизводных карнитина.

4. Перечислить биохимические признаки дефицита галактокиназы и галак-

5. Описать взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

6.Почему при дефиците инсулина увеличивается липемия?

7. Вписать пропущенное: При надпеченочной желтухе гипербилирубинемия в основном за счет …………………………………………… в моче билирубин_________________________________ ;

При подпеченочной желтухе гипербилирубинемия за счет__________________________________; в моче билирубин____________________.

8. Оформить и заполнить таблицу со следующими графами:

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

2. Молекулярный дефект — следствие мутаций (ответ одним словом).

3. Какие реакции первого этапа основного пути превращения глюкозы ведут к синтезу АТФ путем субстратногофосфорилирования?О-Вр-ции 3ФГА,дегидрирование,перефосфорилирование,дегидратация

4. Вписать недостающее: По характеру продуктов, образующихся в организме при расщеплении углеродной цепи аминокислот, различают …………….. или …………………, а также …………………. или …………………. — первые могут превращаться в ……………, вторые — ускоряют образование …………. …

5. Перечислить все известные вам подходы к классификации белков, назвать группы белков, различающиеся по составу:

По хим составу (простые и сложные), по группам (физико хим св-ва, форма молекул, локализация, происхождение, аминокисл состав) классификац по типам хим реакций , катализируем этим белком, классификация исходя из особенностей структуры(альфа,бета,альфа\бета,фльфа+бета),функц-ый принцип

6. Назвать ингибиторы агрегации:

Простоциклин-зависимый белок, паропротеины, продукты распада фибриногена

7. Зачеркнуть неверные утверждения: «Эндотелий тромборезистентен потому, чт: выделяет на поверхность сосудов гепарин; выделяет в кровоток и на поверхность сосудов простациклин; поглощает некоторые соли из крови, его поверхность не вызывает контактной активации; его поверхность связывает комплекс гепарин-антитромбин III; создавая противосвертывающий потенциал, адгезирует тромбоцит; извлекает из кровотока активированные факторы свертывания.

8. Назвать структуру, обеспечивающую передачу импульса непосредственно на другую клетку?.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. К какому типу белков относится гемоглобин? Назвать структурные особенности глобина.

2. Потребность мышцы в АТФ при сокращении может возрасти примерно в 1ООО раз (запаса АТФ хватит на О,5 с работы). В этом случае потребление кислорода отстает от потребности в АТФ и ее поставщиком становится гликолиз. Какой продукт является аллостерическим активатором гликолиза, через какой фермент реализуется его действие?

Фосфофруктокиназа продукт АТФ 2АДФà АТФ + АМФ

3. — назвать особенности организации молекулы коллагена (тропоколлагена):

— назвать особенности аминокислотного состава молекулы коллагена:

— указать, в чем состоит превращение проколлагена в коллаген и назвать соединения, участвуюшие в этом процессе, а также кофакторы процесса

А)Коллаген образует нерастворимые нити(фибриллы),кот входят в состав межклеточн матрикса и соед-х тканей Б)Молекула коллагена состоит из пептид цепей, разного типа в виде спирали,кот построены из часто повтор фрагментов,имеющих характерн последовательность,каждой третьей аминокислот явл глицин,Присутствие в цепи гидроксиаминокислот явл характерной особенностью коллагена В)Пропептид образован на рибосомах, затем он подверг модификации в эндоте ретикулуме

4. Внести во фразу недостающее: «Движение ионов натрия в клетку происходит за счет Энергии АТФ и выкачиваются обратно насосом против градиента за счет энергии АТФ при участии фермента Na-АТФазы»

5. Как происходит конъюгирование и удаление билирубина?

6. Почему большая доза этанола при одновременном приеме барбитуратов или других снотворных может привести к гибели?

7. Что происходит с избытком ацетил-КоА? Показать с помощью структурных формул.

Ацитил КоА à ацетоацетил КоАà гидроксиметилутарил КоАà ацетоацетатà ацетон+ бета-гидроксимасленная к-а

8. Вписать цифры: «В плазме крови содержится от …. до . ммолей кальция на 1 л, в моче . …ммолей/24 ч; ионизированный кальций крови составляет . ммолей/л плазмы»

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Перечислить классы сложных белков, привести в скобках названия их простетических групп.

К какому типу белков относится гемоглобин?

Гемоглобин – сложные белки хромопротеиды

2. На чем основана классификация ферментов?

На типе катализируем реакций

3. Определите понятие «разобщении тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования». Назовите разобщающие факторы

Разобщение наблюдается при наличие в клетке протонофоров, при этом выравнивается градиент Ph и исчезает движущая сила фисфорилирования. К числу протонофоров относят динитрофенол,гормоны щит железы.

4. Какова роль витаминов В12 и Вс в синтезе ДНК?

5. Написать структурными формулами биосинтез мочевины и показать на схеме связь орнитинового цикла с процессами окислительного дезаминирования и переаминирования аминокислот.

6. Вписать недостающее: «Продукция гормона роста контролируется . и…….. . »

7. Назвать признаки гиперкалиемии.

8. Механизм первично-активного и вторично-активного транспорта веществ через мембраны (симпорт, антипорт):

Первичный — транспорт против градиента конц-ии сопряжен с расход-м энергии, источник АТФ, белок фермент соеден вещ-м вне клетки мигрир к внутр поверхн мембр и отдает его в цитоплазму(трансмемб электрохим потенциал)

Вторичн- Симпорт- переход в-ва через мембр происходит за счет энергии градиента концентр другого в-ва, 1 из вещ-в переносится путем облегченной диффузии с помощью белка- переносчика по градиенту концентрации, др. транспортируется одновременно с первым, т.к у переносчика имеются центры связывания и для него.Антипорт- перемещение одного в-ва против градиента конц-ии за счет энергии градиента, кон-ции другого в-ва переносимого в противоположном направление по градиенту своей кон-ции

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Заполнить таблицу «Факторы плазмокоагуляции» соответственно графами:

2. Определения понятий «Нативный, денатури­рованный белок»

Нативный белок- белок наход-ся в природном состоянии, не модифицированный, сохр структуру присущую ему в норм состоянии.Денатурация- нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящие к потери характерных для нее св-в

3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. В чем различие? Перечислите незаменимые аминокислоты.

Заменимые синтезируются в организме (ала, асп, асп к-та,глицин,сер,глут,про, глут к-та,цистеин)

4. Скорость ферментативной реакции измеряется (чем?).

Кол-вом продукта, образованного под действием фермента, или кол-вом исчезнувш субстрата за единицу времени.

5. Схематично изобразить глюконеогенез с указанием специфических ферментов.

6. Глюконеогенез активирует гормон__________________________________

7.Избирательность действия гормонов на орган или ткань обусловлена (подчеркнуть верные утверждения): структурой гормонов; их растворимостью; молекулярной массой; наличием в клетках специфических рецепторов; внешним видом; размерами и устройством клеток.

8. Назовите источники холестерола.

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1.Сформулировать понятие «Катаболизм», «Анаболизм»

Катаболизм-процесс образование из более сложных, более простых в-в с выдел энергии

Анаболизм- процесс образование из относительно более простых, относительно более сложные в-ва с затратой энергии

2. Где в клетке локализованы ферменты дегидрирования?

Матрикс митохондрий и цитозоль

3.Назвать потребность в углеводах, их источники и биологическое значение.

4. Инсулин: контроль обмена углеводов, липидов и белков (назвать точки приложения активности).

5. Назвать важнейшие гликозаминогликаны межклеточного вещества; нарисовать схему комплекса протеогликан-гиалуроновая кислота; указать, почему эти комплексы занимают в межклеточном веществе максимально возможное пространство,

6. Какое вещество является субстратом синтеза простагландинов?

7. Схематично изобразите образование и обезвреживание билирубина. В каком органе локализован процесс?

8. Через какие свойства мембраны продукты ПОЛ ускоряют процессы самообновления в ней, влияют на активность структурированных ферментов и ионный транспорт?

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Суточная потребность в липидах? Пищевые источники эссенциальных жирных кислот?

2. Назвать типы гипопротеинемий (абсолютных и относительных) и вызывающие их патологические состояния

3. Гликогенозы: перечислить формы и соответствующие молекулярные дефекты;

Гликогеноз – состояние обусловленное энзимдефектом, проявл необычн структурой коллагена,или его избыточном накоплении

Гликогеноз Гирке дефицит гл-6-фосфатазы

Помпе-дефект кислой альфа-1.4-глюкоцидазы

Лимитрекстриноз- дефицит амино-1.6-глюкозидазы

4. Схема катаболизма гема, конечный продукт.

5. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

6. Чему равна суточная потребность в витаминах А, Д, Е, К?

7. Как регулируется продукция АКТГ? Какие функции он выполняет?

8. Назвать пути использования аминокислот в организме

(Фамилия, инициалы и № группы студента — ……………………………………………..)

1. Назвать воздействие, запускающее адгезию тромбоцитов.

Разрыв сосуда,контакт тромбоцитов с коллагенои и микрофибриллами сосудов.

2. Зачеркнуть неверные утверждения: «Тромбоциты способны — предохранять от окисления витамин С; поддерживать нормальную структуру и функцию сосудистой стенки; нормализовать обмен кальция, высвобождать вазоактивные вещества; закупоривать повреждения в сосудистой стенке; к адгезии; к агрегации; к поддержанию уровня калия в крови; к выделению факторов свертывания крови в сосудистое русло;

3. Какие процессы изменятся под действием натрий-уретического гормона?

4. Какой путь потребления глюкозы является в мозге основным?

5. Назвать патологические процессы, при которых растет скорость выделения с мочой оксипролина.

Нарушение процессов коллагенобразования,легочные потологии.

6. Что позволяет называть печень органом-альтруистом?

Печень обеспечивает запасание энергетич материала в орг-ме,поддерживает уровень глюкозы в крови использует для ее синтеза лактат, мышечн ткани.При недостаточности энергообеспеч в печени ускор процесс распада жирных к-т

7. Нарисовать структурными формулами реакции орнитинового цикла. Значение для организма.

8. Назвать общий субстрат синтеза ацилтриглицеридов и фосфатидов.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8793 — | 7512 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник