Меню Рубрики

Какие витамины необходимы для цикла кребса

Несколько витаминов группы B играют ключевую роль в цикле Кребса. Фигурально, выражаясь, они служат таким своеобразным ядром процессов производства энергии.
В частности, витамин B2 (рибофлавин) и B3 (ниацинамид) задействуются в центре производства энергии клеток, позволяя им выполнять важнейшие задачи, в том числе и собственный синтез новых ДНК.

Пациенты с синдромом хронической усталости (СХУ) обычно имеют недостаточное количество витаминов группы B в организме, это один из основных факторов их пониженного уровня биоэнергетики. В таких случаях помогают витаминные комплексы с высоким содержанием витаминов группы B и с витамином С, способствующим улучшению функции синтеза карнитина в организме.

Другой важный микроэлемент НАД-h, тесно связанный в процессах биохимии с витамином B3 также эффективен при борьбе с СХУ. Доктор Джозеф Белланти со своими коллегами из Джорджтаунского Университета (Вашингтон) исследовали 26 пациентов, страдающих СХУ. Они получали 10 миллиграмм НАД-h ежедневно в течение четырех недель или плацебо. 8 из 26 пациентов (31%) получавших НАД-h продемонстрировали улучшение (симптомы СХУ стали менее выраженными) и только 2 из 26 (8%) получавших плацебо показали некоторую положительную динамику.

Как принимать витамины B-группы и НАД-h.

Если Вы принимаете какие-то мультивитаминные комплексы, то в них уже содержатся витамины B-группы в том или ином количестве. Однако, в подавляющем большинстве витаминных комплексов количество витаминов B-группы очень незначительно, чтобы приносить какую-то ощутимую пользу для улучшения биоэнергетики.

Для общего поддержания здоровья мультивитаминные добавки должны содержать не менее 10 миллиграмм витамина B2 и 10 миллиграмм витамина B3. Если же Вы страдаете от раздражительности, стрессов и депрессии, то необходимо ежедневно употреблять от 50 до 10 миллиграмм витаминов B1,B2,B3. Если же вы постоянно страдаете от СХУ, то дозировки вышеперечисленных витаминов необходимо увеличить до 100 миллиграмм в день и дополнительно включить в рацион 10 миллиграммов НАД-h.

Микроэлементы, ответственные за синтез и ремонт ДНК

Когда клетки в нашем организме создают собственные копии, что необходимо для роста организма, заживления ран и замещения старых отмирающих клеток, первое, что делает старая клетка – это копирует 3 миллиарда так называемых химических букв, формирующих её ДНК. И уже эта новая ДНК управляет процессом синтеза новой клетки.

Однако, увы, качество копировния ДНК медленно, но верно ухудшается в процессе репликации клеток вследствие ошибок, накапливающихся при копировании. Это как фотография фотография, качество каждой последующей копии с копии ухудшается по сравнению с оригиналом. Эти ошибки репликации, а также повреждения ДНК свободными радикалами приводит к развитию процессов старения, дисфункциям и, в конечном счете, к развитию тяжелых хронических заболеваний.

Хотя этот процесс разрушения неизбежен, мы можем его замедлить при помощи правильного питания и приема определенных пищевых добавок. Хотя правильное питания – это залог правильного функционирования ДНК, некоторые добавки (в форме таблеток, капсул или других формах) гарантируют, что “строительные блоки”, необходимые для синтеза и ремонта ДНК всегда будут присутствовать в организме в достаточном количестве.

Два семейства микроэлементов критичны для этих процессов. Во-первых, это витамины группы B, которые жизненно необходимы для процессов синтеза, восстановления и регуляции ДНК. Во-вторых, это аминокислоты, содержащиеся в белках, которые мы употребляем в пищу. Аминокислоты необходимы организму для синтеза собственных белков, ферментов и гормонов. В первой части этой главы рассмотрим подробнее процессы синтеза, восстановления и регулирования ДНК, а во второй части этой главы подробнее рассмотрим и изучим роль аминокислот.

Витамины B-группы как стройматериал для ДНК

Несмотря на то, что миллиарды долларов сегодня тратятся на исследования генов, большинство ученых игнорирует то, что фундаментальную зависимость ДНК от витаминов B-группы. В самом деле, если связь витаминов B-группы и процессов синтеза и восстановления ДНК и упоминается в научных статьях и книгах, то как-то очень коротко, как бы между делом.

Ключевая роль Витаминов B-группы в процессе синтеза ДНК.

Организму необходимы витамины B-группы для создения основы ДНК – нуклеотидов, молекул, формирующих химический алфавит – аденина, цитозина, гуанина и Тимина, это четырехбуквенный алфавит ДНК. Немного упрощая реальность, можно сказать, что для синтеза Тимина необходимы витамины B3, B6 и фолиевая кислота, для синтеза цитозина необходим витамин B3, гуанин и аденин требуют для своего синтеза наличия витамина B3 и фолиевой кислоты. Без этих микроэлементов ДНК не может существовать в принципе, поэтому они столь важны.

Эти витамины поддерживают процесс, называемый биохимиками углеродным метаболизмом. Углерод, как мы помним со школьных уроков, самое распространенный на Земле элемент. Помимо синтеза, восстановления и регулирования ДНК, витамины B-группы выполняют еще ряд функций, важных для поддержания физического и психического здоровья организма.

Для осуществления некоторых вспомогательных биохимических реакций жизненно необходима фолиевая кислота.

Например, одна её химическая форма также необходима для синтеза ДНК, в то время как другая её форма совместно с витамином B12 ответственны за так называемую реакцию ДНК-метилирования, которая также критична для правильного функционирования ДНК и будет рассмотрена подробнее позже.

Витамин B12. Необходим клеткам для синтеза ДНК и осуществления реакции метилирования. Исследования австралийского ученого Майкла Фенеча показали, что низкий уровень витамина B12, как у молодых, так и у здоровых людей, приводит к преждевременному старению и повышенному риску развития онкологических заболеваний.

Витамин B6. Известный также под названием пиридоксин, преобразуется клетками в вещество пиридоксал 5. – фосфат, также доступный в форме пищевых добавок, однако, стоящий значительно дороже, чем сам витамин B6. Витамин B6 необходим для синтеза в организме глицингидроксиметилтрансферазы, белка, вовлеченного в процесс синтеза ДНК.

Витамин B3, известный также как ниацин (никотиновая кислота) и ниацинамид (никотинамид), витамин B3 играет ключевую роль в синтезе АТФ, что уже обсуждалось в предыдущих главах. Также витамин B3 необходим клеткам для синтеза ключевого для процесса восстановления ДНК фермента поли – (АДФ-рибоза) полимеразы. Этот фермент, известный под сокращенным названием (PARP) восстанавливает ДНК и его недостаток существенно увеличивает риски раковых заболеваний. Прием дополгительных количеств витамина B3 помогает ДНК противостоять атакам канцерогенных веществ.

Как недостаток витаминов группы B влияет на восстановление ДНК

Многие люди ужасно боятся радиоактивного заражения, которое может случиться при ядерном взрыве или употреблении в пищу зараженных радиацией растений. Однако, согласно исследованиям Брюса Эймса (Калифорнийский Университет в Беркли) повреждения ДНК, вызванные недостатком витаминов B-группы вызывают схожие с радиоактивным заражением симптомы. И в том, и в другом случае, происходит разрыв спиралей ДНК.

К сожалению, более 10% американцев испытывают хронический недостаток по крайней мере одного из витаминов B-группы, вызванной чрезмерно консервативными рекомендуемыми правительством дозировками. В действительности же, для американцев, страдающих от недостатков витаминов B-группы может быть в разы выше. А, как мы теперь понимаем, недостаток любого из таких витаминов замедляет синтез ДНК или делает этот процесс вовсе невозможным.

Особенно (подтверждено многочисленными исследованиями) критичен недостаток витаминов B3 и B2 и B6. Он продуцирует развитие генетической нестабльности, ломкости хромосом и разрывы спиралей ДНК.

источник

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. 1.Скорость цикла Кребса снизится, так как эти витамины входят в состав кофакторов

1.Скорость цикла Кребса снизится, так как эти витамины входят в состав кофакторов дегидрогеназ: В1, В2, РР входят в состав

2-оксоглутаратдегидрогеназы, РР – в состав изоцитратдегидрогеназы и малатдегидрогеназы, В2 – в состав сукцинатдегидрогеназы.

2.Изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа и малатдегидро-геназа (смотрите учебник или лекцию).

3.Напишите в формулах реакции цикла Кребса, укажите положение метки.

4.Продукты: сукцинат; 2 молекулы СО2; 2 молекулы НАДН; 1 молекула АТФ (субстратное фосфорилирование). Если дегидрогеназные реакции этого этапа будут сопряжены с дыхательной цепью, то образуются ещё 6 АТФ (окислительное фосфорилирование). Таким образом, превращение цитрата в сукцинат приведет к синтезу 7 молекул АТФ.

5.НАДН образуется путем восстановления НАД+ в пиридинзависимых реакциях цикла Кребса (ИЦДГ, 2-оксоглутаратДГ, малатДГ). Образованный НАДН поступает в дыхательную цепь и НАДН-дегидрогеназой окисляется до НАД+, который далее используется выше указанными дегидрогеназами. Таким образом, если НАДН не окисляется в дыхательной цепи, цикл Кребса остановится из-за отсутствия НАД+.

6.Для ответа на вопрос напишите в формулах цикл Кребса, укажите положение метки в каждом метаболите.

7.Для ответа на вопрос подсчитайте количество НАДН и ФАДН2, образованных на указанных участках. Окисление НАДН в дыхательной цепи сопровождается образованием 3 АТФ, а ФАДН2 – 3 АТФ.

На участке между пируватом и 2-оксоглутаратом образуется 2 НАДН. Это приводит к образованию 6 АТФ.

На участке между изоцитратом и сукцинатом образуется 2 НАДН и 1 АТФ (субстратное фосфорилирование). Это приводит к образованию 7 АТФ.

На участке между сукцинатом и оксалоацетатом образуется 1 НАДН и 1 ФАДН2. Это приводит к образованию 5 АТФ.

8.Более мощным ядом будет антимицин, так как он блокирует поступление водорода на участке убихинола, а значит, водород не поступает не только от ФАД-зависимых дегидрогеназ, но и от НАДН-дегидрогеназы.

9.Кокарбоксилаза входит в состав пируватдегидрогеназы и 2-оксоглутаратдегидрогеназы. Продукты пируватдегидрогеназы: ацетил-КоА, СО2, НАДН. Продукты 2-оксоглутаратдегидрогеназы: сукцинил-КоА, СО2, НАДН. СО2 выделяется с выдыхаемым воздухом или используется в реакции карбоксилирования. НАДН окисляется в дыхательной цепи с образованием 3 АТФ. Ацетил-КоА и сукцинил-КоА окисляются в цикле Кребса.

10.1 – В; 2 – Б; 3 – Г; 4 – Д; 5 – А.

11.а) 3; б) 0; в) 2; г) 1.

12.Разобщители повышают потребление кислорода и скорость переноса электронов по дыхательной цепи, но разобщают окисление и фосфорилирование. В результате образование АТФ резко снижается, что может вызвать гибель организма.

13.а) правильное утверждение;

в) неправильное утверждение, зависит;

г) неправильное утверждение, влияют.

14.Гипоэнергетическое состояние – это разнообразные состояния, при которых снижается синтез АТФ.

а) гипоэнергетическое из-за недостаточности кислорода;

б) гипоэнергетическое из-за недостаточности витаминов, которые необходимы для образования кофакторов ферментов, участвующих в реакциях энергетического обмена;

в) гипоэнергетическое, так как не образуется электрохимический потенциал;

15.1 – А; 2 – А; 3 – А; 4 – А; 5 – А; 6 – В.

16.При нормоксии окисление ацетил-КоА приводит к образованию 12 АТФ; при гипоксии образуется 1 АТФ в результате субстратного фосфорилирования в цикле Кребса.

17.Скорость окисления пирувата и глюкозы снизится из-за ингибирующего влияния НАДН и ацетил-КоА на соответствующие процессы. Биологическое значение этого явления заключается в сохранении концентрации глюкозы в крови на нормальном уровне.

18.Источниками тепловой энергии являются: 1) реакции расщепления сложных веществ (углеводов, жиров и белков) до СО2 и Н2О; б) работа дыхательной цепи в разобщенном режиме; в) любые окислительно-восстановительные реакции; г) расщепление АТФ. Мороз-Синий нос не смог заморозить мужика, так как он занимался физическим трудом, при котором используется АТФ на сокращение мышц. Расщепление АТФ сопровождается образованием тепла и человеку становится жарко. Кроме того, при охлаждении из окончаний симпатических нервов выделяется норадреналин, который активирует липазу в жировой ткани. В результате усиливается расщепление жира, повышается концентрация свободных жирных кислот, которые разобщают окисление и фосфорилирование в дыхательной цепи. Это тоже усиливает выделение тепла. Мороз-Багровый нос, одетый в теплую одежду, быстро замерз, так как выделение тепла у него было невысоким. Вместо того, чтобы двигаться и таким образом согреваться, он продолжал кутаться в свою одежду.

19.Пируваткарбоксилаза превращает пируват в оксалоацетат, который используется в цикле Кребса, в глюконеогенезе, в реакции переамирования аминокислот. Дефект этого фермента приведет к недостатку оксалоацетата и, следовательно, к торможению цикла Кребса, а также торможению использования пирувата, полученного из аминокислот, в ГНГ.

20.Нет, потому что два атома углерода теряются в цикле Кребса на двух стадиях декарбоксилирования (изоцитратдегидрогеназа и 2-оксоглутаратдегидрогеназа). Следовательно, накопления оксалоацетата происходить не будет.

УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН

ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА

1. Активность ферментов определяется по скорости убывания субстрата или по скорости образования продукта. При острых панкреатитах и при обострении хронического воспаления поджелудочной железы повышается проницаемость клеточных мембран и происходит разрушение клеток. Внутриклеточные ферменты поджелудочной железы освобождаются в кровь, в том числе и амилаза. Её активность в сыворотке повышается. Амилаза расщепляет α-1,4-гликозидные связи. Активность данного фермента определяется по скорости убывания крахмала.

2.Сахароза, введенная животному внутривенно, появится в моче, так как она не будет использоваться клетками организма из-за отсутствия в них фермента, её метаболизирующего. Попав в ЖКТ, сахароза будет расщепляться под действием сахаразы кишечника до глюкозы и фруктозы, которые всасываются в кровь и далее потребляются клетками.

3.Можно предположить дисахаридоз, вызванный отсутствием сахаразы. При отсутствии данного фермента сахароза не расщепляется в кишечнике до моносахаридов, а подвергается сбраживанию ферментами микроорганизмов с образованием кислот и газов.

4.У больного можно предположить гликогеноз, при котором нарушен распад гликогена, но не изменен синтез. Так как мышцы не могут использовать собственный гликоген в качестве источника энергии, необходимо изменить образ жизни. Больному рекомендуется избегать напряженной кратковременной физической работы, которая совершается за счет энергии углеводов; прием пищи должен быть частым, небольшими порциями, чтобы мышца могла окислять поступившие в неё питательные вещества полностью, а не накапливать излишки в виде гликогена.

5.При недостаточности галактокиназы накапливается галактоза. При недостаточности галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы накаплива-ется галактозо-1-фосфат. Он является более токсичным.

6.Очевидно, нарушено всасывание продуктов переваривания углеводов, которые подвергаются брожению под действием кишечной микрофлоры с образованием газов и кислот.

7.1 – А; 2 – Б; 3 – Б; 4 – С.

источник

Цикл трикарбоновых кислот (Цикл Кребса или цикл лимонной кислоты) — центральный процесс метаболизма. Суть процесса состоит в том, что первоначально пировиноградная кислота соединяется со сложным органическим веществом — коэнзимом А. При этом сразу отщепляется СО2, образуется НАД • Н и комплекс СН3СО—5—коэнзим А (ацетил-коэнзим А). Этот комплекс реагирует со щавелево-уксусной кислотой с образованием кислоты лимонной. Коэнзим А освобождается, а лимонная кислота подвергается последовательным превращениям в цикле Кребса (8 реакций). При этом получается 2 молекулы СО2, восстанавливается молекула щавелево-уксусной кислоты, а выделяющаяся энергия запасается в виде АТФ. В пересчете на одну молекулу глюкозы энергетический выход цикла Кребса составляет 30 молекул АТФ. Таким образом, суммарный энергетический выход всего процесса дыхания составляет 38 молекул АТФ на одну молекулу глюкозы. Часть образующейся энергии выделяется в виде тепла (44,6%). Цикл Кребса идет только в присутствии необходимого количества кислорода. Этот цикл открыл Г. Кребс, за которое он в 1953 году получил Нобелевскую премию.

ATP (АТФ) — это аденозинтрифосфорная кислота, универсальный источник и переносчик энергии

NAD (НАД) — никотинамидадениндинуклеотидфосфата, кофермент

NADH (НАД•Н) — востановленная форма NAD

Ацетил-КоА — сложное органическое вещество ацетил-коэнзим А (СН3СО—S)

Пируват — это соли пировиноградной кислоты

Цикл Кребса это аэробный процесс (проходит с участием кислорода) и состоит из восьми стадий (процессов).

Реакции цикла трикарбоновых кислот (цикла Кребса)

Описание и ход реакция цикла

Конденсация ацетил-КоА с оксалоацетатом

Конденсация ацетил-СоА с оксалоацетатом, в результате чего образуется цитрат (лимонная кислота), а кофермент А освобождается. Реакция катализируется цитратсинтазой, которая является одним из регуляторных ферментов, лимитирующих скорость цикла Кребса.

Изомеризация цитрата в изоцитрат

Превращение цитрата в изоцитрат (изолимонная кислота) с участием аконитат-гидратазы (сложного фермента, содержащего Fe 2+ и кислотолабильные атомы серы, образующие железо-серные центры) через промежуточную стадию цис-аконитата, связанного с ферментом.

Окислительное декарбоксилирование изоцитрата

Дегидрирование (так называется удаление из молекулы атомов водорода) цитрата с образованием a-кетоглутарата и СO2 при участии изоцитратдегидрогеназы, которая функционирует при наличии Mg 2+ и Мn 2+ .

Окислительное декарбоксилирование а-кетоглутарата

Реакция окислительного декарбоксилирования a-кетоглутарата до высокоэнергетического сукцинил-СоА. Реакция катализируется a-кетоглутаратдегидрогеназным комплексом (Mg 2+ ), который похож на пируватдегидрогеназный комплекс.

коферменты: ТПФ, липоевая кислота, ФАД, HS-KoA, НАД+

На этом этапе цикла Кребса происходит превращение сукцинил-СоА под влиянием сукцинил-СоА-синтетазы в сукцинат (янтарная кислота) с отщеплением СоА. Эта реакция сопряжена с образованием гуанозинтрифосфата (GTP) из GDP и фосфата и также катализируется указанным ферментом.

Катализируемое сукцинатдегидрогеназой, содержащей ковалентно связанный FAD и два железо-серных центра, дегидрирование сукцината с образованием фумарата (фумаровая кислота).

Эта реакция цикла трикарбоновых кислот представляет обратимую гидратацию фумарата с образованием L-малата (яблочная кислота), катализируемая фумарат-гидратазой или фумаразой.

Катализируемое NAD-зависимой L-малатдегидрогеназой дегидрирование L-малата с образованием оксалоацетата. Эта реакция замыкает цикл Кребса и поставляет оксалоацетат (щавелевоянтарная кислота) для нового цикла. Большинство реакций цикла Кребса обратимы.

_______________

Источник информации:

1. Биология для поступающих в вузы / Г.Л. Билич, В.А. Крыжановский. — 2008.

2. Биохимия в схемах и таблицах / И. В. Семак — Минск — 2011.

источник

В анаэробных условиях пировиноградная кислота (пируват) подвергается дальнейшим превращениям в ходе спиртового, молочнокислого и других видов брожений, при этом NADH используется для восстановления конечных продуктов брожения, регенерируя в окисленную форму. Последнее обстоятельство поддерживает процесс гликолиза, для которого необходим окисленный NAD + . В присутствии достаточного количества кислорода пируват полностью окисляется до С02 и Н20 в дыхательном цикле, получившем название цикла Кребса или цикла ди- и трикарбоновых кислот. Все участки этого процесса локализованы в матриксе или во внутренней мембране митохондрий. Непосредственно в цикле окисляется ле сам пируват, а его производное — ацетил-СоА. Таким образом, первым этапом на пути окислительного расщепления ПВК является процесс образования активного ацетила в ходе окислительного декарбоксилирования. Окислительное декарбоксилирование пирувата осуществляется при участии пируватдегидрогеназного мультифёрментного комплекса. В состав его входят три фермента и пять коферментов. Коферментами служат тиаминпирофосфат (ТПФ) — фосфорилированное производное витамина Вь липоевая кислота, коэнзим A, FAD и NAD + . Пируват взаимодействует с ТПФ (декарбоксилазой), при этом отщепляется С02 и образуется гидроксиэтильное производное ТПФ (рис. 4.2). Последнее вступает в реакцию с окисленной формой липоевой кислоты. Дисульфидная связь липоевой кислоты разрывается и происходит окислительно-восстановительная реакция: гидроксиэтильная группа, присоединенная к одному атому серы, окисляется в ацетильную (при этом возникает высокоэнергетическая тиоэфирная связь), а другой атом серы липоевой кислоты восстанавливается. Образовавшаяся ацетиллипоевая кислота взаимодействует с коэнзимом А, возникают ацетил- СоА и восстановленная форма липоевой кислоты. Водород липоевой кислоты переносится затем на FAD и далее на NAD + . В результате окислительного декарбоксилирования пирувата образуются ацетил-СоА, С02 и NADH.

Читайте также:  Мясо свинина какой в нем витамин

Дальнейшее окисление ацетил-СоА осуществляется в ходе циклического процесса. Цикл Кребса начинается с взаимодействия ацетил-СоА с енольной формой щавелевоуксусной кислоты. В этой реакции под действием фермента цитратсинтазы образуется лимонная кислота. Следующий этап цикла включает две реакции и катализируется ферментом аконитазой, или аконитатгидратазой. В первой реакции в результате дегидратации лимонной кислоты образуется цис-аконитовая. Во второй реакции аконитат гидратируется и синтезируется изолимонная кислота. Изолимонная кислота под действием NAD- или NADP-зависимой изоцитратдегидрогеназы окисляется в нестойкое соединение — щавелевоянтарную кислоту, которая тут же декарбоксилируется с образованием а-кетоглутаровой кислоты (а-оксоглутаровой кислоты).

а-Кетоглутарат, подобно пирувату, подвергается реакции окислительного декарбоксилирования. а-Кетоглутаратдегидрогеназный мультиэнзимный комплекс сходен с рассмотренным выше пируватдегидрогеназным комплексом. В ходе реакции окислительного декарбоксилирования а-кетоглутарата выделяется С02, образуются NADH и сукцинил-СоА.

Подобно ацетил-СоА, сукцинил-СоА является высокоэнергетическим тиоэфиром. Однако если в случае с ацетил-СоА энергия тиоэфирной связи расходуется на синтез лимонной кислоты, энергия сукцинил-CoA может трансформироватся в образование фосфатной связи АТР. При участии сукцинил- СоА-синтетазы из сукцинил-СоА, ADP и Н3Р04 образуются янтарная кислота (сукцинат), АТР, регенерирует молекула СоА. АТР образуется в результате субстратного фосфорилирования.

На следующем этапе янтарная кислота окисляется до фумаровой. Реакция катализируется сукцинатдегидрогеназой, коферментом которой является FAD. Фумаровая кислота под действием фумаразы или фумаратгидратазы, присоединяя Н20, превращается в яблочную кислоту (малат). И, наконец, на последнем этапе цикла яблочная кислота с помощью NAD- зависимой малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. ЩУК, которая самопроизвольно переходит в енольную форму, реагирует с очередной молекулой ацетил-СоА и цикл повторяется снова.

Следует отметить, что большинство реакций цикла обратимы, однако ход цикла в целом практически необратим. Причина этого в том, что в цикле есть две сильно экзергонические реакции — цитратсинтазная и сукцинил-СоА-синтетазная.

На протяжении одного оборота цикла при окислении пирувата происходит выделение трех молекул С02, включение трех молекул Н2О и удаление пяти пар атомов водорода. Роль Н2О в цикле Кребса подтверждает правильность уравнения Палладина, который постулировал, что дыхание идет с участием Н2О, кислород которой включается в окисляемый субстрат, а водород с помощью «дыхательных пигментов» (по современным представлениям — коферментов дегидрогеназ) переносится на кислород .

Выше отмечалось, что цикл Кребса был открыт на животных объектах. Существование его у растений впервые доказал английский исследователь А. Чибнелл (1939).В растительных тканях содержатся все кислоты, участвующие в цикле; обнаружены все ферменты, катализирующие превращение этих кислот; показано, что малонат — ингибитор сункцинатдегидрогеназы — тормозит окисление пирувата и резко снижает поглощение 02 в процессах дыхания у растений. Большинство ферментов цикла Кребса

локализовано в матриксе митохондрий, аконитаза и сукцинатдегидрогеназа — во внутренней мембране митохондрии.

Энергетический выход цикла Кребса, его связь с азотным обменом. Цикл Кребса. играет чрезвычайно важную роль в обмене веществ растительного организма. Он служит конечным этапом окисления не только углеводов, но также белков, жиров и других соединений. В ходе реакций цикла освобождается основное количество энергии, содержащейся в окисляемом субстрате, причем большая часть этой энергии не теряется для организма, а утилизируется при образовании высокоэнергетических конечных фосфатных связей АТР.

Каков же энергетический выход цикла Кребса? В ходе окисления пирувата имеют место 5 дегидрирований, при этом получаются 3NADH, NADPH (в случае изоцитратдегидрогеназы) и FADH2. Окисление каждой молекулы NADH (NADPH) при участии компонентов электронтранспортной цепи митохондрий дает по 3 молекулы АТР, а окисление FADH2 — 2АТР. Таким образом при полном окислении пирувата образуются 14 молекул АТР. Кроме того, 1 молекула АТР синтезируется ; в цикле Кребса в ходе субстратного фосфорилирования. Следовательно, при окислении одной молекуйы пирувата может образоваться 15 молекул АТР. А поскольку в процессе гликолиза из молекулы глюкозы возникают две молекулы пирувата, их окисление даст 30 молекул АТР.

Итак, при окислении глюкозы в процессе дыхания при функционировании гликолиза и цикла Кребса в общей сложности образуются 38 молекул АТР (8 АТР связаны с глико- лизом). Если принять, что энергия третьей сложноэфирнои фосфатной связи АТР равняется 41,87 кДж/моль (10 ккал/моль), то энергетический выход гликолитического пути аэробного дыхания составляет 1591 кДж/моль (380 ккал/моль).

Регуляция цикла Кребса. Дальнейшее использование образующегося из пирувата ацетил-СоА зависит от энергетического состояния клетки. При малой энергетической потребности клетки дыхательным контролем тормозится работа дыхательной цепи, а следовательно, реакций ЦТК и образования интермедиатов цикла, в том числе оксалоацетата, вовлекающего ацетил-СоА в цикл Кребса. Это приводит к большему использованию ацетил-СоА в синтетических процессах, которые также потребляют энергию.

Особенностью регуляции ЦТК является зависимость всех четырех дегидрогеназ цикла (изоцитратдегидрогеназы, а-кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы) от отношения [NADH]/[NAD + ]. Активность цитратсинтазы тормозится высокой концентрацией АТР и собственным продуктом — цитратом. Изоцитратдегидрогеназа ингибируется NADH и активируется цитратом. а-Кето- глутаратдегидрогеназа подавляется продуктом реакции — сукцинил-СоА и активируется аденилатами. Окисление сукцината сукцинатдегидрогеназой тормозится оксалоацетатом и ускоряется АТР, ADP и восстановленным убихиноном (QH2). Наконец, малатдегидрогеназа ингибируется оксалоацетатом и у ряда объектов — высоким уровнем АТР. Однако степень участия величины энергетического заряда, или уровня адениновых нуклеотидов, в регуляции активности цикла Кребса у растений до конца не выяснена.

Регулирующую роль может играть также альтернативный путь транспорта электронов в растительных митохондриях. В условиях высокого содержания АТР, когда активность основной дыхательной цепи снижена, окисление субстратов через альтернативную оксидазу (без образования АТР) продолжается, что поддерживает на низком уровне отношение NADH/NAD + и снижает уровень АТР. Все это позволяет циклу Кребса функционировать.

15Витамины D, А. Структура. Химические свойства

Витамин D — группа биологически активных веществ (в том числе холекальциферол и эргокальциферол). Холекальциферол синтезируется под действием ультрафиолетовых лучей в коже и поступает в организм человека с пищей. Эргокальциферол может поступать только с пищей.

Витамины группы D являются незаменимой частью пищевого рациона человека. Суточная потребность (RDA) в возрасте от 1 до 70 лет (включая беременных и кормящих матерей) составляет 15 мкг холекальциферола или 600 ME (международных единиц) [1] .

Сам витамин D (холекальциферол и эргокальциферол) на самом деле является провитамином. Для активации холекальциферол сначала должен превратиться в печени в 25-гидрокси-холекальциферол (сокращенно 25(HO)D), а затем в почках — в 1,25-дигидрокси-холекальциферол (кальцитриол). При оценке адекватности обеспечения конкретного человека витамином D, наиболее полезным и универсальным лабораторным показателем является концентрация 25-гидрокси-холекальциферола в сыворотке крови [2] . Её минимальное значение, обеспечивающее оптимальное здоровье костей у большинства людей в популяции, составляет 20 нг/мл (50 нмоль/л) [1] . Однозначно установить дополнительную пользу от достижения значений выше 30 нг/мл (75 нмоль/л) в клинических исследованиях не удалось [1] . Тем не менее согласно некоторым рекомендациям, «оптимальным» считается интервал 30-60 нг/мл (75-150 нмоль/л) [3] .

Растворим в жирах. Жиры также необходимы для адекватного всасывания этого витамина в кишечнике. Основным источником промышленного получения витамина D (эргостерола) служат дрожжи [4] .

Дефицит витамина D — явление достаточно распространённое. В США, по данным [5] крупного популяционного исследования, проведенного в 2001—2006 годах, распространенность «риска дефицита» витамина D у взрослых и детей старше 1 года составила 8 %. К ней можно прибавить 24 % людей со статусом «риск неадекватного потребления». В сумме это почти треть населения США. В ряде других стран, с достаточным уровнем солнечного облучения, таких как Индия, Пакистан, Иран, Китай, значительная доля населения (по некоторым данным, до 60-80 %) имеют симптомы дефицита витамина D [6] [7] .

Однако, приводимые цифры распространенности «дефицита» витамина D могут значимо отличаться в зависимости от того, какой уровень 25-гидрокси-холекальциферола в крови берётся за пограничный (16, 20 или 30 нг/мл или какой-либо другой). Институт медицины США в 2010 году ввел новую классификацию адекватности статуса витамина D в зависимости от уровня 25-гидрокси-холекальциферола в сыворотке крови [1] .

Категория статуса витамина D Уровень 25(HO)D (нг/мл) Уровень 25(HO)D (нмоль/л)
риск дефицита 50 > 125

25(HO)D — концентрация 25-гидрокси-холекальциферола в сыворотке крови

Долговременный дефицит витамина D может приводить к увеличению заболеваемости раком [8] , увеличивает вероятность развития остеопороза. Гиповитаминоз D играет основную роль в развитии рахита у детей.

Гипервитаминоз витамина D может вызывать нарушения метаболизма кальция, приводящие к гиперкальциемии и гиперкальциурии. При длительном лечении эргокальциферолом или холекальциферолом гиперкальциемия обычно обусловлена накоплением провитамина D3, но может быть вызвана одновременным избыточным потреблением пищевых продуктов, содержащих много кальция, например молочных продуктов [9] .

· Синтез в организме: предшественник холекальциферола — превитамин D3 образуется в эпидермисе кожи под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света из провитамина D3. Превитамин D3 превращается в холекальциферол путем термической изомеризации (при температуре тела). В эпидермисе холекальциферол связывается с витамин-D-связывающим белком и в таком виде поступает в кровь и переносится в печень [9] .

· Животные: жирные сорта рыбы, рыбий жир; в значительно меньшей степени сливочное масло, сыр и другие жирные молочные продукты, яичный желток, икра [10]

· Растительные: эргокальциферол образуется в клетках грибов из эргостерола. Основным источником эргокальциферола для человека являются некоторые виды грибов [11] .

В расчете на 100 г, в печени животных содержится до 50 ME витамина, в сливочном масле — до 35 ME, в яичном желтке — 25 ME, в мясе — 13 ME, в кукурузном масле — 9 ME, в молоке — от 0,3 до 4 ME на 100 мл при суточной потребности человека 600 ME [12] , поэтому даже при диете, ограниченной этими продуктами питания и лишенной жирной морской рыбы, без достаточного нахождения на солнце потребность организма в витамине D не может быть полностью обеспечена [13] .

[править]Суточная норма витамина D

Возраст Рекомендуемая суточная норма витамина D [14] , МЕ Безопасный верхний предел витамина D, МЕ
0 — 12 месяцев 1000 — 1500
1-13 лет 2500 — 4000
14-18 лет
19-70 лет
71 год и старше
Беременные и кормящие женщины

[править]Функции

Главной функцией витамина D является обеспечение всасывания кальция из продуктов питания в тонком кишечнике (преимущественно в двенадцатиперстной кишке). Также ряд клинических исследований заставляет предполагать следующие дополнительные функции витамина D: участие в регуляции размножения клеток, обменных процессов, стимуляция синтеза ряда гормонов.

[править]Формы

Название Химическая структура Строение
Витамин D1 сочетание эргокальциферола с люмистеролом, 1:1
Витамин D2 эргокальциферол (производное эргостерола)
Витамин D3 холекальциферол (образуется из 7-дигидрохолестерола в коже)
Витамин D4 22-дигидроэргокальциферол
Витамин D5 ситокальхиферол (производное 7-дигидроситостерола)

Ретино́л (истинный витамин A, транс-9,13-Диметил-7-(1,1,5-триметилциклогексен-5-ил-6)-нонатетраен-7,9,11,13-ол) — жирорастворимыйвитамин, антиоксидант. В чистом виде нестабилен, встречается как в растительных продуктах, так и в животных источниках. Поэтому производится и используется в виде ретинола ацетата и ретинола пальмитата. В организме синтезируется из бета-каротина. Необходим для зрения и роста костей, здоровья кожи и волос, нормальной работы иммунной системы и т.д.

Открыт в 1913 году двумя независимыми группами учёных (Мак-Коллут — Дэвис и Осборн). [1] Первый из открытых витаминов, в связи с чем получил буквенное обозначение «A» в соответствии с алфавитной номенклатурой.

В высоких дозах оказывает тератогенное действие (способен вызывать врожденные дефекты развития плода). Тератогенное действие высоких доз ретинола сохраняется и некоторое время после его отмены. [источник не указан 972 дня]

Ретинол является жирорастворимым, поэтому для его усваивания пищевым трактом требуются жиры, а также минеральные вещества. В организме его запасы остаются достаточно долго, чтобы не пополнять его запасы каждый день. Существует две формы этого витамина: это готовый витамин А (ретинол) и провитамин А (каротин), который в организме человека превращается в витамин A, поэтому его можно считать растительной формой витамина A.При недостатке витамина А на коже образуются трещины , секутся волосы и слоятся ногти. Витамин A имеет бледно-желтый цвет, который образуется из красного растительного пигмента бета-каротина.

Близкие по структуре соединения:

· ретинол (витамин А-спирт, аксерофтол, антиксерофтальмический);

· ретиналь (ретинен, витамин А-альдегид);

· ретиноевая кислота (витамин А-уксусная кислота);

[править]Источники

Растительные (каротин) Животные Синтез в организме
Зеленые и жёлтые овощи (морковь, тыква, сладкий перец, шпинат, брокколи, зелёный лук, зелень петрушки), бобовые (соя, горох),персики, абрикосы, яблоки, виноград, арбуз, дыня, шиповник, облепиха, черешня; травы (люцерна, листья бурачника, кореньлопуха, кайенский перец, фенхель, хмель, хвощ, ламинария, лимонник, коровяк, крапива, овёс, петрушка, мята перечная,подорожник, листья малины, клевер, плоды шиповника, шалфей, толокнянка, листья фиалки, щавель). Рыбий жир, печень (особенно говяжья), икра, молоко,сливочное масло, маргарин,сметана, творог, сыр, яичный желток Образуется в результате окислительного расщепления β-каротина

Лучшие источники витамина А — рыбий жир и печень, следующими в ряду стоят сливочное масло, яичный желток, сливки и цельное молоко. Зерновые продукты и снятое молоко, даже с добавками витамина, являются неудовлетворительными источниками, равно как и говядина, где витамин А содержится в ничтожных количествах.

[править]Функции

Витамин А участвует в окислительно-восстановительных процессах, регуляции синтеза белков, способствует нормальному обмену веществ, функции клеточных и субклеточных мембран, играет важную роль в формировании костей и зубов, а также жировых отложений; необходим для роста новых клеток, замедляет процесс старения.

Витамин А поддерживает ночное зрение путём образования пигмента, называемого родопсин, способного улавливать минимальный свет, что очень важно для ночного зрения. Он также способствует увлажнению глаз, особенно уголков, предохраняя их от пересыхания и последующего травмирования роговицы.

Витамин А необходим для нормального функционирования иммунной системы и является неотъемлемой частью процесса борьбы с инфекцией. Применение ретинола повышает барьерную функцию слизистых оболочек, увеличивает фагоцитарную активность лейкоцитов и других факторов неспецифического иммунитета. Витамин А защищает от простуд, гриппа и инфекций дыхательных путей, пищеварительного тракта, мочевых путей. Наличие в крови витамина А является одним из главных факторов, ответственных за то, что дети в более развитых странах гораздо легче переносят такие инфекционные заболевания как корь, ветряная оспа, тогда как в странах с низким уровнем жизни намного выше смертность от этих «безобидных» вирусных инфекций. Обеспеченность витамином А продлевает жизнь даже больным СПИДом.

Ретинол необходим для поддержания и восстановления эпителиальных тканей, из которых состоят кожа и слизистые покровы. Не зря практически во всех современных косметических средствах содержатся ретиноиды — его синтетические аналоги. Действительно, витамин А применяется при лечении практически всех заболеваний кожи (акне, прыщи, псориази т. д.). При повреждениях кожи (раны, солнечные ожоги) витамин А ускоряет процессы заживления, а также стимулирует синтез коллагена, улучшает качество вновь образующейся ткани и снижает опасность инфекций.

Ввиду своей тесной связи со слизистыми оболочками и эпителиальными клетками витамин А благотворно влияет на функционирование легких, а также является стоящим дополнением при лечении некоторых болезней желудочно-кишечного тракта (язвы, колиты).

Ретинол необходим для нормального эмбрионального развития, питания зародыша и уменьшения риска таких осложнений беременности, как малый вес новорожденного.

Витамин А принимает участие в синтезе стероидных гормонов (включая прогестерон), сперматогенезе, является антагонистом тироксина — гормона щитовидной железы.

Как витамин А, так и β-каротин, будучи мощными антиоксидантами, являются средствами профилактики и лечения раковых заболеваний, в частности, препятствуя повторному появлению опухоли после операций.

И витамин А, и β-каротин защищают мембраны клеток мозга от разрушительного действия свободных радикалов, при этом β-каротин нейтрализует самые опасные виды свободных радикалов: радикалы полиненасыщенных кислот и радикалы кислорода.

Антиоксидантное действие β-каротина играет важную роль в предотвращении заболеваний сердца и артерий, он обладает защитным действием у больных стенокардией, а также повышает содержание в крови «полезного» холестерина (ЛПВП).

Лютеин и зеаксентин — главные каротиноиды, защищающие наши глаза: они способствуют предупреждению катаракты, а также снижают риск дегенерации желтого пятна (важнейшего органа зрения), которая в каждом третьем случае является причиной слепоты. При авитаминозе витамина А развивается кератомаляция.

Ещё один каротиноид — ликопин (содержится в основном в помидорах) защищает от атеросклероза, предотвращая окисление и накопление на стенках артерий холестерина низкой плотности. Кроме того, это самый «сильный» каротиноид в отношении защиты от рака, особенно рака молочной железы, эндометрия и простаты.

[править]Суточная потребность

Рекомендуемой суточной дозой витамина А является:

· 900 мкг (3000 ME) для взрослых (для беременных больше на 100 мкг, для кормящих — на 400 мкг);

· 400—1000 мкг для детей, в зависимости от возраста и пола;

· При заболеваниях, связанных с недостаточностью ретинола, дозировка может быть увеличена до верхнего допустимого уровня потребления — 3000 мкг.

Вышеприведенные дозировки относятся исключительно к ретиноидной форме витамина А. Каротиноидная форма не столь токсична. [2]

[править]Неравнозначность ретиноидов и каротиноидов

Поскольку часть каротиноидов могут преобразовываться в организме в витамин A, для сравнения ценности продуктов питания необходимо понимать, сколько употреблённых с пищей каротиноидов равноценны определённому количеству ретинола. Некоторая путаница возникает из-за того, что представление об эквивалентном количестве с течением времени менялось.

В течение многих лет использовалась система, основанная на международных единицах (МЕ). Одна МЕ равнялась 0,3 мкг ретинола, 0,6 мкг β-каротина или 1,2 мкг других каротиноидов, являющихся провитаминами A. [3]

Позднее стали использовать другую единицу — эквивалент ретинола (ЭР). 1 ЭР соответствовал 1 мкг ретинола, 2 мкг растворённого в жире β-каротина (из-за плохой растворимости в большинстве витаминных комплексов β-каротин растворён лишь частично), 6 мкг β-каротина в обычной пище (т.к. усвояемость в этом случае ниже, чем в случае растворённого в жире β-каротина) или 12 мкг α-каротина, γ-каротина или β-криптоксантина в пище (т.к. из молекул этих каротиноидов образуется на 50 % меньше ретинола по сравнению с молекулами β-каротина).

Читайте также:  Какие витамин с для мужчины качество сперма

Более поздние исследования показали, что в действительности усваиваемость каротиноидов в два раза ниже по сравнению с тем, что считалось ранее. В связи с этим в 2001Институт медицины США вводит очередную новую единицу — эквивалент активности ретинола (RAE). 1 RAE соответствует 1 мкг ретинола, 2 мкг растворённого в жире β-каротина, 12 мкг «пищевого» β-каротина или 24 мкг любого из трёх оставшихся каротиноидов, являющихся провитаминами A. [4]

Вещество и химическое окружение Микрограмм эквивалента активности ретинола на 1 микрограмм вещества
ретинол
бета-каротин, растворённый в жире 1/2
бета-каротин в пище 1/12
альфа-каротин в пище 1/24
гамма-каротин в пище 1/24
бета-криптоксантин в пище 1/24

Так как синтез ретинола в человеческом организме регулируется объёмом доступного ретинола, преобразование в указанном количестве будет происходить только при недостатке витамина A. На усваиваемость провитаминов также сильно влияет количество липидов, употреблённых одновременно с провитаминами; липиды улучшают усваиваемость провитамина. [5]

Вывод, который можно сделать из последних исследований, заключается в том, что фрукты и овощи далеко не так полезны с точки зрения витамина A, как считалось ранее; другими словами, ценность международных единиц (МЕ) содержащегося в них витамина A существенно ниже по сравнению с растворёнными в жире МЕ и (в некоторой степени) витаминными добавками. Это следует иметь в виду вегетарианцам.

16Место и роль белков в живом организме. Структура белков, химические свойства. Участие белков в мышечной работе.

21Металлы в составе живых организмов.

Живые организмы состоят из огромного числа химических веществ, органических и неорганических, полимерных и низкомолекулярных.
Среди неорганических веществ и компонентов основное место занимает – вода.
Для поддержания ионной силы и рН-среды, при которых протекают процессы жизнедеятельности, необходимы определённые концентрации неорганических ионов.
Основные элементы в живых организмах:
— водород;
-кислород;
-сера;
-азот;
-фосфор;
-углерод.
Неорганические соединения:
-соли аммония;
-карбонаты;
-сульфаты;
-фосфаты.
Неметаллы:
1. Хлор (основной). В виде анионов участвует в создании солевой среды, иногда входит в состав некоторых органических веществ.
2. Йод и его соединения принимают участие в некоторых процессах жизнедеятельности органических соединений (живых организмов). Йод входит в состав гормонов щитовидной железы (тироксина).
тироксин

3. Производные селена. Селеноцестеин, входит в состав некоторых ферментов.
4. Кремний — входит в состав хрящей и связок, в виде эфиров ортокремневой кислоты, принимает участие в шивке полисахаридных цепей.
Большое число органических веществ входит в состав живых организмов:
-уксусная кислота;
-уксусный альдегид;
-этанол (является продуктами и субстратами биохимических превращений).
Много соединений в живых организмах представляют собой комплексы:
-ГЕМ — это комплекс железа с плоской молекулой парафина;
-коболамин.
Для поддержания определённой ионной силы и соединения буферной среды необходимо участие однозарядных ионов:
-аммония(NH4+);
-натрия(Na+);
-калия (К+).
Катионы не являются взаимозамещёнными, существуют специальные механизмы, поддерживающие необходимый баланс между ними.
Магний и кальций – основные металлы не считая, железа – повсеместно распространены в биосистемах. Концентрация ионов магния имеет важное значение для поддержания целостности и функционирования рибосом, то есть для синтеза белков.
Магний также входит в состав хлорофилла. Ионы кальция принимают участие в клеточных процессах в том числе мышечных сокращений. Нерастворённые соли – участвуют в формировании опорных структур:
-фосфат кальция (в костях);
-карбонат (в раковинах моллюсков).
Ионы металлов 4 периода входят в состав ряда жизненно важных соединений – ферментов. Некоторые белки содержат железо в виде железосерных кластеров. Ионы цинка содержатся в значительном числе ферментов. Марганец входит в состав небольшого числа ферментов, но играет важную роль в биосфере, при фотохимическом восстановлении воды, обеспечивает выделение в атмосферу кислорода и поступление электронов в цепь переноса при фотосинтезе.
Кобальт – входит в состав ферментов в виде – кобаламинов (витамин В 12).
Молибден – необходимый компонент фермента – нитродиназа (который катализует восстановление атмосферного азота до аммиака, в азотфиксирующих бактериях)
Основные группы низкомолекулярных соединений живых организмов:
Аминокислоты – являются составными частями белков
Нуклеамиды – составляющая часть нуклеиновых кислот
Моно и алигосахариды – составляющие структурных тканей
Липиды – составные части клеточных стенок.
Кроме предыдущих существуют:
— кофакторы ферментов — необходимые компоненты значительного числа ферментов, катализируют о/в реакции.
Коферменты – органические соединения, функционирующие в определённых системах ферментных реакций. Например: никотиноамидоданин динуклеатид (NAD+)
В окисленной форме – это окислитель спиртовых групп до карбонильных, при этом образуется восстановитель.

Кофакторы ферментом – сложные органические молекулы, синтезируются из сложных предшественников, которые должны присутствовать в качестве обязательных компонентов пищи.
Для высших животных характерно образование и функционирование веществ управляющих нервной и эндокринной системой – гормоны и нейромедитаторы.

Гормон подпочечника – запускающий окислительную переработку гликогена в процессах стрессовой ситуации.
Во многих растениях синтезируется сложный амин обладающий сильным биологическим действием – алкалоиды.

Терпены – соединения растительного происхождения, компоненты эфирных масел и смол.

Камфара
Антибиотики – вещества микробиологического происхождения, выделяемые специальными видами микроорганизмов, подавляющих рост других конкурирующих микроорганизмов. Механизм их действия разнообразен, например замедление роста белков в бактериях .

22Ферменты – биологические катализаторы. Свойства ферментов. Классификация. Ферменты углеводного и белкового обмена

Ферме́нты, или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций [2] . Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связываниянекоторых субстратов с белком может достигать 10 −10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент

[править]Классификация ферментов

Основная статья: Шифр КФ

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

· КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

· КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

· КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

· КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

· КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

· КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

23Биохимические процессы при мышечной работе. Ресинтез АТФ. Обмен белков.

Ресинтез АТФ, непрерывно расщепляющейся в процессе деятельности мышцы, осуществляется двумя основными путями. Первый состоит в ферментативном переносе фосфатной группы от богатого энергией фосфорного соединения креатинфосфата на аденозиндифосфорную кислоту. Креатинфосфат содержится в мышце в значительно больших количествах, чем АТФ, и обеспечивает ее ресинтез в течение тысячных долей секунды. Однако при интенсивной работе мышцы запасы креатинфосфата быстро исто­щаются, поэтому важен второй путь—более медленный ресинтез АТФ. Он связан с гликолитическими и окислительными процессами, протекающими в мышце как в условиях покоя, так и особенно интенсивно во время деятельности. Окисление молочной и пиро-виноградной кислот, образующихся в мышце во время ее сокращения, сопровождается фосфорилированием аденозиндифосфорной кислоты и креатина, т. е. ресинтезом креатин­фосфата и АТФ.

Нарушение ресинтеза АТФ ядами, подавляющими гликолитические и окислительные процессы, ведет к полному исчезновению АТФ и креатинфосфата, вследствие чего каль­циевый насос перестает работать. Концентрация Са + в области миофибрилл значительно возрастает и мышца приходит в состояние длительного необратимого укорочения.

Теплообразование при сократительном процессе и энергия сокращения

Образование тепла в мышечной ткани при работе было открыто Гельмгольцем и В. Я. Данилевским во второй половине XIX в. В дальнейшем Хиллу с сотр. удалось создать высокочувствительные приборы, которые позволили зарегистрировать и измерить теплопродукцию мышц и нервов в покое и при возбуждении.

24Витамин С. Химические свойства. Значение.

Аскорби́новая кислота́ — органическое соединение, родственное глюкозе, является одним из основных веществ в человеческом рационе, которое необходимо для нормального функционирования соединительной и костной ткани. Выполняет биологические функции восстановителя и кофермента некоторых метаболических процессов, является антиоксидантом. Биологически активен только один из изомеров — L-аскорбиновая кислота, который называют витамином C. В природе аскорбиновая кислота содержится во многихфруктах и овощах. [3] По физическим свойствам аскорбиновая кислота представляет собой белый кристаллический порошок кислого вкуса. Легко растворим в воде, растворим в спирте. [2]

Из-за наличия двух асимметрических атомов существуют четыре диастереомерааскорбиновой кислоты. Две условно именуемые L- и D- формы хиральны относительно атома углерода в фурановом кольце, а изо- форма является D-изомером по атому углерода в боковой этиловой цепи.

L-изоаскорбиновая, или эриторбовая, кислота используется в качестве пищевой добавкиE315.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. Как скажется на работе цикла Кребса недостаточность витаминов пантотеновой кислоты? Ответ поясните.

Ответ: Скорость цикла Кребса снизится, так как пантотеновая кислота входит в состав коэнзима-А, который необходим для работы пируватдегидрогеназы и 2-оксоглутаратдегидрогеназы.

2. Выберите ферменты цикла Кребса, активность которых увеличится при повышении в митохондриях концентрации НАД+?

Ответ: Изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа.

3. К препарату митохондрий добавили 2-оксоглутарат, меченый 14С по углероду карбонильной группы. Какое положение займет меченый углерод после одного оборота цикла Кребса?

Ответ: Напишите в формулах реакции цикла Кребса, укажите положение метки.

4. Напишите в формулах превращение изоцитрата в сукцинат. Назовите продукты этого превращения и их дальнейшую судьбу.

Ответ: Продукты: сукцинат; 2 молекулы СО2; 2 молекулы НАДН; 1 молекула АТФ.

5. Что будет с циклом Кребса, если увеличится концентрация АТФ в митохондриях? Ответ поясните.

Ответ: Он остановятся из-за ингибирования ключевых реакций цикла Кребса.

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

умение работать с химической посудой;

— умение работать с термостатом;

— умение работать с литературой.

7. Рекомендации по выполнению НИРС

— подготовить обучающую программу по теме занятия (по желанию студентов)

1. Тема «Дыхательная цепь. Окислительное фосфорилирование. Определение активности каталазы»

подготовка к лабораторному занятию;

— подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

дыхательная цепь, ее компоненты и значение;

— окислительное фосфорилирование. Механизм;

— сопряжение и разобщение в дыхательной цепи;

— пути использования АТФ в организме;

— регуляция дыхательной цепи;

— нефосфорилирующее окисление и его функции в организме;

— активный кислород и антипероксидная система;

— тканевые и возрастные особенности окислительных процессов;

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы

1. QН2 + 2 с (Fe 3+) ® Q + 2Н+ + 2 с (Fe 2+)

ДАННУЮ РЕАКЦИЮ ЦЕПИ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ КАТАЛИЗИРУЕТ

1) ФАД-зависимая дегидрогеназа;

ДАННАЯ РЕАКЦИЯ ЦЕПИ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ КАТАЛИЗИРУЕТСЯ

2) ФАД-зависимая дегидрогеназой;

3. с(Fe 2+) + 1/2 О2 ® с(Fe 3+) + Н2О

ДАННАЯ РЕАКЦИИ ЦЕПИ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ КАТАЛИЗИРУЕТСЯ

1) НАД-зависимой дегидрогеназой;

2) ФАД-зависимой дегидрогеназой;

4. К РЕГУЛЯТОРАМ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ ОТНОСЯТСЯ

5. РАЗОБЩИТЕЛИ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

б) ингибируют работу дыхательной цепи;

в) снижают потребление кислорода;

г) увеличивают выработку тепла, снижают синтез АТФ, увеличивают потребление кислорода;

д) усиливают выработку тепла, снижают синтез АТФ, снижают потребление кислорода.

6. ПРИЗНАКОМ РАЗОБЩЕНИЯ ПРИ ОКИСЛЕНИИ НАД-ЗАВИСИМЫХ СУБСТРАТОВ ЯВЛЯЕТСЯ:

7. СОПРЯЖЕНИЕ – ЭТО СОСТОЯНИЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ, ПРИ КОТОРОМ

1) большая часть энергии выделяется в виде тепла;

2) большая часть энергии идет на транспорт ионов;

3) большая часть энергии запасается в виде АТФ;

4) большая часть энергии идет на транспорт субстратов;

5) большая часть энергии запасается в виде НАДФН2.

8. СОПРЯЖЕНИЕ – ЭТО СОСТОЯНИЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ, ПРИ КОТОРОМ

1) большая часть энергии выделяется в виде тепла;

2) большая часть энергии идет на транспорт ионов;

3) большая часть энергии запасается в виде АТФ;

4) большая часть энергии идет на транспорт субстратов;

5) большая часть энергии запасается в виде НАДФН2.

9. АДФ ИЗМЕНЯЕТ РАБОТУ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ СЛЕДУЮЩИМ ОБРАЗОМ

1) активирует, уменьшает потребление кислорода;

2) ингибирует, увеличивает потребление кислорода;

4) активирует, увеличивает потребление кислорода;

5) ингибирует, уменьшает потребление кислорода.

10. АТФ-СИНТЕТАЗА ОСУЩЕСТВЛЯЕТ СИНТЕЗ АТФ ЗА СЧЕТ ЭНЕРГИИ

1) окислительно-восстановительного потенциала;

2) изменения рН по разные стороны мембраны митохондрий;

3) электрохимического потенциала;

4) энергии, выделяющейся при преобразовании субстратов.

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. Как отразится передозировка барбитуратами на потребление кислорода?

Ответ. Потребление кислорода снизится, так как барбитураты блокируют дыхательную цепь.

2. 2,4-ДНФ (сильный разобщающий агент) пытались одно время использовать для борьбы с ожирением. На чем в принципе могло быть основано такое использование? Теперь такого рода разобщающие агенты уже не применяются в качестве лекарственных препаратов, поскольку из­вестны случаи, когда их применение приводило к летальному исходу. По­чему прием разобщающих агентов может вызвать смерть?

Ответ. Разобщители повышают потребление кислорода и скорость переноса электронов по дыхательной цепи, но разобщают окисление и фосфорилирование. В результате образование АТФ резко снижается, что может вызвать смерть.

3. Какую физиологическую функцию определяет величина Р/О?

Ответ. Определяет степень разобщения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.

4. Выберите утверждения, которые правильно отражают особенности регуляции реакций общего пути катаболизма. Ответ поясните.

а) изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом;

б) активность ПДГ не зависит от концентрации цитрата;

в) скорость цикла Кребса не зависит от соотношения НАД+/НАДН;

г) разобщители окисления и фосфорилирования не влияют на скорость реакций общего пути катаболизма.

Ответ. а) правильное утверждение;

в) неправильное утверждение, зависит;

г) неправильное утверждение, влияют.

5. Какое состояние, гипо — или гиперэнергетическое, будет в клетке при:

— нарушении целостности митохондриальной мембраны;

— увеличении концентрации АТФ в митохондриях.

Ответ. Гипоэнергетическое; гипоэнергетическое; гипоэнергетическое; гиперэнер-гетическое.

6. Подберите к пронумерованным метаболическим путям соот­ветствующий буквенный ответ:

1). Расщепление аминокислот до пирувата А. Специфический путь

2). Превращение глицерина в пируват В. Неспецифический путь

3). Расщепление аминокислот до ацетил-КоА

4). Распад жирных кислот до ацетил-КоА

5). Превращение пирувата в ацетил-КоА

6). Распад ацетил-КоА до СО2 и Н2О.

Ответ. 1 – А; 2 – А; 3 – А; 4 – А; 5 – В; 6 – В.

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

умение решать ситуационные задачи;

— умение работать с литературой.

7. Рекомендации по выполнению НИРС

— изучить методику выполнения лабораторной работы;

— подготовить обучающую программу по теме занятия (по желанию студентов)

1. Тема «Активный кислород. Способы его обезвреживания. Антиоксиданты (интерактивная форма), контроль по теме «Биоэнергетика»»

подготовка к контрольному занятию;

— подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

— Дайте понятие о биологическом окислении.

— Перечислите способы передачи электронов.

— Чем биологическое окисление отличается от окисления в неживой природе?

— Какая окислительная реакция дает больше всего энергии?

— Дайте характеристику этапам катаболизма

— Напишите в формулах пируватдегидрогеназную реакцию. Укажите продукты этой реакции и их дальнейшую судьбу.

— Как регулируется пируватдегидрогеназа?

— Напишите в формулах цикл Кребса.

— Назовите субстраты и продукты цикла Кребса. Какова их дальнейшая судьба?

— Дайте понятие о дегидрогеназе? Приведите примеры дегидрогеназ цикла Кребса. Чем они отличаются друг от друга?

— Что такое окислительное декарбоксилирование? Приведите примеры.

— Дайте понятие о субстратном фосфорилировании. Напишите эту реакцию в формулах.

— Какие витамины необходимы для работы цикла Кребса?

— Каково значение цикла Кребса?

— Назовите ключевые ферменты цикла Кребса и расскажите о их регуляции.

— Где в клетке находятся ферменты цикла Кребса?

— Какова связь цикла Кребса с дыхательной цепью?

— Что такое дыхательная цепь?

— Какие ферменты работают в дыхательной цепи? Назовите субстраты и продукты катализируемых ими реакций.

Читайте также:  Какие витамины пропить 45 лет

— Какие процессы сопряжены в дыхательной цепи?

— Что такое окислительное фосфорилирование?

— Назовите пункты сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.

— Расскажите о механизме окислительного фосфорилирования.

— Как регулируется работа дыхательной цепи?

— Что такое сопряжение и разобщение в дыхательной цепи?

— Каков принцип действия разобщителей дыхательной цепи?

— Назовите пути использования АТФ в организме.

— Что такое свободное окисление?

— Чем окислительное фосфорилирование отличается от субстратного?

— Расскажите о тканевых и возрастных особенностях окислительных процессов.

— Охарактеризуйте ферменты класса оксидоредуктаз.

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы (не предусмотрен).

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. 2,4-ДНФ (сильный разобщающий агент) пытались одно время использовать для борьбы с ожирением. На чем основывался такой выбор? Теперь такого рода разобщающие агенты уже не применяются в качестве лекарственных препаратов, поскольку известны случаи, когда их применение приводило к летальному исходу. Почему прием разобщающих агентов может вызвать смерть?

Ответ: Разобщители повышают потребление кислорода и скорость переноса электронов по дыхательной цепи, но разобщают окисление и фосфорилирование. В результате образование АТФ резко снижается, что может вызвать гибель организма.

2. Выберите утверждения, которые правильно отражают особенности регуляции реакций общего пути катаболизма. Ответ поясните.

а) изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом;

б) активность ПДГ не зависит от концентрации цитрата;

в) скорость цикла Кребса не зависит от соотношения НАД+/НАДН;

г) разобщители окисления и фосфорилирования не влияют на скорость реакций общего пути катаболизма.

Ответ: а) правильное утверждение;

в) неправильное утверждение, зависит;

г) неправильное утверждение, влияют.

3. Что такое гипоэнергетическое состояние? Какое состояние, гипо — или гиперэнергетическое, будет в клетке при:

а) нарушении кровообращения;

б) гиповитаминозе РР, В1, В2;

в) нарушении целостности митохондриальной мембраны;

г) увеличении концентрации АТФ в митохондриях.

Ответ: Гипоэнергетическое состояние – это разнообразные состояния, при которых снижается синтез АТФ.

а) гипоэнергетическое из-за недостаточности кислорода;

б) гипоэнергетическое из-за недостаточности витаминов, которые необходимы для образования кофакторов ферментов, участвующих в реакциях энергетического обмена;

в) гипоэнергетическое, так как не образуется электрохимический потенциал;

4. Подберите к пронумерованным метаболическим путям соответствующий буквенный ответ:

1). Расщепление аминокислот до пирувата А. Специфический путь

2). Превращение глицерина в пируват В. Неспецифический путь

3). Расщепление аминокислот до ацетил-КоА

4). Распад жирных кислот до ацетил-КоА

5). Превращение пирувата в ацетил-КоА

6). Распад ацетил-КоА до СО2 и Н2О.

Ответ: 1 – А; 2 – А; 3 – А; 4 – А; 5 – А; 6 – В.

5. Рассмотрите окисление ацетил-КоА в цикле Кребса при гипоксии и нормоксии. Сколько АТФ при этом образуется?

Ответ: При нормоксии окисление ацетил-КоА приводит к образованию 12 АТФ; при гипоксии образуется 1 АТФ в результате субстратного фосфорилирования в цикле Кребса.

6. При длительном голодании основным источником энергии в печени становятся жирные кислоты, при окислении которых в митохондриях увеличивается концентрация ацетил-КоА. Как при этом изменится скорость окисления: а) пирувата, б) глюкозы? Каково биологическое значение этого явления?

Ответ: Скорость окисления пирувата и глюкозы снизится из-за ингибирующего влияния НАДН и ацетил-КоА на соответствующие процессы. Биологическое значение этого явления заключается в сохранении концентрации глюкозы в крови на нормальном уровне.

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

умение решать ситуационные задачи;

— умение работать с литературой.

7. Рекомендации по выполнению НИРС

Подготовить доклады с использованием основной и дополнительной литературы, а также Интернет по следующим темам:

1) Механизмы образования активных форм кислорода в организме человека.

2) Супероксиддисмутаза и каталаза как механизм защиты организма от действия активных форм кислорода.

3) Глутатион, строение, значение в организме. Глутатионпероксидаза, участие в защите от активных форм кислорода.

4) Действие антиоксидантов в обезвреживании токсических форм кислорода.

1. Тема «Строение углеводов. Физико-химические свойства. Переваривание углеводов. Обмен гликогена. Определение активности амилазы»

подготовка к лабораторному занятию;

— подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

— определение и классификация углеводов;

— строение моносахаридов, дисахаридов, полисахаридов;

— переваривание углеводов пищи;

— всасывание продуктов переваривания углеводов;

— роль печени в обмене углеводов;

— синтез гликогена, ход реакций, регуляция, значение;

— принцип метода определения активности амилазы в биологических жидкостях организма человека;

— диагностическое значение определения активности амилазы.

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы

1. ФОСФОРОЛИЗ ГЛИКОГЕНА – ЭТО ПРОЦЕСС РАСЩЕПЛЕНИЯ ГЛИКОГЕНА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ:

2. КЛЮЧЕВЫМИ ФЕРМЕНТАМИ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА ЯВЛЯЮТСЯ:

3. КЛЮЧЕВЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА ЯВЛЯЮТСЯ:

4. ДЛЯ ФОСФОРОЛИЗА В ПЕЧЕНИ ХАРАКТЕРНЫ СЛЕДУЮЩИЕ ОСОБЕННОСТИ:

1) поставляет глюкозу в кровь;

2) служит источником энергии в самой ткани;

3) ключевым ферментом является фосфорилаза;

4) процесс активируется инсулином;

5) процесс активируется глюкагоном;

6) характеризуется высокой активностью глюкозо-6-фосфатазы;

7) характеризуется отсутствием глюкозо-6-фосфатазы.

5. ДЛЯ ФОСФОРОЛИЗА В МЫШЦАХ ХАРАКТЕРНЫ СЛЕДУЮЩИЕ ОСОБЕННОСТИ:

1) поставляет глюкозу в кровь;

2) служит источником энергии в самой ткани;

3) ключевым ферментом является фосфорилаза;

4) процесс активируется инсулином;

5) процесс активируется глюкагоном;

6) характеризуется высокой активностью глюкозо-6-фосфатазы;

7) характеризуется отсутствием глюкозо-6-фосфатазы.

6. ФЕРМЕНТЫ ФОСФОРОЛИЗА РАСПОЛОЖЕНЫ В СЛЕДУЮЩЕЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬ-НОСТИ:

1) фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, глюкозо-6-фосфатаза;

2) фосфоглюкомутаза, фосфорилаза, глюкозо-6-фосфатаза;

3) глюкозо-6-фосфатаза, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза.

7. СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА АКТИВИРУЮТ:

8. РАСПАД ГЛИКОГЕНА АКТИВИРУЮТ:

9. Оптимум рн для переваривания углеводов в кишечнике составляет:

10. НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ МОЛОКА СВЯЗАНА С ОТСУТСТВИЕМ В ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОМ СОКЕ:

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. Животному внутривенно ввели стерильный раствор лактозы. Появится ли она в моче?

Ответ. Появится, так как в тканях нет фермента, расщепляющего лактозу, и она будет выведена из организма с мочой.

2. Больной страдает от судорог в мышцах при напряженной физической работе, но в остальном чувствует себя здоровым. Биопсия мышечной ткани выявила, что концентрация гликогена в мышцах этого больного гораздо выше нормы. Почему накапливается гликоген? Ваши рекомендации такому человеку.

Ответ. У больного гликогеноз. Рекомендации: режим работы и отдыха, избегать напряженной физической работы; прием пищи частый, небольшими порциями.

3. Клинические симптомы двух форм галактоземии, одна из которых обусловлена недостаточностью галактокиназы, а другая — галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы, резко различаются по своей тяжести. И в том, и в другом случае молоко вызывает у больных кишечные расстройства, но при недостаточности галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы нарушаются функции печени, почек, селезенки и мозга, а затем наступает смерть. Какие продукты накапливаются в крови и тканях при недостаточности каждого из двух ферментов? Оцените сравнительную токсичность этих продуктов на основе приведенных выше данных.

Ответ. При недостаточности галактокиназы накапливается галактоза. При недостаточности галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы накапливается галактозо-1-фосфат. Он является более токсичным.

4. Введение животным адреналина вызывает гипергликемию. Почему это не наблюдается у животных с удаленной печенью?

Ответ. Так как в печени имеются процессы, являющиеся источником глюкозы для крови (распад гликогена и ГНГ), которые стимулируются адреналином.

5. Какие реакции характерны для мобилизации гликогена в печени и мышцах?

1) гликоген → глюкозо-1-фосфат→ глюкозо-6-фосфат→ глюкоза

2) гликоген→ глюкозо-1-фосфат→ глюкозо-6-фосфат

3) гликоген → глюкозо-6-фосфат → лактат

С. Не характерно для печени и мышц

Ответ. 1 – А; 2 – Б; 3 – Б; 4 – С.

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

умение решать ситуационные задачи;

— умение работать с литературой.

7. Рекомендации по выполнению НИРС

— изучить методику выполнения лабораторной работы определения активности амилазы;

— подготовить обучающую программу по теме занятия (по желанию студентов);

1. Тема «Гликолиз. Глюконеогенез. Значение, регуляция. Определение глюкозы в сыворотке крови и моче»

подготовка к лабораторному занятию;

— подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

— понятие о гликолизе и гликогенолизе. Ход реакций в гликолизе;

— биологическая роль гликолиза;

— определение глюконеогенеза. Ход реакций в глюконеогенезе;

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы

1. ДАННУЮ ЦЕПЬ РЕАКЦИЙ ГЛИКОЛИЗА КАТАЛИЗИРУЮТ ФЕРМЕНТЫ В СЛЕДУЮЩЕМ ПОРЯДКЕ

глюкоза → глюкозо-6-фосфат → фруктозо-6-фосфат → фруктозо-1,6-ди-фосфат → ДОАФ + 3-ФГА

1) гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфофруктокиназа, альдолаза;

2) гексокиназа, пируваткиназа, фосфофруктокиназа, альдолаза;

3) гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфорилаза, альдолаза;

4) гексокиназа, фосфогексоизомераза, глицераткиназа, пируваткиназа.

2. В ПРИВЕДЕННУЮ СХЕМУ РЕАКЦИЙ 2-ГО ЭТАПА ГЛИКОЛИЗА НУЖНО ВПИСАТЬ НЕДОСТАЮЩИЕ МЕТАБОЛИТЫ В СЛЕДУЮЩЕЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

3-ФГА → 1,3-ФГК → . . . → 2-ФГК → . . . → Пируват→ . . .

3) лактат, ФЕП, оксалоацетат;

4) глюкоза, пируват, оксалоацетат.

3. КЛЮЧЕВЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ГЛИКОЛИЗА ЯВЛЯЮТСЯ

1) торможение гликолиза продуктами тканевого дыхания;

2) активация гликолиза продуктами тканевого дыхания;

3) торможение гликолиза жирными кислотами;

4) торможение гликолиза инсулином.

1) образование АТФ в анаэробных условиях;

8. ГЛИКОЛИЗ ЯВЛЯЕТСЯ ИСТОЧНИКОМ ЭНЕРГИИ В

9. В АЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ ГЛИКОЛИЗ

3) активность не изменяется.

10. Аэробное окисление глюкозы до СО2 и Н2О сопровождается синтезом

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. Может ли лимонная кислоты служить предшественником глюкозы? Если да, то покажите схему превращения. Сколько АТФ затратится на синтез 1 молекулы глюкозы в этом случае?

Ответ. Могут, так как цитрат превращается в оксалоацетат – субстрат глюконеогенеза. В этом случае будет затрачено 4 АТФ и 2 молекулы цитрата.

2. Выберите утверждения, правильно характеризующие процесс глюконеогенеза.

а) является одним из источников глюкозы в крови;

б) регуляторные ферменты катализируют необратимые реакции;

в) ингибируется при накоплении в клетке АТФ;

г) протекает главным образом в печени, а также коре почек и слизистой тонкого кишечника;

д) обеспечивает глюкозой мозг в тех случаях, когда глюкоза в организм не поступает.

3. Какие из перечисленных ниже веществ могут снизить скорость синтеза глюкозы из глицерина?

4. Сколько АТФ образуется при окислении сахарозы до углекислого газа и воды?

5. Сколько молекул АТФ нужно затратить на синтез 10 молекул глюкозы из пирувата?

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

— умение работать работа с химической посудой и реактивами;

— умение анализировать полученные лабораторные результаты;

— умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы).

7. Рекомендации по выполнению НИРС

— изучить методику выполнения лабораторной работы;

— подготовить обучающую программу по теме занятия (по желанию студентов).

1. Тема «Аэробное окисление глюкозы. Глюкоза крови, регуляция гормонами. Определение серогликоидов в сыворотке крови»

подготовка к лабораторному занятию;

— подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

— пентозофосфатный путь: ход реакций окислительной части, представление о неокислительной части; значение и регуляция;

— пути образования и использования глюкозо-6-фосфата;

— регуляция глюкозы крови гормонами;

— неферментативное гликозилирование белков.

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы

1. ИСТОЧНИКАМИ ГЛЮКОЗЫ ПРИ ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ ЯВЛЯЮТСЯ СЛЕДУЮЩИЕ УГЛЕВОДЫ:

2. ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ ИЗ КРОВИ В КЛЕТКИ ЗАВИСИТ ОТ

3. МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА НАКАПЛИВАЕТСЯ ПОСЛЕ:

1) тяжелой мышечной работы;

3) бега на короткие дистанции;

4) бега на длинные дистанции.

4. ПОСЛЕ ПРИЕМА ПИЩИ КОНЦЕНТРАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ

5. ДЕПОНИРОВАНИЕ ГЛЮКОЗЫ В ПЕЧЕНИ ПРОИСХОДИТ

1) спустя 8-10 часов после приема пищи, богатой углеводами;

2) при концентрации глюкозы в крови ниже 3,5 ммоль/л;

3) при длительной физической нагрузке;

4) спустя 1-2 часа после приема пищи, богатой углеводами.

6. В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ В КРОВИ НАКАПЛИВАЕТСЯ

7. ФИЗИОЛОГИЧЕСКИМ МЕХАНИЗМОМ ПРЕДУПРЕЖДЕНИЯ ЛАКТАТАЦИДОЗА ЯВЛЯЕТСЯ:

1) выведение лактата с фекалиями;

2) использование лактата в ГНГ;

3) окисление лактата до СО2 и Н2О;

4) использование в синтезе нуклеотидов.

8. ГЛАВНЫМ УГЛЕВОДОМ В БОЛЬШОМ КРУГЕ КРОВООБРАЩЕНИЯ ЯВЛЯЕТСЯ

9. ГЛЮКОЗА ВНУТРИ КЛЕТОК ФОСФОРИЛИРУЕТСЯ, ЧТОБЫ:

4) использоваться в синтезе жира.

10. ДЛЯ ПРЕДОТВРАЩЕНИЯ НЕБЛАГОПРИЯТНЫХ ПОСЛЕДСТВИЙ ГАЛАКТОЗЕМИИ НЕОБХОДИМО

1) вводить определенные ферменты;

2) применять ингибиторы трансферазы;

3) перевести ребенка на диету без молока и молочных продуктов;

4) увеличить в пище количество глюкозы.

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. Глюкозу, меченную 14С при С-6, добавляли в раствор, содержащий ферменты и кофакторы окислительной части пентозофосфатного пути. Какова судьба радиоактивной метки?

Ответ. Метка будет находиться на 5-ом атоме углерода в рибозо-5-фосфате.

2. На экзамене у студента содержание глюкозы в крови оказалось равным 7,2 ммоль/л. Имеются ли отклонения от нормы?

Ответ. Отклонений от нормы нет. Студент находился в состоянии стресса, выделился адреналин, который вызвал гипергликемию.

3. Будет ли содержать радиоактивную метку рибозо-5-фосфат, полученный в пентозофосфатном пути из глюкозы, меченой С14 по 1-му атому?

Ответ. Нет, не будет, так как меченый атом был удален в составе СО2 результате декарбоксилирования 6-фосфоглюконовой кислоты.

4. Как изменится соотношение между пентозофосфатным и гликолитическим путями обмена углеводов у больного, перенесшего кровотечение? Активность каких ферментов целесообразно исследовать для проверки предположения?

Ответ: Активируется пентозофосфатный путь. Целесообразно исследовать активность ключевых ферментов обоих процессов, например, фосфофруктокиназы (гликолиз) и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (ПФП).

5. Какой углевод — глюкоза или фруктоза полезнее для больного сахарным диабетом?

Ответ: фруктоза, т. к. ее обмен в меньшей степени зависит от уровня инсулина.

6. Перечень практических умений по изучаемой теме

— работа с химической посудой;

— умение анализировать полученные лабораторные результаты;

7. Рекомендации по выполнению НИРС

— изучить методику выполнения лабораторной работы;

— подготовить обучающую программу по теме занятия (по желанию студентов);

а) патобиохимия гипергликемии;

б) патобиохимия гипогликемии;

в) гликозилирование белков, биологическое значение.

1. Тема «Контроль по теме «Углеводный обмен»»

подготовка к контрольному занятию;

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме контрольного занятия:

1. Определение и классификация углеводов.

3. Переваривание углеводов.

4. Обмен гликогена: синтез и распад гликогена, ключевые ферменты, регуляция, тка­невые особенности.

5. Гликолиз: ход реакций, характеристика двух этапов, аэробный и анаэробный гликолиз, ключевые ферменты, регуляция, значение, преимущества и недостатки ана­эробного гликолиза.

6. Гликогенолиз: ход реакций, конечные продукты, регуляция, значение.

7. Глюконеогенез: определение, субстраты, локализация, ключевые ферменты, регуляция, значение, энергозатраты.

8. Унификация углеводов: определение, локализация, значение.

9. Глюкозо-лактатный цикл. Значение.

10. Пентозофосфатный путь. Ход реакций в окислительной части. Представление о неокислительной части пентозофосфатного пути. Ключевые ферменты, регуляция. Значение ПФП. Пентозный цикл.

11. Пути образования и использования глюкозо-6-фосфата.

12. Регуляция глюкозы крови. Сахарные кривые.

13. Болезни нарушения углеводного обмена: дисахаридозы, гипо — и гипергликемия, галактоземия, гликогенозы, агликогенозы.

14. Неферментативное гликозилирование белков. Значение.

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы (не предусмотрен)

5. Самоконтроль по ситуационным задачам

1. В норме у здоровых людей активность амилазы в крови низкая. Объясните, почему активность этого фермента повышается при острых панкреатитах и при обострении хронического воспаления поджелудочной железы. Каким методом можно обнаружить амилазу в крови? Опишите принципы определения активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.

Ответ: Активность ферментов определяется по скорости убывания субстрата или по скорости образования продукта. При острых панкреатитах и при обострении хронического воспаления поджелудочной железы повышается проницаемость клеточных мембран и происходит разрушение клеток. Внутриклеточные ферменты поджелудочной железы освобождаются в кровь, в том числе и амилаза. Её активность в сыворотке повышается. Амилаза расщепляет α-1,4-гликозидные связи. Активность данного фермента определяется по скорости убывания крахмала.

2. В эритроцитах гликолиз является единственным источником АТФ. Для чего нужна лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в этом процессе? Что будет с эритроцитом в присутствии ингибитора ЛДГ? Для ответа на вопрос вспомните:

а) реакцию, катализируемую ЛДГ;

б) назовите ферменты гликолитической оксидоредукции. Какое значение в ней имеет ЛДГ?

Ответ: ЛДГ переводит НАДН в НАД+ и делает гликолиз не зависимым от дыхательной цепи и кислорода. Таким образом, благодаря ЛДГ клетка может получать энергию в анаэробных условиях. В присутствии ингибитора ЛДГ гликолиз будет заторможен или выключен полностью, АТФ образовываться не будет, эритроцит погибнет.

3. Напишите схему образования глюкозы из лимонной кислоты (цитрат). Сколько АТФ и цитрата при этом будет затрачено?

цитрат реакции цикла Кребса оксалоацетат реакции глюконеогенеза глюкоза

Для синтеза одной молекулы глюкозы в этом случае потребуется 2 молекулы цитрата и 4 макроэрга (2 ГТФ и 2 АТФ).

4. Сколько и каких макроэргов нужно затратить на синтез 10 молекул глюкозы из пирувата? Напишите схему этого процесса.

Ответ: Схему процесса смотрите в учебнике или лекции. На синтез 10 молекул глюкозы из пирувата потребуется 60 макроэргов (40 АТФ и 20 ГТФ).

5.В клетках печени цикл Кребса и дыхательная цепь полностью ингибированы. Будет ли в этих условиях протекать глюконеогенез? Ответ поясните. Для этого: а) напишите схему глюконеогенеза;

б) укажите, скорость каких реакций этого процесса будет снижена и почему.

Ответ: Схему глюконеогенеза смотрите в учебнике или лекции. В условиях полного выключения цикла Кребса и дыхательной цепи глюконеогенез не будет протекать, так как будут ингибированы ферменты пируваткарбоксилаза и фосфоенолпируваткарбоксикиназа из-за недостатка АТФ.

6. После 24-часового голодания запасы гликогена в печени истощаются. Объясните биохимическую целесообразность глюконеогенеза при голодании, не смотря на относительно большие запасы жира в организме, которого вполне хватило бы для энергообеспечения организма.

Ответ: При длительном голодании глюконеогенез является единственным процессом, позволяющим поддерживать гомеостаз глюкозы в крови, которая в этом случае используется только эритроцитами и головным мозгом.

7. Глюкоза, поступающая в миоциты, может быть использована для энергообеспечения мышечного сокращения непосредственно (гликолиз) или после предварительного депонирования в форме гликогена (гликогенолиз). При каком из этих путей использования глюкозы выход АТФ в расчете на 1 моль глюкозы будет больше? Выгодно ли миоцитам депонировать глюкозу в форме гликогена? Для ответа на вопрос сопоставьте выход АТФ при непосредственном распаде глюкозы до лактата и при ее распаде после предварительного депонирования. Каково физиологическое значение депонирования углеводов в мышцах?

источник