Меню Рубрики

Какие витамины входят в состав коферментов оксидоредуктаз

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

Параграф учебника по биохимии 20.2
«Виды оксидоредуктаз».
см. п.3.

См. таблицу в файле «20.2 Таблица оксидоредуктазы».

Определение.
Оксидоредуктазы – это класс ферментов, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции.

Основные группы (не только подклассы) оксидоредуктаз:
дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы,
редуктазы, цитохромы и антиокислительные ферменты.

Что такое окисление и восстановление.

Окисление – это отщепление электрона,
а восстановление – это присоединение электрона.

Окисление и восстановления всегда сопряжены, то есть связаны,
потому что если одно вещество теряет электрон
и при этом окисляется,
то другое вещество этот электрон приобретает
и при этом восстанавливается.

При восстановлении органических субстратов
электроны часто присоединяются в составе атомов водорода
(каждый из которых состоит из одного электрона и одного протона),
источником которых является НАДФН,
который получает атомы водорода в ПФП (п.35).

При окислении органических субстратов
электроны отщепляются обычно в составе атомов водорода,
которые переносятся на кофермент (НАД и др.) или кислород.

Присоединение атомов кислорода
тоже является окислением органического субстрата,
поскольку присоединившиеся атомы кислорода притягивают к себе электронную плотность тех атомов, в которым они присоединились.

1. Д Е Г И Д Р О Г Е Н А З Ы

катализируют реакции дегидрирования,
то есть отщепления атомов водорода (Н).

При этом водород
(2 атома водорода, состоящие из 2 протонов и 2 электронов)
отщепляется от органического субстрата (R)
и переносится на кофермент (на КоФ – НАД+, ФАД или НАДФ+).

Формулируя короче – дегидрогеназы переносят 2 атома водорода
от субстрата на кофермент.

Субстрат до отщепления от него пары атомов водорода
называется восстановленным субстратом
и обозначается так – RН2;
где Н – это атомы водорода, которые будут отщепляться,
а R – это остальные атомы молекулы субстрата.

Субстрат после отщепления от него пары атомов водорода
обозначается так – R
и называется окисленным.

Кофермент, получающий атомы водорода,
до их присоединения обозначается как КоФ,
а после присоединения двух Н обозначается как КоФН2.

Поскольку при отщеплении атомов водорода
вещество теряет вместе с водородом
входящие в состав водорода электроны,
а потеря электронов называется окислением,
то RН2 – более восстановленное вещество, чем R,
а КоФН2 – более восстановленное вещество, чем КоФ.

Поэтому RН2 называют восстановленным субстратом,
а R – окисленным субстратом.
КоФ2 называют восстановленным коферментом
(восстановленной формой кофермента),
а КоФ – окисленным коферментом
(окисленной формой кофермента).

Схема реакции, которая катализируется дегидрогеназами,
может быть представлена в таком виде:

Где RH2 – это восстановленный субстрат
(органический субстрат до отщепления водорода),

КоФ – окисленный кофермент
(кофермент до присоединения к нему отщепленного от субстрата водорода),

R – окисленный субстрат
(органический субстрат после отщепления от него водорода),

КоФН2 – восстановленный кофермент
(кофермент после присоединения к нему отщепленного от субстрата водорода).

Коферменты, которые участвуют в работе дегидрогеназ:
НАД+, ФАД и НАДФ+.

НАД+, ФАД и НАДФ+ – это обозначения окисленных форм коферментов,
а НАДН,Н+, ФАДН2 и НАДФН,Н+ – это обозначения восстановленных форм коферментов.

НАДН, Н+ и ФАДН2 переносят водород
от субстратов в ДЦ (для выработки АТФ),
а НАДФН, Н+ переносит водород от метаболитов ПФП не в ДЦ,
а в реакции,
катализируемые редуктазами и гидроксилазами.

Дегидрогеназы катализируют реакции
процессов окислительного катаболизма.
См. п.32, 45, 65.

2. О К С И Д А З Ы
катализируют дегидрирование,
при котором водород, отщепленный от субстрата, присоединяется к кислороду (О2).

Формулируя короче – дегидрогеназы переносят 2 атома водорода
от субстрата на кислород.

Схема реакции, которая катализируется оксидазами,
может быть представлена в таком виде:
RH2 + О2 ; R + Н2О2.

Где RH2 – это восстановленный субстрат,
R – окисленный субстрат
(органический субстрат после отщепления от него водорода).

Кислород в результате этой реакции восстанавливается.
Для работы оксидоредуктаз нужен кофермент ФАД
и витамин В2 в составе ФАД.

Основные примеры оксидаз –
это ксантин/оксидаза (КсО) в п.71
и моноамин/оксидаза (МАО) в п.105.

КсО участвует в катаболизме пуринов
(аденина и гуанина,
но субстраты КсО – гипоксантин и ксантин;
под действием КсО гипоксантин превращается в ксантин,
а ксантин – в мочевую кислоту).

МАО участвует в окислении аминов (адреналина, например).
Ингибиторы КсО применяются для снижения выработки уратов (см. гипер/урикемии),
а ингибиторы МАО применяются в качестве антидепрессантов.

Оксидазы участвуют в реакциях свободного окисления – п.26.

Сходство и отличия дегидрогеназ и оксидаз:
сходство в том, что катализируют отщепление водорода (дегидрирование),
отличия в том, что
дегидрогеназы переносят отщеплённый от субстратов водород на коферменты,
а оксидазы – на кислород (окси).

катализируют включение в молекулу органического субстрата
атомов кислорода, источником которых является О2.

Атомы кислорода включаются
между атомом водорода органического субстрата
и атомом углерода субстрата,

поэтому молекула органического субстрата
до включения в нее атомов кислорода оксигеназами обозначается так – RН,

а после включения атомов кислорода –
либо R-О-О-Н (если включены оба атома О2),
либо R-О-Н (если включен один атом О2).

3.1). Оксигеназы, которые включают в молекулу субстрата
оба атома кислорода,
называются ДИоксигеназами;

схему реакции можно записать так:

Продукт реакции (R-О-О-Н)
называется органической перекисью.
RООН – более окисленное вещество, чем RН,
то есть окисляется органический субстрат,
а восстанавливается кислород.

3.2). Оксигеназы, которые включают в молекулу органического субстрата
только один атом кислорода,
называются МОНОоксигеназами или гидроксилазами.

Второй атом кислорода молекулы кислорода
соединяется с двумя атомами водорода, образуя молекулу воды;

источником атомов водорода в этом случае является кофермент –
либо НАДФН, либо аскорбат.

Схему реакции можно записать так:

RH + О2 + КоФН2 ; R-О-Н + КоФ + Н2О.

RН – это субстрат, в который должен включиться атом кислорода,
R-О-Н – это субстрат со включенным в него атомом кислорода,
О2 – это источник атомов кислорода,
КоФН2 – это источник атомов водорода.

Субстрат RН – более восстановленный по сравнению с RОН.

В реакции окисляются RН и КоФН2,
а восстанавливается кислород.

-ОН – это спиртовая (гидроксильная) группа,
а RОН – это спирт.

Из-за того, что при действии монооксигеназ
образуется гидроксильная группа,
у них есть синоним – гидроксилазы. (Не путать с гидролазами.)

Нужно уметь написать реакции,
которые катализируют фенилаланин/гидроксилаза
и тирозин/гидроксилаза (п.105 и 68).
И знать значение этих реакций.

Оксигеназы (как и оксигеназы),
участвуют в процессах свободного окисления.
Участвуют в метаболизме ксенобиотиков,
в обмене многих гормонов,
в образовании коллагена.

катализируют присоединение водорода
к органическому субстрату,
при этом источником атомов водорода является НАДФН.

Другой вариант определения –
редуктазы катализируют перенос водорода
от кофермента на органический субстрат.

Действие редуктаз противоположно действию дегидрогеназ.

При получении водорода субстрат восстанавливается,
поэтому редуктазы можно считать восстановителями субстратов.

Схема реакций, которые катализируются редуктазами:

Здесь R – органический субстрат до присоединения водорода,
RН2 – органический субстрат после присоединения к нему атомов водорода,
КоФ2 – восстановленная форма кофермента (источник водорода),
КоФ – окисленная форма кофермента.

В этой реакции органический субстрат восстанавливается (приобретает водород),
а кофермент окисляется (теряет водород).

Редуктазы – основные ферменты восстановительных синтезов –
например, синтеза жирных кислот,
синтеза холестерина (ГМГ-КоА/редуктаза),
синтеза дезокси/рибонуклеотидов (рибонуклеотид/редуктаза).

А глутатион/редуктаза относится к антиокислительным ферментам – п.27.

5. Ц И Т О Х Р О М Ы
участвуют в реакциях изменения валентности металлов –
например, в присоединении электрона к иону железа Fe3+.

В результате ион железа Fe3+превращается в ион железа Fe2+
(восстановление иона железа).

Схема реакции: Fe3+ + е ; Fe2+.

Почему (3+) превращается в (2+) при присоединении электрона – потому что у электрона отрицательный заряд.
Получается (3+) + (1-) = (2+).)

В каких процессах встречаются цитохромы –
цитохромы катализируют ряд реакций дыхательной цепи – п.22;
нужно также помнить цитохром Р 450 – п.118.

6. А Н Т И О К И С Л И Т Е Л Ь Н Ы Е Ф Е Р М Е Н Т Ы .

См. п.27.
Это ферменты, которые участвуют в разрушении активных форм кислорода
и восстановлении окисленных ими веществ клетки
(органических перекисей).

Относятся к антиокислительной системе организма,
к которой также относятся низкомолекулярные антиоксиданты
(витамины А, Е, С и другие).

Благодаря этой системе организм дольше сохраняет молодость
и дольше не появляются такие болезни, как атеросклероз, катаракта и т.д..

Подробнее об антиокислительных ферментах сказано в ответе на вопрос № 27.
Примеры антиокислительных ферментов –
супероксид/дисмутаза,
глутатион/пероксидаза, глутатион/трансфераза,
глутатион/редуктаза, каталаза.

Реакции, катализируемые оксидоредуктазами,
можно разделить на группы –
к одной группе относятся оксидоредуктазы,
которые катализируют восстановление органических субстратов
(редуктазы = восстановители),

а к другой – оксидоредуктазы, которые катализируют
окисление органических субстратов (все, кроме редуктаз).

Оксидоредуктазы, которые катализируют реакции окисления органических субстратов,
можно разделить на три группы:

1) катализирующие отщепление водорода
(дегидрирование) дегидрогеназы и оксидазы,

2) катализирующие присоединение кислорода
(оксигенацию) оксигеназы,
3) катализирующие изменение валентности металлов цитохромы.

Как определить, какая форма субстрата более восстановленная,
а какая – более окисленная:

чем больше водорода в веществе,
тем более восстановлено вещество;
чем больше кислорода в веществе,
тем более окисленное вещество.

источник

Структурная формула, рациональное название и буквенное обозначение Перенос Тип
2ē и 2Н + П
2ē и 2Н + П

ФМНи ФАД ковалентно связаны с ферментами. Активной группой обоих коферментов является флавин (изоаллоксазин), имеющий сопряженную систему из трех колец, которая может при восстановлении принимать два электрона и два протона.

В ФМН к флавину присоединен фосфорилированный спирт — рибит. ФАД состоит из ФМН, связанного с аденозинмонофосфатом (АМФ). Оба соединения являются функционально близкими коферментами.

2ē и 2Н + П

Влипоамиде функцию окислительно-восстановительного центра выполняет внутримолекулярный дисульфидный мостик. Липоевая кислота ковалентно связана с остатком лизина молекулы фермента.

Остаток липоевой кислоты прежде всего участвует в окислительном декарбоксилировании 2-кетокислот.

П

Группагемаявляется окислительно-восстановительным коферментом в дыхательной цепи, фотосинтезе, а также в монооксигеназах и пероксидазах.

В отличие от гемоглобина в этих случаях ион железа меняет валентность.

Гем в цитохроме С, ковалентно связан с двумя остатками цистеина молекулы фермента.

2ē и 1Н + P

Коферменты НАД + иНАДФ + широко распространены как коферменты дегидрогеназ. Они переносят гидрид-ион(Н ‾ ) и действуют всегдав растворимой форме.

НАД + передает восстановительный эквивалент из катаболического пути в дыхательную цепь и тем самым участвует в энергетическом обмене. НАДФ + , напротив, является самым важным восстановителемпри биосинтезе.

2ē и 2Н + Р

Убихинонявляется переносчиком восстановительных эквивалентовв дыхательной цепи. При восстановлении хинон превращается в ароматический гидрохинон(убихинол).

Аналогичные системы хинон/гидрохинон принимают участие в реакциях фотосинтеза. К этому классу окислительно-восстановительных систем принадлежат также витамины Е и К.

Из сопоставления таблиц 1 и 2, видно, что такие витамины как рибофлавин, липоевая кислота, липоамид, никотиновая кислота и никотинамид являются предшественниками коферментов оксидоредуктаз.

Гем в чистом виде не применяется в медицинской практике из-за сложности его выделения и синтеза. В качестве препарата, содержащего гем, в медицине применяется препарат крови — «гематоген».

Хотя методы синтеза убихинонов разработаны, до настоящего времени окончательно не установлены пути их биосинтеза. Коферменты Q6–Q9 обнаружены в различных микроорганизмах, а кофермент Q10 в человеческом организме. Интересно отметить, что кофермент Q10 в последнее время нашел применение в косметологии.

Аскорбиновую кислоту также целесообразно отнести к растворимому коферменту, поскольку она принимает участие в реакциях окисления некоторых субстратов кислородом, главным образом в реакциях гидроксилирования. Из биохимических процессов с участием аскорбиновой кислоты следует отметить окисление тирозина, синтезы катехоламинов и желчных кислот. Она является коферментом фермента проколлагенпролин-4-диоксигеназы, катализирующего окисление остатков пролина, входящих в структуру проколлагена, до 4-гидроксипролина в процессе созревания коллагена (Аминокислоты и полипептиды: учеб. пособ. Ч. I./ В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин. – Самара. Самар. гос. техн. ун-т., 2007, стр.10).

В таблице 3 приведены структурные формулы, названия и буквенные обозначения коферментов, участвующих в реакциях переноса функциональных групп, а также соответствующие ферменты и переносимые ими группы.

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

источник

Общая характеристика класса оксидоредуктаз. Коферменты и простеические группы оксидоредуктаз. Привести конкретные примеры метаболических реакций с участием дегидрогеназ и оксидаз.

Оксидоредуктазы — Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД,НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СH-СН-группу доноров, на СН-NН2-группу доноров, на гемсодержащие доноры.

Если рассматривать все подклассы, то в них выделяются группы ферментов, действующие на:

1.1. CH-OH группу доноров;
1.2. альдегидную или кетоновую группу доноров;
1.3. CH-СH группу доноров;
1.4. CH-NH2 группу доноров;
1.5. CH-NН группу доноров;
1.6. НАДH или НАДФН в качестве доноров;
1.8. содержащие серу группы доноров;
1.9. гем-содержащие доноры;
1.10. дифенолы в качестве доноров;
1.11. пероксид водорода в качестве акцептора;
1.11. водород в качестве донора;
1.13. один донор с включением молекулярного кислорода;
1.14. два донора с включением молекулярного кислорода;
1.15. супероксидные радикалы в качестве акцептора;
1.17. СН2 группу доноров;
1.18. ферредоксин в качестве донора;
1.19. флаводоксин в качестве донора;
1.20. фосфор или мышьяк в качестве донора;
1.21. на вещества Х-Н и Y-Н с образованием X-Y-связи;
1.22. галоген в качестве донора;
1.97. другие оксидоредуктазы.

На подподклассы деление производится в зависимости от акцептора – НАД+ или НАДФ+ (1.1.1., 1.2.1., 1.3.1., 1.4.1.), дисульфиды (1.2.4.), кислород (1.3.3.). Например, каталаза (КФ 1.11.1.6), пероксидаза (КФ 1.11.1.7).

Наиболее распространены следующие рабочие названияоксидоредуктаз:

1. Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

Читайте также:  При нехватки каких витаминов болит голова

6. Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

Характеристика фермента

Систематическое название Сукцинат:ФАД-оксидоредуктаза
Рабочее название Сукцинатдегидрогеназа
Класс 1. Оксидоредуктазы
Подкласс 1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров
Подподкласс 1.3.99. с ФАД + в качестве акцептора
Кофакторы Флавинадениндинуклеотид

Характеристика фермента

Систематическое название Фенилаланин.Тетрагидробиоптерин:кислород-оксидоредуктаза
Рабочее название Фенилаланин-4-монооксигеназа Фенилаланин-гидроксилаза
Класс 1. Оксидоредуктазы
Кофакторы Тетрагидробиоптерин. Железо.

Общая характеристика класса трансфераз. Коферметны трансфераз. Привести конкретные примеры метаболических реакций с участием трансфераз. Диагностическое значение определения аминотрансфераз в сыворотке крови.

Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.

Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.

Если рассматривать все подклассы, то в них выделяются группы ферментов в зависимости от состава переносимой группы

2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты;
2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы;
2.3. переносящие ацильные группы;
2.4. переносящие гликозильные группы;
2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы;
2.6. переносящие азотсодержащие группы;
2.7. переносящие фосфорсодержащие группы.
2.8. переносящие сульфосодержащие группы;
2.9. переносящие селенсодержащие группы.

Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы.

Систематическое название образуется:

Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза.

Характеристика фермента

Систематическое название АТФ:D-гексоза-6-фосфотрансфераза
Рабочее название Гексокиназа
Класс 2. Трансферазы
Кофакторы Магний

Характеристика фермента

Систематическое название L-Аспартат:2-оксоглутарат-аминотрансфераза
Рабочее название Аспартатаминотрансфераза
Класс 2. Трансферазы
Кофактор Пиридоксальфосфат

Аминотрансферазы (трансаминазы) — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы от соответствующих аминокислот на a‑кетокислоты (2‑оксокислоты) с образованием новых кето- и аминокислот без образования свободного аммиака, в качестве кофермента используется витамин В6 (пиридоксин). Эти ферменты играют центральную роль в обмене белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту. Образующаяся глутаминовая кислота дезаминируется глутаматдегидрогеназой с освобождением свободного аммиака и 2‑оксоглутаровой кислоты.

В организме наибольшее значение имеют две аминотрансферазы: аспартатаминотрансфераза (АСТ или АсАТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ или АлАТ). В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух ферментов. Реакции, катализируемые этими ферментами:

2-Оксоглутарат + Аспартат ↔ Глутамат + Оксалоацетат

2-Оксоглутарат + Аланин ↔ Глутамат + Пируват

Наибольшая активность АСТ обнаружена в миокарде, затем в порядке убывания в печени, скелетных мышцах, головном мозге, почках. Активность фермента в миокарде в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови. Активность АЛТ максимальна в печени, среди других органов убывает в последовательности: поджелудочная железа, сердце, скелетные мышцы, селезенка, легкие. Избирательная тканевая локализация позволяет считать трансаминазы маркерными ферментами: АСТ для миокарда, АЛТ для печени. Соотношение активности аминотрансфераз позволяет судить о глубине повреждения клеток: АЛТ преимущественно локализована в цитоплазме, АСТ — в цитоплазме и в митохондриях.

Определение активности АСТ и АЛТ является чувствительным тестом для диагностики инфаркта миокарда, который не выявляется на ЭКГ, активность АСТ возрастает через 4‑6 часов от начала ангинального приступа, спустя 24‑36 часов достигает максимума и нормализуется на 3‑7 день. Вторичное повышение свидетельствует о повторном инфаркте. Особенно важное значение имеет определение активности аминотрансфераз для диагностики заболеваний печени. Некроз или повреждение печеночных клеток любой этиологии (острый и обострения хронического гепатита, холестатическая и обтурационная желтуха, лекарственно-индуцированное поражение) сопровождаются повышением активности обоих ферментов, преимущественно АЛТ, коэффициент де Ритиса = АСТ/АЛТ

Дата добавления: 2018-08-06 ; просмотров: 672 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

источник

Никотинамиддинуклеотид ( НАД + ), никотинамидинуклеотидфосфат ( НАДФ + )

Динуклеотиды НАД + , НАДФ + были открыты в исследованиях всемирно известных биохимиков О.Г. Варбурга, Г. фон Эйлера, Ф. Шленка в 1935-1936 гг. Коферменты НАД + , НАДФ + состоят из двух нуклеотидов, образованных никотинамидом и аденином , связанных с рибофуранозой N-β-гликозидной связью

Оба нуклеотида связаны посредством ангидридной связи между двумя фосфатами – эта связь имеет характер макроэргической.

В организме человека известно более 150 ферментов оксидоредуктаз (дегидрогеназ )в составе которых находятся НАД + , НАДФ + . Биологические функции НАД + и НАДФ + имеют отличия: роль НАД + связана в большей степени с энергетическими процессами в клетке, а НАДФ + — с реакциями пластического обмена.

На рисунках представлены : окисленная форма кофермента НАД + и восстановленная форма кофермента НАДФН.

Сравните отличия в химическом строении пиридинового цикла окисленной и восстановленных форм, отметьте положение остатка фосфорной кислоты в НАДФН ( НАДФ + )

кофермент НАД + — окисленная форма

кофермент НАДФН — восстановленная форма Липоевая кислота Липоевая кислота , содержащая две тиольные группы, необходима для нормального прохождения реакций цикла Кребса во всех аэробных тканях организма, высокое соднржание отмечено в печени, миокарде, почках. Используют как лекарственный препарат в профилактических целях и при заболеваниях: атеросклерозе, гепатитах, диабете, ожирении. 8 7 6 1 СН2 – СН2 –СН – (СН2 )4– СООН 8 7 6 1 | | + ФАД СН2 – СН2 –СН – (СН2 )4– СООН SH SH | | S ——— S + ФАДН2Дигидролипоевая кислота Дегидролипоевая кислота восстановленная форма — окисленная форма — 6,8- димеркаптооктановая кислота циклический Аскорбиновая кислота (витамин С)

Аскорбиновая кислота — лактон L- гулоновой кислоты, синтезируется in vivo из глюкозы в клетках животных и растений.(Лактон- это циклический сложный эфир). Человек, некоторые приматы и морские свинки потеряли способность синтезировать аскорбиновую кислоту. Бесцветные кристаллы, растворимые в воде, имеет резкий кислый вкус. Водный раствор имеет кислую среду, с величиной рН около 3. В восстановленной форме содержит две енольные гидроксигруппы, обладающие кислотными свойствами, но действует как одноосновная кислота. Значения рКа 4.04 и 11.1( одна группа- сильная кислота, сильнее уксусной, а другая очень слабая).

Существует в двух формах: восстановленной (АК) и окислен­ной (дегидроаскорбиновой кислотой, ДАК), которые обратимо переходят друг в друга в окислительно-восстановительных реакциях.

Дигидроаскорбиновая кислота Дегидроаскорбиновая кислота

АК вместе с ДАК образует окислительно-восстановительную пару с редокс-потенциалом +0,139

В растворе аскорбиновая кислота может окисляться кислородом воздуха, пероксидом водорода, перманганатом калия, железом(+3) и другими окислителями.

ДАК лег­ко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом (реакции обратимы )

Аскорбиновая кислота является при­родным антиоксидантом, она подавляет реакции свободно-радикального окисления. : инактивирует активные формы кислорода О2 , Н2О2, НО • в водной фазе

При кулинарной об­работке пищи в присутствии окислителей и кислорода воздуха часть витамина С разрушается.

В слабощелочной среде проис­ходят разрушение лактонового кольца и потеря биологической активности. Одним из конечных продуктов обмена ДАК в организме является щавелевая кислота.

Суточная потребностьчеловека в витамине С составляет 50—75мг.

Источники витамина С — свежие фрукты, овощи, зелень

Содержание витамина С в продуктах

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 975 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовыепроизводные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО2.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

источник

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовыепроизводные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО2.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10503 — | 7309 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции.

При этом происходит перенос атомов водорода или но отдельности протонов и электронов. Схематично действие оксидоредуктаз можно описать уравнением:

Читайте также:  При нехватке каких витамин выпадают волосы

Если S, — это нс кислород, то процесс анаэробный, а ферменты называют дегидрогеназами, если S, — кислород, то процесс аэробный, а ферменты в зависимости от условий называют оксидазами или оксигеназами.

Оксидоредуктазы — многочисленный класс ферментов. Их насчитывают более 500. Они являются двухкомпонентными. При такой большой численности оксидоредуктаз набор их кофсрментов довольно ограничен, а субстратная специфичность обусловлена строением белковой части фермента.

Международные названия строятся по принципу:

Наиболее распространены никотинамидные (пиридинзависимые) ко- ферменты. Такое название они получили благодаря амиду никотиновой кислоты (никотинамиду, он же витамин В5), в структуру которого входит гетероцикл пиридин. В составе кофермента есть также азотистое основание аденин и остатки рибозы, соединенные дифосфатной группировкой. Весь кофермент представляет собой объединение двух нуклеотидов. Поэтому полное название кофермента — никотинамидадеииндинуклеотид (НАД) или пикотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Разница в строении обусловливает разную локализацию ферментов, содержащих НАД и НАДФ, и взаимодействие с различными субстратами.

Рис. 6.17. Строение коферментов:

В катализируемой реакции проявляет активность непосредственно амид никотиновой кислоты (рис. 6.18).

Рис. 6.18. Работа активного центра НАД и НАДФ

Более половины известных в настоящее время оксидоредуктаз содержат НАД или НАДФ в качестве кофермента.

Флавинзависимые оксидоредуктазы или флавопротеины. Их кофермен- тами являются флавинмононуклеотид (ФМН) (рис. 6.19) или флавинаде- ниндинуклеотид (ФАД) (рис. 6.20).

Активным центром этих коферментов является флавиновый комплекс, который получил свое название за желтый цвет (от греч. flavus — желтый). Как очевидно из рис. 6.21, флавиновые коферменты обратимо переносят атомы Н.

Большинство флавопротеипов — вторичные дегидрогеназы, по некоторые флавопротеины, особенно с ФАД в качестве кофермента, могут пепо-

Рис. 6.19. Структура ФМН

Рис. 6.20. Структура ФАД

Рис. 6.21. Работа активного центра ФАД и ФМН

средственно снимать атомы водорода с субстрата, т.е. являются первичными дегидрогеназами.

Коферментами оксидоредуктаз являются хиноны. В животных организмах — это убихинон (рис. 6.22), а в растительных — пластохинон. Другое их название — кофермент Q. В боковой ветви кофермента Q находятся повторяющиеся 6—10 раз остатки изопрена. Отсюда еще одно название — Ql0. Именно длинная боковая ветвь придает высокую гидрофобность этому ко- ферменту, благодаря чему он легко встраивается в липидный слой мембран.

Рис. 6.22. Участие KoQ. в окислительно-восстановительной реакции

Некоторые оксидоредуктазы в качестве простетической группы содержат липоевую кислоту, которая получила название за липофильные свойства — способность растворяться в органических соединениях и нерастворимость в воде, благодаря чему может легко проникать через различные биомембраны.

Роль липоевой кислоты важна в превращении ПВК в ацетил-КоА (см. рис. 6.13), т.е. в утилизации углеводов. Также липоевая кислота обладает выраженными антиоксидантными свойствами как в жирорастворимых, так и в водорастворимых средах, прерывая свободнорадикальные процессы.

Активную роль при этом играют тиольные (сульфгидрильпые) SH-rpyn- пы (рис. 6.23), поэтому липоевую кислоту относят также к группе тиоль- ных коферментов. Благодаря макроэргической связи, образуемой между атомом S и субстратом, липоевая кислота осуществляет еще и транспорные функции, т.е. входит в класс трансфераз.

К классу оксидоредуктаз относят цитохромы (от греч. cito — клетка, hro- mos — цвет). Из названия ясно, что это окрашенные соединения. По своей при-

Рис. 6.23. Перенос атомов Н липосвой кислотой

роде — это сложные белки хромопротеины. Небелковая часть цитохромов представляет собой гем (рис. 6.24), подобный гему в гемоглобине. Основу гема составляет порфиновое кольцо, которое образуется из четырех пиррольных циклов и метановых групп. В центре порфинового кольца находится атом железа. Поэтому цитохромы и подобные им структуры часто называют железопорфиринами.

Рис. 6.24. Гем и его структурные компоненты

В зависимости от строения гема все цитохромы делят на классы: А, В, С и D. В каждом классе выделяют индивидуальные цитохромы, которые различаются по составу белковой части. Индивидуальные цитохромы обозначают соответствующими латинскими буквами с индексом: av ft, и т.д. Другой способ обозначения индивидуальных цитохромов — указание в индексе характерной длины волны, при которой происходит поглощение в видимой области спектра.

Катион железа в цитохромах участвует в транспорте электронов и обратимо превращается из трехвалентного в двухвалентный (рис. 6.25).

Важной особенностью цитохромов является их способность агрегировать и образовывать цитохромную систему. Принимая электроны от субстрата или от других ферментов, цитохромы передают их по цепочке друг другу, осуществляя окислительно-восстановительные превращения (см. параграф 9.3).

Каталаза и пероксидаза также содержат гемовое железо (гемопротеины, железопорфирины), которое участвует в переносе электронов. Оба фермен-

Рис. 6.25. Схема участия цитохромов в окислительно-восстановительных процессах

та являются компонентами антиоксидантном системы организма и разлагают ядовитый пероксид водорода с образованием нескольких нетоксичных продуктов:

Оба фермента обнаружены в молоке. Содержание каталазы в молоке зависит от ряда зоотехнических факторов: рациона кормления, периода лактации, но, главным образом, от наличия воспалительных процессов в вымени, которые сопровождаются повышенным содержанием соматических клеток в молоке, что установлено по прямо пропорциональной зависимости между этими показателями. Поэтому высокое содержание каталазы в молоке обычно связано с той или иной формой мастита.

Каталаза молока наиболее активна в нейтральной среде (pH 7,0) при 38°С. При пастеризации каталаза разрушается, а если обнаруживается в пастеризованном молоке, то это каталаза бактериального происхождения.

Пероксидазу молока называют лактопероксидаза. Она связана с а-лакт- альбумином сывороточных белков молока и может составлять до 1% общего количества всех сывороточных белков, что намного больше, чем содержание других ферментов. Особенно высоким содержанием лактопероксидазы отличаются молозиво и маститное молоко. Это связано с тем, что данный фермент действует как компонент лактопероксидазной (антибактериальной) системы, уничтожающей патогенные микроорганизмы.

Наибольшую активность лактопероксидаза проявляет при pH 6,8. Она выщенляет из пероксида атомарный кислород и переносит его на легко окисляемые агенты (ароматические амины и кислоты, фенолы, >ТО2-ионы и тиоцианат). Многие из катализируемых лактоиероксидазой реакций сопровождаются изменением цвета, что используют в производственной практике как индикатор на наличие лактопероксидазы. Нагревание до 85°С в течение 10 с гарантированно ее инактивирует, поэтому тест на лактопе- роксидазу используют для контроля режимов температурной обработки молока и сливок.

К классу оксидоредуктаз относится ксаптипоксидаза, обнаруживаемая в молоке. Ее часто называют ферментом Шардингера, по фамилии первооткрывателя. Субстратами ксантиноксидазы являются ксантин, гипоксантин и альдегиды, а также нитраты (NO:3), которые восстанавливаются до нитритов (N02). Продуктами окисления ксантиноксидазы являются кислоты и супероксидные радикалы, поэтому ее относят к прооксидантам.

В организме человека и животных ксантиноксидаза завершает обмен пуриновых оснований образованием мочевой кислоты (рис. 6.26).

Этот фермент имеет олигомерную структуру, состоит из двух субъединиц. В активном центре каждой субъединицы находится кофермент ФАД. Кроме этого с молекулой ксантиноксидазы связаны четыре атома железа и один атом молибдена. Считается, что весь Мо молока входит в состав ксантиноксидазы, и дефицит этого минерала в рационе животных приводит к снижению активности ксантиноксидазы.

Рис. 6.26. Участие ксантиноксидазы в окислении ксантина

В молоке преимущественное количество ксантиноксидазы связано с белками оболочек жировых шариков, поэтому в первую очередь она усиливает процессы окислительной порчи молочного жира. Однако, пока ксантинок- сидаза связана с оболочками молочного жира, она малоактивна. Как только ксантиноксидаза становится свободной, ативность ее повышается. Это может произойти во многих технологических процессах, затрагивающих целостность оболочек жировых шариков молока.

Например, гомогенизация — процесс, требующий намеренного разрушения фосфолипидных оболочек шариков жира. Обычное резервирование молока при 4°С в течение 24 ч сопровождается кристаллизацией молочного жира, а следовательно, и частичным повреждением его оболочек. При нагреве до 70°С в течение 5 мин из таких жировых шариков происходит вытапливание некоторого количества свободного жира. Эти и другие операции, связанные с получением, хранением, транспортировкой и переработкой молока могут способствовать освобождению ксантиноксидазы и ее непосредственному контакту с молочным жиром. Поскольку этот фермент проявляет прооксидантиые свойства, он провоцирует увеличение окислительных процессов в продукте. По данным А. Тенела, молоко с признаками окислительной порчи содержит в 10 раз больше ксантиноксидазы, чем нормальное молоко.

Ферментом антиоксидантной защитной системы организма является супероксиддисмутаза (СОД), нейтрализующая ионы супероксида (О^), возникающие в различных окислительно-восстановительных процессах, в частности, при действии ксантиноксидазы. СОД разлагает их с образованием пероксида и молекулярного кислорода:

Хорошо изучена СОД крови крупного рогатого скота. Это димер, содержащий атомы Си и Zn, свободные SH-группы и одну S—S-связь. Предполагают, что СОД молока имеет идентичное строение. Установлено, что содержание СОД в молоке пропорционально содержанию ксантиноксидазы. Это свидетельствует о том, что СОД синтезируется для компенсации негативного действия ксантиноксидазы.

В молоке СОД сохраняет активность после нагревания до 71°С в течение 30 мин [261.

К классу оксидоредуктаз относятся гидроксилазы, которые катализируют присоединение только одного атома кислорода из его молекулы. Второй атом при этом идет на окисление восстановленных форм НАДН и НАДФН. Гидроксилазы очень активны в надпочечниках млекопитающих. С участием этих ферментов идут многие стадии синтеза стероидных гормонов (см. практический пример 1 в гл. 8).

источник

Название Биохимия и ее задачи
Анкор Шпора по БХ.doc
Дата 17.02.2018
Размер 1.3 Mb.
Формат файла
Имя файла Шпора по БХ.doc
Тип Документы
#15625
страница 4 из 28
Подборка по базе: Ерланкызы 10 биохимия.docx, Альтернативная биохимия.docx, логические задачи зака.docx, УПП 3 6 семак задачи.docx, цели и задачи государственной кадровой политики.docx, делопроизводство задачи.docx, Анннотация Биохимия ФВМ ВСЭ.docx, Ситуативные задачи по экологии.docx, Гастроэнтерология-Ситуационные задачи.doc, Трансф тесты задачи ответы.pdf.

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы – производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовыепроизводные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;


ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, -кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]


ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.
Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

источник

В настоящее время подробно изучено около 2000 ферментов. Как и бел­ки, ферменты имеют сложную пространственную третичную и четвертич­ную структуру. Нативная (природная) структурная организация ферментов обеспечивает их каталитическую функцию. Нарушение ее под воздействи­ем различных факторов приводит к потере активности ферментов.

Ферменты подразделяют на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из белка. Это многие фер­менты пищеварительного тракта — амилаза, пепсин, трипсин. Сложные ферменты состоят из белковой части, которая называется апоферментом, и небелковой, которая называется кофактором. Молекулу сложного фер­мента часто называют холоферментом. Кофакторы, которые слабо связа­ны с белковой частью фермента, называются коферментами (коэнзимами). Кофермент может легко переходить от одного фермента к другому. Кофакторы, прочно связанные с белковой частью фермента, называются простетической группой. Кофакторами могут быть различные органичес­кие вещества и их комплексы, а также минеральные вещества. Многие из них термостабильны, но могут окисляться атмосферным кислородом. В организме человека ряд кофакторов не синтезируется, а поступает с про­дуктами питания. Их строение и участие в биологических процессах рас­смотрено далее.

В проявлении каталитической активности фермента принимает участие не вся его молекула, а только незначительная часть, которая называется ак­тивным центром. Активный центр — это часть молекулы фермен­та, которая взаимодействует с коферментом и субстратом и участвует в преобразовании вещества. Активный центр ферментов может быть образо­ван несколькими функциональными группами отдельных аминокислот, рас­положенными в различных участках полипептидной цепи белка. Поэтому для проявления каталитической активности фермента важна его нативная структурная организация. При нарушении этой структуры изменя­ется активный центр, а значит, и активность фермента. Существуют фер­менты, которые состоят из нескольких белковых молекул, т. е. имеют субъ­единичное строение. Они могут иметь несколько активных центров или единый центр, образованный при взаимодействии этих субъединиц.

Кофакторы. Каталитическая активность сложных ферментов проявля­ется только в присутствии коферментов:

Кофермент участвует в формировании активного центра фермента. Многие коферменты имеют сложное строение и включают витамины. Та­ким образом, регуляторное влияние витаминов на обмен веществ опосре­довано через ферменты.

Исходя из особенностей строения коферменты разделяют на две большие группы — витаминосодержащие и невитаминные Отдельные коферменты входят в состав продуктов повышенной био­логической ценности, которые используются в практике спорта для улуч­шения механизмов энергообразования, ускорения процессов восстанов­ления, специфического построения конституции тела, поэтому остановим­ся более подробно на их характеристике.

Витаминосодержащие коферменты — никотинамидные, флавиновые, кофермент ацетилирования, тиаминпирофосфат, пиридоксалевые, кобаламидные и др. — различаются строением и выполняемыми функ­циями.

Никотинамидные коферменты (НАД и НАДФ) в своем составе содер­жат витамин РР (никотинамид), флавиновые (ФМН и ФАД) — витамин В2 (рибофлавин). Это кофакторы ферментов дегидрогеназ, катализирующих процессы биологического окисления питательных веществ. Они играют роль акцепторов и переносчиков водорода:

Кофермент ацетилирования (KoA-SH) содержит витамин В3 (пантотеновую кислоту), а также нуклеотид (АДФ) и р-меркаптоэтанол, содержа­щий SH-rpynny. Этот кофермент играет важную роль в обмене углеводов, липидов и белков. Он входит в состав ферментов, катализирующих пере-нос ацетильных остатков (СН3-СО-) в процессе распада углеводов и жир-ных кислот, а также синтеза жирных кислот, стероидов, ацетилхолина, превращения аминокислот.

Тиаминпирофосфатный кофермент (ТПФ) содержит витамин В, (тиа-мин). Он является коферментом ферментов, которые катализируют декарбоксилирование (-СО2) пировиноградной и других кетокислот, регулируют распад и окисление углеводов.

Пиридоксалевые и кобаламидные коферменты являются производны­ми витамина В6 (пиридоксальфосфата) и витамина В12 (цианкобаламина) соответственно. Они входят в состав ферментов, которые катализируют превращение аминокислот и азотистых оснований, ускоряют процесс син­теза нуклеиновых кислот и белков.

Биотин (витамин Н) является простетической группой фермента ацетил-КоА-карбоксилазы, которая участвует в биосинтезе жирных кислот. Белок авидин, который находится в куриных яйцах, способен связываться с биотином и ингибировать этот фермент.

Убихиноновые коферменты (коферменты Q) являются производными жирорастворимых витаминов К и Е. Они участвуют в процессах тканевого дыхания и энергообразования.

Невитаминными кофакторами могут быть нуклеотиды (АТФ, ГТФ, ИТф, УДФ, ЦДФ), гемсодержащие соединения, пептиды и многие металлы. Нук­леотиды и ионы металлов помогают ферменту или субстрату принять фор­му, необходимую для их взаимодействия. Гем является простетической группой цитохромов (компонентов дыхательной цепи), каталазы и других ферментов.

Свойства ферментов

Для ферментов характерны высокая каталитическая активность, специфич­ность действия и регулируемость их активности.

Благодаря высокой каталитической активности ферментов скорость некоторых химических реакций увеличивается в миллионы раз. Примером может служить обратимая реакция синтеза и распада угольной кислоты, которую катализирует фермент карбоангидраза: СО2 + Н2О = Н2СО3. Од­на молекула карбоангидразы эритроцитов способна связывать до 105 мо­лекул СО2 в секунду, при этом скорость реакции в присутствии фермента увеличивается в 107 раз. Реакция синтеза Н2СО3 постоянно протекает в тканях организма при связывании метаболического СО2, а реакция распа­да Н2СО3 интенсивно протекает в капиллярах легких, где происходит вы­ведение СО2 из организма при выдохе.

Очень высокую активность проявляет каталаза, которая катализирует расщепление токсичного для организма вещества — перекиси водорода: 2Н2О2 -> 2Н2О + О2. При температуре 0° С одна молекула каталазы разла­гает 40 000 молекул Н2О2 в секунду.

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действо­вать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго опреде­ленном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализи­ровать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в мо­лекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), кото­рые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различ­ных веществ. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную вязь во многих субстратах, которые содержат остаток холина.

Регуляция процессов синтеза ферментов осуществляется на уровне генов и на уровне транскрипции (синтеза иРНК). Такие изменения наблю­даются при долговременном воздействии различных факторов среды, фи­зических нагрузок и стероидных гормонов.

Процессы адаптации организма к физическим нагрузкам взаимосвяза­ны с совершенствованием различных механизмов регуляции активности ферментов. При срочной адаптации к физическим нагрузкам изменяется активность уже существующих ферментов. При долговременной адаптации в организме усиливаются процессы синтеза белка, что приводит к увели­чению количества ферментов. Такие изменения повышают адаптационные возможности обмена веществ. Благодаря регулируемости активности фер­ментов можно осуществлять коррекцию отдельных звеньев обмена веществ в организме, что является актуальной проблемой медицины и спорта.

Большинство химических составных частей живого организма способно к множеству различных превращений. Фермент, ускоряя только одну какую-либо реакцию, препятствует всем побочным ре­акциям и тем самым определяет направление основного биохимиче­ского процесса.

Скорость реакции зависит от строения молекул реагирующих веществ (реагентов), их концентрации, температуры, давления, наличия катализатора и некоторых других факторов.

Реакция становится возможной только при столкновениях мо­лекул. Чем больше молекул в единице объема, тем чаще они сталкиваются, т.е. скорость реакции повышается.

Не каждое столкновение реагирующих молекул приводит к химической реакции. Чтобы реакция началась, молекулы должны обладать определенным запасом энергии, достаточным для преодоления энергетического барьера, который создается межмолекулярными силами отталкивания и внутримолекулярными силами сцепления (прочностью химических связей).

Особенно большое ко­личество энергии нужно для разрыва ковалентных связей,

преобладающих в молекулах органических веществ. Когда энерге­тический барьер преодолен и реакция началась, в ходе ее может выделиться значительно больше энергии, чем затрачено на начало процесса. Изменения энергии, происходящие в ходе химических реакций, можно изобразить графически. Количество энер­гии, необходимое молю реагирующего вещества для вступления в реакцию, называется энергией активации и рассчи­тывается в кДж/моль.

Чем больше в веществе активных (возбужденных) молекул, способных преодолеть энергетический барьер, тем выше скорость его химических превращений. Запас энергии зависит от особенно­стей химического строения молекул и тех внешних воздействий, которым они подвергаются. В обычных условиях только незначи­тельная часть молекул вещества находится в активном состоянии. Активация их происходит при нагревании вещества, передаче ему лучистой энергии (например, в фотохимических реакциях), столк­новениях с другими, уже возбужденными молекулами или ато­мами.

С повышением температуры на каждые 10° скорость реакции возрастает в среднем в 2—3 раза. Скорость реакции мож­но увеличить, повышая давление (если реагенты являются газами): активные молекулы сближаются, и частота столкновений между ними увеличивается.

В живых организмах большие колебания температуры и дав­ления невозможны. В них создаются условия, в которых для взаи­модействия веществ требуется меньшая энергия активации. Это достигается снижением энергетического барьера реакции за счет уменьшения сил отталкивания между молекулами и ослабления химических связей.

Основная функция ферментов – снижение величины энергетического барьера. Каталитическая реакция идет по иному пути, чем некаталитическая, — через ста­дию образования промежуточного соединения реагентов с катали­затором. При адсорбции реагирующих молекул на поверхности катализатора силы взаимного отталкивания между ними ослабе­вают. Влияние электрического поля катализатора приводит к де­формации молекул реагентов, смещению электронов в них и силь­ному ослаблению связей, в результате чего энергия активации понижается. Изменение энергии при каталитической реакции пока­зано на рис.

Согласно современным представлениям, механизм вза­имодействия ферментов с субстратами связан с образованием нестойких ферментсубстратных комплексов

В процессе образования фермент-субстратного комплекса в субстрате происходит перераспределение энергии, что приводит к разрыву или образованию химических связей. Так, например, энергия активации сахарозы при гидролитическом расщеплении без фермента составляет 134 кДж / моль»1 (25,6 ккал / моль»1), а в присут­ствии фермента (сахаразы) — только 39,3 кДж/моль»1 (8 ккал/ моль — 1).

Процесс взаимодействия фермента с субстратом протекает в несколь­ко стадий, представленных на рис:

• взаимодействие субстрата с активным центром фермента и образование ферментсубстратного комплекса;

• преобразование первичного ферментсубстратного комплекса в дру­гие ферментсубстратные комплексы, в ходе которых вещес­тва переходят в активное состояние и далее распадаются на фермент и продукты реакции;

• отделение продуктов реакции от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду.

Сам фермент в ходе реакции не изменяется и может взаимодействовать с новыми молекулами субстрата.

а- фермент б- субстрат в- фермент-субстрат- е- продукты реакции

Факторы, влияющие на действие ферментов

Скорость биохимических реакций, которая определяется по изменению концентрации реагирующих или образовавшихся веществ в единицу вре­мени, зависит от активности ферментов и условий протекания реакции. Каждый фермент имеет свои оптимальные условия проявления активнос­ти. Оптимальными считаются условия, при которых ферментативная ре­акция протекает с максимальной скоростью. На скорость ферментатив­ных реакций влияют: количество фермента; концентрация субстрата; ак­тивная реакция среды (рН); температура; присутствие активаторов и ин­гибиторов.

Концентрация фермента и субстрата. Скорость ферментативной реакции увеличивается с увеличением количества фермента при высокой концентрации субстрата. В организме в состоянии относи­тельного покоя многие ферменты не проявляют максимальную актив­ность из-за низкой концентрации их субстратов. При мышечной деятель­ности усиливается энергетический обмен и накапливаются субстраты многих реакций, что способствует повышению активности многих фер­ментов.

Активная реакция среды. Каждый фермент имеет узкий диапазон значений рН, при котором активность его максимальна. Большинство ферментов проявляют максимальную активность в организме при значениях рН, близких к 7,0, т. е. в нейтральной среде (рис. 39). Однако отдельные .ферменты проявляют высокую активность в сильно кислой среде, напри­мер пепсин (рН 2,0), сахараза (рН 4,5), или щелочной среде, например трипсин (рН 8,0), липаза (рН 9,0), аргиназа (рН 9,7).

Влияние рН среды на активность ферментов связано с изменением степени ионизации их белковой молекулы под воздействием протонов Н или гидроксилов (ОН»), что в первую очередь влияет на структуру актив­ного центра фермента.

В организме человека в состоянии относительного покоя диапазон ко­лебаний рН незначителен и ферменты «работают» в своих оптимальных режимах. При интенсивных физических нагрузках в мышцах накапливзетмолочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов.

Температура. При повышении температуры от 0 до 40 °С активность Ферментов, как правило, повышается (рис. 40). Температурный коэффи­циент Q10 = 2, что указывает на повышение скорости ферментативной ре­акции в два раза при изменении температуры на 10 °С. Дальнейшее повы­шение температуры до 45—55 °С приводит к резкому снижению активнос­ти ферментов вследствие тепловой денатурации белка. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их макси­мальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37— 40 °С). Однако имеются и термостабильные ферменты, например миокиназа, активность которой сохраняется при нагревании до 100 °С. При по­нижении температуры активность ферментов снижается. Тем не менее не­обратимая денатурация их не происходит, так как в условиях оптимальных температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов используется при за­мораживании продуктов, а также органов и генетического материала, ис­пользуемых для трансплантации.

Активаторы и ингибиторы. Для ферментов характерна регуляция их активности специфическими низкомолекулярными веществами и ионами металлов, которые называют эффекторами, модуляторами или регулято­рами ферментов. Одни из них способны снижать активность фермента (ингибиторы), другие — повышать ее (активаторы). Такой механизм кон­троля активности ферментов широко изучается, поскольку имеет большое практическое значение.

В качестве активаторов могут выступать самые разнообразные вещес­тва. Это прежде всего ионы двухвалентных металлов, таких как Mg 2+ , Zn 2+ , Mn 2+ , Co 2+ , Cu 2+ , Fe 2+ , Ca 2+ . Они вызывают обратимое изменение структу­ры активного центра. Так, карбоангидраза активируется ионами Zn 2+ , креатинкиназа — ионами Мg 2+ ; АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са 2+ , для каталитической активности ферментов дыхательной це­пи необходимы ионы Си 2+ и Fe 2+ .

Активация некоторых ферментов может осуществляться путем моди­фикации их молекулы и не затрагивать активный центр фермента. Так, HCI активирует пепсиноген желудочного сока, переводя его из неактивной формы в активную (пепсин). Панкреатическая липаза активируется желч­ными кислотами.

В качестве ингибиторов часто выступают вещества, близкие по стро­ению к субстратам, которые связываются с активным центром фермента. Ингибирование бывает обратимое и необратимое. При обратимом ингибировании ингибитор легко отделяется от фермента и активность фер­мента восстанавливается. При необратимом ингибировании ингибитор прочно связывается с ферментом и закрывает доступ субстрата к актив­ному центру.

Процесс ингибирования широко используется для коррекции обмен­ных процессов в медицине и других областях деятельности человека. Ле­чебный эффект ряда лекарственных препаратов обусловлен их ингибиторным действием на отдельные ферменты. Среди ингибиторов, которые обратимо ингибируют ферменты, выделяют конкурентные и неконкурент­ные ингибиторы.

Конкурентные ингибиторы имеют структуру, подобную субстрату, и конкурируют с ним за место связывания в активном центре фермента. В случае конкурентного торможения ингибитор присоединяется к ферменту в том же участке, что и субстрат, в резуль­тате чего субстрат уже не может соединиться с ферментом. Конкурент­ное ингибирование обратимо и зависит от концентрации ингибитора и субстрата. При высокой концентрации субстрата такие ингибиторы не­эффективны.

Неконкурентные ингибиторы реагируют не с активным центром фер­мента, а с другой частью его молекулы. Это вызывает изменение структу­ры активного центра, что нарушает процесс катализа. Действие таких ин­гибиторов можно устранить только химическим изменением структуры их молекулы. К неконкурентным ингибиторам относятся ионы тяжелых метал­лов и их органические соединения (ртуть, свинец, мышьяк и многие яды), способные блокировать SH-группы в ферменте и нарушать или полностью подавлять обменные процессы в организме.

источник