МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА [L малат: НАД+ (НАДФ+) оксидоредуктаза] — фермент, катализирующий окислительно-восстановительное превращение малата и оксалоацетата, а также окислительное декарбоксилирование малата до пирувата; относится к оксидоредуктазам, действующим на CH—OH-группу донора водорода, акцептором к-рого являются НАД+ или НАДФ+ (КФ 1.1.1); активность фермента в сыворотке крови используется в рвачестве вспомогательного диагностического теста при ряде заболеваний, гл. обр. заболеваний сердечно-сосудистой системы и печени.
М. является одним из ключевых ферментов цикла Трикарбоновых к-т (см. Трикарбоновых кислот цикл); ее участие в обмене дикарбоновых к-т (кроме малата и оксалоацетата, М. окисляет также некоторые другие 2-гидроксидикарбоновые к-ты, напр, щавелевогликолевую и альфа-гидроксиглутаровую) объясняет ту важную роль, к-рую М. играет в обмене жиров, углеводов и белков.
М. активна исключительно в отношении L-изомеров. В природе этот фермент распространен очень широко. В организме человека и животных активность М. наиболее высока в печени, почках, сердечной мышце, скелетных мышцах и мозге (в порядке убывания активности).
Мол. вес М., по данным Диксона (М. Dixon) и Уэбба (Е. С. Webb), равен 52000—62000. Оптимальная величина pH 6,9; Изоэлектрическая точка также находится при pH 6,9. Ионы тяжелых металлов необратимо ингибируют фермент.
Существуют два изофермента (см.) М., один из которых локализуется исключительно в митохондриях, а другой — в цитозоле (цитоплазме). Изоферменты М. представляют собой генетически независимые белки. Параллельное образование фермента внутри и вне митохондрий связано, по-видимому, с проблемой доступности субстрата ключевым ферментам.
Одно из основных различий между двумя изоферментами М. заключается в типах их ингибирования избытком субстрата. Митохондриальная М. ингибируется избытком оксалоацетата, а цитоплазматический изофермент М. пе ингибируется, тогда как избыток малата в гораздо большей степени угнетает цитоплазматическую М., чем митохондриальную. Хотя реакции, катализируемые М., обратимы, эти данные дают возможность предположить, что внутри митохондрий более благоприятным является окисление малата, а вне митохондрий предпочтительнее восстановление оксалоацетата. Предполагают также, что существование двух изоферментов М. важно для переноса восстановительных эквивалентов из цитоплазмы в митохондрии. М.. работающие в противоположных направлениях, могут объединить окисление НАД-H в цитоплазме с восстановлением НАД+ в митохондрии при условии, что малат и оксалоацетат беспрепятственно проходят митохондриальную мембрану, однако это мало вероятно и, очевидно, в этом процессе с М. сопряженно действуют соответствующие аминотрансферазы (см.), которые, подобно М., имеют цитоплазматические и митохондриальные изоферменты.
Появление М. в сыворотке крови является чрезвычайно чувствительным тестом, свидетельствующим о разрушении клеток, проникновении этого фермента сначала в интрацеллюлярную жидкость, а затем в кровь. Определение природы изо-фермента М., появившегося в крови в аномально больших количествах, помогает понять характер патол, процесса на клеточном уровне. В норме активность М. в сыворотке крови невысока: 50—104 ед/мл (за единицу активности фермента принимают такое его количество, к-рое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин. при 37°). Увеличение активности М. в сыворотке крови отмечают при инфаркте миокарда, внутрисосудистом гемолизе, гепатитах, циррозах, заболеваниях желчевыводящих путей, мегалобластической анемии.
Необходимо отметить, однако, что определение активности М. в диагностических целях применяется реже, чем определение активности лактатдегидрогеназы (см.) и ее изоферментного спектра.
Методы определения активности М. в биол, жидкостях, в срезах тканей и органов — см. Дегидрогеназы.
Библиография: Биохимические методы исследования в клинике, под ред. А. А. Покровского, с. 109, 588, М., 1969; Л а б о-р и А. Регуляция обменных процессов, пер. с англ., с. 362, М., 1970;МоссД.В., и БаттервортП. Дж. Энзимологии и медицина, пер. с англ., с. 174, М., 19 78; Номенклатура ферментов, под ред. А. Е. Браунштейна, с. 41, М., 19 79.
источник
ЛАБОРАТОРНАЯ работа №26
Определение активности НАДФ–ЗАВИСИМОЙ МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
НАД–зависимая малатдегидрогеназа (НАД – МДГ) (L–малат: НАД–оксидоредуктаза; КФ 1.1.1.37) катализирует реакцию окисления яблочной кислоты до щавелевоуксусной: малат + НАД + ↔ оксалоацетат + НАДН + Н +
Фермент локализован как в митохондриальной, так и в цитоплазматической фракциях клеток. Как митохондриальная, так и цитоплазматическая формы НАД – МДГ отличаются по свойствам. Митохондриальная НАД – МДГ имеет более низкую молекулярную массу: 62 – 65кДа, цитоплазматическая – около 72 кДа. Обе изоформы фермента состоят из 2 субъединиц.
Отличительной особенностью митохондриальной НАД – МДГ от цитоплазматической формы фермента является субстратное ингибирование его при восстановлении оксалоацетата. Зависимость скорости восстановления кетокислоты от ее концентрации имеет четкий оптимум 0,9 – 1,0∙10 –4 М. В то же время по мере роста концентрации малата, наблюдается субстратная активация фермента из митохондрий. По стереоспецифичности мМДГ относится к дегидрогеназам типа А.
Механизм действия фермента последовательный, принудительно упорядоченный без кинетически значимых тройных комплексов в обеих направлениях реакции. Первым к энзиму присоединяется кофермент, затем субстрат с немедленным образованием и отделением продукта. Последним этапом, который лимитирует скорость всей реакции, является отщепление кофермента.
При электрофорезе обе изоформы НАД – МДГ дают несколько полос с малатдегидрогеназной активностью; количество и соотношение их различно в разных тканях и изменяется при различных воздействиях на организм.
Роль НАД – зависимой малатдегидрогеназы в животных тканях полифункциональна.
Митохондриальная изоформа энзима, катализируя один из этапов ЦТК, участвует в поддержании энергетического баланса, поставляя востановленную форму пиридиннуклеотида в дыхательную цепь митохондрий. Вторая важная функция системы из митохондриальной и цитоплазматической форм НАД – МДГ – участие в начальных этапах глюконеогенеза, которая выражается в обеспечении субстратом фосфоенолпируваткарбоксилазной реакции. Еще одна роль малатдегидрогеназы – участие фермента в переносе восстановительных эквивалентов через митохондриальную мембрану. Осуществление этой функции возможно благодаря высокой активности обеих изоформ фермента и эффективному транспорту малата через мембрану митохондрий. Функционирование «малатного челнока» является одним из основных механизмов, регулирующих соотношене окисленных и восстановленных форм НАД в митохондриальном и цитозольном компартментах клетки. Соотношение между степенью восстановленности пиридиновых нуклеотидов и концентрацией ЩУК контролирует скорость лимитирующего этапа ЦТК – цитратсинтазную реакцию.
Исходя из вышесказанного, изучение НАД – МДГ реакций в различных компартментах клетки представляет значительный интерес.
Задание 1. Определение активности НАД – зависимой малатдегидрогеназы (прямая реакция)
Принцип метода. Определение активности НАД – МДГ в субклеточных фракциях проводят, используя прямую малатдегидрогеназную реакцию, в которой количество окисленного малата эквимолярно количеству восстановленного пиридиннуклеотида. Спектры поглощения восстановленной и окисленной форм пиридиновых нуклеотидов существенно отличаются: спектр поглощения НАД + имеет максимум при длине волны 260 нм, спектр поглощения НАДН–при 340 нм. Таким образом, метод сводится к количественному определению образовавшегося восстановленного никотинамидадениндинуклеотида. Для этого регистрируют изменение оптической плотности реакционной смеси при 340 нм. Проведение энзиматической реакции в щелочной среде способствует сдвигу равновесия в сторону окисления яблочной кислоты.
4. 0,1 % раствор детергента тритона Х – 100 (готовят перед использованием, разводя средой выделения субклеточных фракций более концентрированный (1%–й) раствор детергента, хранящийся в холодильнике).
5. Среда для выделения субклеточных фракций – 0,25 Мраствор сахарозы, содержащей 1 мМЭДТА (рН 7,4); возможно использование и других сред выделения; реактив готовят накануне эксперимента и хранят в холодильнике.
Оборудование: Спектрофотометр СФ – 46 (ЛОМО), автоматические пипетки объемом 10 –100 мкл и 200 –1000 мкл, пробирки, спектрофотометрические кюветы, весы аналитические
Выделение субклеточных фракций (митохондриальной и цитоплазматической) проводят методом дифференциального центрифугирования. После выделения и отмывки осадок митохондрий ресуспендировали в среде выделения из расчета 1 мл среды на осадок митохондрий, выделенный из1 гткани.
Суспензию митохондрий обрабатывают детергентом «Тритон Х – 100», добавляя 0,1 %–й р–р из расчета 2 мл на осадок митохондрий, выделенный из1 гткани. Пробу оставляют на 30 мин во льду.
Перед спектрофотометрированием суспензию митохондрий разводят и для анализа активности цитоплазматической формы НАД – МДГ использовали надосадочную жидкость, которую также разводили. Степень разведения определялась активностью фермента в исследуемой ткани и устанавливалась опытным путем в предварительном эксперименте.
Для проведения энзиматической реакции в кювету спектрофотометра вносят 2,9 мл среды инкубации:
1. Na–глициновый буфер , рН 10,0 – 1,0 мл
Реакцию начинают добавлением 0,1 мл тканевого препарата (разведенная суспензия митохондрий или надосадочная жидкость).
Оптическую плотность измеряют при длине волны 340 нм, считывая показания через 1 мин в течение 3 – 5 мин.
Активность фермента рассчитывают по формуле:
где ∆ Е изменение оптической плотности пробы за 1 минуту;
V – конечный объем пробы в кювете (3,0 мл);
6,22 – коэффицент миллимолярной экстинкции восстанов ленной формы пиридиннуклеотидов при длине волны равной 340 нм;
б – количество белка в пробе (в мг), определенное параллельно в том же тканевом препарате по методу Лоури.
Задание 2. Определение активности НАД – зависимой малатдегидрогеназы (обратная реакция)
Принцип метода. НАД – МДГ катализирует реакцию:
L–малат + НАД + ↔ оксалоацетат + НАДН + Н + ,
равновесие которой при нейтральном значении рН сдвинуто влево. Об активности фермента судят по изменению количества восстановленной формы пиридиннуклеотида, которое эквимолярно количеству оксалоацетата, использованного в реакции.
Т.к. оксалоацетат в водном растворе нестабилен и может частично превращается в пируват, его готовят непосредственно перед внесением в кювету.
Реактивы: 0,15 М фосфатный буфер рН 7,4; 0,006 М НАДН, взвесь митохондрий, 0,01 М оксалоацетат.
Оборудование: Спектрофотометр СФ – 46 (ЛОМО), автоматические пипетки объемом 10 – 100 мкл и 200 –1000 мкл, пробирки, спектрофотометрические кюветы, весы аналитические
Инкубационная среда для определения активности НАД – МДГ содержит следующие компоненты:
1. 0,15 Мфосфатный буфер рН 7,4
Суспензию митохондрий готовят из расчета 1 мл0,25 Мсахарозы на осадок митохондрий из1 гткани и непосредственно используют.
Пробирки, содержащие инкубационную смесь, преинкубируют 20 мин при температуре 25 0 С. затем содержимое переносят в кювету и измеряют исходную величину оптической плотности Е1. Реакцию начинают внесением 0,1 мл 0,01 М оксалоацетата. Изменение величины оптической плотности регистрируют по уменьшению оптической плотности через 1 мин в течение 3 – 5 мин. Активность фермента рассчитывают в наномолях НАД ∙ мин –1 ∙мг –1 белка по формуле:
где, ∆ Е – изменение оптической плотности пробы за 1мин
V – объем пробы в кювете (3 мл);
6,22 – коэффициент миллимолярной экстинции НАДН при длине волны 340 нм;
1000 – коэффициент перевода микромолей в наномоли;
б – содержание белка в исследуемой пробе, мг.
источник
1. Взаимопревращения ретинола и ретиналя катализируют:
+1. НАДФ-зависимые дегидрогеназы
-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы
-3. ФАД-зависимые дегидрогеназы
2. Когда генерируется нервный импульс в акте зрения:
+1. при диссоциации родопсина и переходе цис-ретиналя в транс-ретиналь
-2. при восстановлении транс-ретиналя
-3. при изомеризации транс-ретинола
3. Где образуется 25-гидроксихолекальциферол:
4. Кальцитриол реабсорбцию фосфатов в почечных канальцах:
5. Викасол^ являясь производным витамина К3:
+1. способствует свёртыванию крови
-2. препятствует свёртыванию крови
-3. усиливает кроветворение
6. Какой витамин необходим для гидроксилирования пролина и лизина:
7. Какой витамин^ накапливаясь в надпочечниках^ необходим для биосинтеза кортикостероидов:
8. Какой из перечисленных симптомов рахита развивается раньше:
-2. искривление конечностей
-3. рахитические чётки и браслеты
9. Какой витамин необходим для введения углекислого газа на этапе посттрансляционной модификации глутаминовых остатков протромбина:
10. Какой витамин входит в состав Ацетил КоА^ являющегося центральным метаболитом общего пути катаболизма:
11. Биотин^ входя в состав ферментов^ является:
12. Для метаболизма короткоцепочечных жирных кислот и продуктов распада жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов необходимы витамины:
13. При недостатке какого витамина пируват не превращается в ЩУК:
14. Какой витамин необходим для синтеза ТГФК из фолиевой кислоты:
15. Какая форма витамина В12 входит в состав метилтрансфераз:
16. Коферментной формой витамина В12 в составе мутаз является:
17. При явлении ‘фолатной ловушки’ витамин В9 накапливается в виде:
18. Какие формы ТГФК необходимы для синтеза пуриновых нуклеотидов:
19. Синтез какого витамина нарушается у бактерий при действии сульфаниламидных препаратов:
20. Какое витаминоподобное вещество является небелковым переносчиком протонов и электронов в полной и укороченной дыхательной цепях:
21. Коферментная форма какого витамина необходима для работы малатдегидрогеназы:
22. Производное какого витамина необходимо для работы сукцинатдегидрогеназы:
23. Какие продукты образуются при распаде дикетогулоновой кислоты:
-1. пангамовая кислота и бета-аланин
+3. щавелевая и треоновая кислота
24. Транспортной формой аскорбиновой кислоты является:
-1. дикетогулоновая кислота
+3. дегидроаскорбиновая кислота
25. Оксидазы L- и D-аминокислот в своём составе содержат производное витамина:
26. Производное какого витамина является кофактором ксантиноксидазы:
27. При гиповитаминозе какого витамина развивается следующая симптоматика: хейлоз^ глоссит^ кератит^ фотофобия:
28. При длительном лечении изониазидом развивается гиповитаминоз витамина:
29. Как для трансаминирования так и для декарбоксилирования аминокислот нужны производные витамина:
30. Назовите главную транспортную форму витамина В6 в плазме крови:
31. Для образования ГАМК из глутаминовой кислоты необходимы коферментные формы витамина:
32. В состав фермента декарбоксилаза^ превращающего ДОФА в дофамин^ входит производное витамина:
33. Какой витамин обладает ‘антипернициозной активностью’:
34. Коферментная форма какого витамина переносит одноуглеродные фрагменты:
35. Кто предложил называть витамины буквами латинского алфавита:
36. Кто ввёл термин ‘витамины’:
37. Какой витамин является полиизопреноидом и содержит циклогексенильное (бета-ионовое) кольцо:
38. Какой витамин может участвовать в функционировании SH-содержащих ферментов^ а также влиять на биосинтез КоQ:
39. При дефиците какого витамина нарушается сперматогенез у мужчин и развитие плода у женщин:
40. Укажите активную форму антиневритного витамина:
41. При недостаточности какого витамина на первый план выходит накопление пирувата^ пентозофосфатов и альфа-кетоаналогов аминокислот с разветвлёнными радикалами:
42. Производное какого витамина^ входя в состав МАО^ участвует в обезвреживании биогенных аминов:
43. Какое витаминоподобное вещество^ синтезируясь из аспартата и карбамоилфосфата^ участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов:
-1. парааминобензойная кислота
44. Какое витаминоподобное вещество^ являясь глюконодиметиламиноацетатом^ повышает переносимость кислородного голодания и усиливает утилизацию кислорода тканями:
45. Какой эффект оказывает витамин U:
+1. способствует регенерации слизистой оболочки ЖКТ
-2. повышает переносимость кислородного голодания
-3. повышает продукцию кортикостероидов
46. При недостатке холина снижается свёртываемость крови^ что связано с нарушением синтеза:
47. При болезни Хартнупа нарушается абсорбция триптофана^ что ведёт к дефициту витамина (выберите правильный ответ):
48. Какое действие характерно для витамина В6:
-1. переносит протоны и электроны в полной и укороченной дыхательной цепях
-2. необходим для протекания транскетолазных реакций пентозофосфатного пути
+3. участвует в декарбоксилировании аминокислот с образованием биогенных аминов
49. Какое свойство не характерно для витамина Р:
-1. водорастворимый антиоксидант
-2. регулирует проницаемость стенки капиляров
+3. стимулирует секрецию соляной кислоты в желудке
50. К какому заболеванию приводит однообразное высокоуглеводное питание:
51. У хронических алкоголиков может развиться энцефалопатия Вернике^ что связано с дефицитом витамина:
52. Какой витамин^ ингибируя холинэстеразу^ способствует сохранению ацетилхолина:
53. Какой витамин способствует формированию соединительной ткани:
54. Какой витамин не участвует в реакциях трансметилирования:
55. Какой витамин необходим для окисления субстратов пероксидазным путём:
56. Одним из симптомов дефицита какого витамина является ‘географический язык’:
57. В терапии каких заболеваний назначают комплекс: витамин С^ В12^ фолиевая кислота:
58. Какова суточная потребность витамина С:
59. Укажите суточную потребность витамина В12:
60. Синтез 1^25 гидроксихолекальциферола происходит:
-1. В коже под действием ультрафиолетового света из 7-альфа-дегидрохолестерола
-2. В печени из холекальциферола
+3. В почках из 25-дигидрохолекальциферола
-4. В кишечнике из холекальциферола
-5. Нигде^ т.к. не синтезируется в организме человека
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8415 — 
| 7322 — 
или читать все.
195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
1. Взаимопревращения ретинола и ретиналя катализируют:
+1. НАДФ-зависимые дегидрогеназы
-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы
-3. ФАД-зависимые дегидрогеназы
2. Когда генерируется нервный импульс в акте зрения:
+1. при диссоциации родопсина и переходе цис-ретиналя в транс-ретиналь
-2. при восстановлении транс-ретиналя
-3. при изомеризации транс-ретинола
3. Где образуется 25-гидроксихолекальциферол:
4. Кальцитриол реабсорбцию фосфатов в почечных канальцах:
5. Викасол, являясь производным витамина К3:
+1. Способствует свёртыванию крови
-2. Препятствует свёртыванию крови
-3. Усиливает кроветворение
6. Какой витамин необходим для введения углекислого газа на этапе посттрансляционной модификации глутаминовых остатков протромбина:
7. Какой витамин может участвовать в функционировании SH-содержащих ферментов, а также влиять на биосинтез КоQ:
8. При дефиците какого витамина нарушается сперматогенез.
9. Какой витамин необходим для гидроксилирования пролина и лизина:
10. Какой витамин, накапливаясь в надпочечниках, необходим для биосинтеза кортикостероидов:
11. Какой витамин необходим для синтеза ТГФК из фолиевой кислоты:
12. Коферментная форма какого витамина необходима для работы малатдегидрогеназы:
13. Производное какого витамина необходимо для работы сукцинатдегидрогеназы:
14. Какие продукты образуются при распаде дикетогулоновой кислоты:
-1. Пангамовая кислота и бета-аланин
+3. Щавелевая и треоновая кислота
15. Транспортной формой аскорбиновой кислоты является:
-1. Дикетогулоновая кислота
+3. Дегидроаскорбиновая кислота
16. Оксидазы L- и D-аминокислот в своём составе содержат производное витамина:
17. Производное какого витамина является кофактором ксантиноксидазы:
18. При гиповитаминозе какого витамина развивается следующая симптоматика: хейлоз, глоссит, кератит, фотофобия:
19. Как для трансаминирования так и для декарбоксилирования аминокислот нужны производные витамина:
20. Для образования ГАМК из глутаминовой кислоты необходимы коферментные формы витамина:
21. Укажите активную форму антиневритного витамина:
22. При недостаточности какого витамина на первый план выходит накопление пирувата, пентозофосфатов и альфа-кетоаналогов аминокислот с разветвлёнными радикалами:
23. Производное какого витамина, входя в состав МАО, участвует в обезвреживании биогенных аминов:
24. Какое действие характерно для витамина В6:
-1. Переносит протоны и электроны в полной и укороченной дыхательных цепях
-2. Необходим для протекания транскетолазных реакций пентозофосфатного пути
+3. Участвует в декарбоксилировании аминокислот с образованием биогенных аминов
25. Какое свойство не характерно для витамина Р:
-1. Водорастворимый антиоксидант
-2. Регулирует проницаемость стенки капиляров
+3. Стимулирует секрецию соляной кислоты в желудке
26. Какой витамин, ингибируя холинэстеразу, способствует сохра-нению ацетилхолина:
27. Какой витамин входит в состав Ацетил-КоА, являющегося центральным метаболитом общего пути катаболизма:
28. Биотин, входя в состав ферментов, является:
29. Для метаболизма короткоцепочечных жирных кислот и продуктов распада жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов необходимы витамины:
30. При недостатке какого витамина пируват не превращается в ЩУК:
31. Какая форма витамина В12 входит в состав метилтрансфераз:
32. Коферментной формой витамина В12 в составе мутаз является:
33. При явлении «фолатной ловушки» витамин В9 накапливается в виде:
34. Какие формы ТГФК необходимы для синтеза пуриновых нуклеотидов:
35. Коферментная форма какого витамина переносит одноуглерод-ные фрагменты:
36. Какое витаминоподобное вещество, синтезируясь из аспартата и карбамоилфосфата, участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов:
-1. Парааминобензойная кислота
37. Какой эффект оказывает витамин U:
+1. Способствует регенерации слизистой оболочки ЖКТ
-2. Повышает переносимость кислородного голодания
-3. Повышает продукцию кортикостероидов
38. Синтез 1,25-дигидроксихолекальциферола происходит:
-1. В коже под действием ультрафиолетового света из 7-альфа-дегидрохолестерола
-2. В печени из холекальциферола
+3. В почках из 25-гидроксихолекальциферола
-4. В кишечнике из холекальциферола
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8964 — | 7229 — или читать все.
195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
Коэффициент фосфорилирования ( Р/О) для малата равен 3, так как малатдегидрогеназа является НАД-зависимым ферментом.
Задача № 119
В эксперименте к изолированным митохондриям добавили сукцинат. Чему равен коэффициент Р/О для сукцината?
1. Вспомните, что такое коэффициент Р/О?
2. Напишите реакцию окисления сукцината и укажите фермент.
Ответ к задаче №119
Коэффициент фосфорилирования ( Р/О) для сукцината равен 2, так как сукцинатдегидрогеназа является ФАД-зависимым ферментом.
ТЕМА №8. ВИТАМИНЫ
Задача № 140
В инфекционное и гастроэнтерологическое отделение БСМП поступили два больных с вирусным гепатитом и циррозом печени, соответственно. Наряду с другими жалобами оба больных отметили появления в последнее время больших синяков на теле при малейших ушибах. Анализ крови показал у обоих увеличение времени свертывания крови и снижение уровня протромбина в 2 раза.
1. О нарушении содержания какого витамина говорит врачу данная клиническая картина?
2. Какое лечение по этим симптомам должен назначить инфекционист, и какое – терапевт?
Ответ к задаче №140
Терапевт должен назначить викасол и терапию, свойственную циррозу печени. Инфекционист назначит лечение вирусного гепатита А.
Задача № 141
В последний триместр беременности у женщины появились боли в костях. Биохимический анализ крови показал увеличение концентрации кальция, снижение концентрации фосфора и повышенную активность щелочной фосфатазы. С нарушениями какого витамина связана данная клиническая картина?
1. Какое лечение должен назначить женщине акушер-гинеколог?
2. Профилактику, какой патологии должен проводить (особенно тщательно) педиатр у ребенка этой женщины после родов?
Ответ к задаче №141
Гиповитаминоз Д. Врач педиатр должен проводить профилактику рахита.
Задача № 142
В хирургическое отделение после травмы поступил больной. Экспресс-лаборатория обнаружила у него в крови тяжелый декомпенсированный ацидоз и увеличение концентрации лактата и пирувата. Какие витамины должен назначить хирург данному больному для нормализации этих показателей?
Для обоснования ответа вспомните:
2. С чем связано повышение лактата и пирувата в крови?
Ответ к задаче №142
Н, РР, В1, В2, пантотеновую кислоту.
Задача № 143
Витамин В12 вводят внутримышечно, а не назначают в виде таблеток. С чем это связано?
Для обоснования ответа вспомните:
1. К какой группе витаминов относится В12?
2. Каковы биологические функции витамина В12?
Ответ к задаче №143
В12 всасывается в желудке только при участии фактора Касла. Если фактор отсутствует, В12 не усваивается.
Задача № 144
Одно из клинических проявлений цинги – кровоизлияния под кожу и слизистые оболочки. Недостаток какого витамина приводит к этому заболеванию?
1. Вспомните, какова роль этого витамина в формировании межклеточного матрикса?
2. Напишите реакцию, лежащую в основе этого процесса.
Ответ к задаче №144
Витамин С. Необходим для работы гидроксилаз, участвующих в синтезе полноценного коллагена.
Задача № 145
При гриппе и ОРЗ врачи часто назначают больным большие дозы витамина С (3-4г в сутки).
1. Можно ли применять витамин С в таких дозах длительно?
2. К чему это может привести?
Ответ к задаче №145
Применение витамина С в больших дозах может вызвать образование камней.
Задача № 146
Витамины А и Д можно принимать сразу за один прием в таком количестве, которого достаточно для поддержания их нормального уровня в течение нескольких недель. Витамины же группы В необходимо принимать значительно чаще. Почему?
1. Вспомните классификацию витаминов.
2. Назовите отличия одной группы от другой.
Ответ к задаче №146
Жирорастворимые витамины способны депонироваться в организме.
Задача № 147
Одним из проявлений постхолецистэктомического синдрома (состояние после хирургического удаления желчного пузыря) является повышенная кровоточивость, которая корректируется длительным введением викасола.
1. Объясните возможные причины кровоточивости .
2. Будет ли наблюдаться увеличение свертывания крови таких больных в пробирке, если к ней добавить викасол?
Ответ к задаче №147
Викасол является водорастворимым аналогом витамина К, обладающего антигеморрагической активностью. Увеличения свертывания крови в пробирке наблюдаться не будет.
Как влияет на свертывающую систему крови поступление в организм витамина К, Са 2+ и гепарина? Какие из этих веществ действуют быстро, а какие требуют времени для реализации своего эффекта?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Какова биологическая роль витамина К?
2. Какую роль играет Са 2+ в процессе свертывания крови?
3. В чем заключается влияние гепарина на процесс свёртывания крови?
Ответ к задаче №148
Витамин К приводит к увеличению свертывания крови не сразу, так как он начинает работать после синтеза в печени протромбина. Са непосредственно является компонентом системы свертывания крови, поэтому повышает ее свертываемость быстро ( Са используется для остановки кровотечений). Гепарин снижает свертываемость крови, используется для лечения тромбозов.
Задача № 149
В составе природных жиров присутствует витамин А и другие жирорастворимые витамины.
1. В каком виде – очищенном или в составе природных жиров витамин А сохраняется дольше, то есть его двойные связи медленнее окисляются кислородом?
Ответ к задаче №149
В природных жирах присутствует витамин Е, который является антиоксидантом. Поэтому в жирах витамин А сохраняется дольше.
При дефиците витамина В6 у грудных детей, находящихся на искусственном вскармливании, могут возникнуть поражения нервной системы. Объясните, с чем это связано?
1. Для этого приведите примеры реакций образования известных вам биогенных аминов.
2. Вспомните биохимические функции витамина В6.
3. Какие продукты реакции образуются при декарбоксилировании гистидина, серина, глутамата?
4. Расскажите о значении продуктов перечисленных реакций.
Ответ к задаче № 150
При дефиците витамина В6 нарушается образование ГАМК, являющейся тормозным модулятором нервной системы.
У ребенка проявляются явные признаки рахита (долго не зарастает родничок, задерживается прорезывание зубов). Ему был назначен рыбий жир в капсулах, но это не помогает. Тогда врач решил проверить состояние печени. Почему?
1. Какой витамин содержится в рыбьем жире?
2. Назовите активные формы этого витамина, где и как они образуются?
Ответ к задаче №151
Витамин Д. Активация происходит в печени и почках путем гидроксилирования.
У 4-х летнего ребенка ярко выражены явления рахита. Расстройств пищеварения не наблюдается. Ребенок много находится на солнце, прием витамина D3 проявления рахита не уменьшил. Чем можно объяснить развитие рахита у этого ребенка?
2. Какое значение имеет витамин Д?
3. Как образуется активная форма витамина Д?
Ответ к задаче №152
У ребенка — нарушение активации витамина Д.
ТЕМА №4. УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН
Задача № 153
Животному внутривенно ввели стерильный раствор сахарозы. Появится ли сахароза в моче?
2. Каким превращениям в организме она подвергается?
Ответ к задаче №153
Дата добавления: 2018-02-18 ; просмотров: 729 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ
источник
К ферменту ЦТК сукцинатдегидрогеназе подберите простетическую группу(кофактор(ФАД)
К ЭКСКРЕТОРНЫМ ФЕРМЕНТАМ ОТНОСИТСЯ(щелочная фосфатаза)
КАК ПОВЛИЯЕТ ВЫСОКИЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ УРОВЕНЬ КЛЕТКИ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ЦИКЛА КРЕБСА(активность регуляторных ферментов)
КАКАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЕГО ДЕЙСТВИЯ(апофермент)
КАКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ ТРОПОКОЛЛАГЕНА(оксипролин)
КАКИЕ ГОРМОНЫ ОБЛАДАЮТ МЕМБРАННЫМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ(пептидные гормоны)
КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ОБУСЛОВЛЕНЫ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ(белки с лигандами, протомеры в олигомерном белке, функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов, различные белки в процессе самосборки клеточных органелл)
КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФАКТОРОВ МОГУТ ИЗМЕНЯТЬ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ(солей тяжелых металлов – вызывать денатурацию белка, Взаимодействие с природными лигандами – регулировать биологическую активность белков, Повышение температуры от 50 до 100 градусов С – вызывать денатурацию белка, Изменение температуры от 0 до 40 градусов С – регулировать биологическую активность белков, Действие солей щелочно-земельных металлов – регулировать биологическую активность белков)
КАКИЕ КОФАКТОРЫ СПОСОБНЫ ОБРАТИМО ФИКСИРОВАТЬ ДВА ПРОТОНА(ФМН, НАД, ФАД)
КАКИЕ СВЯЗИ СТАБИЛИЗИРУЮТ КОЛЛАГЕНОВОЕ ВОЛОКНО(альдольные, ковалентные)
КАКИЕ СТРУКТУРЫ НЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ КОМПЛЕКСОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ(коэнзим Q и цитохром с)
КАКИЕ УСЛОВИЯ НЕОБХОДИМЫ ДЛЯ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ(наличие транспортных систем)
КАКОВ МАКСИМАЛЬНЫЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ВЫХОД В МОЛЕКУЛАХ АТФ (ГТФ) РЕАКЦИЙ ЦИКЛА КРЕБСА ПРИ РАСЧЕТЕ НА ОДНУ МОЛЕКУЛУ АЦЕТИЛ-КОА(превращение сукцинил-КоА до сукцината – 1, превращение фумарата до оксалоацетата – 3, превращение сукцинил-КоА до фумарата – 3, превращение ацетил-КоА до сукцинил-КоА – 6)
КАКОВА ФУНКЦИЯ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ В ОРГАНИЗАЦИИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА(связывает протеогликаны, образуя структуру «ерша»)
Какое количество молекул ГТФ может синтезироваться в цикле Кребса(1)
КАКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ТРАНСПОРТИРУЕТ ПЕРВИЧНЫЙ АММИАК ИЗ МЫШЦЫ В ПЕЧЕНЬ(аланин)
КАКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ЯВЛЯЕТСЯ ПРОМЕЖУТОЧНЫМ ПРОДУКТОМ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА(глутамин)
КАКОЙ БЕЛОК ПЛАЗМЫ КРОВИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ СВЯЗЫВАНИЕ СВОБОДНОГО ГЕМОГЛОБИНА(гаптоглобин)
КАКОЙ ВИТАМИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ РЕАКЦИЙ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ(витамин В6)
КАКОЙ ЗАРЯД ИМЕЕТ БЕЛОК В ИЭТ(электрически нейтрален)
КАКОЙ ИЗ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ГЛИКОПРОТЕИНОМ(альбумин)
КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВИДОВ ГЕМОГЛОБИНОВ СОДЕРЖИТСЯ В ЭРИТРОЦИТАХ ЗДОРОВОГО ЧЕЛОВЕКА(Нb А)
КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ВОЗМОЖЕН ВНЕ ПЕЧЕНИ(Синтез гликогена)
КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ПРОИСХОДИТ ТОЛЬКО В ПЕЧЕНИ(Синтез мочевины)
КАКОЙ ПРОЦЕСС ХАРАКТЕРИЗУЕТ РАСПАД АМИНОКИСЛОТ(окислительное дезаминирование)
КОНКУРЕНТНЫМИ ИНГИБИТОРАМИ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ(малонат и оксалоацетат)
КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА(концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной)
КОФАКТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СОДЕРЖИТ(витамин В2)
КОФЕРМЕНТЫ – ЭТО(нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции, производные витаминов, участвующие в химической реакции)
МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(две цепи ДНК)
МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(одна цепь ДНК)
МЕЖКЛЕТОЧНОЕ ВЕЩЕСТВО В СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ ПРЕДСТАВЛЕНО(углеводно-белковыми комплексами)
Механизм ингибирующего действия АТФ на окисление α-кетоглутарата(аллостерический ингибитор ЦТК)
Механизм ингибирующего действия ротенона на тканевое дыхание(ингибитор НАДН-дегидрогеназы)
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА КОЛЛАГЕНА – ЭТО(объединение фибрилл тропоколлагена)
НАЗОВИТЕ АМИНОКИСЛОТУ, КОТОРАЯ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ -СН3 ГРУПП В РЕАКЦИЯХ МЕТИЛИРОВАНИЯ(метионин)
Назовите витамин, входящий в состав пиридинзависимых дегидрогеназ в ЦТК(В3)
НАЗОВИТЕ ИЗОФЕРМЕНТ КРЕАТИНФОСФОКИНАЗЫ, ИМЕЮЩИЙ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПРИ ВЫЯВЛЕНИИ ИНФАРКТА МИОКАРДА(МВ)
Назовите метаболиты, последовательно образующиеся в ЦТК( цитрат — аконитат – изоцитрат)
НАЗОВИТЕ НЕЗАМЕНИМУЮ АМИНОКИСЛОТУ(метионин)
НАЗОВИТЕ ОРГАН, В КОТОРОМ СИНТЕЗИРУЕТСЯ КРЕАТИН(печень)
НАЗОВИТЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ(малое содержание клеток)
НАЗОВИТЕ ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ МЕТАБОЛИТ В СИНТЕЗЕ КАТЕХОЛАМИНОВ(ДОФА)
НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, СВЯЗАННЫЙ С ПОТЕРЕЙ АММИАКА(трансдезаминирование)
НАЗОВИТЕ СОЕДИНЕНИЕ, ОТНОСЯЩЕЕСЯ К КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТАМ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА(креатинин)
НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, ИНАКТИВИРУЮЩИЙ БИОГЕННЫЕ АМИНЫ(моноаминооксидаза)
НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, НАРУШЕНИЕ АКТИВНОСТИ КОТОРОГО ВЫЗЫВАЕТ ФЕНИЛКЕТОНУРИЮ(фенилаланинмонооксигеназа)
НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В АКТИВАЦИИ ТРИПСИНОГЕНА(энтеропептидаза)
НАЗОВИТЕ ЭНЗИМОПАТИЮ, ВЫЗВАННУЮ НАСЛЕДСТВЕННОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ОКСИДАЗЫ ГОМОГЕНТИЗИНОВОЙ КИСЛОТЫ(алкаптонурия)
НАИБОЛЕЕ ТОЧНО МЕХАНИЗМУ ПЕРЕДАЧИ ИНФОРМАЦИИ В КЛЕТКЕ СООТВЕТСТВУЕТ СЛЕДУЮЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ГОРМОНОВ(по химическому строению)
Найдите активатор пируватдегидрогеназного комплекса(АДФ)
Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(ацетил-КоА)
Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(НАДН2)
Найдите ингибитор тканевого дыхания(антимицин А)
Найдите ингибитор тканевого дыхания(барбитураты)
Найдите ингибитор тканевого дыхания(СО)
Найдите ингибитор тканевого дыхания(цианиды)
Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(2,4-динитрофенол)
Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(жирные кислоты)
Небелковым компонентом цитохромов является(гемм)
НЕОБРАТИМАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ(действии сильных кислот)
НЕПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Транспортируется в комплексе с белками крови)
ОБЩИЙ ОБЪЕМ КРОВИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА СОСТАВЛЯЕТ(5-6 л)
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ МИТОХОНДРИЙ – ЭТО(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи)
Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи митохондрий – это(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи)
ОПРЕДЕЛИТЕ ИЕРАРХИЮ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ, ПОДЧИНЕННЫХ ГИПОТАЛАМО-ГИПОФИЗАРНОЙ РЕГУЛЯЦИИ(ЦНС →гипоталамус→рилизинг-факторы (либерины) →гипофиз→→кровь→периферическая железа внутренней секреции→органы-мишени)
ОПРЕДЕЛИТЕ МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ ПЕПТИДАЗ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ЖКТ(ограниченный протеолиз)
Определите последовательность действия ферментов в цикле Кребса( цитратсинтаза — аконитаза – изоцитратдегидрогеназа)
ОПРЕДЕЛИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ В ЦИКЛЕ КРЕБСА(аконитаза – 2, фумараза – 7, изоцитратдегидрогеназа – 3, α-кетоглутаратдегидрогеназа – 4, сукцинилКоА-синтетаза – 5, малатдегидрогеназа – 8, сукцинатдегидрогеназа – 6, цитратсинтаза – 1)
ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ ЯВЛЯЮТСЯ ОБРАТИМЫМ ИЛИ НЕОБРАТИМЫМ СПОСОБОМ РЕГУЛЯЦИИ(Ограниченный протеолиз – необратимым способом регуляции, Химическая модификация – обратимым способом регуляции, Конкурентное ингибирование – обратимым способом регуляции, Аллостерическая регуляция – обратимым способом регуляции)
ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ ОБЛАДАЮТ ГОРМОНЫ СЛЕДУЮЩИХ КЛАССОВ(Производные сложных белков – мембранный, Производные стерана – цитозольный, Производные арахидоновой кислоты – мембранный, Тиреоидные гормоны – цитозольный, Производные аминокислот – цитозольный, мембранный)
ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКОЙ КЛАСС ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ КАТАЛИЗИРОВАТЬ СЛЕДУЮЩИЕ РЕАКЦИИ(Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi – лигазы, фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат – лиазы, сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2 – оксидоредуктазы, сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза – гидролазы, аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат – трансферазы, глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат – изомеразы)
Основное количество энергии в организме освобождается при распаде (катаболизме) субстратов(в митохондриях)
ОСНОВНОЙ ФУНКЦИЕЙ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ(регуляторная)
Охарактеризуйте процесс окислительного фосфорилирования( образование АТФ сопряжено с переносом электронов по дыхательной цепи)
Охарактеризуйте процесс субстратного фосфорилирования(синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 с использованием энергии субстрата без потребления кислорода)
ПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ( гидролаз)
Перечислите 3 небелковых компонента 1-го комплекса дыхательной цепи(ФМН, железо, сера)
ПЛАЗМА КРОВИ ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ СЫВОРОТКИ КРОВИ НАЛИЧИЕМ В НЕЙ(фибриногена)
Подберите соединения, которые являются субстратами для ферментов дыхательной цепи митохондрий(сукцинат, НАДН2)
ПОДБЕРИТЕ СПОСОБ РЕГУЛЯЦИИ ДЛЯ КАЖДОГО ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ(Гликогенсинтаза – (неактивная) + = гликогенсинтетаза (активная) +– Химическая модификация, 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосфорилаза (активная) + 4 АДФ – Химическая модификация, Пепсиноген + = пепсин + полипептид – Ограниченный протеолиз, Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная) – Аллостерическая регуляция)
При внутриклеточном механизме действия гормон-рецепторный комплекс(при участии кислых белков хроматина присоединяется к ДНК)
ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ ПАТОЛОГИЧЕСКИ АКТИВИРОВАН ПРОЦЕСС(Распада гемоглобина)
ПРИ ГИПЕРВИТАМИНОЗЕ Д3 ПРОИСХОДИТ ДЕСТРУКЦИЯ КАК МИНЕРАЛЬНЫХ, ТАК И ОРГАНИЧЕСКИХ КОМПОНЕНТОВ КОСТИ. КОНЦЕНТРАЦИЯ КАКИХ КОМПОНЕНТОВ БУДЕТ УВЕЛИЧИВАТЬСЯ В МОЧЕ(оксипролина)
ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ(обратимое ингибирование, угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора)
ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Выведения желчи)
ПРИ ПАРЕНХИМАТОЗНОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Конъюгации билирубина с глюкуроновой кислотой)
ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ КОНЦЕНТРАЦИЯ ЭТОГО ФЕРМЕНТА УВЕЛИЧИВАЕТСЯ В КРОВИ(Аланинаминотрансферазы)
ПРИ СНИЖЕНИИ КОНЦЕНТРАЦИИ КИСЛОРОДА В КЛЕТКЕ СКОРОСТЬ ЦТК ЗАМЕДЛЯЕТСЯ(тормозится активность аллостерических ферментов, тормозится окисление НАДН2 в дыхательной цепи)
ПРОДУКТАМИ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРОВИНОГРАДНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЮТСЯ(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2)
Продуктами окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты являются(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2)
ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В(Печени)
ПРОИСХОЖДЕНИЕ АТОМОВ АЗОТА В МОЛЕКУЛЕ МОЧЕВИНЫ(аспартат и вторичный аммиак)
Простетическая группа сукцинатдегидрогеназы содержит(витамин В2)
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТОВ – ЭТО(прочно связанные с активным центром небелковые компоненты)
ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ(РНК-полимераза)
ПРОЦЕССЫ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ МАКРОЭРГОВ(ГТФ)
ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ЗА СЧЕТ СВЯЗЫВАНИЯ С(Глюкуроновой кислотой)
ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ПОСЛЕ(Конъюгации)
ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Конъюгированный билирубин)
ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Связан с глюкуроновой кислотой)
ПУТЕМ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ В ПЕЧЕНИ ПРОИСХОДИТ(Гидроксилирование ксенобиотиков)
РАЗНЫЕ УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРОВАНЫ ОПРЕДЕЛЁННЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ. ПОДБЕРИТЕ К КАЖДОМУ ТИПУ СВЯЗИ УРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ(Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот – Третичная структура, Связь между α-амино- и α-карбокси-группировками аминокислот – Первичная структура, Связь между радикалами цистеина – Третичная структура, Вторичная структура, Водородные связи между пептидными группировками – Вторичная структура, Водородные связи между радикалами аминокислот – Третичная структура, Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот – Третичная структура)
РАСПОЛОЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО ПРОЦЕСЫ КАСКАДНОГО МЕХАНИЗМА ПЕРЕДАЧИ ГОРМОНАЛЬНОГО СИГНАЛА В ПОРЯДКЕ ОЧЕРЕДНОСТИ(включение в работу белка трансдуктора – 2, активация протеинкиназы – 5, фосфорилирование фермента – 6, образование цАМФ – 4, активация аденилатциклаз –3, взаимодействие гормона со специфическим рецептором–1)
РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО ИХ РЕГУЛЯТОРНОМУ ДЕЙСТВИЮ НА ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС(ацетил-КоА – ингибитор, НАДН2 – ингибитор, АДФ – активатор, АТФ – ингибитор, НАД – активатор)
РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО МЕХАНИЗМУ ИХ ДЕЙСТВИЯ(валиномицин – разобщитель окислительного фосфорилирования, оксалоацетат – ингибитор тканевого дыхания, барбитураты – ингибитор тканевого дыхания, тироксин – разобщитель окислительного фосфорилирования, антимицин А – ингибитор тканевого дыхания, жирные кислоты – разобщитель окислительного фосфорилирования, 2,4-динитрофенол – разобщитель окислительного фосфорилирования, цианиды – ингибитор тканевого дыхания)
РЕГЕНЕРАЦИЯ ОРНИТИНА В ЦИКЛЕ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ(аргиназой)
РЕГУЛЯТОРНОЙ РЕАКЦИЕЙ В СИНТЕЗЕ ГЕМА ЯВЛЯЕТСЯ(образование 5-аминолевулиновой кислоты)
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ЭФФЕКТ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ СВЯЗАН С(влиянием на активность ферментов)
СВЯЗЫВАНИЕ ИНСУЛИНА С РЕЦЕПТОРОМ ПРИВОДИТ(к аутофосфорилированию рецептора)
СЕКРЕТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ(ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию)
СИНТЕЗ БЕЛКА УСИЛИВАЮТ(тестостерон)
СИНТЕЗ КРЕАТИНФОСФАТА НЕОБХОДИМ ДЛЯ(депонирования энергии)
СИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ПРОИСХОДИТ ИЗ(нуклеозидтрифосфатов)
СИНТЕЗ ПРЕПРОКОЛЛАГЕНА ПРОИСХОДИТ В(рибосомах фибробластов)
СРАВНИТЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ И ЭФФЕКТОРОМ(Связывается с регуляторным центром – аллостерический эффектор, Претерпевает структурные изменения в ходе катализа – субстрат, Связывание вызывает конформационные изменения фермента – субстрат, аллостерический эффектор, Всегда является низкомолекулярным соединением – лишний вариант)
СРАВНИТЕ КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ(Кm не изменяется, Vmax уменьшается – неконкурентное ингибирование, Снимается избытком субстрата – конкурентное ингибирование, Кm увеличивается, Vmax не изменяется – конкурентное ингибирование, Ингибитор присоединяется в активном центре – конкурентное ингибирование, Ингибитор связывается в аллостерическом центре – лишний вариант, Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом – неконкурентное ингибирование, Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента – неконкурентное ингибирование)
СРАВНИТЕ ФЕРМЕНТЫ С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КАТАЛИЗАТОРАМИ(Действуют в мягких условиях (Т, рН) – отличия от неорганических катализаторов, Не расходуются в ходе реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Способны к регуляции активности – отличия от неорганических катализаторов, Обладают высокой специфичностью действия – отличия от неорганических катализаторов, Ускоряют только термодинамически возможные реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Не смещают равновесие химической реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Обладают высокой каталитической активностью – отличия от неорганических катализаторов)
СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ВОЗНИКАЕТ ВСЛЕДСТВИЕ(высокой концентрации субстрата)
СУКЦИНИЛ-КОА-СИНТЕТАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ(образование свободного сукцината, реакцию субстратного фосфорилирования, образование субстрата дыхательной цепи)
СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ КОШЛАНДА(активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса, активный центр присоединяет группу родственных субстратов)
ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАА)
ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАГ)
ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УГА)
ТИП РЕПЛИКАЦИИ, ХАРАКТЕРНЫЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА(полуконсервативная)
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ — ПРОЦЕСС МЕЖМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА АМИНОГРУППЫ ОТ(α-аминокислоты на α-кетокислоту)
ТРНК ПРИСОЕДИНЯЕТ АМИНОКИСЛОТУ(к 3′ -ОН концу)
ТРОПОКОЛЛАГЕН – ЭТО(суперспираль, объединяющая три полипептидные цепи)
УКАЖИТЕ МЕСТО СИНТЕЗА АДРЕНАЛИНА(надпочечники)
УКАЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕАКЦИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ В ПРОЦЕССЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРУВАТА(трансферазная – 2, декарбоксилазная – 1, дегидрогеназная – 3)
источник
Объясните, почему применение витамина С в терапии критических состояний, активизирует образование АТФ и улучшает работу микросомальной системы гидроксилирования.
Мужчина находился в контакте с больным вирусным гепатитом (заболевание печени, сопровождающееся цитолизом). Назначьте биохимическое обследование, с помощью которого можно выявить признаки нарушения структуры и функции печени в случае заражения.
Оределение уровня аланинаминотрансфераза («печеночных» ферментов АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ) в крови. АЛТ и АСТ – это ферменты, которые содержатся внутри гепатоцитов и выходят наружу при повреждении клеток. Обследование для определения уровня АСТ и АЛТ в крови позволяет установить степень активности вызванных вирусом воспалительных процессов в печени.
Норма АЛТ в крови 0.1-0.68 мкмоль\л.ч
40.Назначьте биохимическое (энзимологическое) обследование пациенту с подозрением на инфаркт миокарда (заболевание протекает с развитием некроза). 2Каковы возможные сдвиги ферментативной активности? 3Назовите класс и подкласс выбранных для диагностики ферментов.
1.Определяется активность ферментов, уровень которых в крови существенно возрастает в результате их выхода из очага некроза, увеличивается содержание миоглобина, показатель которого информативен в первые часы и при атипичной клинической картине, когда по симптомам поставить диагноз практически не возможно. Содержание миоглобина в сыворотке крови в норме составляет:
Увеличение концентрации миоглобина в крови и появление его в моче (миоглобинурия) отмечается при деструктивных процессах в поперечно-полосатой мускулатуре и, в частности, в миокарде.
Диагностическое значение имеет анализ активности аспартатаминотрансфераза АСТ, лактатдегидрогеназы ЛДГ и ее изоферментов (ЛДГ 1-5), креатинфосфокиназы КФК и ее изофермента MB.
2.Повышение АСТ, К-ДРитиса, ЛДГ.
41. Назначьте биохимическое (энзимологическое) обследование больному с подозрением на заболевания печени, связанные с нарушением ее экскреторной функции. Каковы возможные сдвиги ферментативной активности? Назовите класс и подкласс выбранных для диагностики ферментов.
Ответ: Необходимо проверить уровень щелочной фосфатазы у больного. Если ее уровень повышен – значит у больного имеется патология экскреторной функции печени. Если же уровень в норме – патологии нет. Щелочная фосфатаза относится к классу гидролаз, подклассу гликозидазы.
42. У больного железодефицитное состояние. Как при этом изменится скорость микросомальногогидроксилирования (МСГ)? Как это нужно учесть, подбирая дозы лекарственных препаратов для лечения сопутствующих заболеваний? Объясните механизм работы микросомальной системы гидроксилирования. К какому классу относятся ферменты МСГ?
Ответ: Вообще гидроксилирующие ферментыты являются монооксидантами, включающими в качестве кофермента железосодержащий гем, таким образом, при железодефицитном состоянии гидроксилирование угнетено. Необходимо снижать дозы препаратов, которые метаболизируются в организме путем гидроксилирования. Для ряда препаратов достаточно активного действия, и при этом метаболизирующая гидроксилироованием..
нужна глюкоза -НАДФ. Скорость окисления тех или иных веществв может ограничиваться конкуренция за ферментный комплекс микросомальной фракции. Так, одновременно назначение двух конкурирующих лекарств приводит к тому что удаление одного из них может замедлится и это приведет к накоплению его в организме. В другом случае лекарство может индуцировать активацию системы микросома оксидаз-ускорен. устранение одновременно назначенных других препаратов.
43. Какие витамины следует назначить больному с гипоэнергетическим состоянием, вызванным сердечно-сосудистым заболеванием, и почему?
Ответ: Причиной гипоэнергетического состояния могут являться гиповитаминозы, так как в реакциях общих путей катаболизма и дыхательной цепи участвуют коферменты, содержащие витамины. Витамин В1 входит в состав тиаминдифосфата, витамин В2 – составная часть FMN и FAD. Витамин PP в виде никотинамида входит в состав NAD+ и NADP+, пантотеновая кислота – в состав кофермента А, биотин – коферментная функция активации CO2.
44. У больного снижена активность ферментов дегидрогеназ (лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы) в сыворотке крови. Объясните возможную причину данного изменения. Как можно устранить причину? Почему в норме обнаруживается активность в плазме крови внутриклеточных ферментов? Какой тип реакций катализируют указанные ферменты?
Ответ: только такое Снижение активности вызывается:
— Уменьшением числа клеток, секретирующих фермент
— Недостаточностью синтеза
— Увеличением выделения фермента
— Торможением активности в результате действия протеиназ
— генетические нарушения
(Как устранить??Все перечисленные ферменты необратимо ингибируются денатурируются солями тяжёлых металлов. Кроме того, НАД – зависимые дегидрогеназы могут ингибироваться большими дозами алкоголя и некоторыми наркотическими веществами эфир, уретан.
Необходимо выяснить этиологию и начать лечение — в т.ч. дезинтоксикацию.)
В норме обнаруживается активность в плазме крови внутриклеточных ферментов в связи с физиологическим гемолизом вследствие естественного старения эритроцитов с выходом содержимого цитоплазмы в плазму крови (в т.ч. внутриклет. ферментов), повышенной проницаемостью мембран в детском возрасте, при выполнении тяжких физических нагрузок.
Дегидрогеназы катализаруют дегидрирование (окисление) субстрата с использованием в качестве акцептора водорода НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН
45.Вследствие дефицита тиамина может возникнуть гипоэнергетическое состояние. Объясните, почему. Известно, что в тканях при этом повышается уровень кетокислот. Какие кетокислоты накапливаются? К каким изменениям рН это может привести? Улучшится ли состояние больных при увеличении в их пищевом рационе углеводов?
Ответ: Витамин В1 (тиамин) играет важную роль в процессах энергообеспечения организма. Он является кофактором пируваткарбоксилазы (1ый фермент пируватдегидрогеназного комплекса), фермента альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса, транскетолазы (фермент неокислительного этапа пентозофосфатного пути). Вследствие нарушения работы этих ферментов возникает гипоэнергетическое состояние. Происходит накопление недоокисленных продуктов обмена пирувата, которые оказывают токсическое действие на ЦНС и обусловливают развитие метаболического ацидоза. Вследствие развития энергодефицита снижается эффективность работы ионных градиентных насосов, в том числе клеток нервной и мышечной ткани. Нарушается синтез жирных кислот и трансформация углеводов в жиры. Усиление катаболизма белков ведёт к развитию мышечной атрофии, у детей — к задержке физического развития. Вследствие затруднения образования из пировиноградной кислоты ацетил КоА страдает процесс ацетилирования холина.
46.Используя знания по биохимии энергетического обмена, попытайтесь объяснить почему, чтобы не замерзнуть зимой на улице следует как можно больше двигаться?
Ответ: Движение вызывается сокращением мышечной ткани. Это сокращение требует затрат энергии, которая высвобождается в процессе тканевого дыхания и превращения глюкозы. Но так как не вся энергия идет на обеспечение потребностей клетки, часть ее рассеивается и «нагревает» окружающие ткани. За счет этого температура тела повышается при интенсивной мышечной работе.
47. Почему липоевая кислота обязательно входит в комплекс препаратов для лечения сердечной недостаточности?
Ответ: Терапевтическое действие препаратов («-липоевой кислоты связывают с торможением глюконеогенеза, снижением кетоплазии и активацией в митохондриях важных ферментов углеводного обмена (пируватдегидрогеназы, (оксоглютаратдегидрогеназы и дегидрогеназы аминокислот с разветвленной цепью). Препараты этой группы, с одной стороны, улучшают энергетический обмен, нормализуют аксональный транспорт, распад высокомолекулярных спиртов, а, с другой стороны, снижают окислительный стресс, связывая свободные радикалы, подавляя их образование (например, в результате реакций неферментативного гликолиза) и инактивируя оксиданты, что приводит к восстановлению клеточных мембран. Кроме того, (-липоевая кислота вызывает увеличение утилизации глюкозы и снижение резистентности к инсулину, что подтверждено в контролируемых клинических исследованиях у больных сахарным диабетом 2 типа. Вклад этого механизма в терапевтическую эффективность производных («-липоевой кислоты остается невыясненным
48.Объясните, почему при дефиците никотиновой кислоты быстро снижается выработка АТФ в миокарде? Какой фермент участвует в синтезе АТФ? Почему синтез АТФ в митохондриях называют окислительным фосфорилированием? Назовите ферментные комплексы дыхательной цепи митохондрий, работа которых сопряжена с синтезом АТФ путем окислительногофосфорилирования.
Ответ: Никотиновая кислота в организме входит в состав NAD и NADP. Они являются главным источником электронов в дыхательной цепи, которая поставляет энергию для окислительного фосфорилирования(синтеза АТФ). При недостатке никотиновой кислоты снижается содержание NAD и NADP, уменьшается выработка АТФ в митохондриях. В синтезе АТФ участвует АТФ-синтаза. Синтез АТФ в митохондриях происходит по реакции присоединения неорганического фосфора к молекуле АДФ посредством переноса электронов по ЦПЭ, т.е. окислительного фосфорилирования. Ферментные комплексы: НАДН2:КоQ-оксидоредуктаза (1), сукцинат:КоQ-оксидоредуктаза (2), КоQH2:цитохром с-оксидоредуктаза (3), цитохромоксидаза (4).
49.Цианид калия – смертельный яд. Отравления им крайне редки в связи с его недоступностью. Однако встречаются случаи отравления абрикосовыми косточками, содержащими амигдалин, из которого в организме освобождается синильная кислота HCN. Анион этой кислоты обладает высоким сродством к Fe 3+, вследствие чего образует с ним прочный комплекс. При отравлении цианидами наблюдается угнетение дыхания, гиперемия кожных покровов, судороги. Характерным признаком отравления является ярко алый цвет венозной крови. Что является причиной возникновения описанных симптомов? Опишите особенности строения и функционирования ингибируемого фермента. Почему именно этот фермент имеет большее сродство к цианиду, чем другие гемопротеины? Объясните алый цвет венозной крови при отравлении цианидом.
ОТВЕТ:
Цианид-анион является ингибитором фермента цитохром с-оксидаза в IV комплексе дыхательной цепи переноса электронов (на внутренней мембране митохондрий). Связывается с железом, входящим в состав фермента, чем препятствует переносу электронов между цитохром с-оксидазой и кислородом. В результате нарушается транспорт электронов, и, следовательно, прекращается аэробный синтез АТФ.
Цитохром с-оксидаза (цитохромоксидаза), фермент класса оксидоредуктаз; катализирует конечный этап переноса электронов на кислород в процессе окислительного фосфорилирования.
Фермента состоит из из 13частей . Фермент катализирует восстановительно-окислительную реакцию — окисляются молекулы цитохрома с, восстанавливается кислород. В этой реакции потребляется практически весь кислород, нужный живым организмам в процессе дыхания. Каталитический центр фермента содержит гемы и медные комплексы. А как написано в задании,анион синильной кислоты обладает высоким сродством к Fe 3 вследствие чего образует с ним прочный комплекс.
Отравляющее действие цианидов основано на том, что они связываются с ферментами тканей, отвечающими за клеточное дыхание, подавляя их активность, и вызывают кислородное голодание тканей. Поэтому цвет венозной крови при отравлениях цианидом-алый,не происходит газообмен и артериальная кровь, пройдя большой круг кровообращения остается алой.
Почему этот фермент имеет большое сродство к цианиду,чем другие гемопротеины,потому что гемопротеины в своем составе имеют железо двухвалентное..а окисленный цитохром с окидаза в своем строении имеет трехвалентное железо,которое и связывается с цианидом.
50.Какие витамины вы порекомендуете больному с нарушением энергетического обмена, вызванным, например, гипоксией вследствие заболевания сердечно-сосудистой системы.Почему? Назовите ферменты, участвующие в общем пути энергетического обмена и тканевом дыхании, активность которых зависит от витаминов. Реакции какого типа они катализируют?
Целый Ананас И Кусочек Суфле Сегодня Фактически Мой Обед, цитрат, (цис-)аконитат, изоцитрат, (альфа-)кетоглутарат, сукцинил-CoA, сукцинат, фумарат, малат, оксалоацетат.ферменты, участвующие в общем пути энергетического обмена
НАД,НАДФ-вит.РР (никотиновая кислота)-кофермент оксидоредуктаз. катализирующих окислительно-восстановительные реакции(дегидрирование)
HS-CoA-вит.В5(пантотеновая кислота) –кофермент ацилтрансфераз.реакция переноса ацильных групп
FAD,FMN-вит.В2(рибофлавин)-кофермент оксидоредуктаз.дегидрирование.
FAD,HS-CoA,НАД,тиаминпирофосфат-учавствуют в окислительном декарбоксилировании пирувата.
51.2,4-динитрофенол, который является разобщителем тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования, пытались использовать для борьбы с ожирением. В настоящее время подобные вещества уже не применяются в качестве лекарственных препаратов, так как известны случаи, когда их применение приводило к летальному исходу. Почему приём таких препаратов может привести к гибели?
ОТВЕТ: Разобщители — липофильные вещества, которые способны принимать протоны и переносить их через внутреннюю мембрану митохондрий минуя V комплекс(его протонный канал).
Разобщители подавляют окислительное фосфорилирование, увеличивая проницаемость мембраны для ионов Н + .Всдествии чего уменьшается среднее мю H=220мВ.То есть выравнимается электро-химический потенциал клетки,значит не будет синтезироваться АТФ и энергия будет рассеиваться в виде тепла.
Окисление, не сопровождающееся синтезом АТФ, называется свободным окислением. В этом случае энергия выделяется в виде тепла. Это может наблюдаться при действии токсинов и сопровождается повышением температуры тела.
При нарушении тканевого дыхания и окислит фосфорилирования будет происходить нарушение образования АТФ,энергетическое голодание,что приведет к паталогическим явлениям(ишемии миокарда и головного мозга,инфекционных процессов,снижению иммунитета,синтезов,активности ферментов, истощению) и гибели.
Объясните, почему применение витамина С в терапии критических состояний, активизирует образование АТФ и улучшает работу микросомальной системы гидроксилирования.
ОТВЕТ:Из-за выраженных микроциркуляторных расстройств как на системном, так и на интрацеребральных уровнях, у больных в критических состояниях возникают синдромы гипоксии периферического шунтирования и капиллярно-клеточной гипоксии. При любой гипоксии первично развивается угнетение энергетического обмена, которое проявляется уменьшением содержания креатинфосфата особенно в головном мозге и АТФ при одновременном увеличении содержания аденозинди- и аденозинмонофосфорных кислот, а также неорганического фосфата. Это приводит к нарушениям мембранного транспорта, процессов биосинтеза и других функций клетки, а также к внутриклеточному лактоацидозу, увеличению внутриклеточной концентрации свободного кальция и активации ПОЛ. Данную проблему можно решить, если применять антигипоксанты.
А. Аскорбиновая кислота функционирует как кофактор гидроксилаз в процессах гидроксилирования. При окислении атомы кислорода включаются в молекулы окисляемых веществ. Такое окисление протекает на мембранах эндоплазматической сети и называется микросомальное окисление. За счет
включения кислорода окисляемого субстрата возникает гидроксильная группа -ОН. Поэтому этот процесс часто называют гидроксилирование. Биологическая роль этого процесса не связана с синтезом АТФ. Она состоит в детоксикации.
1. Включаются атомы кислорода в синтезируемее вещества.
2. Обезвреживаются различные токсичные вещества, так как включение атома кислорода в молекулу яда уменьшает токсичность этого яда, делает его водорастворимым, и облегчат почкам его выведение.
Б. Витамин С участвует в синтезе аминокислоты L-карнитина из аминокислоты лизина, необходимой для транспорта жирных кислот в митохондрии, без чего невозможна выработка АТФ: Жирные кислоты не могут проникать в митохондрии и окисляться, если предварительно не образуют ацилкарнитин-производных. А уже фермент карнитинацилкарнитинтранс-локаза на мембране переносит ацилкарнитин внутрь. На митохондриях жирные кислоты окисляются и образкется АТФ.
53.Объясните, используя знания по биохимии энергетического обмена, почему при выполнении физической нагрузки человеку становится жарко?
ОТВЕТ:Образование энергии для обеспечения мышечной работы может осуществляться анаэробным бескислородным и аэробным окислительным путем. В зависимости от биохимических особенностей протекающих при этом процессов принято выделять три обобщенных энергетических системы, обеспечивающих физическую работоспособность человека:
алактная анаэробная, или фосфагенная, связанная с процессами ресинтеза АТФ преимущественно за счет энергии другого высокоэнергетического фосфатного соединения — креатинфосфата КрФ
гликолитическая лактацидная анаэробная, обеспечивающая ресинтез АТФ и КрФ за счет реакций анаэробного расщепления гликогена или глюкозы до молочной кислоты МК
аэробная окислительная, связанная с возможностью выполнения работы за счет окисления энергетических субстратов, в качестве которых могут использоваться углеводы, жиры, белки при одновременном увеличении доставки и утилизации кислорода в работающих мышцах.
Почти вся энергия, выделяемая в организме в процессе метаболизма питательных веществ, в итоге превращается в тепло. Во-первых, максимальный коэффициент полезного действия превращения энергии питательных веществ в мышечную работу, даже при самых лучших условиях, составляет лишь 20-25%; остальная энергия питательных веществ конвертируется в тепло в ходе внутриклеточных химических реакций.
Во-вторых, почти вся энергия, которая действительно идет на создание мышечной работы, тем не менее, становится теплом тела, поскольку эта энергия, кроме ее небольшой части, используется на: 1 преодоление вязкостного сопротивления движения мышц и суставов; 2 преодоление трения крови, текущей через кровеносные сосуды; 3 другие подобные эффекты, в результате которых энергия мышечных сокращений превращается в тепло. Включаются механизмы терморегуляции потоотделение и т.д., человек у жарко.
Лекарственный препарат убинон (кофермент Q) используется в качестве антиоксиданта, оказывающего антигипоксическое действие. Препарат применяется для лечения заболеваний сердечно-сосудистой системы, для повышения работоспособности при физических нагрузках. Используя знания по биохимии энергетического обмена, объясните механизм действия этого препарата.
ОТВЕТ:Убихиноны — это жирорастворимые коферменты, представленные преимущественно в митохондриях эукариотических клеток. Убихинон является компонентом цепи переноса электронов и принимает участие в окислительном фосфорилировании. Максимальное содержание убихинона в органах с наибольшими энергетическими потребностями, например, в сердце и печени.
Комплекс 1 тканевого дыхания.катализирует окисление НАДН убихинон.
С НАДН и Сукцината в 1 и 2 комплексе дыхательной цепи происходит перенос е на убинон.
А затем с убинона на цитохром с.
55.Провели 2 эксперимента: в первом исследовании митохондрии обработали олигомицином – ингибитором АТФ-синтазы, а во втором – 2,4-динитрофенолом – разобщителем окисления и фосфорилирования. Как изменится синтез АТФ, величина трансмембранного потенциала, скорость тканевого дыхания и количество выделенного СО2? Объясните, почему эндогенные разобщители жирные кислоты и тироксин обладают пирогенным действием?
ОТВЕТ:Синтез АТФ-уменьшится; величина трансмембранного потенциала-уменьшится; скорость тканевого дыхания и количество выделенного СО2-уменьшится.
Некоторые химические вещества могут переносить протоны или другие ионы, минуя протонные каналы АТФ-синтазы мембраны, их называют протонофоры и ионофоры. При этом исчезает электрохимический потенциал и прекращается синтез АТФ. Это явление называют разобщением дыхания и фосфорилирования. Количество АТФ снижается, АДФ увеличивается, а энергия выделяется в виде теплоты,следовательно наблюдается повышение температуры,выявляются пирогенные свойства.
56.Апоптоз – запрограммированная гибель клеток. При некоторых патологических состояниях (например, вирусная инфекция) может происходить преждевременная гибель клеток. В организме человека вырабатываются защитные белки, предотвращающие преждевременный апоптоз. Один из них – белок Bcl-2, который увеличивает соотношение NADH / NAD+ и ингибирует освобождение Са 2+ из ЭПР. В настоящее время известно, что вирус СПИДа содержит протеазу, разрушающую Bcl-2. Скорость каких реакций энергетического обмена при этом меняется и почему? Как вы думаете, почему эти изменения могут оказаться губительными для клеток?
ОТВЕТ:Увеличивает соотношения NADH / NAD+ следовательно увеличение скорости ОВР реакций циксла Кребса.
При этом ускорится реакция окислительного декарбоксилирования,так как Са2+ учавствует в активации ПДГ неактивной.Так как будет уменьшено соотношение NADH / NAD+ во время заболевания СПИДОМ,то уменьшится скорость ОВР реакций цикла Кребса.
57 Барбитураты (амитал натрия и др.) используют в медицинской практике как снотворные средства. Однако передозировка этих лекарств, превышающая в 10 раз лечебную дозу, может привести к летальному исходу. На чем основано токсическое действие барбитуратов на организм?
Ответ:Барбитураты, группа лекарственных веществ, производных барбитуровой кислоты, обладающих снотворным, противосудорожным и наркотическим действием, обусловленным угнетающим влиянием на центральную нервную систему.Принятые внутрь барбитураты всасываются в тонком кишечнике. При попадании в кровяное русло связываются с белками и метаболизиру-ются в печени. Приблизительно 25 % барбитуратов выделяется с мочой в неизменном виде.
Основной механизм действия барбитуратов связан с тем, что они проникают во внутренние липидные слои и разжижают мембраны нервных клеток, нарушая их функцию и нейротрансмиссию. Барбитураты блокируют возбуждающий нейротрансмиттер — ацетилхолин, в то же время стимулируя синтез и повышая тормозящие эффекты ГАМК. В процессе развития зависимости холинергическая функция усиливается, в то время как синтез ГАМК и ее связывание уменьшаются. Метаболический компонент заключается в индуцировании ферментов печени,снижает печеночный кровоток. Ткани становятся менее чувствительными к барбитуратам. Барбитураты могут вызывать со временем повышение устойчивости мембран нервных клеток. В целом барбитураты оказывают тормозящее действие на ЦНС, что клинически проявляется снотворным, седативным действием. в токсических дозах угнетают внешнее дыхание, деятельность сердечно-сосудистой системы (вследствие угнетения соответствующего центра в продолговатом мозге). иногда нарушения сознания: оглушение, сопор и кома. Причины смерти: дыхательная недостаточность, острая печеночная недостаточность, шоковая реакция с остановкой деятельности сердца.
Одновременно, в связи с нарушениями в дыхании, происходит повышение уровня углекислоты и снижение уровня кислорода в тканях и плазме крови. Происходит ацидоз — нарушение кислотно-щелочного баланса в организме.
Действие барбитуратов нарушает обмен веществ: тормозит окислительные процессы в организме, уменьшает образование тепла. При отравлении сосуды расширяются, и тепло отдается в большей степени. Поэтому у больных снижается температура
58.При сердечной недостаточности назначают инъекции кокарбоксилазы, содержащей тиаминдифосфат. Учитывая, что сердечная недостаточность сопровождается гипоэнергетическим состоянием, и, используя знания о влиянии коферментов на активность ферментов, объясните механизм терапевтического действия препарата. Назовите процесс, который ускоряется в клетках миокарда при введении этого препарата
Ответ:Кокарбоксилаза — витаминоподобный препарат, кофермент, улучшающий обмен веществ и энергообеспечение тканей. Она улучшает обменные процессы нервной ткани, нормализует работу сердечно-сосудистой системы,помогает нормализовать работу сердечной мышцы..
В организме кокарбоксилаза образуется из витамина В1 (тиамина) и играет роль кофермента. Коферменты – это одна из частей ферментов – веществ, во много раз ускоряющих все биохимические процессы. Кокарбоксилаза является коферментом ферментов, участвующих в процессах углеводного обмена. В соединении с белком и ионами магния она входит в состав фермента карбоксилазы, который оказывает активное влияние на углеводный обмен, снижает в организме уровень молочной и пировиноградной кислоты, улучшает усвоение глюкозы. Все это способствует увеличению количества выделяемой энергии, а значит, улучшению всех обменных процессов в организме,а так как у нас у пациента гипоэнергетическим состоянием .те.Состояния, при которых синтез АТФ снижен,причиной которых и может быть гиповитаминоз витамина В1,то при принятии такого лекарственного средства как кокарбоксилазы,состояние средечной деятельности улучшится.
Кокарбоксилаза улучшает усвоение глюкозы, обменные процессы в нервной ткани, способствует нормализации работы сердечной мышцы. Дефицит кокарбоксилазы вызывает повышение уровня кислотности крови (ацидоз), что приводит к тяжелым нарушениям со стороны всех органов и систем организма, может закончиться комой и гибелью больного.
ПО ПОВОДУ КАКОЙ ПРОЦЕСС УСКОРЯЕТСЯ В МИОКАРДЕ ПРИ ВВЕДЕНИИ ЭТОГО ПРЕПАРАТА НИЧЕГО ТАКОГО НЕ НАШЛА..НУ ТОЛЬКО ЕСЛИ ВСЕ ОБМЕННЫЕ ПРОЦЕССЫ УСКОРЯЮТСЯ И ДЕЯТЛЕЬНОСТЬ СЕРДЦА ВОССТАНАВЛИВАЕТСЯ.
59 Известно, что Hg 2+ необратимо связывается с SH-группами липоевой кислоты. К каким изменениям в энергетическом обмене может привести хроническое отравление ртутью?
Ответ:По современным представлениям ртуть и, особенно ртутно-органические соединения относятся к ферментным ядам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлено их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов,в данном случае липоевая кислота,кторая участвует в окислительно-восстановительных процессах цикла трикарбоновых кислот (цикл Кребса) в качестве кофермента, оптимизируя реакции окислительного фосфорилирования,также липоевая кислота играет важную роль в утилизации углеводов и осуществлении нормального энергетического обмена, улучшая «энергетический статус» клетки. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению, и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя, прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и, прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы являются первыми признаками, указывающими на вредное воздействие ртути.
Сдвиги в таких жизненно важных органах, как нервная система, связаны с нарушениями тканевого обмена, что в свою очередь приводит к нарушению функционирования многих органов и систем, проявляющемуся в различных клинических формах интоксикации.
60. Как отразится на энергетическом обмене организма дефицит витаминов РР, В1, В2? Ответ поясните. Для «работы» каких ферментов необходимы эти витамины?
Ответ: Причиной гипоэнергетического состояния могут являться гиповитаминозы, так как в реакциях вит РР Является составной частью коферментов; Достаточно сказать, что в состав ряда коферментных групп, катализирующих тканевое дыхание, входит амид никотиновой кислоты. Отсутствие никотиновой кислоты в пище приводит к нарушению синтеза ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции(оксидоредуктазы : алкогольдегидрогеназа) ), и ведёт к нарушению механизма окисления тех или иных субстратов тканевого дыхания. Витамин PP (никотиновая кислота) также входит в состав ферментов, участвующих в клеточном дыхании.пищеварения.Никотиновая кислота в тканях амидируется, затем соединяется с рибозой, фосфорной и адениловой кислотами, образуя коферменты, а последнии со специфическими белками образуют ферменты дегидрогеназы, участвующие в многочисленных окислительных реакциях в организме. Витамин В1 – важнейший витамин в энергетическом обмене, важен для поддержания активности митохондрий. В целом, он нормализует деятельность центральной, периферической нервных систем, сердечно-сосудистой и эндокринной систем. Витамин В1, являясь коферментом декарбоксилаз, участвует в окислительном декарбоксилировании кетокислот (пировиноградной, α-кетоглютаровой), является ингибитором фермента холинэстеразы, расщепляющей медиатор ЦНС ацетилхолин, участвует в контроле транспорта Na+ через мембрану нейрона.
Доказано, что витамин В1 в виде тиаминпирофосфата является составной частью минимум четырёх ферментов, участвующих в промежуточном обмене веществ. Это две сложные ферментные системы: пируват- и α-кетоглутаратдегидрогеназный комплексы, катализирующие окислительное декарбоксилирование пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот (ферменты: пируватдегидрогеназа, α-кетоглутаратдегидрогеназа). витамин В2 В соединении с белками и фосфорной кислотой в присутствии микроэлементов, например магния, он создает ферменты, необходимые для обмена веществ сахаридов или для транспортировки кислорода, а значит, для дыхания каждой клетки нашего организма.Витамин В2 необходим для синтеза серотонина, ацетилхолина и норадреналина, являющихся нейромедиаторами, а также гистамина, который выделяется из клеток при воспалении. Кроме того, рибофлавин участвует в синтезе трех незаменимых жирных кислот: линолевой, линоленовой и арахидоновой.Рибофлавин необходим для нормального метаболизма аминокислоты триптофана, который превращается в организме в ниацин.
Дефицит витамина В2 может вызвать снижение способности вырабатывать антитела, которые повышают сопротивляемость болезням.
Дата добавления: 2017-01-28 ; просмотров: 2000 | Нарушение авторских прав
источник