Какой витамин входит в состав декарбоксилаз аминокислот

Коферментом в ферментах этой группы служит пиридоксаль ( см. Гетероциклические соединения), связанный с фосфорной кислотой. Среди ферментов этой группы различают декарбоксилазу аминокислот и аминоферазу. [16]

Витамину В6 ( пиридоксину) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот ( стр. [17]

Витамину Вв ( пиридоксину) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — трансаминаз и декарбоксилаз аминокислот ( стр. [18]

Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотранс-фераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы ( КН2 — группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот , осуществляющих необратимое отщепление СО2 от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. [19]

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот ( см. главу 10) как белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом ( ПФ), как и у трансаминаз. [20]

Ряд ферментов обнаружены только у микроорганизмов. К таким ферментам относятся: танназа, расщепляющая дигаллат до галловой кислоты, рацемазы многих аминокислот, кератиназы, гидролизующие серусодержащие белки — кератины, входящие в состав волоса, перьев, рогов и копыт. Некоторые микроорганизмы обладают специфическими декарбоксилазами аминокислот , образуют пенициллина — — зу7 расщепляющую пенициллин до пенициллиновой кислоты и воды. Характерной особенностью некоторых бактерий является их способность окислять неорганические субстраты: аммиак, нитриты, сульфид и другие соединения серы, а также двухвалентное железо, что связано с наличием у них особых ферментов. [21]

Подобно этому в обмене веществ участвуют витамины ( стр. Большинство витаминов входит в состав двухкомпонент-ных ферментов. Витамин Вг включается в простетическую группу фермента декарбоксилазы пировиноградной кислоты. Витамин В2 составляет небелковую часть флавиновых ферментов. Витамин В6 входит в состав декарбоксилаз аминокислот . Таким образом, витамины участвуют в белковом, углеводном и жировом обмене. Обеспеченность растений витаминами зависит от внешних факторов, климатических условий, азотного, фосфорного и калийного питания. [22]

Подобно этому в обмене веществ участвуют витамины ( стр. Большинство витаминов входит в состав двухкомпо-нентных ферментов. Витамин В1 включается в простетическую группу фермента декарбоксилазы пировиноградной кислоты. Витамин В2 составляет небелковую часть флавиновых ферментов. Витамин В6 входит в состав декарбоксилаз аминокислот . Таким образом, витамины участвуют в белковом, углеводном и жировом обмене. Обеспеченность растений витаминами зависит от внешних факторов, климатических условий, азотного, фосфорного и калийного питания. [23]

источник

Какой витамин входит в состав тетрагидрофолиевой кислоты?

Какую группу атомов переносят ацилтрансферазы?

1. остатки фосфорных кислот

2. +остатки карбоновых кислот

Какие ферменты являются однокомпонентными?

Какая из перечисленных реакций ускоряется аминотрансферазами?

2. окислительное фосфорилирование

Какая из перечисленных реакций ускоряется киназами?

Какая из перечисленных реакций ускоряется лиазами?

1. гидролитический распад веществ

2. амидирование глутаминовой кислоты

3. отнятие водородов от субстратов

4. +негидролитическое расщепление веществ

5. включение кислорода в субстраты

У больного отмечаются признаки поражения миокарда. Какой фермент будет повышаться в крови при этом?

При определении активности аспартаттрансаминазы(АСТ) и аланинтрансаминазы(АЛТ) в сыворотке крови у больного была обнаружена повышенная активность аспартаттрансаминазы с одновременным повышением коэффициента аспартаттрансаминаза /аланинтрансаминаза. Какой из перечисленных органов поражен?

При обследовании работников объединения «Химчистка» у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов?

Какие вещества образуются при действии декарбоксилаз аминокислот?

Что лежит в основе регуляторного действия карбоангидразы на дыхательный центр?

1. способность катализировать перенос СО₂ от тканей к легким

2. способность катализировать перенос СО₂ от легких к тканям

3. способность катализировать реакцию окислительного декарбоксилирования пирувата

4. +способность катализировать реакцию распада и синтеза угольной кислоты

5. способность катализировать реакцию образования оксигемоглобина

В результате реакции трансаминирования между аланином и б-кетоглутаровой кислотой образуется пировиноградная кислота. Об образовании пирувата можно судить по взаимодействию его с 2,4-динитрофенил гидразином. Какой результат наиболее ожидаемый в данной качественной реакции?

5. появление цветного кольца

Какой класс ферментов включает в себя дыхательные ферменты?

Какая окислительно-восстановительная реакция характерна для действия дегидрогеназ?

1. — присоединение кислорода;

3. — присоединение водорода;

5. — присоединение электронов.

Какие ферменты относится к дегидрогеназам?

Какие специфические ферменты содержатся в гепатоцитах?

4. — +лактатдегидрогеназа (ЛДГ 4)

Какой кофермент содержат пиридинферменты?

5. — тетрагидрофолевая кислота.

Какой из перечисленных органов преимущественно содержит лактатдегидрогеназу (ЛДГ1)?

Какая из перечисленных реакций осуществляется при участии цитохромной системы?

Какой кофермент содержат флавопротеины?

Как окисляется ферроцитохром b?

1. — отдает электроны убихинону;

2. — отдает электроны пиридинферменту;

3. — +отдает электроны феррицитохрому с1;

4. — отдает электроны ферроцитохрому а3;

5. — отдает электроны молекулярному кислороду.

Как восстанавливается феррицитохром с1?

1. — получает электроны от флавинфермента;

2. — +получает электроны от ферроцитохрома b;

3. — получает электроны от феррицитохрома а;

4. — получает электроны от ферроцитохрома а;

5. — получает электроны от феррицитохрома с.

источник

В природе встречаются разные типы декарбоксилирования аминокислот. В организме человека происходит только окислительное декарбоксилирование. Ферменты — декарбоксилазы. Их простетическая группа представлена пиридоксальфосфатом — это активная форма витамина В₆:

В реакциях декарбоксилирования участвует альдегидная группа пиридоксальфосфата:

Аминокислота соединяется с активным центром фермента, в состав которого входит альдегидная группа ПФ. Образуются Шиффовы основания (альдимины и кетимины). В результате СООН-группа становится лабильной и отщепляется в виде СО₂. Далее происходит гидролиз до соответствующего амина. Эта реакция необратима. Отнятие СО₂ происходит без окисления.

Субстратная специфичность декарбоксилаз очень разная.

1. ГЛУТАМАТДЕКАРБОКСИЛАЗА — высокоспецифичный фермент. Работает в клетках серого вещества головного мозга. Катализирует реакцию превращения глутаминовой кислоты в гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК).

ГАМК является медиатором тормозных импульсов в нервной системе. ГАМК и ее аналоги применяются в медицине как нейротропные средства для лечения эпилепсии и других заболеваний.

2. ОРНИТИН-ДЕКАРБОКСИЛАЗА — высокоспецифичный фермент. Катализирует превращение орнитина в путресцин:

Образующийся ПУТРЕСЦИН (диаминобутан) является трупным ядом. В результате присоединения остатков пропиламина из путресцина могут образоваться СПЕРМИН и СПЕРМИДИН, содержащие 3 (у спермина) или 4 (у спермидина) имино- или аминогруппы.

Спермин и спермидин относятся к группе биогенных полиаминов. Введение полиаминов в организм снижает температуру тела и кровяное давление. Полиамины принимают участие в процессах пролиферации клеток и роста тканей, а также в регуляции биосинтеза белка. Они являются ингибиторами некоторых ферментов, в том числе протеинкиназ.

Орнитиндекарбоксилаза — это первый фермент на пути образования путресцина и остальных полиаминов, это регуляторный фермент процесса.

В культуре клеток добавление некоторых гормонов ускоряет биосинтез орнитиндекарбоксилазы в 10-200 раз.

Период полужизни орнитиндекарбоксилазы — 10 минут.

Добавление в культуру клеток самих полиаминов приводит к индукции биосинтеза другого белка — ингибитора орнитиндекарбоксилазы. При раковых заболеваниях обнаружено резкое увеличение секреции полиаминов и повышение их экскреции с мочой.

Этот фермент имеет абсолютную субстратную специфичность — превращает гистидин в гистамин:

Гистамин является медиатором и содержится в нервных клетках и в тучных клетках. Обладают сильным сосудорасширяющим действием. Особенно много его выделяется в очаге воспаления. Гистамин играет важную роль в проявлении аллергических реакций.

Известно 2 типа рецепторов к гистамину:H₁ и H₂.

— расширение капилляров и повышение сосудистой проницаемости;

— понижение артериального давления;

— повышение тонуса (спазм) гладких мышц — в том числе гладкой мускулатуры бронхов;

— усиление секреции желудочного сока;

Некоторые из этих эффектов позволяют гистамину принимать участие в формировании аллергических проявлений.

Антигистаминные препараты применяются с целью предотвратить образование гистамина и обладают противовоспалительным и антиаллергическим действием. По механизму действия некоторые из них являются ингибиторами гистидин-декарбоксилазы, а другие конкурируют с гистамином за взаимодействие с рецепторами клеток.

Например, лекарственный препарат циметидин и его аналоги блокируют Н₂-рецепторы и таким образом понижают секрецию желудочного сока. Применяются при лечении язвенной болезни желудка.

Блокаторы Н₁-рецепторов используются в основном как противоаллергические средства — димедрол, тавегил, супрастин, пипольфен, грандаксин. Некоторые из этих препаратов вызывают сонливость.

4. ДЕКАРБОКСИЛАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

Имеет широкую субстратную специфичность. Превращает несколько разных аминокислот:

б) 5-окситриптофан — в триптамин (серотонин)

в) 3,4-диоксифенилаланин — в дофамин

Серотонин вырабатывается в нервной ткани. Некоторые виды головных болей (мигрени) связаны с избыточной выработкой серотонина. Серотонин сужает сосуды, регулирует свертывание крови. Обладает антиаллергическим действием. Триптамин обладает сходным эффектом.

Аминокислота фенилаланин может в результате окисления присоединять две ОН-группы в кольце и превращаться в диоксифенилаланин (ДОФА). Из него под действием ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ образуется дофамин. Дофамин является предшественником катехоламинов — норадреналина и адреналина.

Кроме функции предшественника, ДОФАмин имеет свои специфические функции. Если ДОФА метилируется, то образуется a-метил-ДОФА. Это соединение является сильным ингибитором декарбоксилазы ароматических аминокислот. Применяется как лекарственный препарат для понижения артериального давления (называется — альдомет).

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РЕАКЦИЙ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Реакции необратимы — приводят к необратимому распаду аминокислот.

2. Образуется значительное количество СО₂ — конечного продукта метаболизма, который выводится из организма.

3. Образуются амины, которые обладают высокой биологической активностью. Поэтому такие амины называют биологически активными или биогенными аминами. Они являются медиаторами, с помощью которых сигнал передается от одной клетки к другой и от одной молекулы к другой.

ИНАКТИВАЦИЯ БИОГЕННЫХ АМИНОВ

Если биогенные амины обладают высокой биологической активностью, то они должны быстро разрушаться после выполнения своей функции.

В организме имеются механизмы, позволяющие разрушать биогенные амины.

1. Метилирование по оксигруппам тех аминов, которые такие группы содержат, либо включают оксигруппы в свою молекулу после гидроксилирования.

Ферменты — О-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ. Они переносят метильную группу на кислород. Источник метильного радикала: S-Аденозилметионин.

После присоединения аденильного остатка АДФ к сере метионина, метильная группа метионина становится очень мобильной и легко переносится на разные вещества. В том числе и на кислород оксигрупп.

2. Окисление амина по аминогруппе с целью дезаминирования.

Главный путь инактивации биогенных аминов — их окисление под действием оксидаз с отщеплением аминогруппы. В результате исчезает биологическая активность амина.

Оксидазы биогенных аминов: моноаминооксидаза (МАО), диаминооксидаза (ДАО), полиаминооксидаза.

Оксидазы отнимают два протона и два электрона и передают их сразу на кислород. Образуется перекись водорода, а амин превращается в ИМИН. Этот имин легко гидролизуется без участия фермента и превращается в альдегид. Простетической группой ферментов оксидаз является ФАД или ФМН, т.е. они являются флавопротеинами.

Вторая реакция (гидролиз) необратима. Образовавшийся в итоге альдегид легко окисляется до карбоновой кислоты, которая распадается до СО₂ и H₂O. МАО в клетке больше, чем ДАО.

Угнетение МАО приволит к замедлению распада биогенных аминов. Такие лекарства продлевают период существования биогенных аминов, что особенно важно при их недостатке.

Эти вещества играют роль антидепрессантов и используются, в частности, при лечении шизофрении.

Аминокислоты декарбоксилируются в цитоплазме, а окисление аминов происходит в наружной мембране митохондрий. Поскольку реакция декарбоксилирования аминокислот и разрушение биогенных аминов происходят не одновременно, то биогенные амины могут некоторое время существовать и выполнять свою биологическую функцию.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8756 — | 7140 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник

Что лежит в основе регуляторного действия карбоангидразы на дыхательный центр?

1. способность катализировать перенос СО₂ от тканей к легким

2. способность катализировать перенос СО₂ от легких к тканям

3. способность катализировать реакцию окислительного декарбоксилирования пирувата

+ 4. способность катализировать реакцию распада и синтеза угольной кислоты

5. способность катализировать реакцию образования оксигемоглобина

14. В результате реакции трансаминирования между аланином и α-кетоглутаровой кислотой образуется пировиноградная кислота. Об образовании пирувата можно судить по взаимодействию его с 2,4-динитрофенил гидразином. Какой результат наиболее ожидаемый в данной качественной реакции?

5. появление цветного кольца

Оксидоредуктазы

1. Какой класс ферментов включает в себя дыхательные ферменты?

2. Какой из перечисленных путей характерен для действия дегидрогеназ?

3.какая группа ферментов относится к дегидрогеназам?

4. Какой изофермент преимущественно содержится в гепатоцитах?

5. Какой кофермент содержат пиридинферменты?

6. какой из перечисленных органов преимущественно содержит лактатдегидрогеназу (ЛДГ1)?

7. Какая из перечисленных реакций осуществляется при участии цитохромной системы?

8. Какой кофермент содержат флавопротеины?

9. Как окисляется ферроцитохром b?

— отдает электроны убихинону;

— отдает электроны пиридинферменту;

-+ отдает электроны феррицитохрому с1;

— отдает электроны ферроцитохрому а3;

— отдает электроны молекулярному кислороду.

10. Как восстанавливается феррицитохром с1?

— получает электроны от флавинфермента;

— +получает электроны от ферроцитохрома b;

— получает электроны от феррицитохрома а;

— получает электроны от ферроцитохрома а;

— получает электроны от феррицитохрома с.

11. Как окисляется ферроцитохром с ?

— +отдает электроны феррицитихрому а;

— отдает электроны пиридинферменту;

— отдает электроны феррицитохрому с1;

— отдает электроны ферроцитохрому а3;

— отдает электроны молекулярному кислороду.

12. Как окисляется ферроцитохром а ₃?

— отдает электроны феррицитохрому а;

— отдает электроны пиридинферменту;

— отдает электроны феррицитохрому с₁;

— отдает электроны ферроцитохрому а₃;

— +отдает электроны молекулярному кислороду

13. Как восстанавливается феррицитохром а₃?

— получает электроны от флавинфермента;

— получает электроны от ферроцитохрома b;

— получает электроны от феррицитохрома а;

— +получает электроны от ферроцитохрома а;

— получает электроны от феррицитохрома с.

14. Монооксигеназа использует молекулярный кислород: один атом кислорода идет на образование гидроксильной группы, а второй восстанавливается, образуя воду. Благодаря этой реакции фенилаланин превращается в тирозин под действием фермента фенилаланингидроксилазы. Какое наследственное заболевание возникает при отсутствии или недостаточности данного фермента?

15. Каталаза – двукомпонентный фермент, в качестве кофермента содержит 4 гема. она разлагает перекись водорода до воды и молекулярного кислорода при добавлении к крови перекиси водорода. Какой результат наиболее ожидаем в данной реакции?

Энергообмен: 1 и 2 этапы

1. Какой продукт метаболизма вступает в цикл трикарбоновых кислот?

2. Какая органелла является местом протекания цикла лимонной кислоты?

3. Какой из этапов энергетического обмена называется «метаболическим котлом»?

— специфические пути распада сложных веществ;

— окислительное декарбоксилирование пирувата;

4.Что образуется при конденсации ацетил-КоА с щавелевоуксусной кислотой?

5. Какая кислота подвергается в цикле трикарбоновых кислот окислительному декарбоксилированию?

6. Какая из перечисленных реакций является местом образования АТФ в цикле трикарбоновых кислот?

— +перефосфорилирование ГТФ с АДФ;
— перефосфорилирование ГТФ с ЦДФ;

— перефосфорилирование АТФ с УДФ;

— окисление яблочной кислоты.

7. Какой из перечисленных ферментов окисляет янтарную кислоту?

8. Что является промежуточным продуктом цикла трикарбоновых кислот?

9. какая из перечисленных кислот является катализатором цикла трикарбоновых кислот?

10.Почему цикл Кребса является поставщиком субстратов для биологического окисления?

— в цикле Кребса образуются заменимые аминокислоты;

-+ в цикле Кребса образуются восстановленные дегидрогеназы;

— в цикле Кребса образуются пентозы;

— в цикле Кребса образуются окисленные дегидрогеназы;

— в цикле Кребса образуются вода и углекислый газ.

11. Почему цикл Кребса протекает в бескислородных условиях, но считается аэробным процессом?

— потому что этот цикл протекает под действием кислорода;

— + потому что восстановленные дегидрогеназы обязательно должны

окисляться в цепи биологического окисления;

— потому что восстановленные дегидрогеназы обязательно должны

восстановиться в цепи биологического окисления;

— потому что восстановленные дегидрогеназы должны подвергаться окислительному декарбоксилированию;

— потому что восстановленные дегидрогеназы должны подвергаться окислительному дезаминированию.

12. Какой из перечисленных ферментов в цикле Кребса окисляет яблочную кислоту?

13. Какая из перечисленных реакций является суммарным уравнением цикла трикарбоновых кислот?

— +ацетил-КоА——-> 2 СО2+3 НАДН2+ФПН2+АТФ

— ацетил-КоА——àСО2+ НАДН2+ 2ФПН2+ ГТФ

— ацетил-КоА——àСО2+ 4 НАДН2+2ФПН2+АТФ

— ацетил-КоА——à СО2+ 2НАДН2+2ФПН2+АТФ

— ацетил-КоА——à СО2+ 3НАД + ФПН2 +АТФ

14. В цикл трикарбоновых кислот вступило 3 молекулы активной уксусной кислоты. Сколько АТФ образуется при их полном окислении?

15. В цикле Кребса фермент сукцинатдегидрогеназа превращает янтарную кислоту в фумаровую. Если ингибировать данный фермент, то цикл Кребса прекращается. Какой наиболее ожидаемый результат в данном случае можно получить?

— прекратится выработка ГТФ;

Энергообмен: 3 и 4 этапы

1. Биологическое окисление – это цепь окислительно-восстановительных реакций, в результате которых образуется эндогенная вода и энергия. Какой еще продукт образуется в результате биологического окисления?

2. Какое количество электронов необходимо для ионизации молекулы кислорода?

3. Какие ферменты переносят только электроны в цепи биологического окисления?

4. Для чего используются 2Н + , образовавшиеся в цепи биологического окисления при окислении убихинона?

— для восстановления субстрата;

— для восстановления пиридинферментов;

— для восстановления цитохромов;

— для восстановления убихинона.

5. За счет каких процессов протекают окислительно-восстановительные реакции в терминальной части цепи дыхания?

— +только за счет транспорта электронов;

— только за счет транспорта электронов и протонов;

— только за счет транспорта атомов водорода;

— за счет транспорта молекул кислорода;

— за счет транспорта молекул кислорода и водорода.

6.Чему равен коэффициент Р/О в норме?

7. В чем механизм разобщения биологического окисления и окислительного фосфорилирования?

-+разобщители нарушают сопряжение между этими процессами;

— разобщители способствуют накоплению аденозинтрифосфата;

— разобщители повышают распад аденозинтрифосфата;

— разобщители создают электрохимический потенциал на мембране митохондрий;

— разобщители повышают поступление веществ в митохондрии.

8. какое из перечисленных нуклеозидных производных образуется в результате оксидазного пути окисления?

9. В каком случае коэффициент Р/О в норме равен 3?

— +если биологическое окисление начинают пиридинферменты;

— если биологическое окисление начинают флавинферменты;

— если биологическое окисление начинает цитохром в;

— если биологическое окисление начинает убихинон;

— если биологическое окисление начинает цитохрома а.

10. Почему разобщители уменьшают образование АТФ и увеличивают теплопродукцию?

— потому, что нарушаются поступление метаболитов в митохондрии;

— потому, что снижается скорость всасывания веществ;

— потому, что они способствуют накоплению аденозинтрифосфата;

— потому, что повышается распад аденозинтрифосфата;

-+ потому, что нарушается сопряжение биологического окисления и окислительного фосфорилирования.

12. Почему некоторые вещества могут обладать антиоксидантными свойствами?

-+ потому что, имеют систему сопряженных связей и циклическую структуру;

— потому что, имеют циклическую структуру с насыщенными связями;

— потому что, имеют открытую структуру с ненасыщенными связями ;

— потому что, имеют открытую структуру с насыщенными связями ;

— потому что, имеет структуру сопряженных связей.

14. В результате окислительного фосфорилирования образовалось 2 молекулы АТФ, цепь биологического окисления (БО) началась с окисления восстановленных пиридинферментов. Что лежит в основе меньшего образования АТФ по сравнению с тем, когда цепь БО начинается с флавинферментов?

— образования эндогенной воды;

— набухание мембран митохондрий.

15. Некоторые вещества разобщают окисление и фосфорилирование, например, 2,4- динитрофенол. Это липофильное вещество легко диффундирует через мембрану митохондрий, как в ионизированном, так и в неионизированном состоянии и, следовательно, может переносить ионы водорода через мембрану в сторону их меньшей концентрации и увеличивать образование теплопродукции. Какой наиболее ожидаемый результат?

-+ уменьшается образование АТФ;

— увеличивается образование АТФ;

— увеличивается образование АДФ;

— уменьшается образование УТФ;

— увеличивается образование ТТФ.

1. Низкомолекулярное биологически активное органическое вещество, жизненно важное, необходимое организму в ничтожно малых количествах. Какая из перечисленных групп веществ соответствует данному определению?

2. Какое из перечисленных веществ относится к водорастворимым витаминам?

3. Какова роль витаминов группы В в обмене веществ?

4. Какой из перечисленных пищевых продуктов содержит достаточное количество витаминов группы В?

5. Какая реакция происходит с витаминами В1, В2 и В6 после их поступления в организм, в результате которой они способны выполнять коферментную функцию?

6. В клетке отмечается уменьшение количества активной уксусной кислоты, снижение синтеза АТФ, свободных жирных кислот, холестерина. Какой витамин отсутствует в данной ситуации?

7. У больного снижена скорость окисления НАДН2. Какой витамин необходим для нормализации указанного процесса?

8. В клетках тканей нарушена реакция дегидрирования малата. Какой витамин входит в состав дегидрогеназы, ускоряющей эту рекцию?

9.У больного гипоацидным гастритом отмечается снижение уровня гемоглобина, в крови присутствуют незрелые эритроциты (мегалобласты). Какой витамин должен назначить врач больному, если препараты железа не дают эффекта?

10. Больной жалуется на общую слабость, утомляемость, кровоточивость десен, у него отмечается повышенная проницаемость кровеносных сосудов, петехии. Какой витамин наиболее применим в лечении больного?

ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ. ВИТМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.

1. Какой из перечисленных витаминов растворим в жирах и растворителях для жиров?

2. Биологическое действие витамина В1 основано на его коферментной функции. Какой фермент содержит этот витамин в качестве кофермента?

3. Нарушением синтеза какого кофермента можно объяснить наличие авитаминоза В2?

4. В какой кофермент включается никотинамид, чтобы проявить свою биологическую активность?

5. Как называют кобаламин по своему биологическому действию на организм?

6. Как называется заболевание, связанное с авитаминозом аскорбиновой кислоты?

7. Какова наиболее оптимальная суточная доза аскорбиновой кислоты?

8. Какой из перечисленных витаминов относится к жирорастворимым?

9. Какой витамин синтезируется в коже человека в неактивном виде, а затем в печени и в почках из него образуются обменно-активные формы?

10. Какой витамин участвует в процессе зрения?

11. Какой витамин поддерживает на определенном уровне активность медьсодержащего фермента, предотвращая ороговение слизистых оболочек?

12. Какой витамин участвует в регуляции обмена кальция и фосфора в организме человека?

13. Какой витамин обладает антирахитическим действием?

14. Какой витамин может предотвращать окисление остатков полиненасыщенных жирных кислот, снижать скорость реакций перекисного окисления липидов?

15. Какой из перечисленных витаминов участвует в окислительно –восстановительных процессах?

16. В тканях нарушен аэробный распад глюкозы, тормозится цикл Кребса. Какой витамин участвует в указанных реакциях?

17. У молодого человека отмечается выпадение волос, воспаление слизистых оболочек языка и губ, остановка роста. Недостатком какого витамина можно объяснить указанные проявления заболевания?

18. У ребенка отмечается раннее окостенение черепа, умственная отсталость, потеря аппетита и веса, полиурия, мышечная ригидность. Как называется подобное состояние связанное с витаминной обеспеченностью организма?

19. Больной жалуется на слабость, нарушение слезо-и слюноотделения, снижение остроты зрения в сумерках. Какой витамин в недостаточном количестве поступает с пищей?

20. У больного наблюдается слабость, кровоточивость десен, ломкость капилляров. В питании преобладает термически обработанная пища. Недостаток какого витамина возможен у больного?

21. Больной жалуется на раздражительность, плохой сон, стоматит, диарею, симметричное поражение кожи лица и рук, галлюцинации. Какой витамин может быть применен для нормализации состояния больного?

22. Какие продукты должны быть назначены врачом больному с частыми носовыми кровотечениями и кровоизлияниями в кожу и мышцы?

23. Больной туберкулезом жалуется на плохой сон, раздражительность, судороги. Недостаток какого витамина может быть выявлен у больного?

24. У ребенка с повышенной возбудимостью отмечаются судороги, вздутие живота, анемия. Нарушена реакция декарбоксилирования глутамата. Какой из перечисленных коферментов входит в состав глутаматдекарбоксилазы?

25. У больного после удаления части желудка ослаблена память, появились парезы, вялость, снижен уровень гемоглобина. Какой витамин необходимо включить в терапию больного?

26. У пожилого человека ускорены реакции перекисного окисления липидов, повышено артериальное давление и уровень холестерина в крови? Какое витаминоподобное вещество может рекомендовать врач больному в качестве антиатерогенного препарата?

27. У беременной женщины появилась угроза самопроизвольного прерывания беременности, прежние беременности сопровождались нарушениями развития плода. Какой препарат или витамин следует назначить для комплексного лечения пациентки?

28. Больной после приема антибиотиков стал отмечать у себя носовые кровотечения, обильную кровоточивость после малых порезов. Кровоизлияния в кожу и мышцы. Какой препарат должен рекомендовать врач при указанных нарушениях?

29. Больной после лечения сульфамидными препаратами жалуется на слабость, головные боли, конъюнктивиты, частые диареи. Анализ крови показал появление незрелых, крупных клеток крови, количество эритроцитов снижено, а в моче содержится – форминоглютаминовая кислота. При осмотре больного отмечается «лакированный язык». Какой витамин должен назначить врач?

30. Больной злоупотребляющий алкоголем, с длительным несбалансированным питанием со сниженным содержанием витаминов, преобладанием углеводной пищи жалуется на боли в области сердца, в икроножных мышцах, онемение в пальцах. Биохимический анализ крови указывает на развитие ацидоза за счет повышения содержания кетокислот и лактата. Какой авитаминоз можно предположить?

Обмен углеводов

1.Как называется совокупность биосинтетических процессов?

2. Как называется совокупность процессов распада?

3, В каком порядке протекают этапы обмена веществ?

1. Всасывание переваривание промежуточный обмен выделение
+ 2. Переваривание всасывание промежуточный обмен выделение

3. Переваривание выделение всасывание промежуточный обмен

4. Выделение переваривание всасывание промежуточный обмен

5. Всасывание переваривание промежуточный обмен выделение

4. Где в основном протекает процесс переваривания углеводов?

6.Какой из перечисленных углеводов относится к моносахаридам?

источник

В 1880-х гг. молодой голландский врач Кристиан Эйкман был послан правительством Голландии в Индию с целью поиска лекарства для лечения заболевания кур, называвшегося «бери-бери» и проявлявшегося полиневритом. Он заметил, что цыплята излечиваются от болезни бери-бери, если в их рационе заменить очищенный рис на неочищенный. Дополнение рациона рисовыми отрубями также излечивало птиц. Но лишь в 1911 г. исследователь Функ выделил из отрубей риса кристаллическое вещество, обладавшее высокой биологической активностью (vita — жизнь) и содержащее азот (amin) — так появилось слово «витамин». В 1928 г. Комиссия Генерального медицинского совета Великобритании утвердила название для этого витамина как витамин В₁.

Витамин В₁ синтезируется в природе растительными клетками в зелёных частях высших растений, а также многими микроорганизмами, но животные лишены способности его синтезировать. Тиамин накапливается в мозге, сердце, почках, надпочечниках, печени, а до 50% витамина содержится в мышцах.

Тиамин контролирует транспорт ионов натрия через мембрану нейрона. Витамин В₁ необходим для образования нейромедиатора ацетилхолина. Это позволяет тиамину нормализовать деятельность нервной, сердечно-сосудистой и эндокринной системы. Витамин В₁ является нейропротектором, энерготоником, обезболивающим и антиастеническим средством.

При недостаточности тиамина нарушается углеводный, липидный и белковый обмен, синтез миелина и ацетилхолина. Нарушение кислотно-щелочного равновесия при этом возникает в результате накопления молочной и пировиноградной кислот, которые раздражающе действуют на нервные окончания, снижая болевой порог.

Перебои в образовании ацетилхолина приводят к нарушению проведения нервных импульсов, нарушениям памяти, координации, эмоционально-волевой сферы в виде повышенной раздражительности, депрессии, астении, а также к желудочно-кишечным расстройствам (снижению секреции желудочного сока и аппетита, замедлению перистальтики кишечника и запорам) и сердечно-сосудистым нарушениям: тахикардии, сердечным аритмиям, гипотонии, одышке.

Переходя в организме человека в активную форму — тиаминдифосфат (кокарбоксилазу), витамин В₁ активирует обмен веществ, улучшает энергетический обмен в головном мозге и нервных окончаниях. С возрастом потребность в витамине В₁ увеличивается. Установлено, что витамин В₁ помогает детям улучшить способность к обучению на 25%, студентам — демонстрировать более быструю реакцию. До 30% людей, попадающих в психиатрические клиники, страдают дефицитом витамина В₁. Приём витамина В₁ позволяет поддерживать у таких больных эмоциональное равновесие.

Обращаем внимание! Витамины, о которых вы прочли, в чистом виде нами не продаются, а входят в состав предлагаемых биологически активных добавок (БАДов). Чтобы заказать препарат, содержащий нужный вам компонент, внимательно прочтите описание витамина и выберите нужную вам фитоформулу. Также можно провести поиск по сайту или обратится к нашим консультантам.

Содержится в фитоформулах:

источник

Отщепление карбоксильной группы аминокислот в виде СО, катализируется декарбоксилазами аминокислот, которые весьма широко распространены в природе. Примеры ферментативного декарбоксилирования аминокислот и их производных у различных видов живых организмов представлены в табл. 24.3.

В животных тканях выявлено декарбоксилирование тирозина, триптофана, 5-окситриптофана, валина, серина, гистидина, глутаминовой и у-оксиглут- ам и новой кислот, 3,4-диоксифенилаланина, цистеина и цистеинсульфи новой кислоты, аргинина, орнитина, S-адснозил метионина, а-аминомалоновой кислоты.

Среди различных типов декарбоксилирования аминокислот для организма человека и животных наибольшее значение имеет а-декарбоксилированис, т. е. отщепление карбоксильной группы при а-углеродном атоме и образование продуктов реакции аминов, обладающих, как правило, сильным фармакологическим действием и поэтому названных биогенными аминами.

Таблица 24.3. Ферментативное дскарбоксилирование аминокислот

и их производных (по Т. Т. Березову и Б. Ф. Коровкину, 1983)

Реакции дскарбоксилирования, в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат (ПФ), специфичность их действия определяется апобелковым компонентом фермента. Механизм реакции дскарбоксилирования аминокислот в соответствии с теорией пиридоксалевого катализа связан с образованием шиффова основания между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, лабилизацисй всех связей в субстрате (а, Ь, с), что обусловливает способность аминокислоты вступать в реакции трансаминиро- вания (а), декарбоксилирования (b), альдольного расщепления (с).

шиффово основание между аминокислотой и пирилоксальфосфатом

Неспецифическая декарбоксилаза ароматических аминокислот катализирует декарбоксилирование триптофана, 5-гидрокситриптофана и 3,4-диокси- фенилаланина (ДОФА). Продуктами реакций, помимо С0₂, являются соответственно триптамин, серотонин и диоксифенилэтиламин (дофамин):

Образующиеся биогенные амины — триптамин, серотонин, дофамин обладают сильным фармакологическим действием на множество физиологических функций человека и животных. Так, триптамин и серотонин оказывают сосудосуживающее действие. Кроме этого, серотонин участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, дыхания и почечной фильтрации, является нейромедиатором, который вызывает изменение поведения, например при шизофрении. Дофамин, возможно, сам является нейромедиатором, а также предшественником широко известного медиатора норэпинефрина и гормона адреналина. Источником ДОФА в организме является тирозин, который под действием специфической гидроксилазы превращается в 3,4-диок- сифенилаланин. Тирозингидроксилаза открыта в надпочечниках, в тканях мозга и периферической нервной системы.

Другим примером образования биологически активных аминов в процессе декарбоксилирования аминокислот является образование гистамина (из гистидина), большие количества которого выделяются из тучных клеток соединительной ткани, вызывая аллергическую реакцию в ответ на действие аллергена:

Количество гистамина увеличивается при различных патологических состояниях организма: травмах, стрессе, а также при введении в организм различных ядов и некоторых лекарственных веществ (антибиотиков, лечебных сывороток и др.).

Гистамин обладает широким спектром биологического действия. Много гистамина образуется в очаге воспаления, обладая сосудорасширяющим действием, он ускоряет приток лейкоцитов и тем самым активирует защитные силы в борьбе с инфекцией. Большое количество гистамина образуется в слизистой желудка, где он активирует секрецию пепсина и соляной кислоты.

Важную биологическую функцию выполняет у-аминомасляная кислота (ГАМК) — продукт а-декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Фермент, катализирующий эту реакцию (глутаматдекарбоксилаза), является высокоспецифичным:

Оба эти соединения — глутамат и ГАМК — относятся к нейромедиаторам: ГАМК ингибирует, а глутамат активирует передачу нервных импульсов. Введение у-аминомасляной кислоты вызывает тормозной процесс в коре головного мозга (центральное торможение), а у животных приводит к утрате условных рефлексов. у-Аминомасляная кислота используется в клинике при лечении некоторых заболеваний ЦНС, связанных с резким возбуждением коры головного мозга.

К биогенным аминам относится также таурин, который образуется из цистеина и используется в печени при образовании парных желчных кислот:

Таким образом, биогенные амины являются сильными, фармакологически активными веществами, оказывающими разностороннее действие на физиологические функции организма. Некоторые биогенные амины (гистамин.

серотонин, их производные) нашли широкое применение в качестве лекарственных средств.

источник

Это процесс отщепления карбоксильной группы, которая находитсяв a-положении аминокислоты, с образованием аминов и СО₂. Катализируют эти реакции ферменты декарбоксилазы, коферментом которых является производное vit B₆. В результате декарбоксилирования аминокислот образуются:

1) биогенные амины (гистамин, дофамин, тирамин, g–аминомасляная кислота — ГАМК и др).

Декарбоксилирование аминокислот с образованием биогенных аминов наиболее активно происходит в печени, мозге и хромаффинной ткани.

2) продукты «гниения белков в кишечнике», которые являются результатом декарбоксилирование аминокислот под действием микрофлоры кишечника. Из аминокислот образуются токсические продукты, например:

Всего в организме человека образуется более 40 различных аминов. Усиление синтеза аминов наблюдается при гипоксии и голодании. Местное увеличение скорости синтеза, освобождение и инактивации катехоламинов, гистамина и серотонина свойственно очагам воспаления.

Злокачественные опухоли апудоцитарного происхождения, находящиеся в кишечнике, бронхах, поджелудочной железе, могут синтезировать большое количество серотонина (используя для этой цели до 60% суточной потребности триптофана).

Биогенные амины инактивируютсяпод действием окислительных ФАД–зависимых ферментов — моноаминооксидаз (МАО). Происходит окислительное дезаминирование аминов до альдегидов:

R–CH₂–NH₂ + ФАД + Н₂О Þ + NH₃ + ФАДН₂

Продукты дезаминирования биогенных аминов – альдегиды – окисляются до органических кислотс помощью альдегиддегидрогеназ. Эти кислоты экскретируются с мочей или подвергаются дальнейшей окисли–тельной деградации. Кроме того, в деградации катехоламинов принимает участие катехол–О–метилтрансфераза.

ПУТИ УТИЛИЗАЦИИ АММИАКА В ОРГАНИЗМЕ. ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ПАТОЛОГИИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.

Результатом процессов дезаминирования и катаболизма аминокислот, нуклеотидов, биогенных аминов является образование аммиака. Кроме того, большое количество аммиака образуется в кишечнике при гниении белков, а также в скелетных мышцах при усиленной физической нагрузке. Аммиак — токсичное вещество, поэтому в организме существуют специальные пути его детоксикации.

1. Восстановительное аминирование.

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах — это биосинтез амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот (глутамина и аспарагина):

Эта реакция протекает во многих тканях, но наиболее важна для нервной, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Первая реакция представляет собой обращение глутаматдегидрогеназной реакции (обратная окислительному дезаминированию ГЛУ).

Обезвреживание аммиака путем синтеза глутамина имеет и анаболическое значение, поскольку глутамин используется для синтеза ряда соединений. Прежде всего нужно отметить, что глутамин — одна из 20 аминокислот, входящих в белки. Кроме того, амидная группа глутамина используется для синтеза аспарагина, глюкозамина и других аминосахаров, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Таким образом, в этих реакциях азот аммиака включается в разнообразные структурно-функциональные компоненты клетки.

Глутамин затем может поступать во все ткани, где осуществляется его гидролиз при участии глутаминазы:

Подобным образом происходит образование аспарагина (через ЩУК).

Дата добавления: 2017-09-19 ; просмотров: 1654 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник

ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ — ферменты класса лиаз, группы C—C-лиаз (КФ 4.1.1.); катализируют реакции декарбоксилирования, т. е. отщепления двуокиси углерода (CO₂) от карбоксильной группы аминокислот и кетокислот. Недостаточность некоторых Д. является причиной наследственной альфа-кетоацидурии, многие Д. используются в клинико-биохим. лабораториях для количественного определения аминокислот, получения биологических активных аминов и т. п.

Д. аминокислот являются сложными ферментами, состоящими из апофермента (белка) и кофермента. Для всех изученных Д. аминокислот коферментом является фосфорилирования форма витамина B₆—пиридоксаль-5′-фосфат. Препараты Д. аминокислот, инактивированные диализом или другими воздействиями, полностью восстанавливают свою активность в присутствии этого кофермента. Нативные Д. аминокислот (холоферменты) имеют максимум поглощения при 415 нм, что характерно для связанного с белком пиридоксаль-5′-фосфата. В лаборатории А. Е. Браунштейна было показано, что активность Д. цистеиновой к-ты не обнаруживается в печени Bб-авитаминозных крыс, но очень быстро появляется в ней при лечении авитаминозных животных пиридоксином. Т. о., Д. аминокислот являются пиридоксальфосфат-зависимыми ферментами. Исключение составляют гистидиндекарбоксилаза (КФ 4.1.1.22) некоторых бактерий и недавно обнаруженная в сердечной мышце карнитиндекарбоксилаза. По данным Снелла (E. Е. Snell) с сотрудниками (1972), в молекулегистидиндекарбоксилазы роль кофермента выполняет структурно связанный с апоферментом пируват. Д. аминокислот строго стереохимически специфичны и катализируют декарбоксилирование (см.) только L-альфа-аминокислот.

Хим. механизм действия Д. аминокислот объясняется общей теорией действия пиридоксалевых ферментов, разработанной А. Е. Браунштейном, М. М. Шемякиным и Снеллом.

В 1973 г. Пьетра (G. D. Pietra) и сотрудники описали свойства специфической орнитиндекарбоксилазы (КФ 4.1.1.17), выделенной из предстательной железы человека. Реакция, катализируемая этой Д., является лимитирующей стадией процесса биосинтеза полиаминов, содержащихся в высокой концентрации в предстательной железе человека. Активность фермента регулируется продуктом реакции — путресцином.

В предстательной железе человека обнаружен еще один специфический фермент, катализирующий декарбоксилирование S-аденозил-L-метионина — предшественника поли-аминов: образующийся продукт реакции является донором пропил-аминовой группировки, используемой вместе с путресцином при биосинтезе спермидина, являющегося предшественником спермина. Этот фермент обнаружен также у микроорганизмов.

Гейлу (E. F. Gale) удалось показать, что некоторые штаммы бактерий Е. coli, В. cadaveris, Clostridium welchii и С1, septicum содержат 5 различных строго специфичных Д., действующих на L-изомеры аргинина, орнитина, гистидина, лизина и глутаминовой к-ты с образованием соответствующих аминов. У бактерии Streptococcus faecalis найдена специфичная L-тирозинде-карбоксилаза (КФ 4.1.1.25). На свойстве некоторых бактерий специфически декарбоксилировать строго определенные аминокислоты основан разработанный Гейлом высокочувствительный способ количественного определения отдельных аминокислот.

Бактериальные Д. аминокислот находят практическое применение в биохим, лабораториях для количественного определения аминокислот, для получения аминов, обладающих биол, активностью и нашедших широкое применение в мед. практике (гистамина и др.), а также для получения D-изомеров аминокислот путем декарбоксилирования L-аминокислот в их рацемических смесях.

Снижение активности Д. аминокислот с разветвленной цепью — лейцин- и валиндекарбоксилазы

(КФ 4.1.1.14) является одной (если не главной) из причин альфа-кетоацидурии — болезни, обусловленной дефектами катаболизма лейцина (см. Декарбоксилазная недостаточность).

источник

Идентификаторы номер ЕС 4.1.1.28 Количество CAS 9042-64-2 Базы данных IntEnz вид IntEnz BRENDA запись BRENDA ExPASy вид NiceZyme KEGG запись KEGG MetaCyc метаболический путь PRIAM профиль PDB структуры RCSB PDB PDBe PDBsum Джин Онтология Amigo / QuickGO