Меню Рубрики

Какой витамин входит в состав фад

Витамин В2 (рибофлавин) впервые был выделен из молока и ряда других пищевых продуктов. В зависимости от источника получения витамин В2 называли по-разному, хотя по существу это было одно и то же соединение: лактофлавин (из молока), гепатофлавин (из печени), овофлавин (из белка яиц), вердофлавин (из растений). Химический синтез витамина В2 был осуществлен в 1935 г. Р. Куном. Растворы витамина В2 имеют оранжево-желтую окраску и характеризуются желто-зеленой флюоресценцией.

В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол. Химическое название «рибофлавин» отражает наличие рибитола и желтой окраски препарата , рациональное название его 6,7-диметил-9-D-рибитилизоаллоксазин.

Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме.

Клинические проявления недостаточности рибофлавина лучше всего изучены на экспериментальных животных. Помимо остановки роста, выпадения волос (алопеция), характерных для большинства авитаминозов, специфичными для авитаминоза В2 являются воспалительные процессы слизистой оболочки языка (глоссит), губ, особенно у углов рта, эпителия кожи и др. Наиболее характерны кератиты, воспалительные процессы и усиленная васкуляризация роговой оболочки, катаракта (помутнение хрусталика). При авитаминозе В2 у людей развиваются общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы.

Согласно данным К. Яги, существует прямая связь между степенью недостаточности рибофлавина у животных и накоплением в крови продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ), развитием атеросклероза и катаракты. Эти нарушения, по мнению автора, указывают на важную роль флавопротеинов в молекулярных механизмах синтеза и распада продуктов ПОЛ.

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков – флаво-протеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L- и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к N 1 и N 10 . ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы.

ФМН синтезируется в организме животных из свободного рибофлавина и АТФ при участии специфического фермента рибофлавинкиназы:

Образование ФАД в тканях также протекает при участии специфического АТФ-зависимого фермента ФМН-аденилилтрансферазы. Исходным веществом для синтеза является ФМН:

Распространение в природе и суточная потребность. Рибофлавин достаточно широко распространен в природе. Он содержится почти во всех животных тканях и растениях; сравнительно высокие концентрации его обнаружены в дрожжах. Из пищевых продуктов рибофлавином богаты хлеб (из муки грубого помола), семена злаков, яйца, молоко, мясо, свежие овощи и др.; в молоке он содержится в свободном состоянии, а в печени и почках животных прочно связан с белками в составе ФАД и ФМН. Из организма человека и животных рибофлавин выделяется с мочой в свободном виде. Суточная потребность взрослого человека в рибофлавине составляет 1,7 мг, в пожилом возрасте и при тяжелой физической работе эта потребность возрастает.

источник

Дегидрогеназы – ферменты класса оксидоредуктаз (пиридинзависимые, флавинзависимые, аэробные и анаэробные типы, физиология, биохимия)

Дегидрогеназы представляют собой энзимы класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции отщепления водорода (то есть протонов и электронов) от субстрата, который является окислителем, и транспортируют его на другой субстрат, который восстанавливается.

В зависимости от химической природы акцептора, с которым взаимодействуют дегидрогеназы, их делят на несколько групп:

  1. Анаэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
  2. Аэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции — перекись водорода.
  3. Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
  4. Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

Функцию первичных акцепторов атомов водорода, отщепляющихся от соответствующих субстратов, выполняют дегидрогеназы 2 типов:

  • пиридинзависимые дегидрогеназы — содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
  • флавинзависимые дегидрогеназы, простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Коферменты НАДФ+ (или НАД+) с апоферментом связаны непрочно и поэтому могут в клетке находиться как в связанном с апоферментом состоянии, так и быть отделенными от белковой части.

Пиридинзависимые дегидрогеназы относятся к анаэробному типу — водорастворимые ферменты, окисляющие полярные субстраты. Реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, в общем виде приведены в таких уравнениях:

Рабочей структурой в молекуле НАД + или НАДФ + является пиридиновое кольцо никотинамид, который присоединяет в ходе ферментативной реакции один атом водорода и один электрон (гидрид-ион), а второй протон поступает в реакционную среду. Пиридинзависимые дегидрогеназы очень распространены в живых клетках. Они отщепляющие протоны и электроны от многих субстратов, восстанавливая НАД + или НАДФ + и передавая в дальнейшем восстановительные эквиваленты на другие акцепторы. НАД-зависимые дегидрогеназы главным образом катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма — гликолиза, цикла Кребса, β-окисления жирных кислот, дыхательной цепи митохондрий и др. НАД является главным источником электронов для цепи переноса электронов. НАДФ используется главным образом в процессах восстановительного синтеза (в синтезе жирных кислот и стероидов).

Флавинзависимые дегидрогеназы — флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН — производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. Данные дегидрогеназы — мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата.

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ. К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы, которые, кроме цитохромоксидазы, по классификации как анаэробные дегидрогеназы. Цитохромы – представляют собой железосодержащие протеины митохондрий — гемпротеины, которые за счет обратного изменения валентности геминового железа выполняют функцию транспортировки электронов в аэробных клетках непосредственно в цепях биологического окисления: цитохром (Fe3 +) + е → цитохром (Fe2 +).

В состав дыхательной цепи митохондрий входят цитохромы b, с1, с, а и а3 (цитохромоксидаза). Кроме дыхательной цепи, цитохромы содержатся в эндоплазматическом ретикулуме (450 и b5). К аэробным флавинзависимым дегидрогеназам принадлежат оксидазы L-аминокислот, ксантиноксидаза и др.

Дегидрогеназы, катализируют включение одного или двух атомов кислорода в молекулу субстрата, получили название оксигеназы. В зависимости от количества атомов кислорода, которые взаимодействуют с субстратом, оксигеназы делят на 2 группы:

Диоксигеназы катализируют присоединяет в молекулу субстрата 2 атомов кислорода: S + O2 → SO2. Это, в частности, негемовые железосодержащие ферменты, катализирующие реакции синтеза гомогентизиновой кислоты и ее окисления на пути катаболизма тирозина. Железосодержащая липооксигеназа катализирует включение О2 в арахидоновую кислоту, первую реакцию в процессе синтеза лейкотриенов. Пролин- и лизиндиоксигеназы катализируют реакции гидроксилирования остатков лизина и пролина в проколлагене. Монооксигеназы катализируют присоединение к субстрату только 1 из атомов молекулы кислорода. При этом, второй атом кислорода восстанавливается до воды:

К монооксигеназам принадлежат ферменты, которые участвуют в обмене веществ многих лекарственных субстанций путем их гидроксилирования. Эти ферменты имеют локализацию преимущественно в микросомальной фракции печени, надпочечников, половых желез и других тканей. Поскольку чаще всего субстрат в монооксигеназных реакциях гидроксилируется, данную группу энзимов также называют гидроксилазы.

Монооксигеназы катализируют реакции гидроксилирования холестерина (стероидов) и превращение их в биологически активные субстанции, в том числе — половые гормоны, гормоны надпочечников, активные метаболиты витамина D — кальцитриол, а также реакции детоксикации путем гидроксилирования ряда токсичных веществ, лекарственных средств и продуктов их превращения для организма. Монооксигеназная мембранная система эндоплазматического ретикулума гепатоцитов содержит НАДФН + Н+, флавопротеины с кофактором ФАД, протеин (адренотоксин), содержащий негемовое железо, и гемпротеин — цитохром Р450. В результате гидроксилирования неполярных гидрофобных субстанций повышается их гидрофильность, что способствует инактивации биологически активных веществ или обезвреживанию токсичных субстанций и экскреции их из организма. Некоторые лекарственные субстанции, такие, как фенобарбитал, имеют способность индуцировать синтез микросомальных ферментов и цитохрома Р450.

Существуют монооксигеназы, которые не содержат цитохрома Р450. К ним относятся ферменты печени, которые катализируют реакции гидроксилирования фенилаланина, тирозина, триптофана.

© VetConsult+, 2015. Все права защищены. Использование любых материалов, размещённых на сайте, разрешается при условии ссылки на ресурс. При копировании либо частичном использовании материалов со страниц сайта обязательно размещать прямую открытую для поисковых систем гиперссылку, расположенную в подзаголовке или в первом абзаце статьи.

источник

Коферментная функция витаминов заключается в их вхождении в состав коферментов.Кофермент имеет 2 функциональных участка, один из которых отвечает за связь с апоферментом, а другой принимает непосредственное участие в каталитическом акте.Как правило, активная фрма витаминов принимает участие именно в катализе.

НАД(Никотинамидадениндинуклеотид)-производная витамина РР(В5).

НАД — зависимые дегидрогеназы:

·Алкоголъдегидрогеназа (спиртовое брожение)

·Лактатдегидрогеназа (гликолиз, гликогенолиз)

·Глицероалъдегидфосфатдегидрогеназа (гликолитическое окисление)

·Изоцитратдегидрогеназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа (цикл Кребса).

·Пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназа (окислительное декарбоксилирование а-кетокислот: ПВК и а-кетоглутарата).

·Первый комплекс цепи дыхательных ферментов (окислительное фосфорилирование)

Осуществляют извлечение энергии из субстратов путем их биологического окисление и сопряжения с тканевым дыханием (катаболизм).

ФАД (флавинадениндинуклеотид)- производная витамина В2.

ФАД — зависимые дегидрогеназы:

1)Сукцинатдегидрогеназа (цикл Кребса)

2)Ацил-КоА-дегидрогеназа (Р-окисление жирных кислот)

3)Пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназа (окислительное декарбоксилирование а-кетокислот: ПВК и а-кетоглутарата).

4) Второй комплекс цепи дыхательных ферментов (окислителъное фосфорилирование).

Окисленная форма НАД и ФАД в качестве акцептора принимает от субстратов атомы водорода (биологическое окисление). Восстановленная форма НАД и ФАД в качестве донора передает атомы водорода в цепь дыхательных ферментов (тканевое дыхание). Участвуют в окислительном расщеплении субстратов (катаболизм) и, тем самым, обеспечивают клетки энергией.

25. Строение, роль витамина В1 в организме.

Витамин В1(тиамин, аневрин) в своей структуре содержит пиримидиновый и тиазоловый гетероциклы, соединенные метиленовым мостиком, и остаток этанола.

·Коферментная функция – витамин В1 в форме тиаминпирофосфата(ТПФ), где пирофосфат присоединяется по гидроксильной группе остатка этанола, находится в составе более чем 30 разных ферментов. В форме кофермента он обеспечивает течение ключевых реакций превращений пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот до ацетил-КоА и сукцинил-КоА соответственно.

·Дефицит В1 в составе пируват-дегидрогеназного комплекса, содержащего ТПФ в качестве кофермента, приводит к накоплению пирувата в организме, негативному влиянию на нервную ткань, на функции головного мозга.

·Витамин В1 в форме тиаминпирофосфата входит также в состав молекулы транскетолазы. фермента, катали зирующего превращение рибулозо-5-фосфата в рибозо-5 фосфат в пентозном превращении гексоз.

·Тиаминпирофосфат требуется для синтеза ацетилхолина.

26. Строение, роль витамина В2 в организме.

Витамин В2 (рибофлавин) в основе структурной фор­мулы имеет изоаллоксазиновый гетероцикл и спирт рибитол.

После всасывания витамина В2в тон­ком кишечнике он фосфорилируется в различных тканях,

образуя два кофермента — ФМН (флавинмононуклеотид) и ФАД (флавинадениндинуклеотид). Эти коферменты, нахо­дясь в составе оксидоредуктаз, участвуют в цепи реакций биологического окисления. Таким образом, витамин В1 уча­ствует в реакциях получения энергии в форме АТФ.

Дефицит его в организме вызывает задержку роста, слабость хотя аппетит животного сохраняется. У млекопитающих раз­виваются дерматиты, у птиц выражена слабость ног.

27. Строение, роль витамина В3 в организме.

Витамин В3(пантотеновая кислота,пнтотен, антидермитный) в своей структуре содержит β-аланин и производное масляной кислоты.

Известно около 70 ферментных систем, где используется коэнзим-A (HS-KoA) и ацилпереносящий белок (АПБ), содержащие в своей структуре витамин В3. HS-KoA участвует в обмене жиров (окисление и синтео жирных кислот, синтез нейтральных жиров, фосфолипи­дов, стероидных гормонов), в обмене белков (синтез гемо­глобина), в обмене углеводов через цикл трикарбоновых кислот. HS-KoA вовлекается в различные реакции перено­са ацильных групп, в которых он выступает как акцептор или как донор ацильных групп.

Читайте также:  Какие витамины для ослабленных волос

источник

Ферменты – вещества белковой природы, ускоряющие биохимические реакции в организме.

По строению различают простые и сложные ферменты. Простые ферменты состоят из аминокислот – белковой части. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть называется кофактором. Кофактор может быть представлен производными витаминов, нуклеотидами, металлами.

В процессе биохимической реакции фермент превращает вещество – субстрат. Субстрат связывается с активным центром фермента при помощи водородных, ионных, гидрофобных связей. Активный центр простого фермента представлен радикалами аминокислот. Активный центр сложного фермента представлен кофактором.

Ферменты с четвертичной структурой имеют аллостерический центр, к которому присоединяются низкомолекулярные вещества, регулирующие активность ферментов.

Витамины – сложные вещества, которые участвуют в биохимических реакциях.

Витамины поступают в организм с пищей, ряд витаминов образуется микрофлорой кишечника в организме. При отсутствии какого-либо витамина в организме развивается авитаминоз по этому витамину. При недостатке какого-либо витамина развивается гиповитаминоз. При избытке какого-либо витамина развивается гипервитаминоз.

Витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.

Витамин В1 – химическое название: тиамин; биологическое название: антиневритный. Образует кофактор тиаминпирофосфат, который входит в состав ферментов, участвующих в реакциях окисления углеводов с целью получения энергии.

При гиповитаминозе наблюдаются слабость, поражение нервной системы: невриты, которые сопровождаются болями, нарушением чувствительности, раздражительность, в тяжелых случаях наблюдаются парезы, параличи, нарушения психики. Эти симптомы связаны с накоплением в нервной ткани пирувата. В окислении пирувата участвует тиаминпирофосфат. Поэтому при гиповитаминозе по тиамину снижается окисление пирувата, и он накапливается в тканях. При этом наиболее чувствительной к накоплению пирувата является нервная ткань, поэтому при гиповитаминозе по тиамину прежде всего развиваются симптомы со стороны нервной системы. Кроме того, нарушение окисления пирувата ведет к недостатку энергии. Снижение энергии в организме также прежде всего сказывается на состоянии нервной системы.

Источниками тиамина являются прежде всего – неочищенные зерна злаков, молодые проростки злаков, мясо, хлеб.

Химическое название – рибофлавин; биологическое название — витамин роста.

Образует кофакторы – флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, жирных кислот для получения энергии.

При гиповитаминозе наблюдается недостаток энергии в организме, что сопровождается снижением роста, слабостью, поражением нервной системы, сердечно-сосудистой системы, нарушением питания, ломкостью волос, ногтей.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, бобовые

Химическое название – пантотеновая кислота.

Образует кофермент – коэнзим А, который входит в состав ферментов, участвующих в окислении углеводов, липидов с целью получения энергии. Также кофермент участвует в синтезе липидов. Поэтому при недостатке пантотеновой кислоты развиваются симптомы – слабость, нарушении функции нервной, эндокринной систем, желудочно-кишечного тракта, поражение кожи.

Источники – мясо, яйца, молоко, печень, микрофлора кишечника.

Химическое название – никотиновая кислота, никотинамид, ниацин; биологическое название – антипеллагрический.

Образует коферменты – никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях окисления углеводов, липидов с целью получения энергии. Поэтому при гиповитаминозе по никотинамиду развивается недостаток энергии, поражение органов и систем, поражение кожи – пеллагра (шелушение, зуд, покраснение).

Источники – мясо, молоко, яйца, печень. В организме никотинамид образуется из незаменимой аминокислоты трипотофана, которая поступает с продуктами животного происхождения.

Химическое название – пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин; биологическое название – антидерматитный витамин.

Образует коферменты – пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в реакциях обмена аминокислот, синтезе гема, биогенных аминов, которые регулируют процессы обмена в нервной ткани. При гиповитаминозе по витамину наблюдаются анемия из-за снижения синтеза гема, снижается количество биогенных аминов, что вызывает нарушения со стороны нервной системы, нарушается синтез аминокислот, белков, углеводов. Кроме того, гиповитаминоз проявляется поражениями кожи в виде дерматитов.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника.

Химическое название – фолиевая кислота.

Образует кофермент тетрагидрофолиевая кислота, который входит в состав ферментов, участвующих в синтезе азотистых оснований, аминокислот, а значит в синтезе нуклеиновых кислот, белков, что важно для размножения, развития, созревания клеток.

При гиповитаминозе наблюдается макроцитарная анемия, т.к. нарушается созревание эритроцитов, в результате в крови обнаруживаются незрелые эритроциты – макроциты, у которых снижена функция переноса кислорода.

Источники – растительная пища, микрофлора кишечника.

Химическое название – цианокобаламин, биологическое название – антианемический.

Образует коферменты – метилкобаламин, кобаламин. Эти коферменты входят в состав ферментов, которые участвуют в обмене азотистых оснований, регенерации метионина, синтезе сложных липидов, холина, креатина. При гиповитаминозе развивается макроцитарная анемия из-за нарушения созревания эритроцитов; нарушается синтез липопротеинов и функций мембран из-за недостатка холина, наблюдается снижение образования энергии с участием креатинфосфата.

Источники – мясо, молоко, яйца, печень, микрофлора кишечника

Химическое название – аскорбиновая кислота, биологическое название – антицинготный

Участвует в реакциях синтеза коллагена, обмена аминокислот, окислительно-восстановительных реакциях с целью получения энергии, обеспечивает всасывание железа в тонком кишечнике. При гиповитаминозе нарушается синтез коллагена, что сказывается на состоянии соединительной ткани, она становится слабой, хрупкой, ломкой. Например, становятся ломкими сосуды, в результате могут быть подкожные гематомы, частые носовые кровотечения. Кроме того, при гиповитаминозе развивается железодефицитная анемия, т.к. снижается всасывание железа в тонком кишечнике.

Источники – преимущественно цитрусовые, смородина, шиповник

Химическое название – биотин, биологическое название – антисеборейный.

Биотин участвует в реакциях синтеза углеводов, липидов. При гиповитаминозе наблюдается недостаток углеводов, липидов. Также развивается себорея – нарушения деятельности сальных желез.

Источники – мясо, молоко, печень, рыбий жир.

Витамин Аоению различают простые и сложные. ские реакции в организме. ств

Химическое название – ретинол, биологическое название — антиксерофтальмический

Роль витамина: — участвует в восприятии зрительных образов

— является антиоксидантом – защищает мембраны клеток от повреждений активными радикалами.

Образуется из предшественника β-каротина в печени.

При гиповитаминозе наблюдается куриная слепота, нарушается целостность мембран клеток.

Источники – морковь, перец, томаты, рыбий жир

Химическое название – эргокальцеферол, биологическое название – антирахитический. Образуется из холестерола при участии ультрафиолета.

Витамин Д участвует в процессах всасывания кальция в кишечнике и почках, что способствует его усвоению костями. При гиповитаминозе нарушается всасывание кальция в кишечнике, в результате наблюдается недостаток кальция и фосфора в организме, наблюдается ломкость костей, деформации скелета. У детей развивается рахит.

Химическое название – токоферол, биологическое название – антистерильный.

Участвует в процессах репродукции, является антиоксидантом.

При гиповитаминозе наблюдается бесплодие, невынашивание беременности, нарушение целостности мембран

Источники – растительные масла, подкожножировая клетчатка

Химическое название — менахинон, филлохинон, биологическое название – антигеморрагический

Является коферментом ферментов, которые участвуют в активации факторов свертывания крови. Поэтому при гиповитаминозе наблюдается снижение свертывания крови, частые кровотечения

Источники – растительная пища, микрофлора кишечника

Таким образом, поступление витаминов в организм зависит от состояния желудочно-кишечного тракта, т.е. причинами гиповитаминозов прежде всего являются заболевания пищеварительного тракта и нарушение деятельности микрофлоры кишечника.

Механизм действия ферментов

На первом этапе биохимической реакции происходит взаимодействие фермента с субстратом, образуется фермент-субстратный комплекс. На втором этапе происходит превращение субстрата при помощи активного центра фермента. На третьем этапе происходит отделение продуктов реакции.

Факторы, влияющие на активность ферментов

— ферменты проявляют наибольшую активность при температуре тела – 37 градусов; при снижении температуры активность фермента падает, но при нагревании препарата фермента до температуры тела его активность возобновляется. При температуре выше 40 градусов активность ферментов снижается из-за денатурации фермента, т.к. он является белком

— каждый фермент проявляет максимальную активность при определенной рН, например, фермент желудка пепсин активен при рН 1,5-2,0; ферменты тонкого кишечника работают при рН 7,5-8,0; фермент слюны амилаза требует рН 7,4

— при повышении количества фермента активность увеличивается

— при повышении количества субстрата активность фермента сначала увеличивается, затем не изменяется, т.к. весь фермент насыщен субстратом, и для того чтобы увеличить активность фермента нужно увеличить количество фермента.

Изоферменты – множественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по физико-химическим свойствам: сродству к субстрату, подвижности при электрофорезе, регуляторным свойствам.

Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент с четвертичной структурой, содержит 2 типа субъединиц – М и Н. Молекула изоферментов ЛДГ образована 4 субъединицами. Поэтому ЛДГ имеет 5 изоферментов:

— ЛДГ2 состоит из НННМ – Н3М

— ЛДГ3 состоит из ННММ – Н2М2

— ЛДГ4 состоит из НМММ – НМ3

ЛДГ катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную кислоту (лактат).

При электрофорезе наибольшей подвижностью обладает изофермент ЛДГ1, наименьшей – ЛДГ5.

В скелетной мышце и миокарде преобладает активность ЛДГ1, а в печени – ЛДГ5. Это обстоятельство используют в клинической практике для диагностики заболеваний миокарда, скелетных мышц, печени. В норме активность изоферментов ЛДГ в сыворотке крови очень низкая. При повреждении соответствующих органов активность этих изоферментов возрастает в сыворотке крови. При увеличении активности ЛДГ1 в сыворотке крови подозревают поражение скелетных мышц или миокарда. Повышение активности ЛДГ5 в сыворотке крови может свидетельствовать о поражении печени.

Регуляция активности ферментов

Регуляция активности фермента осуществляется на уровне транскрипции и на уровне изменения активности синтезированного фермента.

Регуляция активности фермента на уровне транскрипции рассмотрена на примере лактозного оперона (в теме — Белки).

Регуляция активности синтезированного фермента происходит несколькими путями с участием гормонов.

А. Аллостерическая регуляция

В молекуле фермента различают аллостерический центр, который необходим для связывания различных веществ – активаторов и ингибиторов, которые регулируют активность фермента. Активаторы – вещества, ускоряющие активность ферментов. Например, ионы хлора увеличивают активность амилазы, соляная кислота активирует пепсин, желчь активирует липазу.

Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов. Различают конкурентное и неконкурентное ингибирование. Конкурентный ингибитор имеет структурное сходство с субстратом, поэтому конкурентный ингибитор может взаимодействовать с активным центром фермента. При этом взаимодействие субстрата с активным центром фермента снижается и активность фермента падает. Неконкурентный ингибитор присоединяется к ферменту в аллостерическом центре, в результате меняется пространственная конфигурация активного центра фермента, и субстрат не может присоединяться к активному центру, поэтому активность фермента падает.

Активность фермента регулируется по принципу прямой положительной связи – присутствие субстрата активирует фермент. Отрицательная обратная связь – продукт реакции ингибирует ферменты, которые принимали участие в синтезе этого продукта на начальных стадиях.

Б. Ковалентная модификация

Этот путь регуляции активности ферментов заключается в следующем. В молекуле фермента присутствуют радикалы серина, тирозина, треонина. К спиртовым группам этих аминокислот присоединяется фосфат, источником которого служит АТФ. Присоединение фосфата к молекуле фермента называется фосфорилированием. Для этого процесса необходим фермент протенкиназа. При фосфорилировании фермент либо активируется, либо инактивируется.

Кроме того, может наблюдаться противоположная реакция – отщепление фосфата от молекулы фермента – дефосфорилирование. Для этого необходим фермент фосфопротеифосфатаза. При этом дефосфорилированный фермент может активироваться или инактивироваться.

Например, в синтезе гликогена участвует гликогенсинтетаза, а в распаде гликогена — гликогенфосфорилаза. Дефосфорилирование этих ферментов приводит к активации гликогенсинтетазы и ингибированию гликогенфосфорилазы, при этом преобладает синтез гликогена, а его распад замедляется. Фосфорилирование гликогенсинтетазы и гликогенфосфорилазы при водит к активации гликогенфосфорилазы и ингибированию гликогенсинтетазы, т.е. преобладает распад гликогена, а его синтез замедляется.

В. Регуляция активности фермента путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте

Например, неактивная форма протеинкиназы представлена комплексом связанных субъединиц RRCC. При распаде этого комплекса на RR и С, С образуются активные формы фермента – С.

Применение ферментов в медицине

Энзимотерапия – применение ферментов в качестве лекарств. Например, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта наблюдается ферментативная недостаточность желудка, поджелудочной железы. При этом нарушается переваривание белков, жиров, углеводов. Для улучшения процессов переваривания используются препараты, которые содержат ферменты, расщепляющие белки, жиры, углеводы в пищеварительном тракте. В хирургии для лечения гнойных ран используются протеолитические ферменты, которые расщепляют белки гнойного содержимого раны, поврежденных тканей, при этом рана лучше очищается от налета.

Высокая активность ферментов может приводить к развитию различных заболеваний. Поэтому в медицине применяются ингибиторы активности этих ферментов, что облегчает состояние больных.

В медицине ферменты стрептокиназа и урокиназа применяются для расщепления тромбов, в результате улучшается кровоток в поврежденных тканях.

Энзимодиагностика – определение активности органоспецифических ферментов в биологических жидкости и использование полученных результатов для диагностики заболеваний. В норме в крови активность ферментов низкая, т.к. ферменты преимущественно находятся в тканях органов – органоспецифичность. Если органы поражаются патологическим процессом, то ферменты из органов высвобождаются в кровь, и обнаруживается высокая активность ферментов в крови.

Ферменты, имеющие диагностическое значение

— аспартатаминотрансфераза – АСТ. Отмечена высокая активность АСТ в мышечной ткани, менее активен фермент в печени. Если в крови обнаруживается высокая активность АСТ, то можно предполагать поражение мышечной ткани или печени

Читайте также:  Какие витамин с для мужчины качество сперма

— аланинаминотрансфераза – АЛТ. Отмечена высокая активность фермента в печени, менее активен фермент в мышечной ткани. При повышении активности АЛТ в крови можно предположить поражение печени или мышечной ткани.

— креатинфосфокиназа – КФК. Отмечена высокая активность КФК в мышечной ткани, мозге. При повышении активность КФК в крови можно предполагать поражение мышечной ткани, мозга

— лактатдегидрогеназа – ЛДГ. Отмечена высокая активность ЛДГ в мышечной ткани, печени. При повышении активность ЛДГ в крови модно предполагать поражение мышечной ткани или печени

— гаммаглутамилтранспептидаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, почках. При повышении активность фермента в крови можно предполагать патологию печени, желчевыводящих ходов или почек

— щелочная фосфатаза. Отмечена высокая активность фермента в печени, костной ткани. При повышении активности щелочной фосфатазы в крови можно предполагать поражение печени и желчевыводящих ходов, костной ткани.

— панкреатическая амилаза. Отмечена высокая активность фермента в поджелудочной железе. При повышении активности амилазы в крови и моче можно предполагать патологию поджелудочной железы.

Описаны наследственные заболевания, которые связаны с дефектом или отсутствием каких-либо ферментов.

Ферменты используются в лабораторной практике для определения различных метаболитов в биологических жидкостях.

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 4266 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовыепроизводные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО2.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10351 — | 7870 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

Витамин B2 (рибофлавин) открыт в связи с тиамином, вначале изучался как «фактор роста». При изучении химической природы витамина в его составе обнаружено циклическое соединение, имеющее желтую окраску и называемое изоаллоксазином, а также пятиатомный спирт рибитол.

Структура витамина B2, как и тиамина, проявляет высокую специфичность: незначительные изменения могут вызвать снижение и даже потерю витаминных свойств или появление антивитаминных. Физиологическая роль витамина связана с его коферментной функцией. Ko-ферменты B2 — рибофлавинфосфат или флавинмоно-нуклеотид (ФМН) и его аденилированное производное флавинадениндинуклеотид (ФАД) (рис. 1), который синтезируется при взаимодействии ФМН с АТФ. В настоящее время известно несколько десятков ферментов, содержащих ФМН или ФАД и составляющих семейство флавиновых ферментов.

Рис. 1. Структура коферментов ФМН и ФАД

Именно кофермент, а точнее — изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина, выполняет основную каталитическую функцию, присоединяя или отдавая два атома водорода. Таким образом, флавиновые ферменты—важнейшие участники процессов биологического окисления практически во всех клетках животных, чем и определяется влияние витамина на процессы роста и развития организма. В тканях витамин B2 содержится в виде коферментных форм (более 90 %), преимущественно ФАД. Свободный витамин обнаруживается в молоке, крови, моче, сетчатке глаза.
В активном центре ряда флавиновых ферментов обнаружены металлсодержащие производные рибофлавина — его комплексы с железом, медью, молибденом. Среди флавиновых ферментов имеются энзимы, переносящие водород от субстратов (различных веществ) на кислород, называемые оксида-зами и восстанавливающие другие акцепторы протонов и электронов в отсутствие кислорода — дегид-рогеназы. Несомненно, центральная «фигура» — фермент сукцинатдегидрогеназа, окисляющий янтарную кислоту и являющийся звеном цикла Кребса. Уникальная функция сукцинатдегидрогеназы заключается в том, что в условиях напряжения механизмов синтеза АТФ (гипоксия, различные стрессорные воздействия), когда другие окислительные процесы цикла угнетены, сукцинатдегидрогеназа активно пропускает поток протонов и электронов на дыхательную цепь, минуя НАД-зависимое звено. Это имеет огромный физиологический смысл в плане адаптации на уровне клетки.
Другой флавиновый фермент — глутатионредук-таза — поддерживает в клетке определенную концентрацию важнейшего тиолового соединения глутатио-на, постоянно регенерируя его из окисленной формы. Этим фермент регулирует окислительно-восстановительный статус клетки и участвует в детоксикации избытка окислителей. Глутатионредуктаза — важный компонент глутатионовой антиперекисной системы, фермент-антиоксидант, поэтому и витамин B2 относят к веществам, косвенно обладающим антиокси-дантными свойствами.
ФАД вместе с тиаминдифосфатом является компонентом пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов. Флавиновые оксидазы катализируют окисление пуринов и образование мочевой кислоты (ксантиоксидаза), превращения адреналина и других биологически активных аминов (моноаминоксидаза).

Наконец, ФАД — компонент дыхательной цепи митохондрий, в которых окисление химических веществ завершается образованием воды и выделением энергии в виде АТФ.
Даже этот краткий перечень «заслуг» рибофлавина дает представление о нем как о важнейшем катализаторе окислительно-восстановительных процессов в клетке, чем и определяется картина витаминной недостаточности, для которой характерны такие общие поражения, как слабость, нарушения роста, поражения слизистых, заболевания глаз (конъюк-тивит, нарушение темновой адаптации, светобоязнь), анемия. Для недостаточности рибофлавина характерны сухость и трещины губ и особенно трещины в углах рта, сухой ярко-красный язык.
Источники витамина B2 для человека в основном те же, что и тиамина: мясо, печень, яичный желток, молоко, злаки, шпинат, капуста, картофель, дрожжи.

источник

Витамин В 2 (рибофлавин) — водорастворимый витамин, является одной из важнейших составляющих окислительно-восстановительных ферментов. Название «рибофлавин» происходит от латинского слова flavius, что означает желтый и связано с тем сочным желтым цветом, который этот витамин придает моче.

Витамин В 2 участвует в построении зрительного пурпура, защищая сетчатку от избыточного воздействия ультрафиолетовых лучей.

Витамин B2 (рибофлавин) представляет собой кристаллы желто-оранжевого цвета, без запаха, горького вкуса. В воде растворяется плохо. На свету разрушается.

Биологически активной формой рибофлавина является флавинадениндинуклеотид, синтезирующийся в организме в почках, печени и других тканях. Другое производное рибофлавина — рибофлавин-5-фосфорная кислота встречается естественном виде в дрожжах. Благодаря им обеспечивается нормальное течение окислительно-восстановительных процессов в организме.

Рибофлавин участвует в метаболизме в качестве кофермента в реакциях окисления и восстановления. Он необходим для нормального превращения триптофана в никотиновую кислоту, а также для трансформации и активации ряда других витаминов, в частности пиридоксина, фолиевой кислоты и витамина К. Рибофлавин необходим для метаболизма жира и для синтеза кортикостероидов, красных кровяных клеток и гликогена.

Биологическая роль рибофлавина определяется его участием в построении двух важнейших коферментов: флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), входящих в состав окислительновостановительных ферментных систем, так называемых флавопротеидов. ФАД участвует в построении флавопротеидов, катализирующих янтарную кислоту (метаболит цикла Кребса) и жирные кислоты.

Кроме того, ФАД входит в состав моноаминоксидазы (МАО) – основного фермента разрушения катехоламинов, α-глицерофосфатдегирогеназы (обеспечивает метаболизм глицерина и фосфотриоз), ксантиноксидазы (катализирует окисление пуринов до мочевой кислоты) и ряда других ферментов.

Таким образом, рибофлавин участвует в процессах биологического окисления и энергетического обмена. Наряду с этим он необходим для построения зрительного пурпура, защищающего сетчатку от избыточного воздействия ультрафиолетового облучения. Витамин В 2 нужен для эритроцитарной глутатионредуктазы, предохраняющей эритроциты от аутоокисления.

При недостатке этого витамина замедляется рост организма, возникают похудание, слабость, слезотечение, падает острота зрения, нарушается целостность слизистых оболочек полости рта. Применяется этот витамин при длительно не заживающих язвах, трещинах сосков у кормящих женщин, воспалительных изменениях слизистой оболочки рта (стоматите).

Рибофлавин частично всасывается в кровь путем простой диффузии. В процессе транспорта через мембраны он под действием фермента флавокиназы и АТФ превращается в ФМН, а в печени в результате действия ФАД -зависимой пирофосфорилазы и АТФ — в ФАД.

По истечении срока функционирования в организме рибофлавин освобождается из коферментной формы и подвергается биотрансформации, одним из его метаболитов является L-оксиэтилфлавин. Метаболиты рибофлавина выводятся с мочой.

Основная причина недостатка этого витамина в организме — снижение в рационе продуктов питания, содержащих рибофлавин. Основные причины гиповитаминоза В 2 — это резкое снижение потребления молочных продуктов, хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, прием медикаментов, являющихся антагонистами рибофлавина (акрихин и его производные).

Табак и алкоголь снижают всасывание рибофлавина, он разрушается в сочетании с пищевой содой и на свету.

При гипо- и авитаминозе В 2 страдают высокоаэробные эпителий кожи и полости рта. Наблюдаются поражения слизистой оболочки губ с вертикальными трещинами и десквамацней эпителия (хейлоз), ангулярный стоматит (заеды), глоссит (язык отечен, «географический», с отпечатками зубов, гипертрофия сосочков), себорейный дерматит носогубного треугольника, ушей, шеи, мошонки.

Другие симптомы недостаточности витамина В 2 : алопеция (очаговое выпадение волос); депрессия и деградация личности; покраснение, зуд, жжение и повышенная светочувствительность глаз, затемнение зрения и даже образование катаракты; головокружение. Имеются васкуляризация роговицы (интерстициальный кератит), блефарит и конъюнктивит. Снижается детоксикационный потенциал печеночных оксидаз при метаболизме ряда лекарств.

Арибофлавиноз может сопровождаться, особенно часто у детей, нормохромной гипорегенераторной анемией и лейкопенией.

Проявления авитаминоза усугубляются жировой и углеводной нагрузкой.

Витамин В 2 дополнительно назначается при гипо- и арибофлавинозе, общих нарушениях питания, недостаточности кровообращения, аддисоновой болезни, тиреотоксикозе.

Суточная потребность в витамине В2 составляет 1,3–2,4 мг.

По рекомендуемым нормам применения прием витамина В 2 составляет 0.6 мг на 1000 килокалорий для всех возрастных групп. Это соответствует примерно 1.2 мг в день для среднего взрослого и около 0.4 мг в день для малышей весом от 5 до 10 кг.

Беременные женщины должны получать дополнительно 0.4-0.5 мг в день и столько же кормящие, чтобы возместить рибофлавин, выделяемый с грудным молоком.

Основные пищевые источники рибофлавина (мг/100 г): печень (2,60), почки (1,8), сердце (0,75) дрожжи (0,68), миндаль (0,65), сыры (0,32–0,50), овсяная кpупa (0,49), яйца (0,44), грибы (0,30–0,45), язык (0,37), творог жирный (0,30), хлеб (0,25), говядина (0,23), соя (0,22) греча (0,20), халва (0,20).

Читайте также:  Какие витамины принимать чтобы избавиться от прыщей

В большом количестве содержится в пивных и хлебных дрожжах, квашеных овощах, молоке и молочных продуктах, мясе, рыбе, яйцах, печени, гречневой и овсяной крупах. Не содержится в больших количествах в натуральных зерновых, но обогащенные крупы, каши и выпечка, как и вытяжка из дрожжей, богаты витамином. Брокколи, зелень корнеплодов, аспарагус, шпинат — хорошие овощные источники витамина.

Витамин устойчив к тепловой обработке.

Поскольку этот витамин на свету, если пищу держать в прозрачных контейнерах или сушить на солнце, можно потерять значительное количество рибофлавина.

К комплексным биологически активным добавкам (БАД), содержащим в своём составе витамин B2, относят: Дрожжи пивные (Автолизат).

Симптомы интоксикации — неизвестны. Витамин В 2 (рибофлавин) совершенно безопасен в применении.

Солнечный свет разрушает рибофлавин.

Рибофлавин способствует адсорбции железа, мобилизации и сохранению его.

Физическая работа и нагрузка увеличивают потребность в рибофлавине, но какие-либо количественные параметры до сих пор не установлены.

Тиреоидин усиливает преобразование рибофлавина в его активные коферментные формы.

Алдактон (препарат, снижающий кровяное давление) усиливает превращение рибофлавина в коферментные формы.

Спиронолактон (антагонист альдостерона, использующийся с той же целью) блокирует это превращение.

Хлорпромазин (применяемый при депрессиях и психозах) ингибирует превращение рибофлавина в одну из его коферментных форм.

Трициклические антидепрессанты, имипрамин и амитриптилин, ингибируют метаболизм рибофлавина, особенно в тканях сердца.

Борная кислота увеличивает экскрецию (потерю) рибофлавина. А рибофлавин использовался для лечения отравления борной кислотой.

Основным показанием к определению концентрации витамина B2 в крови является выявление его дефицита. Подробнее: Определение витамина B2.

источник

ВОДОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ. Большинство водорастворимых витаминов относятся к группе В и обладают коферментными функциями (входят в состав коферментов и простетических групп)

Большинство водорастворимых витаминов относятся к группе В и обладают коферментными функциями (входят в состав коферментов и простетических групп). Некоферментные свойства витаминов характеризуются способностью участвовать в регуляции метаболизма, проявлять антимутагенное действие, усиливать защитные свойства организма, повышать свертываемость крови и др.

Витамин В1 (тиамин). Молекула тиамина состоит из пиримидинового и тиазолового колец, соединенных метиленовой группой (рис. 33).

Коферментной формой витамина является тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат), который участвует в двух важнейших реакциях:

1) в составе декарбоксилаз кетокислот обеспечивает окислительное декарбоксилирование a-кетокислот (пирувата, a-кетоглутарата, кетоаналогов аминокислот);

2) в составе транскетолаз, катализирующих реакции переноса альдегидной группы, осуществляет транскетолазные реакции пентозофосфатных путей и цикла Кальвина.

Рис. 33. Структура витамина В1

Витамин В2 (рибофлавин).Молекула рибофлавина представляет собой гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидиновых колец), к которому присоединен 5-атомный спирт – рибитол (рис. 34).

Рис. 34. Структура витамина В1

Коферментными формами витамина являются ФАД и ФМН, структура которых приведена ранее. Флавиновые коферменты служат переносчиками восстановительных эквивалентов и входят в состав дегидрогеназ и оксидаз, катализирующих различные окислительно-восстановительные реакции. ФМН синтезируется из свободного рибофлавина и АТФ, а ФАД – из ФМН и АТФ при участии соответствующих ферментов.

Витамин В3 (пантотеновая кислота). Коферментной формой витамина является кофермент А, или коэнзим А (СоА). Это соединение служит коферментом ацилпереносящих ферментов, принимающих участие в реакциях цикла трикарбоновых кислот, b-окисления жирных кислот и др. Структура витамина представлена на рис. 35.

Рис. 35. Структура витамина В3

Реакционноспособной группой кофермента А служит сульфгидрильная (-SH) группа (рис. 36), расположенная на конце длинной, относительно гибкой цепи. По этой группе с помощью тиоэфирной связи осуществляется присоединение ацильных остатков. Образующиеся в результате производные носят название ацил-СоА. Простейшим ацильным производным является ацетил-СоА, который характеризуется высоким потенциалом переноса ацетильной группы. Он занимает центральное место в реакциях метаболизма углеводов, аминокислот и жирных кислот.

Рис. 36. Структура кофермента А

Витамин В5 (никотинамид, никотиновая кислота, витамин РР). В природе витамин В5 встречается в двух формах: в виде никотиновой кислоты и никотинамида, представляющих собой соединения пиридинового ряда (рис. 37).

Рис. 37. Структура витамина В5

Коферментными формами витамина являются НАД + и НАДФ + , структура которых приведена ранее. Никотинамидные коферменты служат переносчиками восстановительных эквивалентов и входят в состав дегидрогеназ, катализирующих различные окислительно-восстановительные реакции.

Витамин В6 (пиридоксин). Он включает три производных пиридина: пиридоксаль, пиридоксин и пиридоксамин (рис. 38). Каждое из этих соединений способно превращаться в коферментную форму – пиридоксальфосфат. Он входит в состав аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. При участии пиридоксальфосфат-зависимых декарбоксилаз происходит декарбоксилирование аминокислот. Коферментные функции пиридоксальфосфата проявляются также в реакциях дезаминирования, изомеризации и синтеза аминокислот, фосфорилирования углеводов, метаболизма жирных кислот и липидов.

Рис. 38. Структура витамина В6

Витамин В9 (фолиевая кислота). Представляет собой птероилмоно-глутаминовую кислоту, которая состоит из производного птеридина, п-аминобензойной и глутаминовой кислот (рис. 39).

Рис. 39. Структура фолиевой кислоты

Коферментной формой фолиевой кислоты является тетрагидрофолиевая, которая осуществляет перенос одноуглеродных фрагментов (рис. 40).

Рис. 40. Структура тетрагидрофолиевой кислоты

Витамин В12 (кобаламин). Это единственный металлсодержащий витамин. Группа кобаламинов представляет собой сложные соединения, состоящие из следующих частей: атома кобальта, двух связанных с кобальтом лигандов (верхнего и нижнего), тетрапиррольного кольца коррина и аминопропанолового мостика (рис. 41).

Атом кобальта связан с четырьмя атомами азота пиррольных колец, которые образуют планарную структуру. Верхний лиганд Х может быть представлен цианид-ионом (цианкобаламин), гидроксильной группой (гидроксикобаламин), ионами нитрита, нитрата, хлора и др. Нижний лиганд представлен нуклеотидом, состоящим из 5,6-диметилбензимидазола, остатков a-D-рибозы и фосфорной кислоты, и расположенным перпендикулярно плоскости коррина. Нуклеотид через аминопропаноловый мостик связан в цикл с заместителем атома углерода одного из пиррольных колец.

Рис. 41. Структура тетрагидрофолиевой кислоты

Коферментной формой витамина является 5’-дезоксиаденозил-кобаламин (кобамамидный кофермент), у которого верхний лиганд представлен остатком 5’-дезоксиаденозина, связанного с атомом кобальта необычной кобальт-углеродной связью.

Биохимические функции аденозилкобаламина состоят в изомеризации соединений, имеющей место в углеводном, азотистом, нуклеиновом и липидном обмене, в биосинтезе метионина из гомоцистеина, восстановлении рибонуклеотидов до дезоксирибонуклеотидов и других процессах.

Витамин С (аскорбиновая кислота). Представляет собой g-лактон 2,3-дегидро-L-гулоновой кислоты. Молекула витамина имеет четыре оптических изомера. Биологически активным соединением является только L-аскорбиновая кислота, которая в организме присутствует также и в виде окисленной формы – L-дегидроаскорбиновой кислоты (2,3-дикето-L-гулоновой кислоты), служащей транспортной формой витамина (рис. 42).

Рис. 42. Структура витамина С

Одним из основных свойств аскорбиновой кислоты является ее способность к обратимым окислительно-восстановительным превращениям, которая лежит в основе физиологической активности витамина: L-аскорбиновая кислота – сильный восстановитель, а образующаяся при этом L-дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается с помощью редуктазы. Среди множества реакций, протекающих с участием витамина С, можно упомянуть гидроксилирование предшественников некоторых гормонов, синтез коллагена и желчных кислот, расщепление тирозина и лизина и др.

Аскорбиновая кислота служит сильным антиоксидантом, предохраняющим биологически активные вещества клетки от действия свободных радикалов, а также увеличивает всасывание железа и ингибирует образование нитрозаминов (канцерогенов).

Витамин Н (биотин). Молекула биотина состоит из имидазольного и тиофенового колец, являющихся гетероциклической частью, а боковая цепь представлена остатком валериановой кислоты (рис. 43).

Коферментной формой биотина служит N5-карбоксибиотин («активный карбоксил»), который ковалентно связан с белковой частью фермента (рис. 44).

Биотин служит простетической группой ферментов карбоксилаз, катализирующих реакции переноса карбоксильной группы, которые лежат в основе биосинтеза жирных кислот, превращения пирувата в оксалоацетат, синтеза пуриновых оснований, аминокислот и других процессах.

Витамин Р (биофлавоноиды). Это группа соединений фенольной природы, представляющих собой производные флавона (рис. 45). К ним относятся рутин, кверцетин, цитрин, катехины, кумарины, галловая кислота и ее производные.

Биологическое действие биофлавоноидов обусловлено их взаимосвязью с аскорбиновой кислотой. Они препятствуют окислению L-аскорбиновой кислоты в L-дегидроаскорбиновую, а также восстанавливают последнюю при участии глутатиона. Витамин Р регулирует проницаемость и повышает прочность кровеносных капилляров, а также обладает антиоксидантным и противоопухолевым действием.

Дата добавления: 2015-12-22 ; просмотров: 1584 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник

К водорастворимым витаминам относятся: В1, В2, В3, В6, В12, PP, Н, С, Р, фолиевая кислота и др.

Витамин В1 (тиамин). Значительное количество витамина В1 человек получает с пищей. Много его содержится в дрожжах, отрубях, в зародыше семян зерновых культур, сои, гороха, фасоли. В небольших количествах — в моркови, картофеле и капусте. Из животной пищи им богаты молоко, желтки яиц, внутренние органы животных.

При недостатке витамина B1 в пищевом рационе человека развивается тяжелое заболевание бёри-бёри.

Роль в обмене веществ тиамина заключается в том, что он входит в состав фермента пируватдекарбоксилазы.

Витамин В2 (рибофлавин). Этим витамином богаты такие продукты как молоко, яйца, печень, почки, гречневая крупа.

Нехватка рибофлавина в пищевом рационе человека вызывает воспаление слизистых оболочек языка, губ, снижение веса, выпадение волос, общую слабость.

Биохимическая роль витамина В2 заключается в том, что он входит в состав ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные процессы в клетке, в качестве составной части коферментов ФАД и ФМН.

Витамин РР (ниацин). Значительным содержанием этого витамина отличаются такие продукты как хлеб, мясо, печень и почки животных.

При недостатке витамина РР у человека возникает заболевание — пеллагра. Она наиболее распространена в тех районах мира, где население питается в основном кукурузой. При этой болезни нарушается структура кожных покровов, а также происходят изменения в состоянии нервной системы человека (появляются головные боли, головокружение, повышается раздражительность, возникают депрессии).

Биохимическая роль ниацина заключается в том, что он входит в состав коферментов НАД+ и НАДФ+ и, следовательно, участвует в работе окислительно-восстановительных ферментов — дегидрогеназ.

Витамин B3 (пантотеновая кислота). Пантогеновая кислота входит в состав многих пищевых продуктов. Больше всего ее содержится в мясе, рыбе, яичном желтке, в плодах и семенах злаковых и бобовых культур.

В организме витамин В3 выполняет важную физиологическую роль — входит в состав кофермента А (КоА), принимающего непосредственное участие в таких процессах обмена веществ, как дыхание, биосинтез жирных кислот, р-окисление жирных кислот и др. Ацетил-КоА является основным звеном во взаимосвязи обмена жиров и углеводов.

При дефиците пантотеновой кислоты у человека и животных возникают дерматиты, нарушения в деятельности нервной системы, снижается аппетит, происходит истощение организма.

Витамин В6 (пиридоксин). Недостаток этого витамина приводит к нарушению белкового и аминокислотного обмена в организме. Это связано с тем, что витамин В6 в виде своего фосфорного эфира входит в состав ферментов аминотрансфераз, катализирующих реакции переаминирования.

Пиридоксином богаты мясо, рыба, молоко, гречневая крупа, горох, фасоль, картофель и другие.

Аскорбиновая кислота (витамин С). Большинство животных и растения могут самостоятельно синтезировать витамин С из глюкозы. Человек, а также обезьяны, морские свинки и некоторые другие животные должны получать аскорбиновую кислоту с пищей. При недостатке витамина С у человека возникает заболевание, называемое цингой. При этом наблюдаются головная боль, общая слабость, кровоизлияния, расшатывание зубов, потеря веса.

Суточная потребность человека в витамине С на порядок превышает суточную потребность в других витаминах и составляет 100-120 мг. Витамин С способствует умственной и физической работоспособности организма человека, повышает устойчивость к инфекционным заболеваниям.

Аскорбиновой кислотой богаты: капуста, укроп, салат, лимоны, апельсины, плоды шиповника, черной смородины, ягоды рябины. Витамин С легко разрушается под влиянием кислорода воздуха и повышенной температуры. В этом процессе участвуют окислительные ферменты. При кулинарной обработке пищи необходимо максимально сохранить витамин С. Например, если при приготовлении салата добавить лимонную кислоту, то это способствует сохранению витамина С, так как окислительные ферменты становятся неактивными в кислой среде.

Избыток витамина С не накапливается в организме человека; он разрушается и затем выводится.

Роль аскорбиновой кислоты в клетке связана с ее окислительно-восстановительными свойствами, проявляющимися в способности взаимного превращения аскорбиновой и дегидро-аскорбиновой кислот.

Аскорбиновая кислота является коферментом гидроксилаз — ферментов, катализирующих реакции окисления пролина и лизина при образовании коллагена.

К жирорастворимым витаминам относятся: A, D, Е, К.

Витамин А (ретинол). Витамин А широко распространен в животном мире, но в растениях он отсутствует. Образуется витамин А из каротина, который содержится в растениях. Источником ретинола служат продукты животного происхождения: рыбий жир, сливочное масло, сыр, яйца, печень. Такие растительные продукты, как тыква, морковь, томаты, апельсины содержат каротин (провитамин А).

Витамин А достаточно устойчив к действию повышенных температур, но разрушается под действием кислорода и света. Это необходимо учитывать при хранении продуктов, содержащих этот витамин.

Витамин А участвует в окислительно-восстановительных реакциях в организме, влияет на проницаемость клеточных мембран. Ретинол имеет значение в построении зрительного пигмента родопсина. При недостатке витамина А развивается заболевание — «куриная слепота» (человек хорошо видит днем, но плохо в сумерках).

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

источник