Меню Рубрики

Какой витамин входит в состав фмн и фад

Дегидрогеназы – ферменты класса оксидоредуктаз (пиридинзависимые, флавинзависимые, аэробные и анаэробные типы, физиология, биохимия)

Дегидрогеназы представляют собой энзимы класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции отщепления водорода (то есть протонов и электронов) от субстрата, который является окислителем, и транспортируют его на другой субстрат, который восстанавливается.

В зависимости от химической природы акцептора, с которым взаимодействуют дегидрогеназы, их делят на несколько групп:

  1. Анаэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
  2. Аэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции — перекись водорода.
  3. Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
  4. Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

Функцию первичных акцепторов атомов водорода, отщепляющихся от соответствующих субстратов, выполняют дегидрогеназы 2 типов:

  • пиридинзависимые дегидрогеназы — содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
  • флавинзависимые дегидрогеназы, простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Коферменты НАДФ+ (или НАД+) с апоферментом связаны непрочно и поэтому могут в клетке находиться как в связанном с апоферментом состоянии, так и быть отделенными от белковой части.

Пиридинзависимые дегидрогеназы относятся к анаэробному типу — водорастворимые ферменты, окисляющие полярные субстраты. Реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, в общем виде приведены в таких уравнениях:

Рабочей структурой в молекуле НАД + или НАДФ + является пиридиновое кольцо никотинамид, который присоединяет в ходе ферментативной реакции один атом водорода и один электрон (гидрид-ион), а второй протон поступает в реакционную среду. Пиридинзависимые дегидрогеназы очень распространены в живых клетках. Они отщепляющие протоны и электроны от многих субстратов, восстанавливая НАД + или НАДФ + и передавая в дальнейшем восстановительные эквиваленты на другие акцепторы. НАД-зависимые дегидрогеназы главным образом катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма — гликолиза, цикла Кребса, β-окисления жирных кислот, дыхательной цепи митохондрий и др. НАД является главным источником электронов для цепи переноса электронов. НАДФ используется главным образом в процессах восстановительного синтеза (в синтезе жирных кислот и стероидов).

Флавинзависимые дегидрогеназы — флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН — производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. Данные дегидрогеназы — мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата.

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ. К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы, которые, кроме цитохромоксидазы, по классификации как анаэробные дегидрогеназы. Цитохромы – представляют собой железосодержащие протеины митохондрий — гемпротеины, которые за счет обратного изменения валентности геминового железа выполняют функцию транспортировки электронов в аэробных клетках непосредственно в цепях биологического окисления: цитохром (Fe3 +) + е → цитохром (Fe2 +).

В состав дыхательной цепи митохондрий входят цитохромы b, с1, с, а и а3 (цитохромоксидаза). Кроме дыхательной цепи, цитохромы содержатся в эндоплазматическом ретикулуме (450 и b5). К аэробным флавинзависимым дегидрогеназам принадлежат оксидазы L-аминокислот, ксантиноксидаза и др.

Дегидрогеназы, катализируют включение одного или двух атомов кислорода в молекулу субстрата, получили название оксигеназы. В зависимости от количества атомов кислорода, которые взаимодействуют с субстратом, оксигеназы делят на 2 группы:

Диоксигеназы катализируют присоединяет в молекулу субстрата 2 атомов кислорода: S + O2 → SO2. Это, в частности, негемовые железосодержащие ферменты, катализирующие реакции синтеза гомогентизиновой кислоты и ее окисления на пути катаболизма тирозина. Железосодержащая липооксигеназа катализирует включение О2 в арахидоновую кислоту, первую реакцию в процессе синтеза лейкотриенов. Пролин- и лизиндиоксигеназы катализируют реакции гидроксилирования остатков лизина и пролина в проколлагене. Монооксигеназы катализируют присоединение к субстрату только 1 из атомов молекулы кислорода. При этом, второй атом кислорода восстанавливается до воды:

К монооксигеназам принадлежат ферменты, которые участвуют в обмене веществ многих лекарственных субстанций путем их гидроксилирования. Эти ферменты имеют локализацию преимущественно в микросомальной фракции печени, надпочечников, половых желез и других тканей. Поскольку чаще всего субстрат в монооксигеназных реакциях гидроксилируется, данную группу энзимов также называют гидроксилазы.

Монооксигеназы катализируют реакции гидроксилирования холестерина (стероидов) и превращение их в биологически активные субстанции, в том числе — половые гормоны, гормоны надпочечников, активные метаболиты витамина D — кальцитриол, а также реакции детоксикации путем гидроксилирования ряда токсичных веществ, лекарственных средств и продуктов их превращения для организма. Монооксигеназная мембранная система эндоплазматического ретикулума гепатоцитов содержит НАДФН + Н+, флавопротеины с кофактором ФАД, протеин (адренотоксин), содержащий негемовое железо, и гемпротеин — цитохром Р450. В результате гидроксилирования неполярных гидрофобных субстанций повышается их гидрофильность, что способствует инактивации биологически активных веществ или обезвреживанию токсичных субстанций и экскреции их из организма. Некоторые лекарственные субстанции, такие, как фенобарбитал, имеют способность индуцировать синтез микросомальных ферментов и цитохрома Р450.

Существуют монооксигеназы, которые не содержат цитохрома Р450. К ним относятся ферменты печени, которые катализируют реакции гидроксилирования фенилаланина, тирозина, триптофана.

© VetConsult+, 2015. Все права защищены. Использование любых материалов, размещённых на сайте, разрешается при условии ссылки на ресурс. При копировании либо частичном использовании материалов со страниц сайта обязательно размещать прямую открытую для поисковых систем гиперссылку, расположенную в подзаголовке или в первом абзаце статьи.

источник

Витамин В2 (рибофлавин) впервые был выделен из молока и ряда других пищевых продуктов. В зависимости от источника получения витамин В2 называли по-разному, хотя по существу это было одно и то же соединение: лактофлавин (из молока), гепатофлавин (из печени), овофлавин (из белка яиц), вердофлавин (из растений). Химический синтез витамина В2 был осуществлен в 1935 г. Р. Куном. Растворы витамина В2 имеют оранжево-желтую окраску и характеризуются желто-зеленой флюоресценцией.

В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол. Химическое название «рибофлавин» отражает наличие рибитола и желтой окраски препарата , рациональное название его 6,7-диметил-9-D-рибитилизоаллоксазин.

Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме.

Клинические проявления недостаточности рибофлавина лучше всего изучены на экспериментальных животных. Помимо остановки роста, выпадения волос (алопеция), характерных для большинства авитаминозов, специфичными для авитаминоза В2 являются воспалительные процессы слизистой оболочки языка (глоссит), губ, особенно у углов рта, эпителия кожи и др. Наиболее характерны кератиты, воспалительные процессы и усиленная васкуляризация роговой оболочки, катаракта (помутнение хрусталика). При авитаминозе В2 у людей развиваются общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы.

Согласно данным К. Яги, существует прямая связь между степенью недостаточности рибофлавина у животных и накоплением в крови продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ), развитием атеросклероза и катаракты. Эти нарушения, по мнению автора, указывают на важную роль флавопротеинов в молекулярных механизмах синтеза и распада продуктов ПОЛ.

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков – флаво-протеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L- и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к N 1 и N 10 . ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы.

ФМН синтезируется в организме животных из свободного рибофлавина и АТФ при участии специфического фермента рибофлавинкиназы:

Образование ФАД в тканях также протекает при участии специфического АТФ-зависимого фермента ФМН-аденилилтрансферазы. Исходным веществом для синтеза является ФМН:

Распространение в природе и суточная потребность. Рибофлавин достаточно широко распространен в природе. Он содержится почти во всех животных тканях и растениях; сравнительно высокие концентрации его обнаружены в дрожжах. Из пищевых продуктов рибофлавином богаты хлеб (из муки грубого помола), семена злаков, яйца, молоко, мясо, свежие овощи и др.; в молоке он содержится в свободном состоянии, а в печени и почках животных прочно связан с белками в составе ФАД и ФМН. Из организма человека и животных рибофлавин выделяется с мочой в свободном виде. Суточная потребность взрослого человека в рибофлавине составляет 1,7 мг, в пожилом возрасте и при тяжелой физической работе эта потребность возрастает.

источник

Коферментная функция витаминов заключается в их вхождении в состав коферментов.Кофермент имеет 2 функциональных участка, один из которых отвечает за связь с апоферментом, а другой принимает непосредственное участие в каталитическом акте.Как правило, активная фрма витаминов принимает участие именно в катализе.

НАД(Никотинамидадениндинуклеотид)-производная витамина РР(В5).

НАД — зависимые дегидрогеназы:

·Алкоголъдегидрогеназа (спиртовое брожение)

·Лактатдегидрогеназа (гликолиз, гликогенолиз)

·Глицероалъдегидфосфатдегидрогеназа (гликолитическое окисление)

·Изоцитратдегидрогеназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа (цикл Кребса).

·Пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназа (окислительное декарбоксилирование а-кетокислот: ПВК и а-кетоглутарата).

·Первый комплекс цепи дыхательных ферментов (окислительное фосфорилирование)

Осуществляют извлечение энергии из субстратов путем их биологического окисление и сопряжения с тканевым дыханием (катаболизм).

ФАД (флавинадениндинуклеотид)- производная витамина В2.

ФАД — зависимые дегидрогеназы:

1)Сукцинатдегидрогеназа (цикл Кребса)

2)Ацил-КоА-дегидрогеназа (Р-окисление жирных кислот)

3)Пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназа (окислительное декарбоксилирование а-кетокислот: ПВК и а-кетоглутарата).

4) Второй комплекс цепи дыхательных ферментов (окислителъное фосфорилирование).

Окисленная форма НАД и ФАД в качестве акцептора принимает от субстратов атомы водорода (биологическое окисление). Восстановленная форма НАД и ФАД в качестве донора передает атомы водорода в цепь дыхательных ферментов (тканевое дыхание). Участвуют в окислительном расщеплении субстратов (катаболизм) и, тем самым, обеспечивают клетки энергией.

25. Строение, роль витамина В1 в организме.

Витамин В1(тиамин, аневрин) в своей структуре содержит пиримидиновый и тиазоловый гетероциклы, соединенные метиленовым мостиком, и остаток этанола.

·Коферментная функция – витамин В1 в форме тиаминпирофосфата(ТПФ), где пирофосфат присоединяется по гидроксильной группе остатка этанола, находится в составе более чем 30 разных ферментов. В форме кофермента он обеспечивает течение ключевых реакций превращений пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот до ацетил-КоА и сукцинил-КоА соответственно.

·Дефицит В1 в составе пируват-дегидрогеназного комплекса, содержащего ТПФ в качестве кофермента, приводит к накоплению пирувата в организме, негативному влиянию на нервную ткань, на функции головного мозга.

·Витамин В1 в форме тиаминпирофосфата входит также в состав молекулы транскетолазы. фермента, катали зирующего превращение рибулозо-5-фосфата в рибозо-5 фосфат в пентозном превращении гексоз.

·Тиаминпирофосфат требуется для синтеза ацетилхолина.

26. Строение, роль витамина В2 в организме.

Витамин В2 (рибофлавин) в основе структурной фор­мулы имеет изоаллоксазиновый гетероцикл и спирт рибитол.

После всасывания витамина В2в тон­ком кишечнике он фосфорилируется в различных тканях,

образуя два кофермента — ФМН (флавинмононуклеотид) и ФАД (флавинадениндинуклеотид). Эти коферменты, нахо­дясь в составе оксидоредуктаз, участвуют в цепи реакций биологического окисления. Таким образом, витамин В1 уча­ствует в реакциях получения энергии в форме АТФ.

Читайте также:  Мясо свинина какой в нем витамин

Дефицит его в организме вызывает задержку роста, слабость хотя аппетит животного сохраняется. У млекопитающих раз­виваются дерматиты, у птиц выражена слабость ног.

27. Строение, роль витамина В3 в организме.

Витамин В3(пантотеновая кислота,пнтотен, антидермитный) в своей структуре содержит β-аланин и производное масляной кислоты.

Известно около 70 ферментных систем, где используется коэнзим-A (HS-KoA) и ацилпереносящий белок (АПБ), содержащие в своей структуре витамин В3. HS-KoA участвует в обмене жиров (окисление и синтео жирных кислот, синтез нейтральных жиров, фосфолипи­дов, стероидных гормонов), в обмене белков (синтез гемо­глобина), в обмене углеводов через цикл трикарбоновых кислот. HS-KoA вовлекается в различные реакции перено­са ацильных групп, в которых он выступает как акцептор или как донор ацильных групп.

источник

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовыепроизводные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО2.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9314 — | 7289 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

По своей химической природе флавинмононуклеотид (ФМН) является мононуклеотидом, а флавинадениндинуклеотид (ФАД) – динуклеотидом (состоит из АМФ + ФМН). ФАД (ФМН) содержит витамин В2 (рибофлавин).

Ферменты, содержащие в своем составе ФАД, называются флавиновыми или флавопротеидными. В клетках находится около 60 флавопротеидов. Флавиновые ферменты – аэробные дегидрогеназы, относятся к оксидоредуктазам.

Биологическая роль флавиновых ферментов заключается в том, что они катализируют аэробные окислительно-восстановительные реакции в живых системах, например, окисляют восстановительные коферменты – НАД Н2, НАДФ Н2, несущие Н2 в дыхательной цепи.

К тиоловым коферментам относится кофермент ацилирования (КоА, СоА, НSСоА), биологическая роль которого заключается в переносе ацильных группировок. Если КоА переносит ацетил (СН3СО–), то он называется коферментом ацетилирования. В состав КоА входит ви­тамин В3 (пантотеновая кислота):

Ацильные группы переносятся КоА за счет сложноэфирной связи кофермента А с тиоловой группой –SН.

Биологическая роль кофермента ацетилирования заключается в том, что он является:

1) ключевым веществом промежуточного метаболизма, переносчиком групп СН3СО–, которые вступают в цикл Кребса для окис­ления до Н2О и СО2 и генерации энергии;

2) коферментом, участвующим в биосинтезе и распаде жирных кислот до аминокислот.

РАЗДЕЛ 4. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

Ферменты – это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты, характерными свойствами которых являются:

— свойства коллоидных систем;

— высокая специфичность действия;

— активация и ингибирование ферментов.

Влияние температуры на активность ферментов

Ддя ферментативных реакций справедливо правило Вант-Гоффа: с повышением температуры на 10 °С скорость реакции возрастает в 2–4 раза:

,

где Vt2 – скорость при температуре t2; Vt1– скорость при температуре t1; Δt= t2 – t1; γ = 2–4 – температурный коэффициент.

Данная зависимость сохраняется до определенного температур­ного уровня – температурного оптимума. Для большинства фермен­тов температурный оптимум находится в диапазоне 35. 45 °С. Повы­шение температуры выше оптимума приводит к снижению активности фермента, при t > 70 °С фермент инактивируется, т. е. теряет биоло­гическую активность. Так как фермент является белком, то при по­вышении температуры происходит его денатурация, меняется струк­тура активного центра, в результате фермент не может реагировать с субстратом. Исключением являются миокиназа, которая проявляет активность при 100 °С, и каталаза, активная при 0 °С.

Ферменты проявляют максимальную активность при оптималь­ном физиологическом диапазоне рН (см. приложение). Например, оптимум рН для сахаразы – 6,2, для пепсина – 1,5–2,5.

Некоторые ферменты могут катализировать прямую и обрат­ную реакции.

Специфичность (избирательность) действия

Фермент может катализировать одну или несколько близких по природе химических реакций. В основе специфичности лежит гипоте­за Э. Фишера: строгое соответствие структуры субстрата и активного центра, как ключ к замку.

Специфичность может быть относительной и абсолютной. Относительная специфичность характерна для ферментов, дей­ствующих на определенный тип связи. К ферментам с относительной специфичностью относятся эстеразы (гидролиз по местоположению эфир­ных связей) и протеиназы (гидролиз пептидной связи).

Абсолютная специфичность (абсолютная избирательность) заключается в том, что фермент катализирует превращение только одного субстрата конкретной структуры.

К абсолютной специфичности относится и стереохимическая специ­фичность, т. е. воздействие фермента на определенный стереоизомер.

Активация фермента. Активаторы. Ингибирование. Ингибиторы

Активацией называется увеличение активности ферментов, ак­тиваторами – вещества, повышающие активность ферментов.

Активатор H + Н + Cl — Желчные кислоты Трипсин, энтерокиназа Фермент Пепсин Гастриксин Амилаза Липаза Протеолитические ферменты Тонкого кишечника

Активаторами могут быть ионы металлов (Na + , К + , Мg 2+ ).

Одним из видов процесса активации является процесс самоак­тивации ферментов. Ферменты имеют проферменты (зимогены) –неактивные формы ферментов, когда активный центр замаскирован дополнительным участком пептидной цепи, в результате чего суб­страт не может подойти к активному центру. Превращение зимогена в активный фермент в результате удаления участка пептидной цепи и освобождения активного центра называется самоактивацией.

Профермент Пепсиноген Трипсиноген Химотрипсиноген Проэластаза Фермент Пепсин Трипсин Химотрипсин Эластаза

Понижение скорости ферментативной реакции под воздействием ингибиторов называется ингибированием, соответственно ингибиторы –это вещества, которые угнетают действие ферментов. Ингибиторами яв­ляются ионы тяжелых металлов, кислоты, щелочи, спирты и др.

Ингибирование может быть как обратимым, так и необратимым.

При необратимом ингибировании фермент теряет свою актив­ность полностью в связи с разрушением структуры (денатурацией). К ингибиторам относятся денатурирующие физические и химические факторы.

Обратимое ингибирование – это обратимое взаимодействие фер­мента с субстратом. Обратимое ингибирование может быть конку­рентным и неконкурентным.

При конкурентном обратимом ингибировании происходит «кон­куренция» между субстратом и ингибитором за взаимодействие с активным центром фермента.

Субстрат и ингибиторы – структурные аналоги. Ингибитор (У), конкурируя с субстратом (S), образует с ферментом (Е) ингибиторно-ферментный комплекс (ЕУ):

Неконкурентное, или аллостерическое (от греч. allos – другой), Ингибирование основано на том, что ингибитор не является структур­ным аналогом субстрата и соединяется не с активным, а с аллостерическим центром, в результате чего происходит изменение структуры фермента, и активный центр не может присоединить субстрат.

Важную роль в регуляции действия ферментов играет их компартментация, т. е. локализация в субклеточных структурах.

источник

3. Регуляции активности протеинкиназы А

4. Активации аденилатциклазы

5. Ингибирование аденилатциклазы

18. Установите соответствие:

А. цГМФ 4. Регулирует активность протеинкиназы G

Б. цАМФ 3. Изменяет четвертичную структуру протеинкиназы А

В. Оба 1. Образуется из пуринового нуклеозидтрифосфата

Г. Ни один 2. Может в процессе катаболизма превращаться в АТФ или ГТФ

Раздел 5. Биоэнергетика

1. Сколько связей в АТФ являются макроэргическими:

2. Какие связи в АТФ являются макроэргическими:

2. Ангидридные

3. Где локализованы НАД-зависимые дегидрогеназы:

1. В матриксе митохондрий

2. Во внутренней мембране митохондрий

3. В межмембранном пространстве

4. Во внешней мембране митохондрий

4. Какой компонент дыхательной цепи свободно перемещается в липидном бислое мембраны:

3. Убихинон

5. Какой витамин входит в состав коферментов НАД и НАДФ:

6. Что является действующим началом в коферментах НАД и НАДФ:

3. Никотинамид

7. Какой витамин входит в состав ФМН и ФАД:

8. Где локализована НАДН дегидрогеназа:

2. Во внутренней мембране митохондрий

3.Во внешней мембране митохондрий

9. Чем представлена простетическая группа НАДН –дегидрогеназы:

10.Что является субстратом для окисления у НАД- и НАДФ-зависимой дегидрогеназы:

2. Альдегиды

11. Что является субстратом для окисления у ФМН-зависимой дегидрогеназы:

12. Что является субстратом для окисления у ФАД-зависимых дегидрогеназ:

4. Жирные кислоты

13. Акцептором электронов от флавиновых ферментов в дыхательной цепи является:

1. Убихинон

14. Изменение свободной энергии гидролиза макроэргическй связи АТФ в стандартных условиях составляет:

3. 30,2 кДж/моль

15. Что является действующим началом в ФМН и ФАД:

3. 6,7-диметилизоаллоксазин

16. Чем обусловлен порядок расположения переносчиков электронов в дыхательной цепи:

1. Строением небелковой части

4. Окислительно-восстановительным потенциалом

17. При окислительном фосфорилировании имеет место переход в энергию макроэргических связей АТФ:

1. Механической энергии конформационных изменений

2. Энергии электрохимического потенциала

18. Возвращение протонов в матрикс митохондрий из межмембранного пространства происходит путем:

3. С помощью АТФ-cинтазы

19. Какие молекулы в клетках могут реагировать со свободными радикалами:

2. Полиненасыщенные жирные кислоты

3. Насыщенные жирные кислоты

4. Ароматические аминокислоты в белках

5. Нуклеиновые кислоты

20. Кажите природные антиоксиданты:

Читайте также:  Какие витамины принимать чтобы избавиться от прыщей

1. Убихинон

2. Токоферолы

3. Аскорбиновая кислота

4. Витамин Е

1. Транспортируют ионы к местам депонирования

2. Увеличивают электрохимический потенциал на внутренней мембране

3. Снимают электрический потенциал

4. Снимают осмотический потенциал

.22. К какому классу белков относятся цитохромы:

.23. К какому классу белков относятся флавопротеины:

4. Хромопротеинам

24. Выберите названия субстратов, при окислении которых протоны и электроны переносятся на кислород с участием полной дыхательной цепи:

3. Изоцитрат

5. Яблочная кислота

25. Выберите названия субстратов, окисление которых происходит при участии ферментов неполной дыхательной цепи:

4. Сукцинат

26. Укажите, к какому типу относится реакция гидролиза фосфатной связи глюкозо-1-фосфата, если изменение свободной энергии составляет -20,9кДж/моль (-5.0 ккал/моль)

2. Экзергоническая

27. Выберите, какие из перечисленных соединений являются макроэргическими, если стандартная свободная энергия гидролиза их составляет:

1. Фруктозо-6-фосфат -15,9 кДж/моль (-3,8 ккал/моль)

2. Креатинфосфат – 42,7 кДж/моль (-10,3 ккал/моль)

3. Фосфоенолпируват – 54,0 кДж/моль (-14,8 ккал/моль)

4. Альфа-глицерофосфат – 9,2 кДж/моль (-2,2 ккал/моль)

5. АТФ – 32,2 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)

28. Объясните, почему в живой клетке реакция образования воды из водорода и кислорода не сопровождается взрывом:

1. Процесс многоступенчатый

2. Препятствует прочность мембраны митохондрий

3. Действуют антиоксиданты

29. Укажите, какой фермент цепи переноса электронов может быть нарушен, если животное находилось на малобелковой диете, лишенной витамина РР:

1. НАД-зависимые дегидрогеназы

.30. Назовите фермент, который осуществляет перенос электронов непосредственно на кислород:

4. Цитохромоксидаза

31. Укажите компонент цепи переноса электронов и протонов, который собирает электроны от любых субстратов окисления:

2. Убихинон (КоQ)

32. Назовите способы образования АТФ:

1. Субстратное фосфорилирование

3. Окислительное фосфорилирование

4. Трансальдолазная реакция

33. Рассчитайте коэффициент Р/О, если НАДН матрикса митохондрий окислился под действием НАДН-дегидрогеназы и образовалась вода:

34. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их детергентом разрушающим структуру мембран:

1. Сопряжение окисления и фосфорилирования

3. Дегидрирование субстратов

35. Поясните какие из компонентов цепи переноса электронов ингибируются цианидами:

3. Цитохромоксидаза

36. Дыхательный контроль обеспечивается концентрацией:

37.Ферменты окислительного фосфорилирования локализованы:

2. Во внутренней мембране митохондрий

3. В межмембранном пространстве

4. Во внешней мембране митохондрий

38. Разобщение дыхания и фосфорилирования достигается при:

1. Снижении активности Н + зависимой АТФ-азы

2. Ингибировании АДФ-АТФ транслоказы

3. Повышении проницаемости внутренней мембраны митохондрий для протонов

39. Свободными радикалами являются:

2. Супероксидный анион

3. Пероксидный радикал

40. Антиоксидантная защита достигается при:

1. Введении витамина С

.41. Выберите один неправильный ответ. АТФ:

1.Участвуют в реакциях, катализируемых лигазами

2.Является универсальным аккумулятором энергии

3.Синтезируется путём окислительного фосфорилирования

4.Запасается в клетках в значительных количествах

5.В сутки синтезируется в количестве, равном массе тела

42. Установите соответствие.

2.Непрочно связан с апоферментом Б.НAДH

3.Донор водорода в ЦПЭ B.Оба

4.Кофермент НAДH-дегидрогеназы Г.Ни один

44. Выберите один неправильный ответ. Убихинон:

1.Кофермент НAДH-дегидрогеназы

2.Обладает подвижностью во внутренней митохондриальной мембране

3.Акцептор водорода для флавиновых ферментов

4.В восстановленной форме может быть донором электронов для цитохромоксидазы

5. Участвует в переносе протонов в межмембранное пространство

45. Установите соответствие:

1.Содержит в своём составе витамин В2 Б. ФAД-зависимая дегидрогеназа

2.В структуру включён витамин РР А. НAД-зависимая дегидрогеназа

3.Содержит в своём составе динуклеотид В.Обе

4.Коэффциент фосфорилирования равен 1 Г.Ни одна

46. Установите соответствие.

1. НAДH-дегидрогеназа Б. Антимицин

2. QH2-дегидрогеназа В Ротенон

3. Цитохромоксидаза А.Цианид

.47. Установите соответствие. Подберите к ферменту ЦПЭ реакцию, обозначенную одной из букв (А-Д):

Изоцитрат НAДH QH2 Цитохром с 1/2 О2

48. Установите соответствие.

1.Проходит через мембраны митохондрий В.Оба

2.Блокирует перенос электронов по ЦПЭ Б.Цианид

3.Разобщает процесс дыхания и фосфорилирования А.2,4-Динитрофенол

4.Ингибирует АТФ-синтазу Г.Ни один

49. Выберите правильные ответы. Комплексы ЦПЭ функционируют:

1.В порядке возрастания молекулярной массы

2.В порядке увеличения редокс-потенциала

4.Только в аэробных условиях

5.С низкой активностью в присутствии фенобарбитала

50. Установите соответствие.

Коэффициент Р/О: Донор электронов:

51. Почему после тяжелой физической работы у нетренированных людей появляется одышка?

Последнее изменение этой страницы: 2016-12-29; Нарушение авторского права страницы

источник

Дегидрогеназы – ферменты класса оксидоредуктаз (пиридинзависимые, флавинзависимые, аэробные и анаэробные типы, физиология, биохимия)

Дегидрогеназы представляют собой энзимы класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции отщепления водорода (то есть протонов и электронов) от субстрата, который является окислителем, и транспортируют его на другой субстрат, который восстанавливается.

В зависимости от химической природы акцептора, с которым взаимодействуют дегидрогеназы, их делят на несколько групп:

  1. Анаэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
  2. Аэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции — перекись водорода.
  3. Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
  4. Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

Функцию первичных акцепторов атомов водорода, отщепляющихся от соответствующих субстратов, выполняют дегидрогеназы 2 типов:

  • пиридинзависимые дегидрогеназы — содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
  • флавинзависимые дегидрогеназы, простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Коферменты НАДФ+ (или НАД+) с апоферментом связаны непрочно и поэтому могут в клетке находиться как в связанном с апоферментом состоянии, так и быть отделенными от белковой части.

Пиридинзависимые дегидрогеназы относятся к анаэробному типу — водорастворимые ферменты, окисляющие полярные субстраты. Реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, в общем виде приведены в таких уравнениях:

Рабочей структурой в молекуле НАД + или НАДФ + является пиридиновое кольцо никотинамид, который присоединяет в ходе ферментативной реакции один атом водорода и один электрон (гидрид-ион), а второй протон поступает в реакционную среду. Пиридинзависимые дегидрогеназы очень распространены в живых клетках. Они отщепляющие протоны и электроны от многих субстратов, восстанавливая НАД + или НАДФ + и передавая в дальнейшем восстановительные эквиваленты на другие акцепторы. НАД-зависимые дегидрогеназы главным образом катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма — гликолиза, цикла Кребса, β-окисления жирных кислот, дыхательной цепи митохондрий и др. НАД является главным источником электронов для цепи переноса электронов. НАДФ используется главным образом в процессах восстановительного синтеза (в синтезе жирных кислот и стероидов).

Флавинзависимые дегидрогеназы — флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН — производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. Данные дегидрогеназы — мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата.

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ. К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы, которые, кроме цитохромоксидазы, по классификации как анаэробные дегидрогеназы. Цитохромы – представляют собой железосодержащие протеины митохондрий — гемпротеины, которые за счет обратного изменения валентности геминового железа выполняют функцию транспортировки электронов в аэробных клетках непосредственно в цепях биологического окисления: цитохром (Fe3 +) + е → цитохром (Fe2 +).

В состав дыхательной цепи митохондрий входят цитохромы b, с1, с, а и а3 (цитохромоксидаза). Кроме дыхательной цепи, цитохромы содержатся в эндоплазматическом ретикулуме (450 и b5). К аэробным флавинзависимым дегидрогеназам принадлежат оксидазы L-аминокислот, ксантиноксидаза и др.

Дегидрогеназы, катализируют включение одного или двух атомов кислорода в молекулу субстрата, получили название оксигеназы. В зависимости от количества атомов кислорода, которые взаимодействуют с субстратом, оксигеназы делят на 2 группы:

Диоксигеназы катализируют присоединяет в молекулу субстрата 2 атомов кислорода: S + O2 → SO2. Это, в частности, негемовые железосодержащие ферменты, катализирующие реакции синтеза гомогентизиновой кислоты и ее окисления на пути катаболизма тирозина. Железосодержащая липооксигеназа катализирует включение О2 в арахидоновую кислоту, первую реакцию в процессе синтеза лейкотриенов. Пролин- и лизиндиоксигеназы катализируют реакции гидроксилирования остатков лизина и пролина в проколлагене. Монооксигеназы катализируют присоединение к субстрату только 1 из атомов молекулы кислорода. При этом, второй атом кислорода восстанавливается до воды:

К монооксигеназам принадлежат ферменты, которые участвуют в обмене веществ многих лекарственных субстанций путем их гидроксилирования. Эти ферменты имеют локализацию преимущественно в микросомальной фракции печени, надпочечников, половых желез и других тканей. Поскольку чаще всего субстрат в монооксигеназных реакциях гидроксилируется, данную группу энзимов также называют гидроксилазы.

Монооксигеназы катализируют реакции гидроксилирования холестерина (стероидов) и превращение их в биологически активные субстанции, в том числе — половые гормоны, гормоны надпочечников, активные метаболиты витамина D — кальцитриол, а также реакции детоксикации путем гидроксилирования ряда токсичных веществ, лекарственных средств и продуктов их превращения для организма. Монооксигеназная мембранная система эндоплазматического ретикулума гепатоцитов содержит НАДФН + Н+, флавопротеины с кофактором ФАД, протеин (адренотоксин), содержащий негемовое железо, и гемпротеин — цитохром Р450. В результате гидроксилирования неполярных гидрофобных субстанций повышается их гидрофильность, что способствует инактивации биологически активных веществ или обезвреживанию токсичных субстанций и экскреции их из организма. Некоторые лекарственные субстанции, такие, как фенобарбитал, имеют способность индуцировать синтез микросомальных ферментов и цитохрома Р450.

Существуют монооксигеназы, которые не содержат цитохрома Р450. К ним относятся ферменты печени, которые катализируют реакции гидроксилирования фенилаланина, тирозина, триптофана.

© VetConsult+, 2015. Все права защищены. Использование любых материалов, размещённых на сайте, разрешается при условии ссылки на ресурс. При копировании либо частичном использовании материалов со страниц сайта обязательно размещать прямую открытую для поисковых систем гиперссылку, расположенную в подзаголовке или в первом абзаце статьи.

источник

Витамин B2 (рибофлавин) открыт в связи с тиамином, вначале изучался как «фактор роста». При изучении химической природы витамина в его составе обнаружено циклическое соединение, имеющее желтую окраску и называемое изоаллоксазином, а также пятиатомный спирт рибитол.

Структура витамина B2, как и тиамина, проявляет высокую специфичность: незначительные изменения могут вызвать снижение и даже потерю витаминных свойств или появление антивитаминных. Физиологическая роль витамина связана с его коферментной функцией. Ko-ферменты B2 — рибофлавинфосфат или флавинмоно-нуклеотид (ФМН) и его аденилированное производное флавинадениндинуклеотид (ФАД) (рис. 1), который синтезируется при взаимодействии ФМН с АТФ. В настоящее время известно несколько десятков ферментов, содержащих ФМН или ФАД и составляющих семейство флавиновых ферментов.

Рис. 1. Структура коферментов ФМН и ФАД

Именно кофермент, а точнее — изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина, выполняет основную каталитическую функцию, присоединяя или отдавая два атома водорода. Таким образом, флавиновые ферменты—важнейшие участники процессов биологического окисления практически во всех клетках животных, чем и определяется влияние витамина на процессы роста и развития организма. В тканях витамин B2 содержится в виде коферментных форм (более 90 %), преимущественно ФАД. Свободный витамин обнаруживается в молоке, крови, моче, сетчатке глаза.
В активном центре ряда флавиновых ферментов обнаружены металлсодержащие производные рибофлавина — его комплексы с железом, медью, молибденом. Среди флавиновых ферментов имеются энзимы, переносящие водород от субстратов (различных веществ) на кислород, называемые оксида-зами и восстанавливающие другие акцепторы протонов и электронов в отсутствие кислорода — дегид-рогеназы. Несомненно, центральная «фигура» — фермент сукцинатдегидрогеназа, окисляющий янтарную кислоту и являющийся звеном цикла Кребса. Уникальная функция сукцинатдегидрогеназы заключается в том, что в условиях напряжения механизмов синтеза АТФ (гипоксия, различные стрессорные воздействия), когда другие окислительные процесы цикла угнетены, сукцинатдегидрогеназа активно пропускает поток протонов и электронов на дыхательную цепь, минуя НАД-зависимое звено. Это имеет огромный физиологический смысл в плане адаптации на уровне клетки.
Другой флавиновый фермент — глутатионредук-таза — поддерживает в клетке определенную концентрацию важнейшего тиолового соединения глутатио-на, постоянно регенерируя его из окисленной формы. Этим фермент регулирует окислительно-восстановительный статус клетки и участвует в детоксикации избытка окислителей. Глутатионредуктаза — важный компонент глутатионовой антиперекисной системы, фермент-антиоксидант, поэтому и витамин B2 относят к веществам, косвенно обладающим антиокси-дантными свойствами.
ФАД вместе с тиаминдифосфатом является компонентом пируват- и а-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов. Флавиновые оксидазы катализируют окисление пуринов и образование мочевой кислоты (ксантиоксидаза), превращения адреналина и других биологически активных аминов (моноаминоксидаза).

Читайте также:  Какие витамины пропить 45 лет

Наконец, ФАД — компонент дыхательной цепи митохондрий, в которых окисление химических веществ завершается образованием воды и выделением энергии в виде АТФ.
Даже этот краткий перечень «заслуг» рибофлавина дает представление о нем как о важнейшем катализаторе окислительно-восстановительных процессов в клетке, чем и определяется картина витаминной недостаточности, для которой характерны такие общие поражения, как слабость, нарушения роста, поражения слизистых, заболевания глаз (конъюк-тивит, нарушение темновой адаптации, светобоязнь), анемия. Для недостаточности рибофлавина характерны сухость и трещины губ и особенно трещины в углах рта, сухой ярко-красный язык.
Источники витамина B2 для человека в основном те же, что и тиамина: мясо, печень, яичный желток, молоко, злаки, шпинат, капуста, картофель, дрожжи.

источник

1. ФМН является компонентом дыхательной цепи (входит в состав НАДН-дегидрогеназы);

2. ФАД является простетической группой дегидрогеназ(СДГ, ацилкоА-ДГ,глицерофосфат-ДГ).

Входит в состав 2-оксоглутарат-ДГ, пируват-ДГ, оротат-ДГ.

3. Необходим для работы оксидаз(моноаминоксидаза, ксантиноксидаза и др).

4. Необходим для работы редуктаз (глутатионредуктаза, фолатредуктаза, тиоредоксинредуктаза).

В2 – риюофлавин: дрожи, молчн сыворотка, гречка, яйца, сыр, печень, мясо. Сут потр 2-3 мг. Авитаминоз – задержка роста, выпадение волос, сниж веса, чувство жжения кожи, светобоязнь, восп десен и языка.

62. Витамины В6 и РР, их строение, биологическая роль признаки авитаминозов.

Витамин РР (никотинамид, антипеллагрический витамин)

Имеет две активные формы: НАД + и НАДФ +

1. В форме НАД + является коферментом дегидрогеназ:ПДГ, изоцитрат-ДГ, малат-ДГ, лактат-ДГ, 3-фосфоглицеральдегид-ДГ, гидроксиацил-ДГ, глутамат-ДГ.

2. В форме НАДФ + является коферментом дегидрогеназ пентозофосфатного пути.

3. В форме НАДФН используется:

— редуктазами в биосинтезе жирных кислот, холестерина;

— восстановительном аминировании 2-оксоглутарата;

— для перевода рибозы в дезоксирибозу;

— в образовании активной формы фолиевой кислоты;

При нехватке никотиновой
кислоты развивается пеллагра, которую еще называют болезнью трех «Д». Диарея, дерматит, деменция — вот ее характерные симптомы. Больные жалуются на зуд слизистых, ощущение холода в руках и ногах, синдром беспокойных ног в лежачем положении

— гидроксилазами для образования тирозина из фенилаланина, синтезе катехоламинов, стероидных гормонов, обезвреживании чужеродных веществ;

— в трансгидрогеназной реакции.

· Витамин В6 (пиридоксин) нарушение внимания, сна, памяти, появляется дезориентация;

· ухудшается работа сосудов;

· появляются различные кожные заболевания, кожа приобретает желтовато-лимонный оттенок;

· головные боли, раздражительность, утомляемость;

Активная форма – пиридоксаль-5-фосфат.

1. всасывания аминокислот из кишечника;

2. транспорта аминокислот в клетки из кровяного русла и реабсорбции почками;

3. обмена отдельных аминокислот;

декарбоксилирования аминокислот. Эта реакция имеет большое значение в образовании аминов, среди которых есть регуляторы, медиаторы, гормоны

63. Витамины С и Р, строение, роль. Цинга.

Витамин С (аскорбиновая кислота)

1.Необходим для работы гидроксила

в биосинтезе катехоламинов, стероидных гормонов и серотонина;

2. Необходим для превращения Fe 3+ в Fe 2 + .

1. Поддерживает SH – группы белков в восстановленном состоянии.

2. Увеличивает сопротивление к инфекциям.

3. Увеличивает работоспособность.

4. Снижает риск развития атеросклероза.

Витамин Р(биофлавоноиды; рутин, цитрин; витамин проницаемости)

Витамин Р усваивается лучше в присутствии аскорбиновой кислоты, а высокая температура легко её разрушает.

-Витамин Р «оберегает» гиалуроновую кислоту, которая укрепляет стенки сосудов и является основным компонентом биологической смазки суставов, от разрушающего действия ферментов гиалуронидаз

-Рутин повышает активность аскорбиновой кислоты. Защищая от окисления, помогает лучшему её усвоению,.

-Нормализует повышенное артериальное давление, Способствует формированию соединительной ткани быстрому заживлению ран и ожогов. Способствует профилактике варикозного расширения вен.

-Повышает иммунитет, обладает противовирусной активностью.

Цинга́ недостатком витамина C (аскорбиновая кислота), который приводит к нарушению синтеза коллагена, и соединительная ткань теряет свою прочность.

цинга развивается в период от 4 до 12 недел

инга характеризуется ломкостью сосудов с появлением на теле характерной геморрагической сыпи, кровоточивости дёсен

64. Биотин и пантотеновая кислота. Их роль в обмене веществ.

Необходим для реакций карбоксилирования. Входит в состав пируваткарбоксилазы и ацетил-КоА-карбоксилазы.

Пантотеновая кислота (витамин В5)

Активная форма образуется путем фосфорилирования. Она входит в состав КоА, который необходим для:

— работы цикла Кребса (ацетил-КоА, сукцинил-КоА);

— синтеза кетоновых тел и холестерина и др.;

В форме ацетил-КоА пантотеновая кислота используется для ацетилирования в синтезе ацетилхолина, ацетилгексозаминов, сиаловых кислот, обезвреживании токсинов.

65. Фолиевая кислота и витамин В12, их биологическая роль.

Фолиевая кислота (фолат, витамин В9)

Активная форма образуется путем гидрирования (присоединяются 4 атома водорода с помощью фолатредуктазы) и называется тетрагидрофолиевой кислотой (ТГФК).

Основной функцией ТГФК является участие в биосинтезах, так как она нужна для переноса одноуглеродных фрагментов (метильных, оксиметильных, остатков муравьиной кислоты):

— синтезе всех видов нуклеотидов и нуклеиновых кислот;

— синтезе глицина из серина, метионина из гомоцистеина.

Фолат необходим для нормального роста и особенно для быстро делящихся тканей (кроветворной и лимфоидной тканей, эпителия тонкого кишечника, для роста эмбриона и плода, для процессов заживления и репарации).

Витамин В12 (кобаламин, антианемический витамин)

В структуру витамина входит гемподобная структура, содержащая кобальт. В12входит в состав кобамидных ферментов.

1. Участвует в переносе метильной группы при образовании метионина из гомоцистеина;

2. Участвует в превращении метилмалонила в сукцинил-КоА;

3. Облегчает депонирование и образование коферментных форм фолиевой кислоты.

Дата добавления: 2015-11-23 ; просмотров: 455 | Нарушение авторских прав

источник

ВОДОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ. Большинство водорастворимых витаминов относятся к группе В и обладают коферментными функциями (входят в состав коферментов и простетических групп)

Большинство водорастворимых витаминов относятся к группе В и обладают коферментными функциями (входят в состав коферментов и простетических групп). Некоферментные свойства витаминов характеризуются способностью участвовать в регуляции метаболизма, проявлять антимутагенное действие, усиливать защитные свойства организма, повышать свертываемость крови и др.

Витамин В1 (тиамин). Молекула тиамина состоит из пиримидинового и тиазолового колец, соединенных метиленовой группой (рис. 33).

Коферментной формой витамина является тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат), который участвует в двух важнейших реакциях:

1) в составе декарбоксилаз кетокислот обеспечивает окислительное декарбоксилирование a-кетокислот (пирувата, a-кетоглутарата, кетоаналогов аминокислот);

2) в составе транскетолаз, катализирующих реакции переноса альдегидной группы, осуществляет транскетолазные реакции пентозофосфатных путей и цикла Кальвина.

Рис. 33. Структура витамина В1

Витамин В2 (рибофлавин).Молекула рибофлавина представляет собой гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидиновых колец), к которому присоединен 5-атомный спирт – рибитол (рис. 34).

Рис. 34. Структура витамина В1

Коферментными формами витамина являются ФАД и ФМН, структура которых приведена ранее. Флавиновые коферменты служат переносчиками восстановительных эквивалентов и входят в состав дегидрогеназ и оксидаз, катализирующих различные окислительно-восстановительные реакции. ФМН синтезируется из свободного рибофлавина и АТФ, а ФАД – из ФМН и АТФ при участии соответствующих ферментов.

Витамин В3 (пантотеновая кислота). Коферментной формой витамина является кофермент А, или коэнзим А (СоА). Это соединение служит коферментом ацилпереносящих ферментов, принимающих участие в реакциях цикла трикарбоновых кислот, b-окисления жирных кислот и др. Структура витамина представлена на рис. 35.

Рис. 35. Структура витамина В3

Реакционноспособной группой кофермента А служит сульфгидрильная (-SH) группа (рис. 36), расположенная на конце длинной, относительно гибкой цепи. По этой группе с помощью тиоэфирной связи осуществляется присоединение ацильных остатков. Образующиеся в результате производные носят название ацил-СоА. Простейшим ацильным производным является ацетил-СоА, который характеризуется высоким потенциалом переноса ацетильной группы. Он занимает центральное место в реакциях метаболизма углеводов, аминокислот и жирных кислот.

Рис. 36. Структура кофермента А

Витамин В5 (никотинамид, никотиновая кислота, витамин РР). В природе витамин В5 встречается в двух формах: в виде никотиновой кислоты и никотинамида, представляющих собой соединения пиридинового ряда (рис. 37).

Рис. 37. Структура витамина В5

Коферментными формами витамина являются НАД + и НАДФ + , структура которых приведена ранее. Никотинамидные коферменты служат переносчиками восстановительных эквивалентов и входят в состав дегидрогеназ, катализирующих различные окислительно-восстановительные реакции.

Витамин В6 (пиридоксин). Он включает три производных пиридина: пиридоксаль, пиридоксин и пиридоксамин (рис. 38). Каждое из этих соединений способно превращаться в коферментную форму – пиридоксальфосфат. Он входит в состав аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. При участии пиридоксальфосфат-зависимых декарбоксилаз происходит декарбоксилирование аминокислот. Коферментные функции пиридоксальфосфата проявляются также в реакциях дезаминирования, изомеризации и синтеза аминокислот, фосфорилирования углеводов, метаболизма жирных кислот и липидов.

Рис. 38. Структура витамина В6

Витамин В9 (фолиевая кислота). Представляет собой птероилмоно-глутаминовую кислоту, которая состоит из производного птеридина, п-аминобензойной и глутаминовой кислот (рис. 39).

Рис. 39. Структура фолиевой кислоты

Коферментной формой фолиевой кислоты является тетрагидрофолиевая, которая осуществляет перенос одноуглеродных фрагментов (рис. 40).

Рис. 40. Структура тетрагидрофолиевой кислоты

Витамин В12 (кобаламин). Это единственный металлсодержащий витамин. Группа кобаламинов представляет собой сложные соединения, состоящие из следующих частей: атома кобальта, двух связанных с кобальтом лигандов (верхнего и нижнего), тетрапиррольного кольца коррина и аминопропанолового мостика (рис. 41).

Атом кобальта связан с четырьмя атомами азота пиррольных колец, которые образуют планарную структуру. Верхний лиганд Х может быть представлен цианид-ионом (цианкобаламин), гидроксильной группой (гидроксикобаламин), ионами нитрита, нитрата, хлора и др. Нижний лиганд представлен нуклеотидом, состоящим из 5,6-диметилбензимидазола, остатков a-D-рибозы и фосфорной кислоты, и расположенным перпендикулярно плоскости коррина. Нуклеотид через аминопропаноловый мостик связан в цикл с заместителем атома углерода одного из пиррольных колец.

Рис. 41. Структура тетрагидрофолиевой кислоты

Коферментной формой витамина является 5’-дезоксиаденозил-кобаламин (кобамамидный кофермент), у которого верхний лиганд представлен остатком 5’-дезоксиаденозина, связанного с атомом кобальта необычной кобальт-углеродной связью.

Биохимические функции аденозилкобаламина состоят в изомеризации соединений, имеющей место в углеводном, азотистом, нуклеиновом и липидном обмене, в биосинтезе метионина из гомоцистеина, восстановлении рибонуклеотидов до дезоксирибонуклеотидов и других процессах.

Витамин С (аскорбиновая кислота). Представляет собой g-лактон 2,3-дегидро-L-гулоновой кислоты. Молекула витамина имеет четыре оптических изомера. Биологически активным соединением является только L-аскорбиновая кислота, которая в организме присутствует также и в виде окисленной формы – L-дегидроаскорбиновой кислоты (2,3-дикето-L-гулоновой кислоты), служащей транспортной формой витамина (рис. 42).

Рис. 42. Структура витамина С

Одним из основных свойств аскорбиновой кислоты является ее способность к обратимым окислительно-восстановительным превращениям, которая лежит в основе физиологической активности витамина: L-аскорбиновая кислота – сильный восстановитель, а образующаяся при этом L-дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается с помощью редуктазы. Среди множества реакций, протекающих с участием витамина С, можно упомянуть гидроксилирование предшественников некоторых гормонов, синтез коллагена и желчных кислот, расщепление тирозина и лизина и др.

Аскорбиновая кислота служит сильным антиоксидантом, предохраняющим биологически активные вещества клетки от действия свободных радикалов, а также увеличивает всасывание железа и ингибирует образование нитрозаминов (канцерогенов).

Витамин Н (биотин). Молекула биотина состоит из имидазольного и тиофенового колец, являющихся гетероциклической частью, а боковая цепь представлена остатком валериановой кислоты (рис. 43).

Коферментной формой биотина служит N5-карбоксибиотин («активный карбоксил»), который ковалентно связан с белковой частью фермента (рис. 44).

Биотин служит простетической группой ферментов карбоксилаз, катализирующих реакции переноса карбоксильной группы, которые лежат в основе биосинтеза жирных кислот, превращения пирувата в оксалоацетат, синтеза пуриновых оснований, аминокислот и других процессах.

Витамин Р (биофлавоноиды). Это группа соединений фенольной природы, представляющих собой производные флавона (рис. 45). К ним относятся рутин, кверцетин, цитрин, катехины, кумарины, галловая кислота и ее производные.

Биологическое действие биофлавоноидов обусловлено их взаимосвязью с аскорбиновой кислотой. Они препятствуют окислению L-аскорбиновой кислоты в L-дегидроаскорбиновую, а также восстанавливают последнюю при участии глутатиона. Витамин Р регулирует проницаемость и повышает прочность кровеносных капилляров, а также обладает антиоксидантным и противоопухолевым действием.

Дата добавления: 2015-12-22 ; просмотров: 1599 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник